Calculated and Measured Energy Consumption of Schools and Day Care Centers

Tutkimuksessa haluttiin selvittää kuinka hyvin standardikäytöllä ja Suomen rakentamismääräyskokoelman osan D5 (2012) laskentaohjeilla pystytään ennustamaan koulu- ja päiväkotirakennuksen energiankulutus ja kuinka rakentamismääräyskokoelman energiamääräyksien kehittyminen on vaikuttanut rakennusten energiankulutukseen. Kulutuksien erojen suuruus ja syyt haluttiin myös selvittää. Koulujen ja päiväkotien toteutunutta energiankulutusta tutkittiin keräämällä toteutuneet sähkö- ja lämmitysenergian kulutustiedot Helsingistä ja Tampereelta vuodelta 2014 sekä normeeraamalla lämmitysenergian kulutus, jotta eri kaupunkien kulutukset olisivat keskenään vertailukelpoisia. Otoskoot vaihtelevat hieman, mutta mukana otoksessa, jossa tutkitaan energiankulutuksen suhdetta rakennusvuoteen, on 38–43 % kouluista ja päiväkodeista, joita on yhteensä 558. Mukana otoksessa ovat kohteet, joista kulutustiedot ovat olleet saatavilla. Case-kohteita on yhteensä 22. Toteutuneen sekä laskennallisen energiankulutuksen vertailu tehtiin laskemalla rakentamismääräyskokoelman osan D5 (2012) ja D3 (2012) mukaan kulutus case-kohteille ja vertaamalla saatua arvoa toteutuneeseen kulutukseen. Case-kohteet on rakennettu vuoden 2005 aikana tai jälkeen ja ne sijaitsevat Helsingissä, Tampereella ja Oulussa. Toisella laskentakierroksella säävyöhyke vaihdettiin paikalliseen säävyöhykkeeseen ja ilmanvaihtomäärät vaihdettiin suunniteltuihin ilmanvaihtomääriin. Toteutuneelle ja laskennalliselle kulutukselle laskettiin eräitä energiankulutukseen liittyviä tunnuslukuja sekä verrattiin niiden vaikutusta energiankulutukseen. Tarkasteltaessa toteutunutta kulutusta rakennusvuoden suhteen, voidaan huomata, että lämpöenergiankulutus ja energiankulutus yhteensä ovat pienentyneet sekä sähköenergiankulutus on kasvanut. Päiväkodit kuluttavat enemmän energiaa bruttoneliötä kohden kuin koulut. Tuloksista saadaan laskennallisten ja todellisten energiankulutuksien eron keskiarvoksi lämmölle +68,7 %, sähkölle +15,4 % ja energialle yhteensä +41,3 % laskennallisesta. Minimi ja maksimiarvot lämmölle ovat −30,7 % ja +211,1 %, sähkölle −61,1 % ja +54,9 % sekä energialle yhteensä −19,3 % ja 126,5 %. Korvaamalla ilmanvaihtomäärät suunnitelluilla ilmamäärillä ja vaihtamalla säävyöhyke paikalliseksi, saadaan tilanne, joka ei aina vastaa paremmin todellisuutta. Laadituista kuvaajista käy ilmi että ominaislämpöhäviöiden suhde nettopinta-alaan on tutkituista indikaattoreista parhaiten lämpöenergian kulutukseen korreloiva arvo

6-16 -vuotiaiden lasten palovammat Tampereen yliopistollisessa sairaalassa 2006-2010

Maailmanlaajuisesti lasten palovammat ovat merkittävä terveysongelma. Suomessa epidemiologista tietoa lievemmistä sairaalassa hoidetuista lasten palovammoista on niukasti. Ennaltaehkäisevän työn kannalta lasten palovammojen epidemiologiset tutkimukset ovat tärkeitä. Tutkimuksen tavoitteena oli selvittää retrospektiivisesti 0-16 -vuotiaiden lasten ja nuorten palovammojen epidemiologiaa. Tampereen yliopistollisessa sairaalassa hoidettiin vuosina 2006-2010 yhteensä 242 alle 17-vuotiasta palovammapotilasta, joista 223 potilaan tiedot soveltuivat käytettäväksi. Aineisto jaettiin iän perusteella 0-5- ja 6-16 -vuotiaisiin lapsiin ja tässä raportissa tarkasteltiin jälkimmäistä ikäryhmää. Koko aineistossa potilaiden mediaani-ikä oli 2,0 vuotta (vaihteluväli 0-16,9 v). 60,9 % kaikista tapaturmista sattui pojille. Yli 6-vuotiaita lapsia oli yhteensä 57 (25,3 %) ja mediaani-ikä oli 12,7 vuotta (6-16,9 v.). 78,9 % tapaturmista sattui pojille. Kuuma neste oli yleisin palovamma-aiheuttaja. Liekkipalovammat aiheuttivat toiseksi eniten palovammoja. Palovamman laajuuden mediaani oli 3 % (vaihteluväli 1 15 %). 63,3 % palovammoista oli alle 4 % laajuudeltaan. 2. asteen palovammoja oli 66,7 %. Osastohoidon keston mediaani oli 2,0 vuorokautta (1-42 vrk). Kuolemaan johtaneita palovammoja ei aineistossa ollut lainkaan

The Homeo Domain of a Murine Protein Binds 5\u27 to its Own Homeo Box.

Nuclear protein extracts from day 12.5 mouse embryos were used to study protein binding to DNA sequences 5\u27 of the Hox 1.5 homeo box. Embryos of this developmental stage are known to express this gene. DNA binding protein blotting and retardation gel techniques show that murine embryonic nuclear proteins specifically bind a 753-base pair (bp) DNA fragment from the region upstream of the Hox 1.5 homeo box. A fusion protein containing the Hox 1.5 homeo domain constructed in lambda gt11 also binds the same 753-bp DNA fragment. Specific binding of the fusion protein to the upstream DNA fragment shows that the homeo box contains the sequences required for specific protein-DNA interactions, and the 753-bp fragment contains a homeo domain binding site. These results support the hypothesis that murine homeo boxes are DNA binding domains of proteins involved in the regulation of embryonic development

Concentration-dependent exchange accelerates turnover of proteins bound to double-stranded DNA

The multistep kinetics through which DNA-binding proteins bind their targets are heavily studied, but relatively little attention has been paid to proteins leaving the double helix. Using single-DNA stretching and fluorescence detection, we find that sequence-neutral DNA-binding proteins Fis, HU and NHP6A readily exchange with themselves and with each other. In experiments focused on the Escherichia coli nucleoid-associated protein Fis, only a small fraction of protein bound to DNA spontaneously dissociates into protein-free solution. However, if Fis is present in solution, we find that a concentration-dependent exchange reaction occurs which turns over the bound protein, with a rate of kexch = 6 × 104 M−1s−1. The bacterial DNA-binding protein HU and the yeast HMGB protein NHP6A display the same phenomenon of protein in solution accelerating dissociation of previously bound labeled proteins as exchange occurs. Thus, solvated proteins can play a key role in facilitating removal and renewal of proteins bound to the double helix, an effect that likely plays a major role in promoting the turnover of proteins bound to DNA in vivo and, therefore, in controlling the dynamics of gene regulation

Molecular dissection of translation termination mechanism identifies two new critical regions in eRF1

Translation termination in eukaryotes is completed by two interacting factors eRF1 and eRF3. In Saccharomyces cerevisiae, these proteins are encoded by the genes SUP45 and SUP35, respectively. The eRF1 protein interacts directly with the stop codon at the ribosomal A-site, whereas eRF3—a GTPase protein—probably acts as a proofreading factor, coupling stop codon recognition to polypeptide chain release. We performed random PCR mutagenesis of SUP45 and screened the library for mutations resulting in increased eRF1 activity. These mutations led to the identification of two new pockets in domain 1 (P1 and P2) involved in the regulation of eRF1 activity. Furthermore, we identified novel mutations located in domains 2 and 3, which confer stop codon specificity to eRF1. Our findings are consistent with the model of a closed-active conformation of eRF1 and shed light on two new functional regions of the protein

RhoD regulates cytoskeletal dynamics via the actin nucleation-promoting factor WASp homologue associated with actin Golgi membranes and microtubules

The Rho GTPases have mainly been studied in association with their roles in the regulation of actin filament organization. These studies have shown that the Rho GTPases are essential for basic cellular processes, such as cell migration, contraction, and division. In this paper, we report that RhoD has a role in the organization of actin dynamics that is distinct from the roles of the better-studied Rho members Cdc42, RhoA, and Rac1. We found that RhoD binds the actin nucleation–promoting factor WASp homologue associated with actin Golgi membranes and microtubules (WHAMM), as well as the related filamin A–binding protein FILIP1. Of these two RhoD-binding proteins, WHAMM was found to bind to the Arp2/3 complex, while FILIP1 bound filamin A. WHAMM was found to act downstream of RhoD in regulating cytoskeletal dynamics. In addition, cells treated with small interfering RNAs for RhoD and WHAMM showed increased cell attachment and decreased cell migration. These major effects on cytoskeletal dynamics indicate that RhoD and its effectors control vital cytoskeleton-driven cellular processes. In agreement with this notion, our data suggest that RhoD coordinates Arp2/3-dependent and FLNa-dependent mechanisms to control the actin filament system, cell adhesion, and cell migration

Cost of Antibiotic Resistance and the Geometry of Adaptation

The distribution of effects of beneficial mutations is key to our understanding of biological adaptation. Yet, empirical estimates of this distribution are scarce, and its functional form is largely unknown. Theoretical models of adaptation predict that the functional form of this distribution should depend on the distance to the optimum. Here, we estimate the rate and distribution of adaptive mutations that compensate for the effect of a single deleterious mutation, which causes antibiotic resistance. Using a system with multiple molecular markers, we estimate the distribution of fitness effects of mutations at two distances from the adaptive peak in 60 populations of Escherichia coli. We find that beneficial mutations, which can contribute to compensatory evolution, occur at very high rates, of the order of 10−5 per genome per generation and can be detected within a few tens of generations. They cause an average fitness increase of 2.5% and 3.6%, depending on the cost of resistance, which is expected under Fisher's geometrical model of adaptation. Moreover, we provide the first description of the distribution of beneficial mutations, segregating during the process of compensatory evolution, to antibiotic resistances bearing different costs. Hence, these results have important implications to understanding the spread and maintenance of antibiotic resistance in bacteria

Computational models for large-scale simulations of facilitated diffusion

The binding of site-specific transcription factors to their genomic target sites is a key step in gene regulation. While the genome is huge, transcription factors belong to the least abundant protein classes in the cell. It is therefore fascinating how short the time frame is that they require to home in on their target sites. The underlying search mechanism is called facilitated diffusion and assumes a combination of three-dimensional diffusion in the space around the DNA combined with one-dimensional random walk on it. In this review, we present the current understanding of the facilitated diffusion mechanism and identify questions that lack a clear or detailed answer. One way to investigate these questions is through stochastic simulation and, in this manuscript, we support the idea that such simulations are able to address them. Finally, we review which biological parameters need to be included in such computational models in order to obtain a detailed representation of the actual process. © 2012 The Royal Society of Chemistry