Physicochemical and structural properties of major protein fractions of two varieties of cowpea (Vigna unguiculata L.): A comparative study

The polypeptide composition, structural and physicochemical properties of the major protein fractions from two cowpea (Vigna unguiculata L. walp) varieties (CU: Cuarentón; CO: Colorado) were determined. In both cowpea varieties, the globulin was the major protein fraction, followed by albumins, glutelins and prolamins with 48 ± 2 g/100 g, 33 ± 2 g/100 g, 8 ± 1 g/100 g and 2 ± 0.5 g/100 g of the total seed protein content, respectively. Under non-reducing conditions, the CU and CO globulin fractions, showed four major polypeptides with molecular masses of 80 ± 3, 65 ± 3, 56 ± 2 and 52 ± 2 kDa and some minor polypeptides with molecular masses distributed over a range of 45-25 kDa. The minor values of enthalpy (delta H) obtained for the major protein fractions of CU when compared to CO suggest that the former are partially denatured. The conformational studies performed on the globulin fraction of both varieties showed a higher content of aromatic amino acids than that of the albumin fraction and displayed a more hydrophobic behavior. Results provide useful data that will be supplemented with further studies on functional properties of these proteins fractions, followed by the development of legume protein products.Fil: Avanza, María Victoria. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Acevedo, Belén Andrea. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Aphalo, Paula. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Añon, Maria Cristina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentin

Physicochemical and structural properties of major protein fractions of two varieties of cowpea (Vigna unguiculata L.): A comparative study

The polypeptide composition, structural and physicochemical properties of the major protein fractions from two cowpea (Vigna unguiculata L. walp) varieties (CU: Cuarentón; CO: Colorado) were determined. In both cowpea varieties, the globulin was the major protein fraction, followed by albumins, glutelins and prolamins with 48 ± 2 g/100 g, 33 ± 2 g/100 g, 8 ± 1 g/100 g and 2 ± 0.5 g/100 g of the total seed protein content, respectively. Under non-reducing conditions, the CU and CO globulin fractions, showed four major polypeptides with molecular masses of 80 ± 3, 65 ± 3, 56 ± 2 and 52 ± 2 kDa and some minor polypeptides with molecular masses distributed over a range of 45-25 kDa. The minor values of enthalpy (delta H) obtained for the major protein fractions of CU when compared to CO suggest that the former are partially denatured. The conformational studies performed on the globulin fraction of both varieties showed a higher content of aromatic amino acids than that of the albumin fraction and displayed a more hydrophobic behavior. Results provide useful data that will be supplemented with further studies on functional properties of these proteins fractions, followed by the development of legume protein products.Fil: Avanza, María Victoria. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Acevedo, Belén Andrea. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Aphalo, Paula. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Añon, Maria Cristina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentin

Ensayo variedades de trigo AER INTA Junín-AFA- UNNOBA : informe sanitario

El ensayo comparativo de rendimiento de variedades de trigo fue sembrado en forma conjunta entre INTA Junín, AFA y la UNNOBA en la unidad demostrativa del campo experimental “Las Magnolias”. Dicho ensayo, además de formar parte de la red de ensayos de INTA del norte de la provincia de buenos aires, es monitoreado por estudiantes de agronomía para la realización de una tesis de Grado. Se presentan las observaciones realizadas hasta el 20 de octubre.EEA PergaminoFil: Tellería, María Guadalupe. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Pergamino. Agencia de Extensión Rural Junín; ArgentinaFil: Melilli, María Paula. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Pergamino. Agencia de Extensión Rural Junín; ArgentinaFil: Meroni, A.F. Actividad Privada; ArgentinaFil: Chaves, R.F. Actividad Privada; Argentin

Reutilización de botellas de plástico en la localidad de Saladas

El proyecto de extensión “Construir reciclando”, financiado por la Secretaría de Políticas Universitarias fue realizado por alumnos del Profesorado en Ciencias Químicas y del Ambiente junto a docentes de la FaCENA - UNNE. El mismo estuvo destinado a crear una actitud comprometida con el medio ambiente. El reciclado es un tema que nos afecta a todos por igual. El medio ambiente, los recursos naturales y el ser humano con todas sus actividades están estrechamente relacionados y si alguno de estos componentes influye de manera positiva o negativa sobre el/los otro/s, todo el sistema va a notar ese cambio. Este trabajo se realizó con alumnos y docentes de la Escuela Técnica Dr. Juan Gregorio Pujol, de la localidad de Saladas de la provincia de Corrientes. Las actividades desarrolladas se orientaron hacia la elaboración de ladrillos ecológicos como así también a la confección de “puff ” a partir de botellas de plástico descartable.Fil: Giménez, Andrea F.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Sotelo Gasfrascoli, Lucía V.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Legizamón, Andrea M.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Coronel, Silvia C.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: López, Romina N.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Booth, Yanina M. R.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: López, Antonella E.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Lasala, César G.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Peyrano, Felicitas. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Vallejos, Margarita. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Acevedo, Belén Andrea. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentin

