Indicadores bibliométricos de actividad de la revista MVZ Córdoba 1994-2008

Objetivo. Analizar el comportamiento bibliométrico de la revista MVZ-Córdoba y visualizar indicadores que permitan la toma de decisiones enfocadas a mejorar la calidad de la publicación. Materiales y métodos. Se emplearon los volúmenes del 1 al 13 compuestos por 49.2% de artículos originales, 17.4% de resúmenes de trabajos de grado, 17.7% de otros documentos, 8.9% de artículos de revisión, 4.3% de casos clínicos, 1.3% de artículos de opinión, 1.0% de comunicaciones breves, 0.3% de artículos institucionales, para un total de 305 manuscritos, 915 autores y 4881 referencias. Se determinaron los índices de colaboración (IC), productividad (IP), Price (IO), obsolescencia, aislamiento (IA), autocitación (SCR); también se evaluó la distribución porcentual y tipo de artículos, el número de autores y el promedio de citas. Resultados. Los índices generales IC, IP, IO, IA y SCR fueron 3.0, 2.18, 30.3, 7.67 y 8.9 % respectivamente; el análisis de Burton-Kebler reportó un envejecimiento anual que osciló entre 90.5 y 95.1%, lo que significa una pérdida de actualidad entre 4.93 y 9.52%. Conclusiones. La revista ha mostrado una calidad ascendente lo que se corrobora con la indización internacional. Para mantener y aumentar la calidad de la revista se debe reglamentar y verificar la actualidad de las referencias, controlar el SCR, el IA, aumentar el índice de Price, la vida media, realizar mediciones bibliométricas con mayor periodicidad, así como establecer la vigilancia sobre los índices bibliométricos que se generen de las indizaciones de la revista MVZ Córdoba

Listeria spp. and L. monocytogenes in raw goat`s milk

Objetivo. Detectar Listeria spp. y Listeria monocytogenes en leches crudas de cabras, provenientes del corregimiento de la Garita, Norte de Santander. Materiales y métodos. Se tomaron 90 muestras de leche cruda de cabra, mediante muestreo estratificado, en un período de 4 meses; durante el muestreo se tomó la temperatura de las leches. Para el aislamiento de L. monocytogenes se utilizó la técnica sugerida por el INVIMA y se confirmó la especie por PCR. Resultados. Se encontraron ocho productores de leches de cabra en esta zona, ninguno refrigera, ni pasteuriza la leche. Se encontró una ocurrencia de 3% de L. monocytogenes y 15% de otras especies. Se demostró que la leches obtenidas en esta zona contienen este patógeno que puede llegar a causar Listeriosis en los grupos de riesgo como niños menores de 5 años, mujeres en etapa de gestación, adultos mayores y pacientes inmunocomprometidos. Conclusiones. Se demostró la circulación de este patógeno en la leche de cabra y al ser un producto que se consume directamente por las personas pone en riesgo su salud

Predicción computacional de la estructura terciaria de la iduronato 2-sulfato sulfatasa humana

