En defensa de la forma: poesía social y realismo en la obra temprana de Juan L. Ortiz

La obra poética de Juan L. Ortiz resuelve de una manera inédita en la literatura argentina la tensión que existe entre política y poesía. Su relación con el Partido Comunista, con ciertos escritores del grupo de Boedo y luego, centralmente, con González Tuñón, allá por la década de 1930-1940, no redundan en una adaptación de su obra a los postulados determinantes del realismo. Por partida doble, diremos, Ortiz rechaza al realismo. En un primer momento, frente al realismo de Boedo decide "envainar la espada", teniendo a la vista los resultados estéticos de aquel programa. Luego, de cara a la evolución que suponía la idea del realismo en Tuñón hacia mediados de 1930, opta por mantener un ritmo propio y reflejar la enorme crisis política que se vivía (con España como epicentro) sin quebrar su forma personal del decir. Una voz tendiente a la sutileza, a resaltar el aspecto musical del lenguaje en relación con el paisaje y lo alusivo. Lo que lo hace original, entonces, es justamente el hecho de colocar la cuestión social y política dentro de esa intimidad, gracias a una concepción dialéctica de su poesía, que está en la base de su programa estético.Centro de Estudios de Teoría y Crítica Literari

La poesía social de Juan L. Ortiz (1936-1946)

En 1943, y de manera concluyente, Álvaro Yunque incluyó a Juan L. Ortiz en el selecto y reducido grupo de "Poetas Comunistas" que coronan los dos tomos de la antología Poetas sociales de la Argentina. Dicha ubicación representa un hito en la trayectoria de la figura y de la obra de Ortiz dentro de la sociabilidad comunista, y supone un contraste no solo con la imagen que se tiene hoy de él (un poeta aislado en su comarca, en las riberas entrerrianas) sino con los signos propios de su escritura evanescente y simbolista. El primer capítulo de esta tesis, «Juan L. Ortiz y el comunismo criollo», incluye una exhaustiva revisión de publicaciones y testimonios tendientes a conformar un cuerpo documental que acredite dicho vínculo. Representa, a su vez, un ajuste no sólo en relación a su imagen de poeta, sino también a la circulación de sus poemas en el período. El capítulo que le sigue, «La poesía social de Juan L. Ortiz», da cuenta de los nuevos horizontes que abre esta perspectiva y coloca su obra —específicamente la escrita entre los años 1936 y 1946— en relación con la tradición de la poesía social en argentina, y, de manera puntual, con la tradición de los escritores e intelectuales vinculados al Partido Comunista Argentino, especialmente con los poetas José Portogalo, José Pedroni, Luis Gudiño Kramer, Emma Barrandeguy, Amaro Villanueva y Raúl González Tuñón, y con la producción crítica de Álvaro Yunque y Héctor Pablo Agosti.Facultad de Humanidades y Ciencias de la Educació

Ese otro Ortiz: Juan L. en revista <i>Claridad</i>

Publicados en el nº 205 de la revista Claridad, de abril de 1930 -hecho hasta hoy desconocido-, los tres poemas hallados sirven como punto de partida para una novedosa lectura de la producción poética de Ortiz, entendida como una intervención consciente en el campo artístico de las izquierdas argentinas en las décadas del '30 y del '40. Como un arco que tensa la década, una crítica a su cuarto libro aparecida en 1941 en la misma revista, deja asentada la suspicacias que despierta la "elegía combatiente", así como el lugar central del entrerriano dentro de su generación.Published in number 205 of Claridad magazine, in April 1930 -an unknown fact to this day-, the three found poems serve as a starting point for a new reading of Ortiz's poetic production, understood as a conscious intervention in the artistic field of the Argentinian lefts in the thirties and forties. Like a bow drawn by the decade, a criticism of his fourth book written in the same magazine in 1941 establishes the suspicion which the "fighting elegy " arouses, as well as the high standing position occupied by Ortiz within his generationCentro de Estudios de Teoría y Crítica Literari

The crystal structure of Rv2991 from Mycobacterium tuberculosis : An F 420 binding protein with unknown function

