Irathérapie dans la maladie de Basedow: place et efficacité

Le traitement de la maladie de Basedow repose sur trois thérapies: le traitement médical par les antithyroïdiens de synthèse, la chirurgie et l´irathérapie. L´objectif de notre étude était d´étudier la place et l´efficacité du traitement à l´iode radioactif dans le traitement de la maladie de Basedow. Une étude rétrospective portant sur 54 patients suivis pour une maladie de Basedow et traités par iode 131. On a mené en une étude descriptive des aspects épidémiologiques, cliniques, para cliniques et thérapeutiques et du le taux de rémission à court et à moyen terme. Le sex-ratio était de 0,45. L´âge moyen est de 38,33 ± 12,7 ans. Les signes fonctionnels les plus fréquemment retrouvés étaient l´amaigrissement, les tremblements et les palpitations. La FT4 moyenne est de 54,51 ± 19,56ng/dl (extrêmes: 8,90-100). La TSHus moyenne de nos patients était égale 0,074 ± 0,29 µUI/ml. Les antithyroïdiens de synthèse ont été prescrits chez 49 patients avec une persistance d´une hyperthyroïdie dans 83,67% des cas. L´irathérapie a été prescrite en première intention dans 9,3% et en 2ème intention dans 90,7% des cas. L´activité moyenne était égale à 13,29 mCi ± 1,46 avec des extrêmes allant de 10 à 15 mCi. Le premier contrôle hormonal post-irathérapie, réalisé après un délai moyen de 1,91 mois, a montré une rémission (eu- ou hypo-thyroïdie) chez 29 patients soit 53,7%. Après 12 mois de suivi, l´évolution était marquée par une rémission dans 88,88% (euthyroïdie chez 14,8% et l´hypothyroïdie chez 74%). L´irathérapie est un traitement efficace de la maladie de Basedow. Une dose forfaitaire forte d´iode radioactif permet d´obtenir un taux de rémission élevé

Identification of the oxygen reaction intermediates of cytochrome c oxydase and its models by differential infrared spectroscopy

La cytochrome c oxydase (CcO) est un complexe protéique commun à tous les organismes aérobies. Elle catalyse la réduction de l’oxygène en eau au niveau d’un site catalytique qui contient un atome de fer hémique et un atome de cuivre (CuB). La famille de ces oxydases est ainsi appelée super famille des oxydases à "hème-cuivre". Malgré le grand nombre d’études réalisées au sujet de l’activité catalytique des CcO, le déroulement exact des étapes de leur mécanisme reste encore mal connu. Afin de mieux cerner le problème de la relation structure-activité de cette hémoprotéine, deux approches distinctes et complémentaires ont été abordées : l’étude du système naturel et l’approche biomimétique. Les propriétés électroniques et vibrationnelles de certains intermédiaires du cycle catalytique de la cytochrome c oxydase ont été caractérisées par spectroscopies UV-Visible, de fluorescence résolue en temps et infrarouge. L’analyse du site actif de la CcO par des substitutions isotopiques du CuB, ainsi que l’influence du pH sur la structure de cet enzyme sont discutées. La deuxième partie de ce travail concerne l’étude du rôle de l’environnement proche de l’hème sur la réactivité des complexes FeII-CO et FeII-O2 grâce à une série de modèles superstructurés du centre binucléaire Fe/Cu de la CcO. Ces analogues synthétiques conservent l’hème, la ligation fer-histidine du site proximal et le ligand complexant le cuivre du site distal de la CcO, mais se différencient notamment par leur environnement autour de l’atome de cuivre et par leur rigidité. Deux techniques ont été utilisées: la spectroscopie ATR-IRTF et la photochimie dans le cas d’espèces carbonylées.Cytochrome c Oxidase (CcO), a member of the heme-copper oxidase superfamily, is a membrane protein in many aerobic organisms, that catalyses the reduction of dioxygen to water. Dioxygen binding and reduction occurs at a heterobinuclear site that is comprised of a heme a3, and a copper atom (CuB) in close proximity. Despite, the CcO has been the subject of numerous biophysical and spectroscopic investigations, the detailed molecular mechanism of CcO remains still elusive. In order to better define the structure-function relationship for this hemoprotein, two distinct and complementary approaches have been employed: the study of the natural system and the biomimetic approach.Structural changes accompanying the change in the redox state of some CcO intermediates have been characterised by UV-Visible, ATR-FTIR and time-resolved fluorescence spectroscopies. The study of the cytochrome c oxydase active site modified with isotopic substitutions of CuB, and the effect of pH on the structure are discussed. The second part of this work is related to study the role of environment on the reactivity of FeII-CO et FeII-O2 complexes by exploiting a series of superstructured models of the binuclear Fe/Cu active site of CcO. Based upon a porphyrin core, all these models have the iron-histidine ligation of the proximal site and the copper ligand of the distal site of CcO but they differ strongly by the environment around the copper and their rigidity