Introduction. Hunter syndrome (MC KUSIK 309900) or mucopolysacharidosis type II is due to the deficiency of the enzyme iduronate 2 sulfate sulfatase (E.C. 3.1.6.13). This enzyme has not been crystallized, and therefore the experimental structures are not available. Objectives. A computational three-dimensional model was proposed for the iduronate 2 sulfate sulfatase enzyme.Materials and methods. A computational analysis of this enzyme used the following free internet software programs: Comput pI/MW, JaMBW Chapter 3.1.7, SWISS-MODEL, Geno3d, ProSup. Energy minimization was done with Discover 3 and Insight II version 2004.Results. A three-dimensional conformational model was proposed. The model showed 33.3% of helix structure, 7.2% beta sheet, and 59.5% random coil. RMS values (Root Mean Square) (0.78 and 0.86Å) were found when compared with other enzymes of the same family. The model presented 5 exposed N-glycosylation potential sites and an entry to the pocket that contains the amino acids of the active site. A high correlation was found between the type of mutations and the severity of the phenotype in twenty patients analyzed.Conclusion. The RMS values, as well as the high correlation between the type of mutation and the phenotype, indicated that the model predicts some aspects of the enzyme's biological behavior.Introducción. El síndrome de Hunter o mucopolisacaridosis tipo II (MC KUSIK 309900) es causado por la deficiencia de la iduronato 2-sulfato sulfatasa humana (E.C. 3.1.6.13). La enzima no ha sido cristalizada y por tanto sus estructuras no se conocen por deducción experimental.Objetivo. Proponer un modelo computacional para la estructura tridimensional de la iduronato 2-sulfato sulfatasa humana.Materiales y métodos. Se realizó un análisis computacional de esta enzima empleando programas de libre acceso en internet como Comput pI/MW, JaMBW Chapter 3.1.7, SWISSMODEL, 3D-PSSM, ProSup. Los procesos de minimización de energía se realizaron con el programa Discover 3 del paquete Insight II (2004).Resultados. Se propone un modelo tridimensional de la iduronato 2-sulfato sulfatasa humana que presenta 33,3% en hélice, 7,2% en hoja plegada y 59,5% en enrollamiento al azar (coil). Se hallaron valores de RMS (del inglés Root Mean Square) de 0,78 y 0,86Å al compararla con otras enzimas de la misma familia. El modelo revela cinco sitios potenciales de N-glicosilación y una entrada al bolsillo que contiene los aminoácidos que componen el sitio activo. Usando este modelo se encontró una buena correlación entre el tipo de mutaciones y la gravedad de la enfermedad en 20 pacientes analizados.Conclusión. Los valores de RMS y la correlación genotipo-fenotipo en los pacientes analizados sugieren el modelo puede usarse para predecir ciertos aspectos del comportamiento biológico de la enzima

Low-Scale Expression and Purification of an Active Putative Iduronate 2-Sulfate Sulfatase-Like Enzyme from Escherichia coli K12

The sulfatase family involves a group of enzymes with a large degree of similarity. Until now, sixteen human sulfatases have been identified, most of them found in lysosomes. Human deficiency of sulfatases generates various genetic disorders characterized by abnormal accumulation of sulfated intermediate compounds. Mucopolysaccharidosis type II is characterized by the deficiency of iduronate 2-sulfate sulfatase (IDS), causing the lysosomal accumulation of heparan and dermatan sulfates. Currently, there are several cases of genetic diseases treated with enzyme replacement therapy, which have generated a great interest in the development of systems for recombinant protein expression. In this work we expressed the human recombinant IDS-Like enzyme (hrIDS-Like) in Escherichia coli DH5α. The enzyme concentration revealed by ELISA varied from 78. 13 to 94. 35 ng/ml and the specific activity varied from 34. 20 to 25. 97 nmol/h/mg. Western blotting done after affinity chromatography purification showed a single band of approximately 40 kDa, which was recognized by an IgY polyclonal antibody that was developed against the specific peptide of the native protein. Our 100 ml-shake-flask assays allowed us to improve the enzyme activity seven fold, compared to the E. coli JM109/pUC13-hrIDS-Like system. Additionally, the results obtained in the present study were equal to those obtained with the Pichia pastoris GS1115/pPIC-9-hrIDS-Like system (3 L bioreactor scale). The system used in this work (E. coli DH5α/pGEX-3X-hrIDS-Like) emerges as a strategy for improving protein expression and purification, aimed at recombinant protein chemical characterization, future laboratory assays for enzyme replacement therapy, and as new evidence of active putative sulfatase production in E. coli. © 2013 The Microbiological Society of Korea and Springer-Verlag Berlin Heidelberg.Fil: Morales Álvarez, Edwin David. Universidad del Quindio; ColombiaFil: Rivera Hoyos, Claudia Marcela. Universidad del Quindio. Facultad de Medicina; ColombiaFil: Baena Moncada, Angelica Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; ArgentinaFil: Landázuri, Patricia. Universidad del Quindio. Facultad de Medicina. Centro de Investig. Biomédicas; ColombiaFil: Poutou Piñales, Raúl A.. Pontificia Universidad Javeriana; ColombiaFil: Sáenz Suárez, Homero. Universidad del Quindio; ColombiaFil: Barrera, Luis A.. Pontificia Universidad Javeriana; ColombiaFil: Echeverri Peña, Olga Y.. Pontificia Universidad Javeriana; Colombi

