Structural and functional characterization of a cold-adapted stand-alone TPM domain reveals a relationship between dynamics and phosphatase activity

The TPM domain constitutes a family of recently characterized protein domains that are present in most living organisms. Although some progress has been made in understanding the cellular role of TPM-containing proteins, the relationship between structure and function is not clear yet. We have recently solved the solution and crystal structure of one TPM domain (BA42) from the Antarctic bacterium Bizionia argentinensis. In this work, we demonstrate that BA42 has phosphoric-monoester hydrolase activity. The activity of BA42 is strictly dependent on the binding of divalent metals and retains nearly 70% of the maximum at 4 °C, a typical characteristic of cold-adapted enzymes. From HSQC, 15 N relaxation measurements, and molecular dynamics studies, we determine that the flexibility of the crossing loops was associated to the protein activity. Thermal unfolding experiments showed that the local increment in flexibility of Mg2+ -bound BA42, when compared with Ca2+ -bound BA42, is associated to a decrease in global protein stability. Finally, through mutagenesis experiments, we unambiguously demonstrate that the region comprising the metal-binding site participates in the catalytic mechanism. The results shown here contribute to the understanding of the relationship between structure and function of this new family of TPM domains providing important cues on the regulatory role of Mg2+ and Ca2+ and the molecular mechanism underlying enzyme activity at low temperatures.Fil: Pellizza, Leonardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Ithuralde, Raúl Esteban. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Turjanski, Adrian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: Cicero, Daniel Oscar. Universita Tor Vergata; Italia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Aran, Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentin

Codon usage clusters correlation: Towards protein solubility prediction in heterologous expression systems in E. coli

Production of soluble recombinant proteins is crucial to the development of industry and basic research. However, the aggregation due to the incorrect folding of the nascent polypeptides is still a mayor bottleneck. Understanding the factors governing protein solubility is important to grasp the underlying mechanisms and improve the design of recombinant proteins. Here we show a quantitative study of the expression and solubility of a set of proteins from Bizionia argentinensis. Through the analysis of different features known to modulate protein production, we defined two parameters based on the %MinMax algorithm to compare codon usage clusters between the host and the target genes. We demonstrate that the absolute difference between all %MinMax frequencies of the host and the target gene is significantly negatively correlated with protein expression levels. But most importantly, a strong positive correlation between solubility and the degree of conservation of codons usage clusters is observed for two independent datasets. Moreover, we evince that this correlation is higher in codon usage clusters involved in less compact protein secondary structure regions. Our results provide important tools for protein design and support the notion that codon usage may dictate translation rate and modulate co-Translational folding.Fil: Pellizza Pena, Leonardo Agustín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Rodrigo, Guido. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Aran, Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentin

On commodities, networks and imaginaries: Reflections based on a interdisciplinary dialogue surrounding the local scientific practice

Este artículo surge del encuentro entre quienes llevan adelante un trabajode investigación científica o un proyecto de desarrollo tecnológico y entrequienes estudian el quehacer de la ciencia y de los científicos. El esfuerzo porcomprendernos desde las diferentes perspectivas que encarnamos, dio comoresultado un diálogo crítico e interdisciplinario sobre las condiciones sociales, políticas y económicas de la producción de conocimiento científico y tecnológico. En particular, este ejercicio, nos permitió reflexionar analíticamente sobre las condiciones en que la ciencia se hace en la actualidad: en una potente relación con el mercado y el capital, en el marco de un tejido reticular de instituciones y bajo la necesaria construcción de imaginarios socio-culturales adecuados a la inserción permanente de innovaciones. Estos serán los tres ejes que desarrollaremos en este trabajo, los cuales serán analizados cruzando la noción de General Intellect aparecida en los Grundisse y su apropiación por parte de la corriente teórica del capitalismo cognitivo, con la reformulación habermasiana del Lebenswelt (mundo de la vida).This article is the result of meetings between those who carry out scientific research or technological development and those who study the work of science and of scientists. The effort to understand ourselves from the different perspectives we adhere to, resulted in a critical and interdisciplinary dialogue on the social, political and economic conditions of the production of scientific and technological knowledge. In particular, this exercise allowed us to reflect analytically on the conditions under which science is currently made: the powerful relationship with the market and capital within the framework of a network of institutions and under the necessary construction of socio-cultural imaginaries to the permanent development of innovations. These three aspects are developed in this article and will be analyzed by intersecting the notion of General Intellect developed in the Grundisse and its appropriation by the theoretical perspective of "cognitive capitalism", with the Habermasian reformulation of the Lebenswelt (world of lifetime)Fil: Córdoba, Maria Soledad. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; ArgentinaFil: Buccellato, Marcos Gilberto. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; ArgentinaFil: Bilañski, Gisele Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Guzzo, Daniel. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; ArgentinaFil: Azcurra, Karen. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; Argentin