Identification des intermédiaires de la réduction du dioxygène par la cytochrome c oxydase et ses modèles en faisant appel à la spectroscopie IR différentielle

Cytochrome c Oxidase (CcO), a member of the heme-copper oxidase superfamily, is a membrane protein in many aerobic organisms, that catalyses the reduction of dioxygen to water. Dioxygen binding and reduction occurs at a heterobinuclear site that is comprised of a heme a3, and a copper atom (CuB) in close proximity. Despite, the CcO has been the subject of numerous biophysical and spectroscopic investigations, the detailed molecular mechanism of CcO remains still elusive. In order to better define the structure-function relationship for this hemoprotein, two distinct and complementary approaches have been employed: the study of the natural system and the biomimetic approach.Structural changes accompanying the change in the redox state of some CcO intermediates have been characterised by UV-Visible, ATR-FTIR and time-resolved fluorescence spectroscopies. The study of the cytochrome c oxydase active site modified with isotopic substitutions of CuB, and the effect of pH on the structure are discussed. The second part of this work is related to study the role of environment on the reactivity of FeII-CO et FeII-O2 complexes by exploiting a series of superstructured models of the binuclear Fe/Cu active site of CcO. Based upon a porphyrin core, all these models have the iron-histidine ligation of the proximal site and the copper ligand of the distal site of CcO but they differ strongly by the environment around the copper and their rigidity.La cytochrome c oxydase (CcO) est un complexe protéique commun à tous les organismes aérobies. Elle catalyse la réduction de l’oxygène en eau au niveau d’un site catalytique qui contient un atome de fer hémique et un atome de cuivre (CuB). La famille de ces oxydases est ainsi appelée super famille des oxydases à "hème-cuivre". Malgré le grand nombre d’études réalisées au sujet de l’activité catalytique des CcO, le déroulement exact des étapes de leur mécanisme reste encore mal connu. Afin de mieux cerner le problème de la relation structure-activité de cette hémoprotéine, deux approches distinctes et complémentaires ont été abordées : l’étude du système naturel et l’approche biomimétique. Les propriétés électroniques et vibrationnelles de certains intermédiaires du cycle catalytique de la cytochrome c oxydase ont été caractérisées par spectroscopies UV-Visible, de fluorescence résolue en temps et infrarouge. L’analyse du site actif de la CcO par des substitutions isotopiques du CuB, ainsi que l’influence du pH sur la structure de cet enzyme sont discutées. La deuxième partie de ce travail concerne l’étude du rôle de l’environnement proche de l’hème sur la réactivité des complexes FeII-CO et FeII-O2 grâce à une série de modèles superstructurés du centre binucléaire Fe/Cu de la CcO. Ces analogues synthétiques conservent l’hème, la ligation fer-histidine du site proximal et le ligand complexant le cuivre du site distal de la CcO, mais se différencient notamment par leur environnement autour de l’atome de cuivre et par leur rigidité. Deux techniques ont été utilisées: la spectroscopie ATR-IRTF et la photochimie dans le cas d’espèces carbonylées

Identification of the oxygen reaction intermediates of cytochrome c oxydase and its models by differential infrared spectroscopy

