Evaluation of an experimental botropic antivenom produced with venom blocked with Na2-EDTA

Snake envenoming is a serious medical problem in tropical developing countries and antivenoms are the only effective therapy. Antisera are produced by immunizing horses with snake venom and adjuvant, usually Freund´s adjuvant. Botropic venoms contain metalloproteinases (SVMPs), responsible for the local effects of envenoming, such as hemorrhage, edema and myotoxicity as well as systemic bleeding. SVMPs represent around 34,2 % of the protein composition from B. diporus venom and causing lesions during the immunization of animals. In search of new processes, focused on animal welfare for the production immunobiologicals, and taking into account that the toxic action of SVMPs is inhibited by Na2-EDTA, in the present work, the immune response of animals inoculated with B.diporus venom blocked with Na2-EDTA was evaluated. For this proposal, the B. diporus venom (1,9 mg/mL) was blocked by Na2-EDTA (200 mM, B.dV/ Na2-EDTA) and used as antigen. Previously to the inoculation, the excess of chelate was removed by molecular exclusion chromatography (Sephadex G-25). Likewise, the venom without inhibitor (B.dV) received the same treatment and in both cases, the effective neutralization of SVMPs using azocasein as substrate was determined. Group of 5 CF-1 mice were immunized subcutaneously on days 0, 15 and 30 with B.dV or B.dV/ Na2-EDTA (7-30μg or 14-60 μg) emulsified with complete Freund?s Adjuvant and incomplete (booster). On days 14, 29, 37 blood samples were collected from the tip of the animals tail and day 45 the final bleeding and the separation of the different sera were performed. These were destined for immunoassays and neutralization assays for proteolytic, indirect hemolytic, and coagulant activity. The results of the enzyme-linked immunosorbent assay showed that both anti-B.dV and anti-B.dV/EDTA serum had high antibody titers (1/74.850 ? 1/186.150) at the end of the immunization protocol. Regarding the Western Blot, the anti-B.dV/EDTA serum recognized the main bands, corresponding to the venom proteins, in a similar way as the anti-B.dV. Additionally, the experimental sera produced showed neutralizing capacity of the main toxic activities tested in vitro. This result shows that Na2-EDTA does not affect the immunogenicity of proteins since animals immunized with B.dV/ Na2-EDTA respond to B.diporus venom in a similar way to animals immunized with venom without inhibitor.Fil: López, Gisela Lumila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Leiva, Laura Cristina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Fusco, Luciano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaXXIII Annual Meeting of the Argentinean Biology SocietyBuenos AiresArgentinaSociedad Argentina de Biologí

Multiple anti-predator mechanisms in the red-spotted Argentina Frog (Amphibia: Hylidae)

Anurans employ a wide variety of anti-predator mechanisms to defend themselves. In casque-headed hylids, defence is thought to be a complex combination of several anti-predator mechanisms. However, the defence traits of only a few species are known; some hypotheses have yet to be addressed, whereas others, already tested in some species, need to be tested in additional taxa. The anti-predator mechanism of the casque-headed frog, Argenteohyla siemersi, is described here. It is a complex mechanism consisting of (1) behavioural and ecological traits, including secretive and semi-phragmotic habits and posture; (2) morphological features, including cryptic and aposematic colourations, a skull covered with bony dermal spines and protuberances that are associated with two types of granular venom glands; and (3) physiological and chemical traits, such as a highly lethal skin secretion. Our results are compared with those of previous studies of defence mechanisms in casque-headed frogs in an effort to understand the mechanisms and evaluate their potential phylogenetic signal in this group of anurans.Fil: Cajade, Rodrigo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas, Naturales y Agrimensura. Departamento de Biología; ArgentinaFil: Hermida, Gladys Noemí. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; ArgentinaFil: Piñeiro, Jose Miguel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas, Naturales y Agrimensura. Departamento de Biología; ArgentinaFil: Regueira, Eleonora. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biodiversidad y Biología Experimental; ArgentinaFil: Alcalde, Leandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Instituto de Limnología "Dr. Raúl A. Ringuelet". Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Naturales y Museo. Instituto de Limnología; ArgentinaFil: Fusco, Luciano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica; ArgentinaFil: Marangoni, Federico. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas, Naturales y Agrimensura. Departamento de Biología; Argentin

Ácido 6-O-Palmitoil-L-Ascórbico (ASC16) como Inhibidor de Enzimas de Veneno Ofídico

