Miller v. Miller, 134 Nev. Adv. Op. 16 (Mar. 15, 2018)

When the parents share joint physical custody of one minor child but one of the parents has primary physical custody of the other minor child, the district court must use additional steps in order to properly utilize the statutory child support formula. Further, the courts must make specific findings of fact if they deviate from the standard statutory formula

Paliotta v. State Dep’t of Corrections, 133 Nev. Adv. Op. 58 (Sept. 14, 2017)

The Court determined it must consider the sincere religious beliefs of the individual when evaluating claims under the Free Exercise Clause and the Religious Land Use and Institutionalized Persons Act (RLUIPA). It is improper to evaluate those claims under the centrality test, which attempts to determine if the individual’s beliefs are central to a tenant of the religion in question. Once the sincere belief is shown, the courts must then fully examine the remaining considerations under the Free Exercise Clause and the RLUIPA

Neville, Jr. vs. Eighth Judicial Dist. Court, 133 Nev. Adv. Op. 95 (Dec. 7, 2017)

The Court clarified that NRS 608.140 allows for private causes of action for unpaid wages based on the language discussing attorney fees in a private cause of action

Das FFH- und Vogelschutzgebiet Glücksburger Heide : Naturausstattung und Management

Die Glücksburger Heide liegt im äußersten Osten des Landes Sachsen-Anhalt. Innerhalb des Geltungsbereiches der FFH-Richtlinie gehört das Gebiet biogeographisch zur kontinentalen Region und wird naturräumlich als Teil des „Nordostdeutschen Tieflandes“ zur Einheit D11 „Fläming“ (Ssymank & Hauke in BfN 1998) und zur Landschaftseinheit 1.8 „Südliches Fläming-Hügelland“ (aktuelle Landschaftsgliederung Sachsen Anhalts in Reichhoff et al. 2001) gerechnet. Die Region ist insgesamt dünn besiedelt und stellt einen relativ unzerschnittenen Raum dar. Die Glücksburger Heide in den Grenzen des ehemaligen Truppenübungsplatzes ist Teil eines weitestgehend zusammenhängenden, zwischen Jessen bis Seehausen und Linda ausgedehnten Forstkomplexes von insgesamt mehr als 10.000 ha Fläche

An Identical Twin Study on Human Achilles Tendon Adaptation: Regular Recreational Exercise at Comparatively Low Intensities Can Increase Tendon Stiffness

Achilles tendon adaptation is a key aspect of exercise performance and injury risk prevention. However, much debate exists about the adaptation of the Achilles tendon in response to exercise activities. Most published research is currently limited to elite athletes and selected exercise activities. Also, existing studies on tendon adaptation do not control for genetic variation. Our explorative cross-sectional study investigated the effects of regular recreational exercise activities on Achilles tendon mechanical properties in 40 identical twin pairs. Using a handheld oscillation device to determine Achilles tendon mechanical properties, we found that the Achilles tendon appears to adapt to regular recreational exercise at comparatively low intensities by increasing its stiffness. Active twins showed a 28% greater Achilles tendon stiffness than their inactive twin (p < 0.05). Further, our research extends existing ideas on sport-specific adaptation by showing that tendon stiffness seemed to respond more to exercise activities that included an aerial phase such as running and jumping. Interestingly, the comparison of twin pairs revealed a high variation of Achilles tendon stiffness (305.4–889.8 N/m), and tendon adaptation was only revealed when we controlled for genetic variance. Those results offer new insights into the impact of genetic variation on individual Achilles tendon stiffness, which should be addressed more closely in future studies.Peer Reviewe

Identifizierung und Charakterisierung neuer Interaktionspartner des mitochondrialen Hsp70