Production of recombinant trichoderma reesei cellobiohydrolase ii in a new expression system based on wickerhamomyces anomalus

Q31-7Cellulase is a family of at least three groups of enzymes that participate in the sequential hydrolysis of cellulose. Recombinant expression of cellulases might allow reducing their production times and increasing the low proteins concentrations obtained with filamentous fungi. In this study, we describe the production of Trichoderma reesei cellobiohydrolase II (CBHII) in a native strain of Wickerhamomyces anomalus. Recombinant CBHII was expressed in W. anomalus 54-A reaching enzyme activity values of up to 14.5 U L−1. The enzyme extract showed optimum pH and temperature of 5.0–6.0 and 40°C, respectively. Enzyme kinetic parameters ( of 2.73 mM and Vmax of 23.1 µM min−1) were between the ranges of values reported for other CBHII enzymes. Finally, the results showed that an enzymatic extract of W. anomalus 54-A carrying the recombinant T. reesei CBHII allows production of reducing sugars similar to that of a crude extract from cellulolytic fungi. These results show the first report on the use of W. anomalus as a host to produce recombinant proteins. In addition, recombinant T. reesei CBHII enzyme could potentially be used in the degradation of lignocellulosic residues to produce bioethanol, based on its pH and temperature activity profile

EFECTO ANTAGÓNICO DE Zymomonas mobillis spp. FRENTE A Salmonella sp. y Proteus mirabi/is

Se emplearon dos métodos microbiológicos para estudiar el antagonismo de 5 cepas de Zymomonas mobilis spp., frente a Proteus mirabilis y Salmonella sp. el método clásico de Ritter y el método ecométrico modificado. En el presente trabajo se demostró el efecto antagónico de· Zymomonas mobilis 560, Zymomonas mobilis mobilis 1 y Zymomonas mobilis pomaceae 1 al inhibir el crecimiento de Proteus mirabilis y Salmonella sp.; antagonismo que fue corroborado con el método ecométrico modificado; en el cual valores de ICA inferiores a 2 alternaban con halos de inhibición que oscilaban entre los 3 y 10 mm de diámetro

EFECTO ANTAGÓNICO DE Zymomonas mobillis spp. FRENTE A Salmonella sp. y Proteus mirabi/is

Two methods were employed in this work to study the antagonism of 5 strains of Zymomonas mobilis spp. versus Proteus mirabilis and Salmonel/a sp: the classic method of Ritter and a modified ecometric method. The results obtained showed the antagonic effect of Zymomonas mobilis 560, Zymomonas mobilis mobilis 1 and Zymomonas mobilis pomaceae 1 when inhibit the growth of Proteus mirabilis and Salmonel/a sp; antagonism that was corroborated with the modified ecometric method; in which ICA values lower than 2, alternated with inhibition areas that oscillated between the 3 and 10 mm of diameter

DISEÑO DE UN MEDIO DEFINIDO PARA El. CULTIVO DISCONTINUO DE CEPAS AUTÓCTONAS DE THERMUS SPP

This study facilitated the design ofthree culture medium (PAPl, PAP2, PAP3) to study the growth k:inetics of two autoctonal isolation strains (identified as 8, 32) of Tlzemws spp. The PAP2 medium was equally efficient in growing both isolates. Our major finding was the design of a culture medium and the substitution of hot spring in the laboratory culture of Tlzennus spp. These findings will facilitate the production of thermostables enzymes as lipases, proteases and amylases

EFECTO ANTAGÓNICO DE Zymomonas mobillis spp. FRENTE A Salmonella sp. y Proteus mirabi/is

Two methods were employed in this work to study the antagonism of 5 strains of Zymomonas mobilis spp. versus Proteus mirabilis and Salmonel/a sp: the classic method of Ritter and a modified ecometric method. The results obtained showed the antagonic effect of Zymomonas mobilis 560, Zymomonas mobilis mobilis 1 and Zymomonas mobilis pomaceae 1 when inhibit the growth of Proteus mirabilis and Salmonel/a sp; antagonism that was corroborated with the modified ecometric method; in which ICA values lower than 2, alternated with inhibition areas that oscillated between the 3 and 10 mm of diameter