Hypothyroidism confers tolerance to cerebral malaria

The modulation of the host’s metabolism to protect tissue from damage induces tolerance to infections increasing survival. Here, we examined the role of the thyroid hormones, key metabolic regulators, in the outcome of malaria. Hypothyroidism confers protection to experimental cerebral malaria by a disease tolerance mechanism. Hypothyroid mice display increased survival after infection with Plasmodium berghei ANKA, diminishing intracranial pressure and brain damage, without altering pathogen burden, blood-brain barrier disruption, or immune cell infiltration. This protection is reversed by treatment with a Sirtuin 1 inhibitor, while treatment of euthyroid mice with a Sirtuin 1 activator induces tolerance and reduces intracranial pressure and lethality. This indicates that thyroid hormones and Sirtuin 1 are previously unknown targets for cerebral malaria treatment, a major killer of children in endemic malaria areas.This work was funded by grants SAF2017-83289-R to S.A. and A.A., SAF2017-90604REDT to A.A. supported by the The European Regional Development Fund (FEDER) and BIO2016-77430-R to J.M.B. from the Ministerio de Economía y Competitividad; B2017/BMD-3724 to S.A. and A.A. from the Comunidad de Madrid; and CIBERONC CB/16/00228 to A.A. from the Instituto de Salud Carlos III

Alilboración del benzaldehído catalizada con ácido de Lewis. Un estudio de la densidad de carga electrónica y su Laplaciano

En este trabajo se realiza un estudio basado en la teoría de átomos en moléculas sobre distintas especies químicas involucradas en el rnecanis1no de reacción propuesto para el alilboronato de pinacol (1) con benzaldehído (2) y una molécula de A1Cl3, corno catalizador ácido de Lewis. Diferentes propiedades topológicas de la densidad de carga electrónica (p) y su Laplaciano (V2p) son evaluadas con10 potenciales indicadores de reactividad en la alilboración. Los resultados muestran que la coordinación entre A1Cl3 y el reactivo (1 ó 2) conlleva a una particular distribución de la densidad electrónica en los complejos reactivo-catalizador y en las estructuras de transición, la cual puede ser evaluada a través de diferentes parámetros de la topología de p en los puntos críticos de enlace seleccionados. El análisis topológico de V2p en los co1nplejos reactivo-catalizador brinda una valiosa información sobre los sititos más susceptibles al ataque nucleofílico y electrofílico involucrados en la reacción bajo estudio.In this work a study on the chenlical species involved in the proposed reaction 1nechanisn1 of pinacol allylboronate (1) with benzaldehyde(2) and A1Cl 3 rnolecule as a Lewis acid catalyst is carried out within the frrunework of the aton1 in molecule theory. Severa! topological properties of the electron density (p) and its Laplacian (\72 p) were investigated as potential indicators of reactivity of allylboration. The results show that the coordination of AlCL. n1olecule to the reactant (1or2) lead to a pa1ticular electron charge distribution on the reactant-catalyst cornplexes and the transition structures, which can be evaluated by different topological properties of p at the selected bond critica! point. The topological analysis of \72 p at the reactive-catalyst co1nplexes provides valuable infonnation about the n1ost susceptible si tes to nucleophilic and electrophilic attack involved in the reaction under study.Fil: Vallejos, Margarita. Universidad Nacional del Nordeste; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Universidad Nacional del Nordeste; ArgentinaFil: Peruchena, Nelida Maria. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

Gelation, thermal and pasting properties of pigeon pea (Cajanus cajan L.), dolichos bean (Dolichos lablab L.) and jack bean (Canavalia ensiformis) flours

