Characterization of three maca (Lepidium peruvianum G. Chacon) echotypes’ total proteins by unidimensional y bidimensional electrophoresis

Objetivo: Caracterizar las proteínas solubles que se encuentran en la raíz del Lepidium peruvianum G. Chacón, maca, mediante electroforesis unidimensional y electroforesis bidimensional. Diseño: Estudio de tipo observacional y transversal. Lugar: Centro de Investigación de Bioquímica y Nutrición Alberto Guzmán Barrón. Facultad de Medicina, Universidad Nacional Mayor de San Marcos. Lima, Perú. Materiales: Raíces de Lepidium peruvianum G. Chacón ‘maca’ de los ecotipos blanco, amarillo y morado, procedentes de Junín que fueron obtenidas a través de la Universidad Nacional del Centro del Perú. Métodos: La extracción de las proteínas totales solubles se realizó con una solución antioxidante, seguida de electroforesis unidimensional y bidimensional para su caracterización. Principales medidas de resultados: Número de proteínas solubles, peso molecular de las proteínas y puntos isoelectricos de las proteínas más abundantes. Resultados: El análisis electroforético unidimensional mostró predominio de 2 proteínas (72% de las proteínas solubles totales). Una de 22,5 kDa, denominada en el presente trabajo ‘macatina’ (51% de la proteína total); la otra de 17,0 kDa (21% de la proteína soluble total). El mapa electroforético bidimensional mostró que tanto la ‘macatina’ como la proteína de 17,0 kDa son básicas y presentan 3 isómeros de carga que se distribuyen en un rango de punto isoeléctrico (pI) de 7,1 a 8,2. Conclusiones: Las proteínas solubles mostraron un patrón electroforético complejo, siendo la macatina la proteína más abundante.Objective: To characterize soluble proteins present in Lepidium peruvianum G. Chacon ‘maca’ root by both unidimensional and bidimensional electrophoresis. Design: Observational and cross-sectional type study. Setting: Alberto Guzman Barron Biochemistry and Nutrition Research Center, Faculty of Medicine, Universidad Nacional Mayor de San Marcos, Lima, Peru. Materials: Roots of Lepidium peruvianum G. Chacon ‘maca’ white, yellow and purple ecotypes, collected in Junin and obtained from Universidad Nacional del Centro del Peru. Methods: Soluble total proteins extraction with an antioxidant solution and characterization by both unidimensional and bidimensional electrophoresis were done. Main outcome measures: Soluble protein number, molecular weight and most abundant proteins’ isoelectrical points. Results: The unidimensional electrophoretic analysis showed predominance of two proteins (72% of total soluble proteins): one with 22,5 kDa denominated in the present work as “macatina” (51% of the total protein) and another with 17,0 kDa (21% of total soluble protein). The bidimensional electrophoretic map sample showed that both ‘macatina’ and the 17,0 kDa protein are basic and display three charge isomers distributed in an isoelectric point (pI) ranging from 7,1 to 8,2. Conclusions: The soluble proteins ecotypes studied showed a complex electrophoretical pattern, being macatina the most abundant protein

Propuesta de uso de pavimento flexible reciclado para el mejoramiento de la infraestructura vial del AA.HH. Micaela Bastidas, Piura – 2021

La presente investigación tuvo como objetivo proponer el uso de pavimento flexible reciclado para el mejoramiento de la infraestructura vial del AA.HH Micaela Bastidas, Piura – 2021. Consigo presenta una metodología de tipo aplicada, enfoque cuantitativo y de diseño experimental de tipo cuasiexperimental. Entre los resultados obtenidos, se tuvo característica del suelo de la calle del AA.HH Micaela Bastidas de carácter arena limosa (SM) con bajo contenido de humedad y un índice de plasticidad limitado, indicando un tipo de suelo bueno para su uso. Así mismo se tuvo un IMD proyectado en un periodo de 20 años de 470 Vehi/día. Consigo, el aprovechamiento de cemento asfaltico a partir del pavimento flexible reciclado es obtenido con porcentajes menor a 6% y para agregado mayor a 45%, además la determinación del diseño de mezclas indica un contenido óptimo de 5.6% de cemento asfaltico, 93% de material pavimento reciclado y 7% de piedra chancada y finalmente se determinó que el pavimento reciclado proporciona un 50% de ahorra en cuanto al empleo de mezcla convencional. Finalmente, se concluye que mediante la propuesta de uso de pavimento flexible reciclado se logrará mejorar la infraestructura vial del AA.HH. Micaela Bastidas, Piura – 2021