Mitochondriales Hsp70 spielt eine wichtige Rolle bei der Biogenese und Funktion von Mitochondrien. Es ist essenziell für den Import, die Faltung und den Abbau mitochondrialer Proteine. Wie alle Hsp70-Proteine arbeitet mtHsp70 dabei mit Cochaperonen zusammen. In dieser Arbeit wurden neue Interaktionspartner von mtHsp70 identifiziert und funktionell charakterisiert. MtHsp70 ist die zentrale Komponente des Importmotors der TIM23-Translokase, der den ATP-abhängigen Transport von Proteinen über die Innenmembran der Mitochondrien vermittelt. Mit Tim14 und Mdj2 wurden in dieser Arbeit zwei Proteine des Importmotors als J-Cochaperone identifiziert. Sowohl Tim14 als auch Mdj2 wurden als MBP-Fusionsproteine aus E. coli gereinigt und stimulierten die ATPase-Aktivität von mtHsp70. Eine Variante von Tim14 mit einer Mutation im HPD-Motiv, die die Stimulation der ATPase-Aktivität von mtHsp70 durch Tim14 verhindert, konnte die Funktion von Tim14 in Hefezellen nicht übernehmen. Die Entdeckung von membranassoziierten J-Proteinen im Importmotor macht deutlich, dass mtHsp70 durch die Stimulation seiner ATPase-Aktivität effizient an ein importiertes Protein binden kann, sobald dieses die Translokationspore des TIM23- Komplexes verlässt. Ebenso wird die evolutionäre Konservierung zwischen dem Importmotor und bakteriellen Hsp70-Systemen ersichtlich. Der Importmotor der TIM23-Translokase ist aber eine Ausnahme unter den Hsp70-Systemen, da in diesem System mit Tim16 eine weitere, regulatorische Komponente identifiziert werden konnte. Tim16 ist ein J-ähnliches Protein, das selber keine stimulierende Wirkung auf die ATPase-Aktivität von mtHsp70 hat, aber die Stimulation von mtHsp70 durch Tim14 reguliert. Dies könnte einen unnötigen Verbrauch von ATP durch mtHsp70 in Abwesenheit eines Präproteins verhindern. Mit der Charakterisierung der J- und J-ähnlichen Proteine des Importmotors wurden wesentliche Erkenntnisse über die Funktionsweise des Importmotors geliefert. Ein bisher nicht bekanntes Protein wurde zusammen mit mtHsp70 aus S. cerevisiae gereinigt und anschließend biochemisch charakterisiert. Dieses Protein, Hep1, ist ein lösliches Protein der mitochondrialen Matrix. Es interagiert mit mtHsp70 in seiner nukleotidfreien und ADPgebundenen Form. Für diese Interaktion ist die ATPase-Domäne von mtHsp70 notwendig. Jedoch trägt vermutlich auch die PBD zur Bindung von mtHsp70 an Hep1 bei, da eine solche Bindung nur beobachtet werden konnte, wenn mtHsp70 sowohl die ATPase-Domäne als auch die PBD aufweist. Hep1 hat im Gegensatz zu den bekannten Cochaperonen keinen Einfluss auf den ATPase- Zyklus von mtHsp70. Allerdings aggregieren in Abwesenheit von Hep1 mitochondriale Hsp70-Proteine. Diese Aggregation ist irreversibel und führt zum Verlust der Funktion der mitochondrialen Hsp70-Proteine. Diese Beeinträchtigung führt wiederum zu Defekten in Prozessen, die funktionelle mitochondriale Hsp70-Proteine benötigen. So wurden in ∆hep1- Zellen Defekte im mitochondrialen Proteinimport und der Biogenese von Eisen-Schwefel- Clustern beobachtet. Aufgrund dieser Defekte zeigen ∆hep1-Zellen einen Temperatursensitiven Wachstumsphänotyp. Die Tendenz zur Aggregation ist spezifisch für mitochondriale Hsp70-Proteine, wobei besonders die nukleotidfreie Form von mtHsp70 betroffen ist. Im aggregierten Material ließ sich eine erhöhte Sensitivität der ATPase-Domäne gegenüber zugesetzter Protease feststellen, was auf eine Fehlfaltung dieser Domäne deutet. Es wurde eine Region in der ATPase- Domäne von mtHsp70 identifiziert, die zur Aggregation von mtHsp70 beiträgt. Durch Austausch dieser Region gegen die entsprechende Region aus DnaK, dem nächsten nicht mitochondrialen Verwandten von mtHsp70, konnte ein teilweise funktionsfähiges Hsp70- Protein hergestellt werden, dessen Löslichkeit nicht mehr von Hep1 abhängig ist. MtHsp70 aggregiert nur, wenn es sowohl die ATPase-Domäne als auch die PBD aufweist. Die Interdomänenkommunikation zwischen der ATPase-Domäne und der PBD von mtHsp70 scheint zur Ausbildung einer instabilen Konformation notwendig zu sein. Hep1 bindet an mtHsp70 in dieser Konformation und verhindert somit die Aggregation. Mit Hep1 wurde in dieser Arbeit ein neuer Typ von Interaktionspartnern mitochondrialer Hsp70-Proteine entdeckt. Es wirkt als Chaperon für dieses Hsp70-Proteine, indem es an sie bindet und deren Aggregation verhindert

The Myometric Assessment of Achilles Tendon and Soleus Muscle Stiffness before and after a Standardized Exercise Test in Elite Female Volleyball and Handball Athletes—A Quasi-Experimental Study

Background: The high prevalence of injuries in female athletes necessitates a course of action that not only enhances research in this field but also incorporates improved prevention programs and regular health monitoring of highly stressed structures such as tendons and muscles. Since myometry is already used by coaches and physiotherapists, it is important to investigate whether tissue stiffness varies in different types of sports, and whether such measures are affected by an acute training session. Methods: Myometric measurements of the Achilles tendon (AT) and soleus muscle (SM) were performed in the longitudinal plane and relaxed tendon position. In total, 38 healthy professional female athletes were examined, applying a quasi-experimental study design, with subgroup analysis performed for different sports. To investigate the stiffness of the AT and SM, 24 female handball and volleyball athletes performed a standardized maximal incremental performance test on a treadmill. In this subgroup, myometric measurements were taken before and after the exercise test. Results: The measurements showed no significant difference between the mean pre- (AT: 661.46 N/m; SM 441.48 N/m) and post-exercise stiffness (AT: 644.71 N/m; SM: 439.07 N/m). Subgroup analysis for different types of sports showed significantly lower AT and SM stiffness in swimming athletes compared to handball (p = 0.002), volleyball (p = 0.000) and hammer throw athletes (p = 0.008). Conclusions: Myometry can be performed on the same day as an acute training session in healthy female professional volleyball and handball athletes. Female swimmers have significantly lower AT and SM stiffness compared to female handball, volleyball and hammer throw athletes. These results show that the stiffness differences in the AT and SM can be assessed by myometry.This research received no external funding.Peer Reviewe

The peroxin PEX14 of Neurospora crassa is essential for the biogenesis of both glyoxysomes and Woronin bodies

In the filamentous fungus Neurospora crassa, glyoxysomes and Woronin bodies coexist in the same cell. Because several glyoxysomal matrix proteins and also HEX1, the dominant protein of Woronin bodies, possess typical peroxisomal targeting signals, the question arises as to how protein targeting to these distinct yet related types of microbodies is achieved. Here we analyzed the function of the Neurospora ortholog of PEX14, an essential component of the peroxisomal import machinery. PEX14 interacted with both targeting signal receptors and was localized to glyoxysomes but was virtually absent from Woronin bodies. Nonetheless, a pex14 Delta mutant not only failed to grow on fatty acids because of a defect in glyoxysomal beta-oxidation but also suffered from cytoplasmic bleeding, indicative of a defect in Woronin body-dependent septal pore plugging. Inspection of pex14 Delta mutant hyphae by fluorescence and electron microscopy indeed revealed the absence of Woronin bodies. When these cells were subjected to subcellular fractionation, HEX1 was completely mislocalized to the cytosol. Expression of GFP-HEX1 in wild-type mycelia caused the staining of Woronin bodies and also of glyoxysomes in a targeting signal-dependent manner. Our data support the view that Woronin bodies emerge from glyoxysomes through import of HEX1 and subsequent fission

Zim17/Tim15 links mitochondrial iron–sulfur cluster biosynthesis to nuclear genome stability

Genomic instability is related to a wide-range of human diseases. Here, we show that mitochondrial iron–sulfur cluster biosynthesis is important for the maintenance of nuclear genome stability in Saccharomyces cerevisiae. Cells lacking the mitochondrial chaperone Zim17 (Tim15/Hep1), a component of the iron–sulfur biosynthesis machinery, have limited respiration activity, mimic the metabolic response to iron starvation and suffer a dramatic increase in nuclear genome recombination. Increased oxidative damage or deficient DNA repair do not account for the observed genomic hyperrecombination. Impaired cell-cycle progression and genetic interactions of ZIM17 with components of the RFC-like complex involved in mitotic checkpoints indicate that replicative stress causes hyperrecombination in zim17Δ mutants. Furthermore, nuclear accumulation of pre-ribosomal particles in zim17Δ mutants reinforces the importance of iron–sulfur clusters in normal ribosome biosynthesis. We propose that compromised ribosome biosynthesis and cell-cycle progression are interconnected, together contributing to replicative stress and nuclear genome instability in zim17Δ mutants

Plasmodium falciparum Hep1 is required to prevent the self aggregation of PfHsp70-3

The majority of mitochondrial proteins are encoded in the nucleus and need to be imported from the cytosol into the mitochondria, and molecular chaperones play a key role in the efficient translocation and proper folding of these proteins in the matrix. One such molecular chaperone is the eukaryotic mitochondrial heat shock protein 70 (Hsp70); however, it is prone to self-aggregation and requires the presence of an essential zinc-finger protein, Hsp70-escort protein 1 (Hep1), to maintain its structure and function. PfHsp70-3, the only Hsp70 predicted to localize in the mitochondria of P. falciparum, may also rely on a Hep1 orthologue to prevent self-aggregation. In this study, we identified a putative Hep1 orthologue in P. falciparum and co-expression of PfHsp70-3 and PfHep1 enhanced the solubility of PfHsp70-3. PfHep1 suppressed the thermally induced aggregation of PfHsp70-3 but not the aggregation of malate dehydrogenase or citrate synthase, thus showing specificity for PfHsp70-3. Zinc ions were indeed essential for maintaining the function of PfHep1, as EDTA chelation abrogated its abilities to suppress the aggregation of PfHsp70-3. Soluble and functional PfHsp70-3, acquired by co-expression with PfHep-1, will facilitate the biochemical characterisation of this particular Hsp70 protein and its evaluation as a drug target for the treatment of malaria