The crystal structure of the conserved hypothetical protein Rv2991 from Mycobacterium tuberculosis has been solved by SAD using seleno-methionine substituted protein. The dimeric biological assembly and the sequence and fold conservation are typical of F 420 cofactor binding enzymes. Despite Rv2991 still being of unknown function, sequence and structural comparison with similar proteins enable a role to be proposed for its C-terminal stretch of residues in recognizing and orienting the substrate. In addition, the C-terminus is involved in both protein folding and determining the size of the active site cavity

The reaction mechanism of metallo-beta-lactamases is tuned by the conformation of an active site mobile loop

Carbapenems are "last resort" β-lactam antibiotics used to treat serious and life-threatening health care-associated infections caused by multidrug-resistant Gram-negative bacteria. Unfortunately, the worldwide spread of genes coding for carbapenemases among these bacteria is threatening these life-saving drugs. Metallo-β-lactamases (MβLs) are the largest family of carbapenemases. These are Zn(II)-dependent hydrolases that are active against almost all β-lactam antibiotics. Their catalytic mechanism and the features driving substrate specificity have been matter of intense debate. The active sites of MβLs are flanked by two loops, one of which, loop L3, was shown to adopt different conformations upon substrate or inhibitor binding, and thus are expected to play a role in substrate recognition. However, the sequence heterogeneity observed in this loop in different MβLs has limited the generalizations about its role. Here, we report the engineering of different loops within the scaffold of the clinically relevant carbapenemase NDM-1. We found that the loop sequence dictates its conformation in the unbound form of the enzyme, eliciting different degrees of active-site exposure. However, these structural changes have a minor impact on the substrate profile. Instead, we report that the loop conformation determines the protonation rate of key reaction intermediates accumulated during the hydrolysis of different β-lactams in all MβLs. This study demonstrates the existence of a direct link between the conformation of this loop and the mechanistic features of the enzyme, bringing to light an unexplored function of active-site loops on MβLs.Fil: Palacios, Antonela Rocio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Mojica, María F.. Case Western Reserve University; Estados UnidosFil: Giannini, Estefanía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Taracila, Magdalena A.. Case Western Reserve University; Estados Unidos. Louis Stokes Veterans Affairs Medical Center; Estados UnidosFil: Bethel, Christopher R.. Louis Stokes Veterans Affairs Medical Center; Estados UnidosFil: Alzari, Pedro M.. Institut Pasteur de Paris; FranciaFil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Llarrull, Leticia Irene. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Bonomo, Robert A.. Case Western Reserve University; Estados UnidosFil: Vila, Alejandro Jose. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentin

Hacia una efectiva reparación del daño ambiental: ¿precisión realista o perfeccionismo idealista?

En este artículo se exponen algunas de las cuestiones más álgidas en torno de la determinación precisa de aquellos elementos que comprende la noción de ambiente, así como de los límites que separan lo que es una simple afectación ambiental de un daño grave que conlleve consecuencias jurídicas o responsabilidades en los casos de daños provocados. Se concluye con la convicción de que no existe una normatividad legal que señale claramente a los encargados ni las acciones dirigidas a una reparación efectiva del medio ambiente en estos casos ni en aquellos de desastres naturales.Palabras clave: daño ambiental, desastre natural, riesgo ambiental

graphene mediated surface enhanced raman scattering in silica mesoporous nanocomposite films

Highly performing mesoporous nanocomposite films with embedded exfoliated graphene and gold nanoparticles display a significant enhancement of G-SERS properties

Structure-based virtual screening to get new scaffold inhibitors of the Ser/Thr protein kinase PknB from mycobacterium tuberculosis

In search of new inhibitors of the Ser/Thr protein kinase PknB from Mycobacterium tuberculosis we carried out a structure-based virtual screening study to identify ATP-competitive inhibitors of this enzyme. These studies point out that N-phenylmethylindole-2-carboxamide is a promising scaffold for the development of new PknB inhibitors. We synthesized a small set of analogue compounds to assess the pharmacophore structural requirements and to optimize the inhibitory activity against PknB. This strategy led to the identification of compound 3, endowed with an IC50 of 20 μM, which provides a novel scaffold for further improvement of PknB inhibitors