Los venenos de serpientes son una mezcla compleja de toxinas, en su mayoría de naturaleza enzimática, como Fosfolipasas A2 (PLA2), Serino proteasas, 5’ Nucleotidasas, Metaloproteinasas, Fosfodiesterasas, Glutaminilciclasa, Lectina tipo C, Crotamina, L-aminoácido oxidasa y Desintegrinas. En la actualidad es creciente el interés de búsqueda de inhibidores, naturales y/o sintéticos, que actúen sobre estos componentes y que permitan así mitigar sus efectos locales y sistémicos. En el presente trabajo se propuso al ASC16 como inhibidor de las principales enzimas del veneno de C. d. terrificus y de Bothrops diporus. Para ello, ASC16 (0,1 µg/µL) se incubó con veneno entero (1 µg/µL) y se realizaron ensayos cinéticos con sustratos específico para medir la actividad (µmol/min/mL) de la PLA2, serina proteasa, fosfodiesterasa y L-aminoácido oxidasa. Con el fin de evaluar la actividad metaloproteasa se realizó un ensayo proteolítico con venenos de B. diporus usando azocaseína como sustrato. Los resultados se expresaron como media ± DE experimentos independientes realizados por duplicado. Los datos experimentales in vitro se analizaron con el paquete estadístico InfoStat versión 2008. Los análisis estadísticos se realizaron mediante la prueba LSD Fisher, considerándose significativa si p < 0,05. Los resultados ponen en evidencia que ASC16 inhibió las actividades PLA2 un 80,16% (2:1 p/p), serina proteasa 61,57% (1:10 p/p), fosfodiesterasa 45,13% (1:20 p/p), L-aminoácido oxidasa 50,64% (1:20 p/p) y metaloproteinasa 50% (1:10 p/p). Se observó una disminución en la actividad de las enzimas ensayadas constatándose una acción inespecífica del ASC16 sobre las enzimas ofídicas. En concordancia con nuestro estudio, investigaciones similares se realizaron con veneno de la especie Echis carinatus donde el ASC16 inhibe significativamente la actividad PLA2 y actúa de manera inespecífica con otras enzimas. Se concluye que el ASC16 tiene potencial como inhibidor al reducir la actividad enzimática de las principales proteínas ofídicas. Futuros estudios deberán ser realizados para profundizar sobre los mecanismos de inhibición del ASC16 y su inocuidad.Fil: Sánchez Maslovski, Franco Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Fusco, Luciano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Leiva, Laura Cristina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaXXIV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de BiologíaBuenos AiresArgentinaSociedad Argentina de BiologíaInstituto de Biología y Medicina ExperimentalSociedad Uruguaya de Biociencia

Neutralizing capacity of antisera obtained by immunization with Bothrops alternatus venom blocked in its metalloproteinases

Specific treatment for snake bite accidents with antivenoms, obtained from immunized animals, is the only recommended therapy. Bothropic intoxication is characterized by proteolytic, coagulant and hemorrhagic effects that induce local tissue damage and systemic alterations that could lead to death. Snake venom metalloproteinases, zinc- dependent, play a relevant role in the pathogenesis of intoxication. They provoke a disruption of the hemostatic system, restricting their use as immunogen in high doses. In previous work, it was demonstrated that is it possible to immunize mice with high doses of Bothrops alternatus venom (BaV) neutralized with disodium salt of ethylenediaminetetraacetic acid (Na2EDTA) avoid of hemorrhagic lesions and then animals reported higher antibodies titer. The present study was performed to test the neutralizing ability of sera obtained from animals treated whit venom-Na2EDTA, and evaluate the effect of this immunogen on pulmonary parenchyma. Groups of 5 Balb/c mice were immunized subcutaneously with BaV, or BaV/Na2EDTA emulsified with Freund?s Adjuvant (complete first and incomplete-booster). On day 50 serums were collected for neutralization assays: proteolytic activity on azocasein, phospholipase activity on erythrocytes and thrombine-like activity on citrated plasma. Animals were sacrificed and lungs removed for histological analysis (hematoxylin-eosin). The results showed that the capacity of neutralize each of one of the three enzyme activities assayed was significantly higher (p <0.05) by the serum obtained from animals immunized with BaV/Na2EDTA. Histological analysis showed that the pulmonary parenchyma from immunized mice with BaV was significantly affected (pneumonitis, p <0.05), in respect to those were BaV/Na2EDTA treated. Results demonstrated that the BaV/Na2EDTA immunogen has a lower organic impact with respect to BaV and, at the same time, providing a serum with high neutralizing capacity.Fil: López, Gisela Lumila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; ArgentinaFil: Hernandez, David Roque. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Veterinarias. Instituto de Ictiología del Nordeste; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Leiva, Laura Cristina Ana. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Fusco, Luciano Sebastian. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Van de Velde, Andrea Carolina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaLXIV Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica; LI Reunión Anual de la Asociación Argentina de Farmacología Experimental; XXI Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Biología; XXXI Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Protozoología; IX Reunión Anual de ka Asociación Argentina de Nanomedicinas y VI Reunión Científica Regional de la Asociación Argentina de Ciencia y Tecnología de Animales de LaboratorioMar del PlataArgentinaSociedad Argentina de Investigación ClínicaAsociación Argentina de Farmacología ExperimentalSociedad Argentina de BiologíaAsociación Argentina de NanomedicinasAsociación Argentina de Ciencia y Tecnología de Animales de LaboratorioSociedad Argentina de Protozoologí