This study evaluated the rheological, thermal and pasting properties of pigeon pea (PP), dolichos bean (DB) and jack bean (JB) legume flours and gels. Starch and protein contents were also measured and its molecular weight distribution was determined by electrophoresis. PP and DB showed the highest viscosities while JB had the highest pasting temperature. The minimum flour concentrations for gel formation were estimated at 6–8% for DB and PP and 10% for JB. Above these concentrations all flour suspensions heated to 95 °C led to gels with a solid-like behavior. Differential scanning calorimetry showed two endothermic peaks in all flours at 80–89 °C and 96–100 °C. Avrami model was successfully fitted to the hardening kinetics of PP and DB gels stored at 4 °C. The half-life times were 22 and 6 h for PP and DB respectively. PP and DB flours were able to form self-supporting gels and could be applied in the formulation of gel-like foods.Fil: Acevedo, Belén Andrea. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Cs.exactas Naturales y Agrimensura. Laboratorio de Tecnologia Quimica; Argentina. Universidad de Valladolid. Escuela Técnica Superior de Ingenierías Agrarias; España. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Nordeste; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Nordeste; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Nordeste; ArgentinaFil: Ronda, Felicidad. Universidad de Valladolid. Escuela Técnica Superior de Ingenierías Agrarias; Españ

Caracterización de harinas y aislados proteicos de chañar

El chañar (Geoffroea decorticans) (CH) es una leguminosa arbórea cuyos frutos se consumen frescos o bien hervidos, fermentados o tostados, o bajo las formas de arrope, chicha y aloja de chañar. El carozo del fruto es leñoso y difícil de moler, por lo cual muchas veces es desechado, aún a pesar de su alto contenido en lípidos. La revalorización de frutos de árboles nativos como fuente de macromoléculas, como lo son las proteínas, es de sumo interés ya que ofrece una alternativa diferente a las proteínas de origen animal. El objetivo de este trabajo fue determinar la composición centesimal de harinas del pericarpio+mesocarpio (HP) (cáscara y pulpa del fruto) y del endocarpio+semilla (HE) (carozo), así como de harina de CH integral tostada comercial (HT) y obtener aislados proteicos. Los frutos fueron recolectados en diciembre 2021 ? enero 2022 y fueron conservados a -20°C. HP y HE fueron secadas (45°C, 10 h), molidas y tamizadas (ASTM 18) y conservadas a 4°C. Se determinó la composición centesimal por métodos de la AOAC (1990). Se obtuvieron aislados proteicos por solubilización alcalina (pH10) y posterior precipitación isoeléctrica (pH4). Se determinó el contenido de proteína bruta (Nx6,25) y la solubilidad proteica (%So) a pH 7 por el método de Bradford. Se evaluó el perfil electroforético (SDS-PAGE) sin y con 2-mercaptoetanol de HE y del aislado proteico de HE (AHE). Los resultados obtenidos evidenciaron mayor porcentaje de humedad para HE (8,88±0,05) y HT (6,45±0,03) mientras que el contenido de cenizas fue superior para HP (2,98±0,13) y HT (3,33±0,81). El mayor contenido de lípidos totales fue de HE (9,32±0,10). HE y HT presentaron el mayor contenido de proteínas totales (8,37±0,24 y 9,15±0,15). El rendimiento en peso de los aislados proteicos fue similar entre las harinas (p≥0,05) (3,83±0,15%), siendo AHE el de mayor recuperación proteica (27,86±1,25%) con el mayor contenido proteico (70,36±1,68%). HE (SDS-PAGE) presenta polipéptidos solubles que no ingresan al gel y polipéptidos de 73, 65, 62, 29, 25, 15, 13,6 y 11,5 kDa. El AHE presentó un perfil electroforético similar a HE, con mayor proporción de polipéptidos solubles de 100-250 KDa. En condiciones reductoras, se observa una disminución de polipéptidos solubles entre 100-150 KDa, la aparición de polipéptidos de 34, 30, 20-19 y 10 kDa y la desaparición de una banda de 65 kDa, lo cual indica la presencia de puentes disulfuros. La So de HE fue mayor (14,09±0,50%) que HP (4,09±1,38%) y HT (2,23±0,23%), mientras que la So de los aislados correspondientes no presentaron diferencias significativas entre sí (38,23±1,11%). La obtención de aislado proteico a partir del carozo del CH resulta interesante, dado el rendimiento y el contenido proteico de los mismos. Así mismo se hace necesario futuros estudios de sus propiedades tecnofuncionales y/o estructurales.Fil: Molinari, Gabriel. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; ArgentinaFil: Fernández Sosa, Eliana Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaVIII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de los AlimentosCórdobaArgentinaMinisterio de Ciencia y Tecnología de Córdob

