Комплементарни методи на лекување со посебен осврт на методата колор енергетско-физиолошки меди тејпинг (CEPMT)

Меди-тејпингот има идејна основа од господинот д-р Касе, но проблемот со мускулите не го става во преден план, туку човекот го гледа во целост. Дејствувањето само на симптомите не е доволно. Треба да се почитуваат целата биомеханика, енергетскиот статус на пациентот и бојата на лентата за да имаме подобро дејство и квалитетни резултати. Тоа се постигнува со лентите кои се развиле за таа примена, а посебно се развил начинот на поставување т.е. техниката на лепење на лентите на кожата, при што со нивна правилна употреба и избор на боја се смалува болката и се зголемува подвижноста. Овој труд има намера да ги согледа досегашните дијагностичко-превентивни критериуми, да се предложат и додадат методи за работа и медицинска инвестигација со која би се утврдила ефикасноста на методата колор енергетско-физиолошки меди-тејпинг (CEPMT) за превенција и корекција на деформитетите кај децата во училишна возраст, рехабилитација на повредите во аматерскиот и професионалниот спорт, третман на болка при акутни и хронични повреди и состојби на телото. Појавата на оваа техника пред скоро 25 години, првенствено за третман на спортски повреди во западната медицина, денес е општоприфатен комплеметарен метод на светската медицинска заедница. Со новите истражувања ќе придонесеме во понатамошниот развој на овој метод. Овој труд партиципира во тој правец и во правецот на осовременување и развој на профилот дипломиран физиотерапевт – специјалист

PIDD death-domain phosphorylation by ATM controls prodeath versus prosurvival PIDDosome signaling.

Biochemical evidence implicates the death-domain (DD) protein PIDD as a molecular switch capable of signaling cell survival or death in response to genotoxic stress. PIDD activity is determined by binding-partner selection at its DD: whereas recruitment of RIP1 triggers prosurvival NF-κB signaling, recruitment of RAIDD activates proapoptotic caspase-2 via PIDDosome formation. However, it remains unclear how interactor selection, and thus fate decision, is regulated at the PIDD platform. We show that the PIDDosome functions in the "Chk1-suppressed" apoptotic response to DNA damage, a conserved ATM/ATR-caspase-2 pathway antagonized by Chk1. In this pathway, ATM phosphorylates PIDD on Thr788 within the DD. This phosphorylation is necessary and sufficient for RAIDD binding and caspase-2 activation. Conversely, nonphosphorylatable PIDD fails to bind RAIDD or activate caspase-2, and engages prosurvival RIP1 instead. Thus, ATM phosphorylation of the PIDD DD enables a binary switch through which cells elect to survive or die upon DNA injury

Degradomics reveals that cleavage specificity profiles of caspase-2 and effector caspases are alike

Caspase-2 is considered an initiator caspase because its long prodomain contains a CARD domain that allows its recruitment and activation in several complexes by homotypic death domain-fold interactions. Because little is known about the function and specificity of caspase-2 and its physiological substrates, we compared the cleavage specificity profile of recombinant human caspase-2 with those of caspase-3 and -7 by analyzing cell lysates using N-terminal COmbined FRActional DIagonal Chromatography (COFRADIC). Substrate analysis of the 68 cleavage sites identified in 61 proteins revealed that the protease specificities of human caspases-2, -3, and -7 largely overlap, revealing the DEVD down arrow G consensus cleavage sequence. We confirmed that Asp(563) in eukaryotic translation initiation factor 4B (eIF4B) is a cleavage site preferred by caspase-2 not only in COFRADIC setup but also upon co-expression in HEK 293T cells. These results demonstrate that activated human caspase-2 shares remarkably overlapping protease specificity with the prototype apoptotic executioner caspases-3 and -7, suggesting that caspase-2 could function as a proapoptotic caspase once released from the activating complex