Nanotecnología y Sociedad en Argentina : para una agenda inter y transdisciplinaria

El presente libro reúne una serie de trabajos en torno al desarrollo nanotecnológico en Argentina, organizados en tres secciones sub- temáticas: “Políticas Públicas, Regulación y Gobernanza”; “Innovación Nanotecnológica, Ciencia y Regulación. Una Mirada al Desarrollo de la Nanomedicina / Farmaceútica”; e “Innovación Responsable, Desarrollo Sustentable y Principio Precautorio”. Las y los autores provienen de la academia y sectores tecnológicos, del sector público y de organismos elaboradores de normas nanoespecíficas. El conjunto de los trabajos aporta un marco inter y transdisciplinario para el abordaje de los distintos aspectos vinculados a la nanotecnología así como a ampliar el acceso y discusión de la información disponible en lo concerniente a la promoción, evaluación de riesgos y regulación de productos y procesos productivos a escala nanométrica.This book gathers a series of papers on nanotechnological development in Argentina, organized in three sub-thematic sections: "Public Policies, Regulation and Governance"; "Nanotechnological Innovation, Science and Regulation. A Look at the Development of Nanomedicine / Pharmaceutics"; and "Responsible Innovation, Sustainable Development and the Precautionary Principle". The authors come from academia and technological sectors, from the public sector and from organizations that develop nano-specific standards. The works as a whole provide an inter- and transdisciplinary framework for addressing the different aspects related to nanotechnology, as well as broadening access to and discussion of the information available concerning the promotion, risk assessment and regulation of products and production processes at the nanometric scale.Fil: Berger, Mauricio. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Sociales. Instituto de Investigación y Formación en Administración Pública; ArgentinaFil: Carroza Tomás. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Agrarias. Departamento de Ciencias Sociales; Argentina.Fil: Bailo, Gonzalo. Universidad Nacional del Litoral. Facultad de Ciencias Jurídicas y Sociales; Argentina.Fil: Surtayeva, Sofya. Universidad Nacional de San Martín. Centro Babini; Argentina.Fil: Fiorani,Viviana. Instituto Argentino de Normalización y Certificación; Argentina.Fil: Talbot Wright, María Lorena. Universidad Nacional de Córdoba. Oficina de Propiedad Intelectual; ArgentinaFil: Gaggiotti, María Cecilia. Universidad Nacional de Córdoba. Programa de Valorización del Conocimiento; Argentina.Fil: Palma, Santiago Daniel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Ciencias Farmacéuticas; ArgentinaFil:Formica, María Lina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Ciencias Farmacéuticas; Argentina.Fil: Bianco, Ismael D. Córdoba. Gobierno de la Provincia de Córdoba. Ministerio de Ciencia y Tecnología. Centro de Excelencia en Productos y Procesos de Córdoba; Argentina.Fil: Salinas, Silvina R. Córdoba. Gobierno de la Provincia de Córdoba. Ministerio de Ciencia y Tecnología. Centro de Excelencia en Productos y Procesos de Córdoba; Argentina.Fil: Ridano, Magalí E. Córdoba. Gobierno de la Provincia de Córdoba. Ministerio de Ciencia y Tecnología. Centro de Excelencia en Productos y Procesos de Córdoba; Argentina.Fil: Salinas, Silvina R. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Kiyomi Mizutamari, R. Córdoba. Gobierno de la Provincia de Córdoba. Ministerio de Ciencia y Tecnología. Centro de Excelencia en Productos y Procesos de Córdoba; Argentina.Fil: Saborido, Mariano. Administración Nacional de Medicamentos Alimentos y Tecnología Médica; Argentina.Fil: Pesce, Guido. Administración Nacional de Medicamentos Alimentos y Tecnología Médica; Argentina.Fil: Herrera, Pablo Matías. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Económicas. Instituto de Investigaciones en Administración, Contabilidad y Métodos Cuantitativos para la Gestión; Argentina.Fil: García Fronti, Javier. Universidad de Buenos Aires. Faculta de Ciencias Económicas. Centro de Investigación en Metodologías Básicas y Aplicadas a la Gestión; Argentina.Fil: Ballestero, Gonzalo. Universidad de San Andrés; Argentina.Fil: Chavera Bianchi, Carlos. Universidad de Buenos Aires; Argentina.Fil: Bianco, Ismael D. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.Fil: Formica, María Lina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Unidad de Investigación y Desarrollo en Tecnología Farmacéutica; Argentina.Fil: Palma, Santiago Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Unidad de Investigación y Desarrollo en Tecnología Farmacéutica; Argentina.Fil: Kiyomi Mizutamari, R. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina

Structure and Mechanism of GumK, a Membrane-associated Glucuronosyltransferase*S⃞

Xanthomonas campestris GumK (β-1,2-glucuronosyltransferase) is a 44-kDa membrane-associated protein that is involved in the biosynthesis of xanthan, an exopolysaccharide crucial for this bacterium's phytopathogenicity. Xanthan also has many important industrial applications. The GumK enzyme is the founding member of the glycosyltransferase family 70 of carbohydrate-active enzymes, which is composed of bacterial glycosyltransferases involved in exopolysaccharide synthesis. No x-ray structures have been reported for this family. To better understand the mechanism of action of the bacterial glycosyltransferases in this family, the x-ray crystal structure of apo-GumK was solved at 1.9Å resolution. The enzyme has two well defined Rossmann domains with a catalytic cleft between them, which is a typical feature of the glycosyltransferase B superfamily. Additionally, the crystal structure of GumK complexed with UDP was solved at 2.28Å resolution. We identified a number of catalytically important residues, including Asp157, which serves as the general base in the transfer reaction. Residues Met231, Met273, Glu272, Tyr292, Met306, Lys307, and Gln310 interact with UDP, and mutation of these residues affected protein activity both in vitro and in vivo. The biological and structural data reported here shed light on the molecular basis for donor and acceptor selectivity in this glycosyltransferase family. These results also provide a rationale to obtain new polysaccharides by varying residues in the conserved α/β/α structural motif of GumK