Ordered Self-Assembly Mechanism of a Spherical Oncoprotein Oligomer Triggered by Zinc Removal and Stabilized by an Intrinsically Disordered Domain

BACKGROUND: Self-assembly is a common theme in proteins of unrelated sequences or functions. The human papillomavirus E7 oncoprotein is an extended dimer with an intrinsically disordered domain, that can form large spherical oligomers. These are the major species in the cytosol of HPV transformed and cancerous cells. E7 binds to a large number of targets, some of which lead to cell transformation. Thus, the assembly process not only is of biological relevance, but represents a model system to investigate a widely distributed mechanism. METHODOLOGY/PRINCIPAL FINDINGS: Using various techniques, we monitored changes in secondary, tertiary and quaternary structure in a time course manner. By applying a robust kinetic model developed by Zlotnik, we determined the slow formation of a monomeric "Z-nucleus" after zinc removal, followed by an elongation phase consisting of sequential second-order events whereby one monomer is added at a time. This elongation process takes place at a strikingly slow overall average rate of one monomer added every 28 seconds at 20 µM protein concentration, strongly suggesting either a rearrangement of the growing complex after binding of each monomer or the existence of a "conformation editing" mechanism through which the monomer binds and releases until the appropriate conformation is adopted. The oligomerization determinant lies within its small 5 kDa C-terminal globular domain and, remarkably, the E7 N-terminal intrinsically disordered domain stabilizes the oligomer, preventing an insoluble amyloid route. CONCLUSION: We described a controlled ordered mechanism with features in common with soluble amyloid precursors, chaperones, and other spherical oligomers, thus sharing determining factors for symmetry, size and shape. In addition, such a controlled and discrete polymerization reaction provides a valuable tool for nanotechnological applications. Finally, its increased immunogenicity related to its supramolecular structure is the basis for the development of a promising therapeutic vaccine candidate for treating HPV cancerous lesions

Minute time scale prolyl isomerization governs antibody recognition of an intrinsically disordered immunodominant epitope

Conformational rearrangements in antibody·antigen recognition are essential events where kinetic discrimination of isomers expands the universe of combinations. We investigated the interaction mechanism of a monoclonal antibody, M1, raised against E7 from human papillomavirus, a prototypic viral oncoprotein and a model intrinsically disordered protein. The mapped 12-amino acid immunodominant epitope lies within a "hinge" region between the N-terminal intrinsically disordered and the C-terminal globular domains. Kinetic experiments show that despite being within an intrinsically disordered region, the hinge E7 epitope has at least two populations separated by a high energy barrier. Nuclear magnetic resonance traced the origin of this barrier to a very slow (t(1/2)∼4 min) trans-cis prolyl isomerization event involving changes in secondary structure. The less populated (10%) cis isomer is the binding-competent species, thus requiring the 90% of molecules in the trans configuration to isomerize before binding. The association rate for the cis isomer approaches 6 × 10(7) M(-1) s(-1), a ceiling for antigen-antibody interactions. Mutagenesis experiments showed that Pro-41 in E7Ep was required for both binding and isomerization. After a slow postbinding unimolecular rearrangement, a consolidated complex with K(D) = 1.2 × 10(-7) M is reached. Our results suggest that presentation of this viral epitope by the antigen-presenting cells would have to be "locked" in the cis conformation, in opposition to the most populated trans isomer, in order to select the specific antibody clone that goes through affinity and kinetic maturation.Fil: Fassolari, Marisol. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Chemes, Lucia Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Gallo, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Sanchez, Ignacio E.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Ciudad Universitaria. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; ArgentinaFil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentin

Monomeric nature of dengue virus NS3 helicase and thermodynamic analysis of the interaction with single-stranded RNA