Fast venomic analysis of Crotalus durissus terrificus from northeastern Argentina

The complete knowledge of the toxins that make up venoms is the base for the treatment of snake accidents victims and the selection of specimens for the preparation of venom pools for antivenom production. In this work, we used a fast and direct venomics approach to identify the toxin families in the C.d. terrificus venom, a Southern American Neotropical rattlesnake. The RP-HPLC separation profile of pooled venom from adult specimens followed by mass spectrometry analysis revealed that C.d. terrificus’ venom proteome is composed of 12 protein families, which are unevenly distributed in the venom, e.g., there are few major proteins in the venom's composition phospholipase A2, serine proteinase, crotamine and L-amino acid oxidase. At the same time, the proteome analysis revealed a small set of proteins with low quantity (less than 1.5%), both enzymes (metaloprotease, phospholipase B and 5′-nucleotidase) and proteins (Bradykinin potentiating and C-type natriuretic peptides, C-type lectin convulxin and nerve growth factor). To sum up, this research is the first venomic report of C.d.terrificus venom from Argentina. This proved to be crotamine positive venom that has a lower metalloprotease content than C.d. terrificus venoms from other regions. This information could be used in the discovery of future pharmacological agents or targets in antivenom therapy.Fil: Fusco, Luciano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Neto, Emidio B.. Governo do Estado de Sao Paulo. Secretaria da Saude. Instituto Butantan; BrasilFil: Francisco, Aleff F.. Instituto de Biociencias; BrasilFil: Alfonso, Jorge. Fundación Oswaldo Cruz; BrasilFil: Soares, Andreimar. Fundación Oswaldo Cruz; BrasilFil: Pimenta, Daniel C.. Governo do Estado de Sao Paulo. Secretaria da Saude. Instituto Butantan; BrasilFil: Leiva, Laura Cristina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentin

Cross-neutralization of the coagulant activity of Crotalus durissus terrificus venom from the northeast of Argentina by bivalent bothropic antivenom

Cross-neutralization of Crotalus durissus terrificus venom coagulant activity was tested using bivalent horse antivenom against Bothrops alternatus and Bothrops diporus venoms. Our in vitro and in vivo experiments showed that bothropic antivenom neutralizes the thrombin-like activity of crotalic snake venom and this cross-reaction was demonstrated by immunoassays either with whole venom or a purified thrombin-like enzyme. These results suggest common antigenic properties and, consequently, similar molecular structure among venom thrombin-like enzymes. Besides, they provide information that could be further used in the development of new antivenom formulations.Fil: Rodríguez, Juan Pablo. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Gay, Claudia Carolina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Fusco, Luciano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica; ArgentinaFil: Gauna Pereira, María del Carmen. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica; ArgentinaFil: Acosta, Ofelia Cristina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste; ArgentinaFil: Leiva, Laura Cristina Ana. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica; Argentin

Biochemical characterization and cytotoxic effect of the skin secretion from the red-spotted Argentina frog Argenteohyla siemersi (Anura: Hylidae)