Estabilidad de espumas de proteínas de guandú

Cajanus cajan (CC) (guandú) es una legumbre ampliamente distribuida. Sus semillas son fuente de proteínas (19-23%), hidratos de carbono (35-56%), además de vitaminas y minerales. La industria alimentaria busca permanentemente proteínas alternativas que compitan con las que dominan el mercado, para el desarrollo de nuevos productos donde las proteínas vegetales constituyen una opción atractiva. Muchos alimentos son sistemas dispersos donde las proteínas son utilizadas como surfactantes, confiriendo al alimento ciertos atributos deseables. Productos basados en espumas deben preservar su estructura aireada durante el procesamiento, por lo que su estabilidad es particularmente importante. El objetivo de este trabajo fue evaluar el efecto del pH en la estabilidad de espumas obtenidas a partir de proteínas de CC. Se utilizó el aislado proteico de CC obtenido por extracción alcalina a pH 8 (A8) y posterior precipitación isoeléctrica. Las espumas se obtuvieron mediante burbujeo con N2 (30 s) en volúmenes de 6 mL de dispersiones acuosas de A8 (0,1 y 0,5% p/p) en distintos buffers (pH 2,1, 3,9, 6,3 y 8,3) (=0,5). Se evaluó la formación y estabilidad de la espuma mediante fotografías y medidas conductimétricas de la solución remanente durante el burbujeo (30 s) y posterior al mismo hasta 8 min totales. Se determinó el tiempo medio de drenado del líquido incorporado en la espuma (t1/2) y el volumen de líquido remanente en la espuma a los 8 min (V8?). Al 0,1% p/p, las espumas más estables se obtuvieron a pH2,1 (t1/2=42,5±2,12 s y V8?=0,41±0,02 mL) mientras que a pH3,9, no pudo calcularse t1/2 debido a que el 50% del líquido incorporado drenó antes del cese del burbujeo. Al 0,5% p/p, hubo un incremento de ambos parámetros en todo el rango de pH (43-58% para t1/2 y 41-79% para V8?). A pH 3,9, el drenado de líquido fue relativamente rápido, con una mejora en la retención de volumen de la espuma en el tiempo. Las espumas a pH 6,3 y 8,3 fueron las más estables en el tiempo analizado (p≥0,05). En las fotografías de las espumas al 0,1% p/p se observaron burbujas de menor tamaño a pH 2,1 y 8,3, las cuales mantuvieron su estructura hasta los 8 min; a pH 3,9 y 6,3, las espumas colapsaron casi en su totalidad. Al 0,5% p/p, se obtuvieron burbujas de menor tamaño que al 0,1% a todos los pH analizados, lo cual se relaciona con la mayor estabilidad que presentaron las espumas al aumentar la concentración de proteínas. Aun así, se observó un mayor grado de polidispersidad a pH 2,1 y 8,3. A pH3,9 fueron evidentes cambios en el tamaño y forma de las burbujas a los 90 s del cese del burbujeo. A pH 6,3, las burbujas fueron pequeñas y homogéneas, sin cambios aparentes en el tiempo analizado. El pH del medio influyó en la estabilidad de las espumas de A8, resultando más estables las espumas a pH ácido (pH 2,1) y cercanos a la neutralidad (pH 6,3).Fil: Fernández Sosa, Eliana Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Quiroga, Alejandra Viviana. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaVIII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de AlimentosCórdobaArgentinaMinisterio de Ciencia y Tecnología de la Provincia de Córdob

Comparative Study of Structural and Physicochemical Properties of Pigeon Pea (Cajanus cajan L.) Protein Isolates and its Major Protein Fractions

Pigeon pea protein isolates (PPI) are an option to obtain a high yield of good quality proteins and represent a great potential for the food industry. In this work, physicochemical and structural properties of albumin (ALB), globulin (GLB), and PPI obtained at different pHs (8, 9, 10, and 11) were studied to deepen the knowledge of these proteins for future application. GLB presented protein aggregates and polypeptides characteristics of 7S vicilin subunits while ALB presented polypeptides with low molecular masses. GLB showed a more compact and less flexible structure than ALB fraction due to the distinct conformational characteristics found in DSC, fluorescence spectroscopy, Ho. These structural characteristics conferred GLB greater conformational stability (∆GH2O) than ALB fraction. The latter presented a higher proportion of β-strand in aggregated structures. PPI11 showed the highest protein recovery, but the least So with more presence of protein aggregates with the least proportion of β-strands in aggregated structures. A higher percentage of protein unfolding and exposure of hydrophobic residues to solvent was observed as the extraction pH of the isolates increased. Enthalpy change of transition decreased, and the maximum emission wavelength shifted to red in fluorescence spectroscopy. However, PPI11 showed only a slight increase in Ho (10%) with respect to PPI8. The variation in pH for protein extraction constitutes a simple, rapid, and low-cost method to obtain PPI with physicochemical and structural properties that will determine its functional properties and their use as food ingredients.Fil: Fernández Sosa, Eliana Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Quiroga, Alejandra Viviana. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentin