Effect of probiotic Lactiplantibacillus plantarum and chestnut flour (Castanea sativa mill) on microbiological and physicochemical characteristics of dry-cured sausages during storage

The effect of chestnut flour (Castanea sativa Mill) on L. plantarum viability and physicochemical characteristics in a dry-cured sausage (Longaniza de Pascua) during storage is discussed. Four batches were prepared: CL with 3% chestnut flour added; CPL with 3% chestnut flour and 8.5 log CFU/g L. plantarum added; PL with 8.5 log CFU/g L. plantarum added and L, the batch control. The sausages were stored at 4 °C and 20 °C, and vacuum packed for 43 d. L. plantarum viability was affected by storage time (P < 0.001). However, higher L. plantarum counts at the final of storage were reached due to chestnut flour addition (P < 0.001). At room storage, chestnut flour caused a higher increase in TBARS values (P = 0.022). Nevertheless, all lipid oxidation treatments were in the range of accepted values at the sensory detection level. In conclusion, Longaniza de Pascua can be kept at 4 °C or 20 °C for 43 d without causing any rancidity problems.Fil: Sirini, Noelí Estefanía. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ciencias Veterinarias. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral; ArgentinaFil: Lucas González, R.. Universidad de Miguel Hernández; EspañaFil: Fernández López, J.. Universidad de Miguel Hernández; EspañaFil: Viuda Martos, M.. Universidad de Miguel Hernández; EspañaFil: Pérez Álvarez, J. A.. Universidad de Miguel Hernández; EspañaFil: Frizzo, Laureano Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ciencias Veterinarias. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral; Argentina. Universidad Nacional del Litoral; ArgentinaFil: Signorini Porchietto, Marcelo Lisandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ciencias Veterinarias. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral; ArgentinaFil: Zbrun, María Virginia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ciencias Veterinarias. Instituto de Ciencias Veterinarias del Litoral; ArgentinaFil: Rosmini, Marcelo Raul. Universidad Nacional del Litoral; Argentin

Autoagregación de apolipoproteína A-I humana : Estudios con mutantes de cisteína marcadas con pirenil-maleimida

La apolipoproteína A-I (apoAI) es la proteína mayoritaria de las lipoproteínas de alta densidad (HDL) a las que se les atribuye un rol antiaterogénico, en especial por su participación en el transporte del exceso de colesterol desde tejidos periféricos hacia el hígado para su catabolismo y eliminación. ApoAI está constituida por hélices anfipáticas que en agua forman un ramillete de estructura terciaria poco definida o glóbulo fundido; y que en función de la concentración se autoagrega para formar dímeros y oligómeros de diferente tamaño. Objetivos: obtener información sobre la autoagregación en solución e interacción con membrana de ApoA-I ya que es importante para comprender los mecanismos de generación de HDL, así como también la amiloideogénesis.Facultad de Ciencias Médica

Autoagregación de apolipoproteína A-I humana : Estudios con mutantes de cisteína marcadas con pirenil-maleimida

La apolipoproteína A-I (apoAI) es la proteína mayoritaria de las lipoproteínas de alta densidad (HDL) a las que se les atribuye un rol antiaterogénico, en especial por su participación en el transporte del exceso de colesterol desde tejidos periféricos hacia el hígado para su catabolismo y eliminación. ApoAI está constituida por hélices anfipáticas que en agua forman un ramillete de estructura terciaria poco definida o glóbulo fundido; y que en función de la concentración se autoagrega para formar dímeros y oligómeros de diferente tamaño. Objetivos: obtener información sobre la autoagregación en solución e interacción con membrana de ApoA-I ya que es importante para comprender los mecanismos de generación de HDL, así como también la amiloideogénesis.Facultad de Ciencias Médica

Autoagregación de apolipoproteína A-I humana : Estudios con mutantes de cisteína marcadas con pirenil-maleimida

La apolipoproteína A-I (apoAI) es la proteína mayoritaria de las lipoproteínas de alta densidad (HDL) a las que se les atribuye un rol antiaterogénico, en especial por su participación en el transporte del exceso de colesterol desde tejidos periféricos hacia el hígado para su catabolismo y eliminación. ApoAI está constituida por a-hélices anfipáticas que en agua forman un ramillete de estructura terciaria poco definida o glóbulo fundido; y que en función de la concentración se autoagrega para formar dímeros y oligómeros de diferente tamaño.Facultad de Ciencias Médica

Autoagregación de apolipoproteína A-I humana : Estudios con mutantes de cisteína marcadas con pirenil-maleimida

La apolipoproteína A-I (apoAI) es la proteína mayoritaria de las lipoproteínas de alta densidad (HDL) a las que se les atribuye un rol antiaterogénico, en especial por su participación en el transporte del exceso de colesterol desde tejidos periféricos hacia el hígado para su catabolismo y eliminación. ApoAI está constituida por a-hélices anfipáticas que en agua forman un ramillete de estructura terciaria poco definida o glóbulo fundido; y que en función de la concentración se autoagrega para formar dímeros y oligómeros de diferente tamaño.Facultad de Ciencias Médica

Autoagregación de apolipoproteína A-I humana : Estudios con mutantes de cisteína marcadas con pirenil-maleimida

La apolipoproteína A-I (apoAI) es la proteína mayoritaria de las lipoproteínas de alta densidad (HDL) a las que se les atribuye un rol antiaterogénico, en especial por su participación en el transporte del exceso de colesterol desde tejidos periféricos hacia el hígado para su catabolismo y eliminación. ApoAI está constituida por a-hélices anfipáticas que en agua forman un ramillete de estructura terciaria poco definida o glóbulo fundido; y que en función de la concentración se autoagrega para formar dímeros y oligómeros de diferente tamaño.Facultad de Ciencias Médica