Actitudes hacia la violencia de género y sexismo en adolescentes de una institución educativa nacional de Chiclayo, 2022

Esta investigación buscó determinar la relación existente entre las actitudes hacia la violencia de género y sexismo en adolescentes de una I.E. Nacional de Chiclayo, 2022; es un estudio de enfoque cuantitativo, diseño no experimental, de corte transversal y tipo básica por lo que se aplicó la Escala de actitudes hacia la violencia de género (EAVG) y la Escala de detección de sexismo en adolescentes (DSA) a 200 adolescentes que oscilan entre los 14 y 17 años; los datos obtenidos se procesaron mediante los programas estadísticos de SPSS y Excel; hallando que existe una correlación significativa (p<,05) entre ambas variables; también se encontró que en los niveles de las actitudes hacia la violencia de género predominó el nivel positivo 82.50% es decir que tienen actitud positiva o aceptación de la violencia de género; en cuanto a la variable del sexismo predominó el nivel alto 44.50% lo que significa que su ideología está establecida por actitudes sexistas, haciendo ver al género femenino como inferior; además existe una relación altamente significativa entre las dimensiones de cada variable, principalmente entre la dimensión Afectiva y el Sexismo hostil (,592**)

Biología celular y molecular de las fosfolipasas A2

Phospholipases A2 (PLA2) are enzymes that belong to a great protein family, at the moment classified in 12 groups; that they share similar enzymatic function and structure. In agreement with the biochemical characteristics and the cellular origin, phospholipases are classified like: citosolic (cPCLA2), secretory (sPLA2) and intracellular (iPLA2). The relation structure-activity, of this protein group is a challenge for biochemists, molecular biologists, toxicologists, pharmacologists and physiologists. PLA2 has been identified in tissues of mammals, mainly in diverse snake venoms and some bacteria and plants. Numerous physiological and physiopathological functions without toxicity have been attributed to PLA2 of mammals. In oppsosite, PLA2 of venoms are toxic and induce pharmacological effects that are half-full probably by membrane receivers, diverse isoenzimas of PLA2 of venoms are involved in an accelerated evolutionary process due to the fast change in exones, more not in intrones nor in the regulating regions of the genes, these modifications completely are opposed to which it happens in the ordinary genes of isoenzymes. In this revision the enzymology is described, the cellular regulation, the last criteria of c1assification, membrane receptors, the biological diversity of phospholípases of secretion from venoms, mammals and bacteria, in addition it appears the new therapeutic strategies for the treatment of diseases in which they are involved.Las fosfolipasas A2 (PLA2) son enzimas que pertenecen a una gran familia de proteínas, actualmente clasificadas en 12 grupos; que comparten similar función enzimática y estructural. De acuerdo con las características bioquímicas y el origen celular, las fosfolipasas se clasifican como: cÍtosólica (cPLA2 ), secretora (sPLA2) e intracelular (iPLA2). La relación estructura-actividad, de este grupo de proteínas es un reto para bioquímicos, biólogos moleculares,toxicólogos, farmacólogos y fisiólogos. Las PLA2 se han identificado en tejidos de mamíferos, en diversos venenos principalmente de serpientes y en algunas bacterias y plantas. Numerosas funciones fisiológicas y fisiopatológicas sin toxicidad se le han atribuido a las PLA2 de mamíferos. En contraste, las PLA2 de venenos son tóxicas e inducen efectos farmacológicos que son mediados probablemente por receptores de membrana, las diversas isoenzimas de las PLA2, de venenos están involucradas en un proceso evolutivo acelerado debido al rápido cambio en los exones, más no, en los intrones ni en las regiones reguladoras de los genes, estas modificaciones son completamente opuestas a las que ocurre en los genes de isoenzimas ordinarias. En esta revisión se describe la enzimología, la regulación celular, los últimos criterios de clasificación, los receptores de membrana, la diversidad biológica de las fosfolipasas de secreción en venenos, mamíferos y bacterias, además se presenta las nuevas estrategias terapéuticas para el tratamiento de enfermedades en las que se encuentran involucradas

Clonaje y caracterización molecular in silico de un transcrito de fosfolipasa A2 aislado del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta Molecular cloning and characterization in silico of phospholipase A2 transcripto isolated from Lachesis muta peruvian snake venom

