Structure and interactions of fish type III antifreeze protein in solution

It has been suggested that above a critical protein concentration, fish Type III antifreeze protein (AFP III) selfassembles to form micelle-like structures that may play a key role In antifreeze activity. To understand the complex activity of AFP III, a comprehensive description of its association state and structural organization in solution is necessary. We used analytical ultracentrifugation, analytical size-exclusion chromatography, and dynamic light scattering to characterize the interactions and homogeneity of AFP III in solution. Small-angle neutron scattering was used to determine the low-resolution structure in solution. Our results clearly show that at concentrations up to 20 mg mL-1 and at temperatures of 20°C, 6°C, and 4°C, AFP III is monomeric in solution and adopts a structure compatible with that determined by crystallography. Surface tension measurements show a propensity of AFP III to localize at the air/water interface, but this surface activity is not correlated with any aggregation in the bulk. These results support the hypothesis that each AFP III molecule acts independently of the others, and that specific intermolecular interactions between monomers are not required for binding to ice. The lack of attractive interactions between monomers may be functionally important, allowing for more efficient binding and covering of the ice surface.Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológico

Inhibitory potential of chemical substitutions at bioinspired sites of ?²-d-galactopyranose on neoglycoprotein/cell surface binding of two classes of medically relevant lectins

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Structure and interactions of fish type III antifreeze protein in solution

It has been suggested that above a critical protein concentration, fish Type III antifreeze protein (AFP III) selfassembles to form micelle-like structures that may play a key role In antifreeze activity. To understand the complex activity of AFP III, a comprehensive description of its association state and structural organization in solution is necessary. We used analytical ultracentrifugation, analytical size-exclusion chromatography, and dynamic light scattering to characterize the interactions and homogeneity of AFP III in solution. Small-angle neutron scattering was used to determine the low-resolution structure in solution. Our results clearly show that at concentrations up to 20 mg mL-1 and at temperatures of 20°C, 6°C, and 4°C, AFP III is monomeric in solution and adopts a structure compatible with that determined by crystallography. Surface tension measurements show a propensity of AFP III to localize at the air/water interface, but this surface activity is not correlated with any aggregation in the bulk. These results support the hypothesis that each AFP III molecule acts independently of the others, and that specific intermolecular interactions between monomers are not required for binding to ice. The lack of attractive interactions between monomers may be functionally important, allowing for more efficient binding and covering of the ice surface.Instituto de Física de Líquidos y Sistemas Biológico

Compression numerique de la parole au moyen de codeurs de type CELP (Code Excited Linear Prediction)

SIGLEAvailable from INIST (FR), Document Supply Service, under shelf-number : T 83822 / INIST-CNRS - Institut de l'Information Scientifique et TechniqueFRFranc

Préparation de structures amphiphiles de type télomère ou polymère (application au domaine biomédical pour la stabilisation de protéines membranaires et le transport de principes actifs)

Les travaux décrits dans cette thèse ont eu pour objectif la synthèse et les études physico-chimiques d'une part de cotélomères amphiphiles dérivés du tris(hydroxyméthyl) acrylamidométhane (tham) destinés à assurer le maintien de protéines transmembranaires en solution aqueuse et d'autre part de polymères amphiphiles hydrosolubles associatifs capables d'assurer la vectorisation de principes actifs in-vivo. Après un bref rappel bibliographique sur les potentialités des monomères dérivés du tham, la synthèse et les études de cinétique de polymérisation radicalaire de plusieurs dérivés de ce monomère sont décrites dans le premier chapitre. Les résultats obtenus ont permis de montrer que la réactivite élevée de ce monomère est essentiellement due à l'établissement de fortes liaisons hydrogène intermoléculaires entre les fonctions hydroxyle du tham. Le deuxième chapitre est consacré à la synthèse de cotélomères amphiphiles (ou amphipols) aptes à maintenir une protéine membranaire en solution aqueuse pendant plusieurs semaines sous sa forme native. Ces cotelomères forment des associations très stables avec la protéine en s'enroulant autour de celle-ci. Dans le troisième chapitre, sont introduites les notions de vectorisation-ciblage et exposés les travaux les plus récents basés sur ce concept. La synthèse de polymères amphiphiles associatifs utilisables comme vecteurs de principe actifs est alors décrite, les études rhéologiques ont montré les potentialités de ces structures mais également l'importance du mode de préparation choisie non seulement sur leur pouvoir associatif mais également sur leur comportement en solution aqueuseAVIGNON-BU Centrale (840072102) / SudocSudocFranceF

Synthèses et études des propriétés antioxydantes de dérivés de l'acide gallique

AVIGNON-BU Centrale (840072102) / SudocSudocFranceF