Autoagregación de apolipoproteína A-I humana : Estudios con mutantes de cisteína marcadas con pirenil-maleimida

La apolipoproteína A-I (apoAI) es la proteína mayoritaria de las lipoproteínas de alta densidad (HDL) a las que se les atribuye un rol antiaterogénico, en especial por su participación en el transporte del exceso de colesterol desde tejidos periféricos hacia el hígado para su catabolismo y eliminación. ApoAI está constituida por hélices anfipáticas que en agua forman un ramillete de estructura terciaria poco definida o glóbulo fundido; y que en función de la concentración se autoagrega para formar dímeros y oligómeros de diferente tamaño. Objetivos: obtener información sobre la autoagregación en solución e interacción con membrana de ApoA-I ya que es importante para comprender los mecanismos de generación de HDL, así como también la amiloideogénesis.Facultad de Ciencias Médica

Membrane anchoring stabilizes and favors secretion of New Delhi metallo-β-lactamase

Carbapenems, 'last-resort' β-lactam antibiotics, are inactivated by zinc-dependent metallo-β-lactamases (MBLs). The host innate immune response withholds nutrient metal ions from microbial pathogens by releasing metal-chelating proteins such as calprotectin. We show that metal sequestration is detrimental for the accumulation of MBLs in the bacterial periplasm, because those enzymes are readily degraded in their nonmetallated form. However, the New Delhi metallo-β-lactamase (NDM-1) can persist under conditions of metal depletion. NDM-1 is a lipidated protein that anchors to the outer membrane of Gram-negative bacteria. Membrane anchoring contributes to the unusual stability of NDM-1 and favors secretion of this enzyme in outer-membrane vesicles (OMVs). OMVs containing NDM-1 can protect nearby populations of bacteria from otherwise lethal antibiotic levels, and OMVs from clinical pathogens expressing NDM-1 can carry this MBL and the bla[subscript NDM] gene. We show that protein export into OMVs can be targeted, providing possibilities of new antibacterial therapeutic strategies.Kinship Foundation. Searle Scholars ProgramMassachusetts Institute of Technology. Department of Chemistr

Hyperoxemia and excess oxygen use in early acute respiratory distress syndrome : Insights from the LUNG SAFE study

Publisher Copyright: © 2020 The Author(s). Copyright: Copyright 2020 Elsevier B.V., All rights reserved.Background: Concerns exist regarding the prevalence and impact of unnecessary oxygen use in patients with acute respiratory distress syndrome (ARDS). We examined this issue in patients with ARDS enrolled in the Large observational study to UNderstand the Global impact of Severe Acute respiratory FailurE (LUNG SAFE) study. Methods: In this secondary analysis of the LUNG SAFE study, we wished to determine the prevalence and the outcomes associated with hyperoxemia on day 1, sustained hyperoxemia, and excessive oxygen use in patients with early ARDS. Patients who fulfilled criteria of ARDS on day 1 and day 2 of acute hypoxemic respiratory failure were categorized based on the presence of hyperoxemia (PaO2 > 100 mmHg) on day 1, sustained (i.e., present on day 1 and day 2) hyperoxemia, or excessive oxygen use (FIO2 ≥ 0.60 during hyperoxemia). Results: Of 2005 patients that met the inclusion criteria, 131 (6.5%) were hypoxemic (PaO2 < 55 mmHg), 607 (30%) had hyperoxemia on day 1, and 250 (12%) had sustained hyperoxemia. Excess FIO2 use occurred in 400 (66%) out of 607 patients with hyperoxemia. Excess FIO2 use decreased from day 1 to day 2 of ARDS, with most hyperoxemic patients on day 2 receiving relatively low FIO2. Multivariate analyses found no independent relationship between day 1 hyperoxemia, sustained hyperoxemia, or excess FIO2 use and adverse clinical outcomes. Mortality was 42% in patients with excess FIO2 use, compared to 39% in a propensity-matched sample of normoxemic (PaO2 55-100 mmHg) patients (P = 0.47). Conclusions: Hyperoxemia and excess oxygen use are both prevalent in early ARDS but are most often non-sustained. No relationship was found between hyperoxemia or excessive oxygen use and patient outcome in this cohort. Trial registration: LUNG-SAFE is registered with ClinicalTrials.gov, NCT02010073publishersversionPeer reviewe

Metallo-β-lactamases and a tug-of-war for the available zinc at the host–pathogen interface

Metallo-b-lactamases (MBLs) are zinc-dependent hydrolases that inactivate virtually all b-lactam antibiotics. The expression of MBLs by Gram-negative bacteria severely limits the therapeutic options to treat infections. MBLs bind the essential metal ions in the bacterial periplasm, and their activity is challenged upon the zinc starvation conditions elicited by the native immune response. Metal depletion compromises both the enzyme activity and stability in the periplasm, impacting on the resistance profile in vivo. Thus, novel inhibitory approaches involve the use of chelating, agents or metal-based drugs that displace the native metal ion. However, newer MBL variants incorporate mutations that improve their metal binding abilities or stabilize the metal-depleted form, revealing that metal starvation is a driving force acting on MBL evolution. Future challenges require addressing the gap between in cell and in vitro studies, dissecting the mechanism for MBL metalation and determining the metal content in situ.Fil: Bahr, Guillermo. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET); Argentina.Fil: Bahr, Guillermo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Biofísica; Argentina.Fil: González, Lisandro. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET); Argentina.Fil: González, Lisandro. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Biofísica; Argentina.Fil: Vila, Alejandro J. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario (IBR-CONICET); Argentina.Fil: Vila, Alejandro J. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Área Biofísica; Argentina