Objetivo. Aislar y caracterizar in silico un transcrito del gen de fosfolipasa A2 (PLA2) aislado del veneno de Lachesis muta de la Amazonía peruana. Materiales y métodos. Se amplificó el transcrito del gen sPLA2 mediante la técnica de RT-PCR a partir de RNA total utilizando cebadores específicos, el producto de DNA amplificado se insertó en el vector pGEM para su posterior secuenciación. Mediante análisis bioinformático de la secuencia nucleotídica se determinó un marco de lectura abierta de 414 nucleótidos que codifica 138 aminoácidos, incluyendo16 aminoácidos del péptido señal, el peso molecular y el pI fueron de 13 976 kDa y 5,66 respectivamente. Resultados. La secuencia aminoacídica denominada Lm-PLA2- Perú, contiene Asp49, así como Tyr-28, Gly-30, Gly-32, His-48, Tyr52, Asp99 importantes para la actividad enzimática. La comparación de Lm-PLA2-Perú con las secuencias aminoacídicas de los bancos de datos mostró 93% de similitud con las sPLA2 de Lachesis stenophrys y más del 80% con otras sPLA2 de venenos de la familia Viperidae. El análisis filogenético de la secuencia nucleotídica del transcrito del gen sPLA2 indica que Lm-PLA2-Perú se agrupa con otras sPLA2 [Asp49] ácidas previamente aisladas del veneno de Bothriechis schlegelii con un 89% de identidad. El modelaje tridimensional de Lm-PLA2-Perú, presenta una estructura característica de sPLA2 del Grupo II formada por tres hélices-&#945;, una lámina-&#946;, una hélice corta y un lazo de unión con calcio. Conclusión. La secuencia nucleotídica corresponde al primer transcripto del gen de PLA2 clonado a partir del veneno de la serpiente Lachesis muta, que habita en la selva del Perú.Objective. Isolate and characterize in silico gene phospholipase A2 (PLA2) isolated from Lachesis muta venom of the Peruvian Amazon. Material and methods. Technique RT-PCR from total RNA was using specific primers, the amplified DNA product was inserted into the pGEM vector for subsequent sequencing. By bioinformatic analysis identified an open reading frame of 414 nucleotides that encoded 138 amino acids including a signal peptide of 16 aminoacids, molecular weight and pI were 13 976 kDa and 5.66 respectively. Results. The aminoacid sequence was called Lm-PLA2-Peru, contains an aspartate at position 49, this aminoacid in conjunction with other conserved residues such as Tyr-28, Gly-30, Gly-32, His-48, Tyr52, Asp99 are important for enzymatic activity. The comparison with the amino acid sequence data banks showed of similarity between PLA2 from Lachesis stenophrys (93%) and other PLA2 snake venoms and over 80% of other sPLA2 family Viperidae venoms. A phylogenetic analysis showed that Lm-PLA2-Peru grouped with other acidic [Asp49] sPLA2 previously isolated from Bothriechis schlegelii venom showing 89 % nucleotide sequence identity. Finally, the computer modeling indicated that enzyme had the characteristic structure of sPLA2 group II that consisted of three &#945;-helices, a &#946;-wing, a short helix and a calcium-binding loop. Conclusion. The nucleotide sequence corresponding to the first transcript of gene from PLA2 cloned of Lachesis muta venom, snake from the Peruvian rainforest

Clonaje caracterización molecular in silico de un transcrito de fosfolipasa A, aislado del veneno de la serpiente peruana Lachesis muta

Objective. Isolate and characterize in silico gene phospholipase A2 (PLA2 ) isolated from Lachesis muta venom of the Peruvian Amazon. Material and methods. Technique RT-PCR from total RNA was using specific primers, the amplified DNA product was inserted into the pGEM vector for subsequent sequencing. By bioinformatic analysis identified an open reading frame of 414 nucleotides that encoded 138 amino acids including a signal peptide of 16 aminoacids, molecular weight and pI were 13 976 kDa and 5.66 respectively. Results. The aminoacid sequence was called Lm-PLA2 -Peru, contains an aspartate at position 49, this aminoacid in conjunction with other conserved residues such as Tyr-28, Gly-30, Gly-32, His-48, Tyr52, Asp99 are important for enzymatic activity. The comparison with the amino acid sequence data banks showed of similarity between PLA2 from Lachesis stenophrys (93%) and other PLA2 snake venoms and over 80% of other sPLA2 family Viperidae venoms. A phylogenetic analysis showed that Lm-PLA2 -Peru grouped with other acidic [Asp49] sPLA2 previously isolated from Bothriechis schlegelii venom showing 89 % nucleotide sequence identity. Finally, the computer modeling indicated that enzyme had the characteristic structure of sPLA2 group II that consisted of three α-helices, a β-wing, a short helix and a calcium-binding loop. Conclusion. The nucleotide sequence corresponding to the first transcript of gene from PLA2 cloned of Lachesis muta venom, snake from the Peruvian rainforest.Objetivo. Aislar y caracterizar in silico un transcrito del gen de fosfolipasa A2 (PLA2 ) aislado del veneno de Lachesis muta de la Amazonía peruana. Materiales y métodos. Se amplificó el transcrito del gen sPLA2 mediante la técnica de RT-PCR a partir de RNA total utilizando cebadores específicos, el producto de DNA amplificado se insertó en el vector pGEM para su posterior secuenciación. Mediante análisis bioinformático de la secuencia nucleotídica se determinó un marco de lectura abierta de 414 nucleótidos que codifica 138 aminoácidos, incluyendo16 aminoácidos del péptido señal, el peso molecular y el pI fueron de 13 976 kDa y 5,66 respectivamente. Resultados. La secuencia aminoacídica denominada Lm-PLA2 - Perú, contiene Asp49, así como Tyr-28, Gly-30, Gly-32, His-48, Tyr52, Asp99 importantes para la actividad enzimática. La comparación de Lm-PLA2 -Perú con las secuencias aminoacídicas de los bancos de datos mostró 93% de similitud con las sPLA2 de Lachesis stenophrys y más del 80% con otras sPLA2 de venenos de la familia Viperidae. El análisis filogenético de la secuencia nucleotídica del transcrito del gen sPLA2 indica que Lm-PLA2 -Perú se agrupa con otras sPLA2 [Asp49] ácidas previamente aisladas del veneno de Bothriechis schlegelii con un 89% de identidad. El modelaje tridimensional de Lm-PLA2 -Perú, presenta una estructura característica de sPLA2 del Grupo II formada por tres hélices-α, una lámina-β, una hélice corta y un lazo de unión con calcio. Conclusión. La secuencia nucleotídica corresponde al primer transcripto del gen de PLA2 clonado a partir del veneno de la serpiente Lachesis muta, que habita en la selva del Perú

Data for a direct fibrinolytic metalloproteinase, barnettlysin-I from Bothrops barnetti (barnett,s pitviper) snake venom with anti-thrombotic effect

Initial association of platelets after vascular injury is mediated by glycoprotein (GP)Ib-IX-V binding to von Willebrand factor (vWf) immobilized on exposed collagens and eventually leads to thrombus formation. This article provides data about a new P-I class snake venom metalloproteinase (SVMP), barnettlysin-I (Bar-I), purified from the venom of Bothrops barnetti. This Data in Brief manuscript complements the main research article by providing additional data of the biochemical characterization of Bar-I 10.1016/j.bbagen.2015.12.021 [1]

Atroxlysin-III, A Metalloproteinase from the Venom of the Peruvian Pit Viper Snake Bothrops atrox (Jergon) Induces Glycoprotein VI Shedding and Impairs Platelet Function

Atroxlysin-III (Atr-III) was purified from the venom of Bothrops atrox. This 56-kDa protein bears N-linked glycoconjugates and is a P-III hemorrhagic metalloproteinase. Its cDNA-deduced amino acid sequence reveals a multidomain structure including a proprotein, a metalloproteinase, a disintegrin-like and a cysteine-rich domain. Its identity with bothropasin and jararhagin from Bothrops jararaca is 97% and 95%, respectively. Its enzymatic activity is metal ion-dependent. The divalent cations, Mg2+ and Ca2+, enhance its activity, whereas excess Zn2+ inhibits it. Chemical modification of the Zn2+-complexing histidine residues within the active site by using diethylpyrocarbonate (DEPC) inactivates it. Atr-III degrades plasma fibronectin, type I-collagen, and mainly the alpha-chains of fibrinogen and fibrin. The von Willebrand factor (vWF) A1-domain, which harbors the binding site for GPIb, is not hydrolyzed. Platelets interact with collagen via receptors for collagen, glycoprotein VI (GPVI), and alpha 2 beta 1 integrin. Neither the alpha 2 beta 1 integrin nor its collagen-binding A-domain is fragmented by Atr-III. In contrast, Atr-III cleaves glycoprotein VI (GPVI) into a soluble similar to 55-kDa fragment (sGPVI). Thereby, it inhibits aggregation of platelets which had been stimulated by convulxin, a GPVI agonist. Selectively, Atr-III targets GPVI antagonistically and thus contributes to the antithrombotic effect of envenomation by Bothrops atrox