Dengue virus nonstructural protein 3 (NS3) is a multifunctional protein formed by a superfamily-2 RNA helicase linked to a protease domain. In this work, we report results from in vitro experiments designed to determine the oligomeric state of dengue virus NS3 helicase (NS3h) and to characterize fundamental properties of the interaction with single-stranded (ss)RNA. Pulsed field gradient-NMR spectroscopy was used to determine the effective hydrodynamic radius of NS3h, which was constant over a wide range of protein concentrations in the absence and presence of ssRNA. Size exclusion chromatography-static light scattering experiments showed that NS3h eluted as a monomeric molecule even in the presence of ssRNA. Binding of NS3h to ssRNA was studied by quantitative fluorescence titrations using fluorescein-labeled and unlabeled ssRNA oligonucleotides of different lengths, and the effect of the fluorescein label on the interaction parameters was also analyzed. Experimental results were well described by a statistical thermodynamic model based on the theory of non-specific interactions of large ligands to a one-dimensional lattice. We found that binding of NS3h to ssRNA oligonucleotides and to poly(A) is characterized by minimum and occluded binding site sizes both of 10 nucleotides and by a weak positive cooperativity between adjacent proteins.Fil: Gebhard, Leopoldo German. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Incicco, Juan Jeremías. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Gallo, Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Gamarnik, Andrea Vanesa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Química Biológica; Argentin

Chaperone holdase activity of human papillomavirus E7 oncoprotein

E7 oncoprotein is the major transforming activity in human papillomavirus and shares sequence and functional properties with adenovirus E1A and SV40 T-antigen, in particular by targeting the pRb tumor suppressor. HPV 16 E7 forms spherical oligomers that display chaperone activity in thermal denaturation and chemical refolding assays of two model polypeptide substrates, citrate synthase and luciferase, and it does so at substoichiometric concentrations. We show that the E7 chaperone can stably bind model polypeptides and hold them in a state with significant tertiary structure, but does not bind the fully native proteins. The E7 oligomers bind native in vitro translated pRb without the requirement of it being unfolded, since the N-terminal domain of E7 containing the LXCXE binding motif is exposed. The N-terminal domain of E7 can interfere with pRb binding but not with the chaperone activity, which requires the C-terminal domain, as in most reported E7 activities. The ability to bind up to ∼72 molecules of pRb by the oligomeric E7 form could be important either for sequestering pRb from Rb-E2F complexes or for targeting it for proteasome degradation. Thus, both the dimeric and oligomeric chaperone forms of E7 can bind Rb and various potential targets. We do not know at present if the chaperone activity of E7 plays an essential role in the viral life cycle; however, a chaperone activity may explain the large number of cellular targets reported for this oncoprotein.Fil: Alonso, Leonardo Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Garcia Alai, Maria M.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Chemes, Lucia Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Salame, Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: de Prat Gay, Gonzalo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentin

Sobre mercancías redes e imaginarios. Reflexiones a partir de un diálogo interdisciplinario en torno al quehacer científico local

This article is the result of meetings between those who carry out scientific research or technological development and those who study the work of science and of scientists. The effort to understand ourselves from the different perspectives we adhere to, resulted in a critical and interdisciplinary dialogue on the social, political and economic conditions of the production of scientific and technological knowledge. In particular, this exercise allowed us to reflect analytically on the conditions under which science is currently made: the powerful relationship with the market and capital within the framework of a network of institutions and under the necessary construction of socio-cultural imaginaries to the permanent development of innovations. These three aspects are developed in this article and will be analyzed by intersecting the notion of General Intellect developed in the Grundisse and its appropriation by the theoretical perspective of "cognitive capitalism", with the Habermasian reformulation of the Lebenswelt (world of lifetime).  Este artículo surge del encuentro entre quienes llevan adelante un trabajo de investigación científica o un proyecto de desarrollo tecnológico y entre quienes estudian el quehacer de la ciencia y de los científicos. El esfuerzo por comprendernos desde las diferentes perspectivas que encarnamos, dio como resultado un diálogo crítico e interdisciplinario sobre las condiciones sociales, políticas y económicas de la producción de conocimiento científico y tecnológico. En particular, este ejercicio, nos permitió reflexionar analíticamente sobre las condiciones en que la ciencia se hace en la actualidad: en una potente relación con el mercado y el capital, en el marco de un tejido reticular de instituciones y bajo la necesaria construcción de imaginarios socio-culturales adecuados a la inserción permanente de innovaciones. Estos serán los tres ejes que desarrollaremos en este trabajo, los cuales serán analizados cruzando la noción de General Intellect aparecida en los Grundisse y su apropiación por parte de la corriente teórica del capitalismo cognitivo, con la reformulación habermasiana del Lebenswelt (mundo de la vida)

