Las estrategias discursivas : un medio para conquistar lectores : análisis de La cámara oculta de Silvia Schujer

El presente trabajo se propone demostrar que las novelas pertenecientes a la literatura juvenil no solo atraen a los jóvenes por las temáticas que abordan o por la presencia de personajes con los cuales identificarse, sino que autores como Silvia Schujer ponen en juego diversas estrategias discursivas para conquistarlos y hacer de ellos lectores interactivos. Se analizará, siguiendo los aportes narratológicos de Gérard Genette y las observaciones de Gemma Lluch, una de sus obras: La cámara oculta (novela).This paper aims to demonstrate that novels belonging to Young adult fiction (YA) not only attract young people by the topics they deal with or by the presence of characters they identify with, but also that authors such as Silvia Schujer bring different discourse strategies into play to captivate them and turn them into interactive readers. Following the narratological approach by Gérard Genette and Gemma Lluch’s observations, one of Silvia Schujer’s novels, La cámara oculta, will be analysed.Fil: Rossi, Mariela Silvina. Universidad Nacional de Cuy

El rol del Estado Nacional Argentino como promotor de políticas orientadas a la construcción de Soberanía Tecnológica y Digital : Caso de estudio: ARSAT

El presente trabajo se centra analizar las principales políticas públicas del Estado Nacional Argentino durante los años 2007 a 2015 en materia de tecnología satelital orientadas a la construcción de la soberanía tecnológica y digital nacional. En primer lugar, abordaremos la relación del Estado con la Soberanía Tecnológica partiendo de la definición de tecnología como herramienta no neutral, la intervención del Estado en materia tecnológica a través de políticas públicas. En segundo lugar, examinaremos las políticas públicas en ciencia, tecnología e innovación (CTI) durante el período 2007-2015. En tercer lugar, trataremos el caso de ARSAT como habilitador de Soberanía Tecnológica para el desarrollo nacional y cierre de la brecha digital a partir de Políticas de Estado. Para, finalmente, dar cuenta de porque un Estado que es soberano tecnológica y digitalmente construye sus políticas ya no desde la imposición de las corporaciones transnacionales, sino desde la lógica propia del país.Facultad de Periodismo y Comunicación Socia

Plasma membrane calcium ATPase activity is regulated by actin oligomers through direct interaction

As recently described by our group, plasma membrane calcium ATPase (PMCA) activity can be regulated by the actin cytoskeleton. In this study, we characterize the interaction of purified G-actin with isolated PMCA and examine the effect of G-actin during the first polymerization steps. As measured by surface plasmon resonance, G-actin directly interacts with PMCA with an apparent 1:1 stoichiometry in the presence of Ca2+ with an apparent affinity in the micromolar range. As assessed by the photoactivatable probe 1-O-hexadecanoyl-2-O-[9-[[[2-[125I]iodo-4-(trifluoromethyl-3H-diazirin-3-yl)benzyl]oxy]carbonyl]nonanoyl]-sn-glycero-3-phosphocholine, the association of PMCA to actin produced a shift in the distribution of the conformers of the pump toward a calmodulin-activated conformation. G-actin stimulates Ca2+-ATPase activity of the enzyme when incubated under polymerizing conditions, displaying a cooperative behavior. The increase in the Ca2+-ATPase activity was related to an increase in the apparent affinity for Ca2+ and an increase in the phosphoenzyme levels at steady state. Although surface plasmon resonance experiments revealed only one binding site for G-actin, results clearly indicate that more than one molecule of G-actin was needed for a regulatory effect on the pump. Polymerization studies showed that the experimental conditions are compatible with the presence of actin in the first stages of assembly. Altogether, these observations suggest that the stimulatory effect is exerted by short oligomers of actin. The functional interaction between actin oligomers and PMCA represents a novel regulatory pathway by which the cortical actin cytoskeleton participates in the regulation of cytosolic Ca2+ homeostasis.Fil: Dalghi, Marianela Gisela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Fernández, Marisa Mariel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Estudios de la Inmunidad Humoral Prof. Ricardo A. Margni; ArgentinaFil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Mangialavori, Irene Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Malchiodi, Emilio Luis. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Strehler, Emanuel E.. Mayo Clinic College of Medicine; Estados UnidosFil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentin

Fertilización foliar en poscosecha

El informe trata sobre la fertilización foliar en poscosecha, especialmente dedicado al Boro, micronutriente esencial para la calidad de las flores y el adecuado cuaje de frutos.EEA Alto ValleFil: Curetti, Mariela. Instituto Nacional Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Alto Valle; ArgentinaFil: De Rossi, Rafael Pablo. Instituto Nacional Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Alto Valle. Agencia de Extensión Rural Río Colorado; Argentin

