Auswirkung der EMV-Anforderungen auf den Netzteilentwurf für Modellbahnsysteme

Klassische Modellbahnsysteme werden mittels eines Streufeldtransformators zur Netztrennung versorgt. Für Systeme mit Gleichspannung wird ein Gleichrichter zwischen dem regelbaren Trafoausgang geschaltet, für Wechselspannungssysteme entfällt dieser. Der Transformator dient gleichzeitig zur Stellung der Ausgangsspannung und damit der Fahrgeschwindigkeit sowie zur Versorgung von weiteren Lasten (Weichenantrieb, Beleuchtung). An den entsprechenden Ausgängen wird die Gleisanlage angeschlossen, auf der eine oder mehrere Lokomotiven durch Kleinmaschinen mit Bürsten angetrieben werden. Die auftretenden EMV-Störungen werden hierbei vom Strom über die Bürsten des Motors, dem Stromfluss innerhalb der Lokomotive über sich drehende Teile des Getriebes oder des Gestänges sowie dem Stromfluss über den Rad-Schiene-Kontakt erzeugt. Der Transformator selbst erzeugt, den Einfluss des Gleichrichters ausgenommen, keine EMV-Störungen. Er dient vielmehr als Filterelement zum Netz hin. Diese Rundfunkstörungen sorgen seit der Existenz des Modellbahnsystems zu Komplikationen mit dem Rundfunk im Frequenzbereich der Mittelwelle, der in Deutschland jedoch an Bedeutung verloren hat. Aus diesem Grund wurde im letzten Jahrhundert eine Messung der Funkstörspannungen am Gleis gegenüber PE mit einem Tastkopf in den EMV-Normen aufgenommen, die immer noch Bestand hat (1). In der Norm ist nicht spezifiziert, an welcher Stelle am Gleis oder auf welchem Leitungsabschnitt die Störspannung erfasst werden muss. Der Messpunkt wird vom jeweiligen Prüfer bestimmt

Characterization of an Ex Vivo Skin Model for the Assessment of Dexamethasone-Loaded Core Multishell-Nanocarriers

Standard experimental set-ups for the assessment of skin penetration are typically performed on skin explants with an intact skin barrier or after a partial mechanical or chemical perturbation of the stratum corneum, but they do not take into account biochemical changes. Among the various pathological alterations in inflamed skin, aberrant serine protease (SP) activity directly affects the biochemical environment in the superficial compartments, which interact with topically applied formulations. It further impacts the skin barrier structure and is a key regulator of inflammatory mediators. Herein, we used short-term cultures of ex vivo human skin treated with trypsin and plasmin as inflammatory stimuli to assess the penetration and biological effects of the anti-inflammatory drug dexamethasone (DXM), encapsulated in core multishell-nanocarriers (CMS-NC), when compared to a standard cream formulation. Despite a high interindividual variability, the combined pretreatment of the skin resulted in an average 2.5-fold increase of the transepidermal water loss and swelling of the epidermis, as assessed by optical coherence tomography, as well as in a moderate increase of a broad spectrum of proinflammatory mediators of clinical relevance. The topical application of DXM-loaded CMS-NC or DXM standard cream revealed an increased penetration into SP-treated skin when compared to untreated control skin with an intact barrier. Both formulations, however, delivered sufficient amounts of DXM to effectively suppress the production of interleukin-6 (IL-6), interleukin-8 (IL-8) and Thymic Stromal Lymphopoietin (TSLP). In conclusion, we suggest that the herein presented ex vivo inflammatory skin model is functional and could improve the selection of promising drug delivery strategies for anti-inflammatory compounds at early stages of development. View Full-Tex

The Tim54p–Tim22p Complex Mediates Insertion of Proteins into the Mitochondrial Inner Membrane

We have identified a new protein, Tim54p, located in the yeast mitochondrial inner membrane. Tim54p is an essential import component, required for the insertion of at least two polytopic proteins into the inner membrane, but not for the translocation of precursors into the matrix. Several observations suggest that Tim54p and Tim22p are part of a protein complex in the inner membrane distinct from the previously characterized Tim23p-Tim17p complex. First, multiple copies of the TIM22 gene, but not TIM23 or TIM17, suppress the growth defect of a tim54-1 temperature-sensitive mutant. Second, Tim22p can be coprecipitated with Tim54p from detergent-solubilized mitochondria, but Tim54p and Tim22p do not interact with either Tim23p or Tim17p. Finally, the tim54-1 mutation destabilizes the Tim22 protein, but not Tim23p or Tim17p. Our results support the idea that the mitochondrial inner membrane carries two independent import complexes: one required for the translocation of proteins across the inner membrane (Tim23p–Tim17p), and the other required for the insertion of proteins into the inner membrane (Tim54p–Tim22p)