Sobre mercancías redes e imaginarios. Reflexiones a partir de un diálogo interdisciplinario en torno al quehacer científico local

This article is the result of meetings between those who carry out scientific research or technological development and those who study the work of science and of scientists. The effort to understand ourselves from the different perspectives we adhere to, resulted in a critical and interdisciplinary dialogue on the social, political and economic conditions of the production of scientific and technological knowledge. In particular, this exercise allowed us to reflect analytically on the conditions under which science is currently made: the powerful relationship with the market and capital within the framework of a network of institutions and under the necessary construction of socio-cultural imaginaries to the permanent development of innovations. These three aspects are developed in this article and will be analyzed by intersecting the notion of General Intellect developed in the Grundisse and its appropriation by the theoretical perspective of "cognitive capitalism", with the Habermasian reformulation of the Lebenswelt (world of lifetime).  Este artículo surge del encuentro entre quienes llevan adelante un trabajo de investigación científica o un proyecto de desarrollo tecnológico y entre quienes estudian el quehacer de la ciencia y de los científicos. El esfuerzo por comprendernos desde las diferentes perspectivas que encarnamos, dio como resultado un diálogo crítico e interdisciplinario sobre las condiciones sociales, políticas y económicas de la producción de conocimiento científico y tecnológico. En particular, este ejercicio, nos permitió reflexionar analíticamente sobre las condiciones en que la ciencia se hace en la actualidad: en una potente relación con el mercado y el capital, en el marco de un tejido reticular de instituciones y bajo la necesaria construcción de imaginarios socio-culturales adecuados a la inserción permanente de innovaciones. Estos serán los tres ejes que desarrollaremos en este trabajo, los cuales serán analizados cruzando la noción de General Intellect aparecida en los Grundisse y su apropiación por parte de la corriente teórica del capitalismo cognitivo, con la reformulación habermasiana del Lebenswelt (mundo de la vida)

Atravesar el "valle" entre el laboratorio y la sociedad: Experiencias de transferencia científico-tecnológica en Argentina durante la pandemia por COVID-19

A partir de los relatos de experiencia de los equipos de investigación que tuvieron un rol en el desarrollo de productos científico-tecnológicos para enfrentar la pandemia por el virus SARS-CoV-2, nos proponemos reflexionar sobre las dinámicas de la ciencia que se pusieron en evidencia en un contexto de emergencia del todo excepcional. Observando los modos de adaptación y respuesta a esa crisis en seis equipos de investigación, este trabajo focaliza en las expectativas, los alcances y las limitaciones de la transferencia de conocimiento y tecnología a la sociedad. Asimismo, se complejiza la noción misma de transferencia, en el marco de una política científica que impulsó la producción científico-tecnológica nacional para hacer frente a un problema de salud pública de gran impacto.Based on the experience reports of principal investigators and graduate students who played a role in developing scientific and technological products to address the SARS-CoV-2 virus pandemic, we aim to reflect on the dynamics of science that were brought to light in an entirely exceptional emergency context. By observing the modes of adaptation and response to the crisis of six research teams, this work focuses on the expectations, scopes, and limitations of knowledge and technology transfer to society. The complexity of the notion of “transference” is analyzed within the framework of a scientific policy that promotes national scientific-technological production to deal with a public health problem of enormous impact.Fil: Córdoba, María Soledad. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Ferroni, Luana Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones Sociales. Instituto de Desarrollo Económico y Social. Centro de Investigaciones Sociales; ArgentinaFil: Hurtado de Mendoza, María Sol. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; ArgentinaFil: Azcurra, Karen Ailin. Universidad Maimonides. Centro de Ciencia, Tecniologia y Sociedad.; ArgentinaFil: Smal, Clara. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. YPF - Tecnología; ArgentinaFil: Munaretto, Héctor Pedro. YPF - Tecnología; Argentina. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; ArgentinaFil: Bilañski, Gisele Andrea. Universidad Nacional de San Martín. Instituto de Altos Estudios Sociales; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Diez, Michay. Stowers Institute For Medical Research; Estados UnidosFil: Smulski, Mariana Celeste. Centro de Educaciones Médicas e Investigación Clínica "Norberto Quirno"; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin