Novos complexos binucleares simétricos de FeIII, CoIII e CuII: a influência dos metais na atividade catalítica frente reações de oxidação e hidrólise e suas interações com ácidos nucleicos

Dissertação (mestrado) - Universidade Federal de Santa Catarina, Centro de Ciências Físicas e Matemáticas, Programa de Pós-Graduação em Química, 2019.A busca por complexos que possam atuar como miméticos de enzimas é algo notável na pesquisa e no desenvolvimento da química bioinorgânica. Esse estudo se refere à síntese e caracterização de um ligante simétrico e três complexos binucleares com centros metálicos sendo os metais FeIII, CoIII e CuII, para mimetizar as enzimas, tais como catecóis oxidases, em reações de oxidação e fosfatases ácidas púrpuras (PAPs) para reações de hidrólise. Também procurou-se avaliar quais dos centros metálicos seria o mais promissor para futuras modificações nas cadeias laterais, visto que o ligante possui em sua estrutura dois centros aldeídos. Os fenóis caracterizam a parte dura do ligante e as piridinas, são consideradas macias. O ligante e seus novos complexos foram completamente caracterizados por métodos espectroscópicos, eletroquímicos, espectrométricos e análise elementar de carbono, hidrogênio e nitrogênio. Posteriormente os complexos FeL1, CoL1 e CuL1, foram analisados frente aos substratos modelos 3,5-di-terc-butilcatecol e 2,4-BDNPP. A partir da obtenção de parâmetros cinéticos foi possível verificar a influência do centro metálico nas atividades catalíticas. Diferentes estudos como testes de detecção de peróxido e cinética na ausência de oxigênio para catálise de oxidação do substrato 3,5-di-terc-butilcatecol e efeito isotópico, monoéster e cinética com excesso de substrato para hidrólise do substrato 2,4-BDNPP ajudaram a elucidar os mecanismos envolvidos na catálise. O complexo FeL1, teve bons resultados nas reações de oxidação e hidrólise, acredita-se que a dureza do centro metálico tenha influenciado nesses resultados. Estudos iniciais de interação com o DNA, utilizando os complexos FeL1 e CuL1, indicam claramente diferenças nas interações com a mudança do centro metálico. Estudos mais aprofundados podem ajudar a elucidar o mecanismo de reconhecimento e a clivagem da ligação fosfodiéster desses complexos.Abstract : The search for complexes that can act as enzyme mimetics is a remarkable thing in the research and development of bioinorganic chemistry. This study refers to the synthesis and characterization of a symmetric ligand and three binuclear complexes with metal centers (FeIII, CoIII, and CuII) to mimic enzymes, such as catechol oxidases, in oxidation reactions and purple acid phosphatases (PAPs) for hydrolysis reactions. Furthermore, it was also sought to evaluate which of the metal centers would be the most promising for future modifications in the lateral chains, since the ligand has in its structure two aldehyde centers. The phenols characterize the hard part of the binder and the pyridines, are considered soft. The ligand and its new complexes were completely characterized by spectroscopic, electrochemical, spectrometric and elemental analysis of carbon, hydrogen and nitrogen. Subsequently, the FeL1, CoL1, and CuL1 complexes were analyzed against the substrates models 3,5-di-tert-butylcatechol and 2,4-BDNPP. After obtaining the kinetic parameters, it was possible to verify the influence of the metallic center upon the catalytic activities. Different studies such as peroxide and kinetics detection testes in the absence of oxygen for oxidation catalysis of the substrate 3,5-di-tert-butylcatechol and isotopic, monoester and excess-substrate kinetics for 2,4-BDNPP substrate hydrolysis have helped to elucidate the mechanisms involved in catalysis. The FeL1 complex had good results in the oxidation and hydrolysis reactions, it is believed that the hardness of the metallic center influenced these results. Initial DNA interaction studies, employing the FeL1 and CuL1 complex, clearly indicate differences in interaction with the change of the metal center. Further studies may help elucidate the mechanism of recognition and cleavage of the phosphodiester linkage of such complexes