Background: Argenteohyla siemersi (red-spotted Argentina frog) is a casque-headed tree frog species belonging to the Hylidae family. This species has a complex combination of anti-predator defense mechanisms that include a highly lethal skin secretion. However, biochemical composition and biological effects of this secretion have not yet been studied. Methods: The A. siemersi skin secretion samples were analyzed by mass spectrometry and chromatographic analysis (MALDI-TOF/MS, RP-HPLC and GC-MS). Proteins were also studied by SDS-PAGE. Among the biological activities evaluated, several enzymatic activities (hemolytic, phospholipase A2 , clotting, proteolytic and amidolytic) were assessed. Furthermore, the cytotoxic activity (cytolysis and fluorescence staining) was evaluated on myoblasts of the C2C12 cell line. Results: The MALDI-TOF/MS analysis identified polypeptides and proteins in the aqueous solution of A. siemersi skin secretion. SDS-PAGE revealed the presence of proteins with molecular masses from 15 to 55 kDa. Steroids, but no alkaloids or peptides (less than 5 kDa), were detected using mass spectrometry. Skin secretion revealed the presence of lipids in methanolic extract, as analyzed by CG-MS. This secretion showed hemolytic and phospholipase A2 activities, but was devoid of amidolytic, proteolytic or clotting activities. Moreover, dose-dependent cytotoxicity in cultured C2C12 myoblasts of the skin secretion was demonstrated. Morphological analysis, quantification of lactate dehydrogenase release and fluorescence staining indicated that the cell death triggered by this secretion involved necrosis. Conclusions: Results presented herein evidence the biochemical composition and biological effects of A. siemersi skin secretion and contribute to the knowledge on the defense mechanisms of casque-headed frogs.Fil: Fusco, Luciano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Cajade, Rodrigo. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas, Naturales y Agrimensura. Departamento de Biología. Laboratorio de Herpetología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Piñeiro, Jose Miguel. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas, Naturales y Agrimensura. Departamento de Biología. Laboratorio de Herpetología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Torres, Ana M.. Universidad Nacional del Nordeste; ArgentinaFil: da Silva, Igor R. F.. Universidade Estadual de Campinas; BrasilFil: Hyslop, Stephen. Universidade Estadual de Campinas; BrasilFil: Leiva, Laura Cristina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Pimenta, Daniel C.. Governo do Estado de Sao Paulo. Secretaria da Saude. Instituto Butantan; BrasilFil: Bustillo, Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentin

Production of He-4 and (4) in Pb-Pb collisions at root(NN)-N-S=2.76 TeV at the LHC

Results on the production of He-4 and (4) nuclei in Pb-Pb collisions at root(NN)-N-S = 2.76 TeV in the rapidity range vertical bar y vertical bar <1, using the ALICE detector, are presented in this paper. The rapidity densities corresponding to 0-10% central events are found to be dN/dy4(He) = (0.8 +/- 0.4 (stat) +/- 0.3 (syst)) x 10(-6) and dN/dy4 = (1.1 +/- 0.4 (stat) +/- 0.2 (syst)) x 10(-6), respectively. This is in agreement with the statistical thermal model expectation assuming the same chemical freeze-out temperature (T-chem = 156 MeV) as for light hadrons. The measured ratio of (4)/He-4 is 1.4 +/- 0.8 (stat) +/- 0.5 (syst). (C) 2018 Published by Elsevier B.V.Peer reviewe

Azimuthal anisotropy of charged jet production in root s(NN)=2.76 TeV Pb-Pb collisions

We present measurements of the azimuthal dependence of charged jet production in central and semi-central root s(NN) = 2.76 TeV Pb-Pb collisions with respect to the second harmonic event plane, quantified as nu(ch)(2) (jet). Jet finding is performed employing the anti-k(T) algorithm with a resolution parameter R = 0.2 using charged tracks from the ALICE tracking system. The contribution of the azimuthal anisotropy of the underlying event is taken into account event-by-event. The remaining (statistical) region-to-region fluctuations are removed on an ensemble basis by unfolding the jet spectra for different event plane orientations independently. Significant non-zero nu(ch)(2) (jet) is observed in semi-central collisions (30-50% centrality) for 20 <p(T)(ch) (jet) <90 GeV/c. The azimuthal dependence of the charged jet production is similar to the dependence observed for jets comprising both charged and neutral fragments, and compatible with measurements of the nu(2) of single charged particles at high p(T). Good agreement between the data and predictions from JEWEL, an event generator simulating parton shower evolution in the presence of a dense QCD medium, is found in semi-central collisions. (C) 2015 CERN for the benefit of the ALICE Collaboration. Published by Elsevier B.V. This is an open access article under the CC BY license (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/).Peer reviewe