Fertilización con fósforo en alfalfa y montes frutales

El fósforo (P) es considerado un recurso no renovable del suelo y su contenido depende de la naturaleza del material originario y del manejo realizado por el hombre. En un relevamiento realizado en el Alto Valle se observó que cerca del 40 % de las muestras de suelo eran deficitarias en P ya que contenían menos del 10 ppm según método Olsen (Aruani & Sánchez, 2003). Por otra parte, suelos con una buena provisión de fósforo en la actualidad, pueden volverse deficitarios, si no se repone la extracción por parte de las cosechas mediante la aplicación de fertilizantes o abonos.EEA Alto ValleFil: Curetti, Mariela. Instituto Nacional Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Alto Valle; ArgentinaFil: De Rossi, Rafael Pablo. Instituto Nacional Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Alto Valle. Agencia De Extensión Rural Río Colorado; Argentin

Fertilización con nitrógeno en montes frutales

Entre los elementos necesarios para un emprendimiento frutícola exitoso el nitrógeno (N) es el principal; pero siempre después de la luz regulada con la poda y el agua aportada con el riego. Por las características de los suelos de la región de los valles de Patagonia Norte, normalmente bajos en materia orgánica, el nitrógeno debe ser aportado anualmente en los cultivos frutícolas. La necesidad de los distintos cultivos frutícolas depende no solo de las especies y variedades, sino también de la edad del monte frutal, el vigor de los árboles, el sistema de riego y rendimiento obtenido. En plantaciones nuevas, en las cuales las plantas no han cubierto aún el espacio en la fila, el objetivo de la fertilización es brindar los nutrientes necesarios para lograr un buen crecimiento vegetativo de los árboles. En plantaciones adultas, en cambio, la fertilización busca sostener buenos rendimientos de fruta de calidad a lo largo de los años.EEA Alto ValleFil: Curetti, Mariela. Instituto Nacional Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Alto Valle; ArgentinaFil: De Rossi, Rafael Pablo. Instituto Nacional Tecnología Agropecuaria (INTA). Estación Experimental Agropecuaria Alto Valle. Agencia De Extensión Rural Río Colorado; Argentin

Conformational changes produced by ATP binding to the plasma membrane calcium pump

The aim of this work was to study the plasma membrane calcium pump (PMCA) reaction cycle by characterizing conformational changes associated with calcium, ATP, and vanadate binding to purified PMCA. This was accomplished by studying the exposure of PMCA to surrounding phospholipids by measuring the incorporation of the photoactivatable phosphatidylcholine analog 1-O-hexadecanoyl-2-O-[9-[[[2-[125I]iodo-4-(trifluoromethyl-3H-diazirin-3-yl)benzyl]oxy]carbonyl]nonanoyl]-sn-glycero-3-phosphocholine to the protein. ATP could bind to the different vanadate-bound states of the enzyme either in the presence or in the absence of Ca2+ with high apparent affinity. Conformational movements of the ATP binding domain were determined using the fluorescent analog 2′(3′)-O-(2,4,6-trinitrophenyl)adenosine 5′-triphosphate. To assess the conformational behavior of the Ca2+ binding domain, we also studied the occlusion of Ca2+, both in the presence and in the absence of ATP and with or without vanadate. Results show the existence of occluded species in the presence of vanadate and/or ATP. This allowed the development of a model that describes the transport of Ca2+ and its relation with ATP hydrolysis. This is the first approach that uses a conformational study to describe the PMCA P-type ATPase reaction cycle, adding important features to the classical E1-E2 model devised using kinetics methodology only.Fil: Mangialavori, Irene C.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológicas; ArgentinaFil: Ferreira Gomes, Mariela S.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológicas; ArgentinaFil: Saffioti, Nicolas A.. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológicas; ArgentinaFil: Gonzalez-Lebrero, Rodolfo Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Fisicoquímica Biológicas; Argentin

Aluminum inhibits the plasma membrane and sarcoplasmic reticulum Ca2+-ATPases by different mechanisms

Aluminum (Al 3+ ) is involved in the pathophysiology of neurodegenerative disorders. The mechanisms that have been proposed to explain the action of Al 3+ toxicity are linked to changes in the cellular calcium homeostasis, placing the transporting calcium pumps as potential targets. The aim of this work was to study the molecular inhibitory mechanism of Al 3+ on Ca 2+ -ATPases such as the plasma membrane and the sarcoplasmic reticulum calcium pumps (PMCA and SERCA, respectively). These P-ATPases transport Ca 2+ actively from the cytoplasm towards the extracellular medium and to the sarcoplasmic reticulum, respectively. For this purpose, we performed enzymatic measurements of the effect of Al 3+ on purified preparations of PMCA and SERCA. Our results show that Al 3+ is an irreversible inhibitor of PMCA and a slowly-reversible inhibitor of SERCA. The binding of Al 3+ is affected by Ca 2+ in SERCA, though not in PMCA. Al 3+ prevents the phosphorylation of SERCA and, conversely, the dephosphorylation of PMCA. The dephosphorylation time courses of the complex formed by PMCA and Al 3+ (EPAl) in the presence of ADP or ATP show that EPAl is composed mainly by the conformer E 2 P. This work shows for the first time a distinct mechanism of Al 3+ inhibition that involves different intermediates of the reaction cycle of these two Ca 2+ -ATPases.Fil: de Sautu, Marilina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Saffioti, Nicolas Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Mangialavori, Irene Cecilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentin

Regulation of plasma membrane calcium ATPase (PMCA) by actin cytoskeleton

The Plasma Membrane Calcium ATPase (PMCA) is a calmodulin-modulated P-type ATPaseresponsible for the maintenance of low intracellular concentrations of Ca2+ in mosteukaryotic cells. Our group have previously shown that purified actin can exert a dualmodulation on the activity of Ca2+-ATPase 4b isoform (hPMCA4b): F-actin inhibits it whileshort actin oligomers may contribute to its activation. These studies had to be performedwith purified proteins given the nature of the biophysical and biochemical approachesused.On the other hand, in HEK293 human cells that overexpressed PMCA2w/b isoform, theactin depolymerization upon Cytochalasin D (CytD) treatment significantly increasedPMCA2-mediated Ca2+ extrusion and when F-actin was stabilized using jasplakinolide,PMCA2w/b activity was completely abolished.In order to assess whether the functional interaction between the hPMCA4 isoform and theactin cytoskeleton may be of physiological relevance, we decided to further characterize itin the context of a living cell by monitoring in real-time the changes in the actinpolymerization and cytosolic Ca2+ concentration ([Ca2+]cyt). For this, hPMCA4 isoform wastransiently expressed in HEK293T cells. The dynamics of [Ca2+]cyt was performed usingthe fluorescent probe Fluo-4 and studying the alterations in [Ca2+]cyt generated by Ca2+release from the endoplasmic reticulum, and by extracellular Ca2+ entry through store-operated Ca2+ channels. The dynamics of actin polymerization was performed transientlyexpressing LifeAct-Ruby.Results show that the alteration of actin polymerization by CytD treatment significantlyincreased hPMCA4 activity (102%). On the other hand, in absent of CytD, actinpolymerization dynamics did not change after TG stimulus, while after Ca2+ stimulus, anactin reorganization was observed. This reorganization takes place at the same times thatthe hPMCA4 increases its activity, suggesting that hPMCA4 may be activated by actindepolymerization in the cells.Fil: Vigil, Maximiliano Angel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Picco, María Elisa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; ArgentinaFil: Rinaldi, Debora Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rossi, Rolando Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Rey, Osvaldo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Instituto de Inmunología, Genética y Metabolismo; ArgentinaFil: Rossi, Juan Pablo Francisco. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Ferreira Gomes, Mariela Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaXLIX Reunión Anual de la Sociedad Argentina de BiofísicaArgentinaSociedad Argentina de Biofísic

Mechanical coupling of microtubule-dependent motor teams during peroxisome transport in Drosophila S2 cells

Background: Intracellular transport requires molecular motors that step alongcytoskeletal filaments actively dragging cargoes through the crowded cytoplasm. Here,we explore the interplay of the opposed polarity motors kinesin-1 and cytoplasmicdynein during peroxisome transport along microtubules in Drosophila S2 cells.Methods: We used single particle tracking with nanometer accuracy and millisecondtime resolution to extract quantitative information on the bidirectional motion oforganelles. The transport performance was studied in cells expressing a slow chimericplus-end directed motor or the kinesin heavy chain. We also analyzed the influence ofperoxisomes membrane fluidity in methyl--ciclodextrin treated cells. The experimentaldata was also confronted with numerical simulations of two well-established tug of warscenarios.SCResults and conclusions: The velocity distributions of retrograde and anterogradeperoxisomes showed a multimodal pattern suggesting that multiple motor teams drivetransport in either direction. The chimeric motors interfered with the performance ofanterograde transport and also reduced the speed of the slowest retrograde team. Inaddition, increasing the fluidity of peroxisomes membrane decreased the speed of theslowest anterograde and retrograde teams.General Significance: Our results support the existence of a crosstalk betweenopposed-polarity motor teams. Moreover, the slowest teams seem to mechanicallycommunicate with each other through the membrane to trigger transport.Fil: De Rossi, María Cecilia. Universidad de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Wetzler, Diana E.. Universidad de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Benseñor, Lorena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: De Rossi, María Emilia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires; ArgentinaFil: Sued, Raquel Mariela. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Cálculo; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Rodríguez, Daniela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Cálculo; ArgentinaFil: Gelfand, Vladimir. Northwestern University; Estados UnidosFil: Bruno, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad de Buenos Aires; ArgentinaFil: Levi, Valeria. Universidad de Buenos Aires; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin