ZraP is a periplasmic molecular chaperone and a repressor of the zinc-responsive two-component regulator ZraSR

The bacterial envelope is the interface with the surrounding environment and is consequently subjected to a barrage of noxious agents including a range of compounds with antimicrobial activity. The ESR (envelope stress response) pathways of enteric bacteria are critical for maintenance of the envelope against these antimicrobial agents. In the present study, we demonstrate that the periplasmic protein ZraP contributes to envelope homoeostasis and assign both chaperone and regulatory function to ZraP from Salmonella Typhimurium. The ZraP chaperone mechanism is catalytic and independent of ATP; the chaperone activity is dependent on the presence of zinc, which is shown to be responsible for the stabilization of an oligomeric ZraP complex. Furthermore, ZraP can act to repress the two-component regulatory system ZraSR, which itself is responsive to zinc concentrations. Through structural homology, ZraP is a member of the bacterial CpxP family of periplasmic proteins, which also consists of CpxP and Spy. We demonstrate environmental co-expression of the CpxP family and identify an important role for these proteins in Salmonella's defence against the cationic antimicrobial peptide polymyxin B

Acidithiobacillus ferrooxidans metabolism: from genome sequence to industrial applications

<p>Abstract</p> <p>Background</p> <p><it>Acidithiobacillus ferrooxidans </it>is a major participant in consortia of microorganisms used for the industrial recovery of copper (bioleaching or biomining). It is a chemolithoautrophic, γ-proteobacterium using energy from the oxidation of iron- and sulfur-containing minerals for growth. It thrives at extremely low pH (pH 1–2) and fixes both carbon and nitrogen from the atmosphere. It solubilizes copper and other metals from rocks and plays an important role in nutrient and metal biogeochemical cycling in acid environments. The lack of a well-developed system for genetic manipulation has prevented thorough exploration of its physiology. Also, confusion has been caused by prior metabolic models constructed based upon the examination of multiple, and sometimes distantly related, strains of the microorganism.</p> <p>Results</p> <p>The genome of the type strain <it>A. ferrooxidans </it>ATCC 23270 was sequenced and annotated to identify general features and provide a framework for <it>in silico </it>metabolic reconstruction. Earlier models of iron and sulfur oxidation, biofilm formation, quorum sensing, inorganic ion uptake, and amino acid metabolism are confirmed and extended. Initial models are presented for central carbon metabolism, anaerobic metabolism (including sulfur reduction, hydrogen metabolism and nitrogen fixation), stress responses, DNA repair, and metal and toxic compound fluxes.</p> <p>Conclusion</p> <p>Bioinformatics analysis provides a valuable platform for gene discovery and functional prediction that helps explain the activity of <it>A. ferrooxidans </it>in industrial bioleaching and its role as a primary producer in acidic environments. An analysis of the genome of the type strain provides a coherent view of its gene content and metabolic potential.</p

A genome-wide screen identifies Salmonella Enteritidis lipopolysaccharide biosynthesis and the HtrA heat shock protein as crucial factors involved in egg white persistence at chicken body temperature

Eggs contaminated with Salmonella Enteritidis are an important source of human foodborne Salmonella infections. Salmonella Enteritidis is able to contaminate egg white during formation of the egg within the chicken oviduct, and it has developed strategies to withstand the antimicrobial properties of egg white to survive in this hostile environment. The mechanisms involved in the persistence of Salmonella Enteritidis in egg white are likely to be complex. To address this issue, a microarray-based transposon library screen was performed to identify genes necessary for survival of Salmonella Enteritidis in egg white at chicken body temperature. The majority of identified genes belonged to the lipopolysaccharide biosynthesis pathway. Additionally, we provide evidence that the serine protease/heat shock protein (HtrA) appears essential for the survival of Salmonella Enteritidis in egg white at chicken body temperature

Analyse du niveau de transparence d'un ouvrage hydraulique vis-à-vis des civelles et jeunes anguilles jaunes

National audienceL'effondrement du stock d'anguilles européennes a poussé à la mise en oeuvre d'un plan européen de restauration (Règlement CE / n° 1100/2007 du 18/09/2007). Parmi l'ensemble des mesures préconisées, figurent celles visant à diminuer l’impact des ouvrages hydrauliques sur la phase de colonisation des eaux continentales. Pour accompagner ce type de démarche, il apparaît important de disposer de méthodes permettant d’évaluer le niveau de transparence d’un ouvrage avant et après son aménagement ou la modification de sa gestion. Parmi les méthodes envisageables, l’usage du marquage d’individus avec remise en aval de l’ouvrage est assez fréquemment cité. Afin de préciser l’intérêt mais aussi les limites d’une telle démarche, des suivis précis ont été mis en oeuvre sur deux sites, l’un au nord du Bassin d’Arcachon, l’autre sur le barrage des Enfreneaux sur la Sèvre niortaise.Le premier, l’ouvrage du Pas du Bouc, équipé depuis 2008, est situé sur le canal du Porge reliant le lac de Lacanau au bassin d'Arcachon, à 3-4 kilomètres en amont de la zone de marée dynamique. On notera la présence d’une pêcherie professionnelle civellière au tamis à main sur la zone estuarienne de ce canal. En lien avec le suivi très régulier et précis des passages sur la rampe, réalisé par la Fédération de Pêche de Gironde pendant la saison de migration, un certain nombre d’analyses et d’essais ont été mis en oeuvre par le Pôle Ecohydraulique. L’analyse de la cinétique de migration lors de trois saisons successives a ainsi été effectuée et l’influence respective de différents facteurs environnementaux a été testée. L’influence majeure de la température de l’eau du Bassin et du Canal sur la phase d’ouverture de la fenêtre de migration et du débit du canal au sein de cette fenêtre ressortent ainsi nettement. Neuf campagnes ont permis le marquage par élastomère de couleur (VIE) de près de 4500 individus. Lors de chaque campagne, quatre lots étaient identifiés, l’un étant remis au pied même de la rampe, deux étaient remis à l’eau dans le canal (rive droite et rive gauche) en aval des turbulences liées au barrage et enfin un lot était suivi sur 96 h en cage de survie. Les individus testés étaient majoritairement des migrants ayant déjà franchi la passe, mais différents tests ont également été effectués sur des individus prélevés en aval de l’ouvrage (engin passif ou pêche électrique). L’analyse bayésienne des résultats est en cours, mais il ressort dès à présent une bonne cohérence entre les lots marqués et remis en rivière et le comportement des migrants non marqués, notamment en ce qui concerne l’influence très positive du débit sur les niveaux de passage et/ou de recapture. L’importance de la prédation naturelle (perches, perches-soleil, écrevisses de Louisiane) est également fortement soupçonnée. Cette stratégie d’évaluation, lourde à mettre en oeuvre, apparaît surtout bien adaptée aux très jeunes individus à fort comportement migratoire observés sur des sites en aval des bassins versants. Au-dessus de 15-20 cm, les faibles probabilités de recapture remettent en effet fortement en cause ce type d’approche

Structural basis for the oxidation of thiosulfate by a sulfur cycle enzyme

Reduced inorganic sulfur compounds are utilized by many bacteria as electron donors to photosynthetic or respiratory electron transport chains. This metabolism is a key component of the biogeochemical sulfur cycle. The SoxAX protein is a heterodimeric c-type cytochrome involved in thiosulfate oxidation. The crystal structures of SoxAX from the photosynthetic bacterium Rhodovulum sulfidophilum have been solved at 1.75 Ã… resolution in the oxidized state and at 1.5 Ã… resolution in the dithionite-reduced state, providing the first structural insights into the enzymatic oxidation of thiosulfate. The SoxAX active site contains a haem with unprecedented cysteine persulfide (cysteine sulfane) coordination. This unusual post-translational modification is also seen in sulfurtransferases such as rhodanese. Intriguingly, this enzyme shares further active site characteristics with SoxAX such as an adjacent conserved arginine residue and a strongly positive electrostatic potential. These similarities have allowed us to suggest a catalytic mechanism for enzymatic thiosulfate oxidation. The atomic coordinates and experimental structure factors have been deposited in the PDB with the accession codes 1H31, 1H32 and 1H33