Techniques et matériel d'un laboratoire de recherche sur les protéines

Le biochimiste qui s'intéresse aux protéines d'un organe, d'un tissu, d'un liquide  physiologique, d'un aliment etc..  doit souvent, lorsqu'il s'agit d'une étude approfondie, isoler à l'état pur chacune de ces protéines et en analyser toutes les caractéristiques essentielles pour les objectifs qu'il veut atteindre. Dans cet exposé, nous passerons en revue les techniques et les appareillages courants utilisés pour mener l'étude d'une protéine jusqu'à son terme ultime: la connaissance de sa structure spatiale et, s'il y a lieu, de son activité biologique

Progrès récents dans la biochimie des protéines du lait

L'état des recherches concernant les protéines du lait n'avait été que très brièvement évoqué au dernier Congrès International de Laiterie en 1974, dans le cadre d'un exposé plus général: du Dr. Shahani. Si nous nous proposons de mettre 1'accent sur les principaux résultats obtenus dans ce domaine durant les 4 années passées, il nous faudra néanmoins rappeler des données importantes postérieures à 1970, époque à laquelle le Dr. Mc Kenzie avait passé en revue le sujet dans le cadre du 18e Congrès International de Laiterie. Pour tout ce qui a été fait antérieurement, on pourra se rapporter aux deux volumes de l'ouvrage "Milk proteins", publié en 1971 par le même auteur. Une revue concernant les protéinés du lait humain a été publiée récemment (Bezkorovainy, 1977). Il n'est paf dans notre intention de passer en revue toutes les connaissances acquis es ces dernières années dans le domaine des protéines du lait mais, à partir des résultats qui nous semb1ent les plus significatifs, de tenter de ré

A new strategy for primary structure determination of proteins: Application to bovine β-casein

AbstractA new approach has been developed for sequencing proteins. A radioactive label is attached specifically to the C-terminus of the protein. The labelled molecule is subjected to varying proteolysis conditions. From the electrophoretic patterns (SDS-PAGE) of the hydrolysates, appropriate cleavage conditions are selected, giving labelled peptides of different lengths which are purified. The labelled peptides are sequenced in order of increasing size (from 1 to n), peptide (i) being sequenced until the N-terminal sequence of peptide (i-1) is encountered. This approach allows the determination of a complete protein sequence with a minimal number of Edman cycles. The method was successfully applied to bovine β-casein (209 residues) which was completely resequenced with only 239 Edman cycles

Determination of Lactoferrin and Immunoglobulin G in Animal Milks by New Immunosensors

Two different immunosensors, recently developed for the determination of antibacterial proteins (lactoferrin and immunoglobulin G) in buffalo milk and in other commercial animal milks samples, were used in the present study. The aim was to propose these immunosensor methods for routine control of important diet products, such as cow and goat milks, and in particular buffalo milk. To this end we employed two different kinds of immunosensors: one for the analysis of immunoglobulin G (IgG), the other was a new amperometric immunosensor for lactoferrin analysis. Lactoferrin and IgG immunosensors were also used for the determination of lactoferrin and immunoglobulin G in buffalo milk on different days of lactation