La cytochrome c oxydase (CcO) est un complexe protéique commun à tous les organismes aérobies. Elle catalyse la réduction de l’oxygène en eau au niveau d’un site catalytique qui contient un atome de fer hémique et un atome de cuivre (CuB). La famille de ces oxydases est ainsi appelée super famille des oxydases à "hème-cuivre". Malgré le grand nombre d’études réalisées au sujet de l’activité catalytique des CcO, le déroulement exact des étapes de leur mécanisme reste encore mal connu. Afin de mieux cerner le problème de la relation structure-activité de cette hémoprotéine, deux approches distinctes et complémentaires ont été abordées : l’étude du système naturel et l’approche biomimétique. Les propriétés électroniques et vibrationnelles de certains intermédiaires du cycle catalytique de la cytochrome c oxydase ont été caractérisées par spectroscopies UV-Visible, de fluorescence résolue en temps et infrarouge. L’analyse du site actif de la CcO par des substitutions isotopiques du CuB, ainsi que l’influence du pH sur la structure de cet enzyme sont discutées. La deuxième partie de ce travail concerne l’étude du rôle de l’environnement proche de l’hème sur la réactivité des complexes FeII-CO et FeII-O2 grâce à une série de modèles superstructurés du centre binucléaire Fe/Cu de la CcO. Ces analogues synthétiques conservent l’hème, la ligation fer-histidine du site proximal et le ligand complexant le cuivre du site distal de la CcO, mais se différencient notamment par leur environnement autour de l’atome de cuivre et par leur rigidité. Deux techniques ont été utilisées: la spectroscopie ATR-IRTF et la photochimie dans le cas d’espèces carbonylées.Cytochrome c Oxidase (CcO), a member of the heme-copper oxidase superfamily, is a membrane protein in many aerobic organisms, that catalyses the reduction of dioxygen to water. Dioxygen binding and reduction occurs at a heterobinuclear site that is comprised of a heme a3, and a copper atom (CuB) in close proximity. Despite, the CcO has been the subject of numerous biophysical and spectroscopic investigations, the detailed molecular mechanism of CcO remains still elusive. In order to better define the structure-function relationship for this hemoprotein, two distinct and complementary approaches have been employed: the study of the natural system and the biomimetic approach.Structural changes accompanying the change in the redox state of some CcO intermediates have been characterised by UV-Visible, ATR-FTIR and time-resolved fluorescence spectroscopies. The study of the cytochrome c oxydase active site modified with isotopic substitutions of CuB, and the effect of pH on the structure are discussed. The second part of this work is related to study the role of environment on the reactivity of FeII-CO et FeII-O2 complexes by exploiting a series of superstructured models of the binuclear Fe/Cu active site of CcO. Based upon a porphyrin core, all these models have the iron-histidine ligation of the proximal site and the copper ligand of the distal site of CcO but they differ strongly by the environment around the copper and their rigidity

Identification des intermédiaires de la réduction du dioxygène par la cytochrome c oxydase et ses modèles en faisant appel à la spectroscopie IR différentielle

La cytochrome c oxydase (CcO) est un complexe protéique commun à tous les organismes aérobies. Elle catalyse la réduction de l oxygène en eau au niveau d un site catalytique qui contient un atome de fer hémique et un atome de cuivre (CuB). La famille de ces oxydases est ainsi appelée super famille des oxydases à "hème-cuivre". Malgré le grand nombre d études réalisées au sujet de l activité catalytique des CcO, le déroulement exact des étapes de leur mécanisme reste encore mal connu. Afin de mieux cerner le problème de la relation structure-activité de cette hémoprotéine, deux approches distinctes et complémentaires ont été abordées: l étude du système naturel et l approche biomimétique. Les propriétés électroniques et vibrationnelles de certains intermédiaires du cycle catalytique de la cytochrome c oxydase ont été caractérisées par spectroscopies UV-Visible, de fluorescence résolue en temps et infrarouge. L analyse du site actif de la CcO par des substitutions isotopiques du CuB, ainsi que l influence du pH sur la structure de cet enzyme sont discutées. La deuxième partie de ce travail concerne l étude du rôle de l environnement proche de l hème sur la réactivité des complexes FeII-CO et FeII-O2 grâce à une série de modèles superstructurés du centre binucléaire Fe/Cu de la CcO. Ces analogues synthétiques conservent l hème, la ligation fer-histidine du site proximal et le ligand complexant le cuivre du site distal de la CcO, mais se différencient notamment par leur environnement autour de l atome de cuivre et par leur rigidité. Deux techniques ont été utilisées: la spectroscopie ATR-IRTF et la photochimie dans le cas d espèces carbonylées.Cytochrome c Oxidase (CcO), a member of the heme-copper oxidase superfamily, is a membrane protein in many aerobic organisms, that catalyses the reduction of dioxygen to water. Dioxygen binding and reduction occurs at a heterobinuclear site that is comprised of a heme a3, and a copper atom (CuB) in close proximity. Despite, the CcO has been the subject of numerous biophysical and spectroscopic investigations, the detailed molecular mechanism of CcO remains still elusive. In order to better define the structure-function relationship for this hemoprotein, two distinct and complementary approaches have been employed: the study of the natural system and the biomimetic approach.Structural changes accompanying the change in the redox state of some CcO intermediates have been characterised by UV-Visible, ATR-FTIR and time-resolved fluorescence spectroscopies. The study of the cytochrome c oxydase active site modified with isotopic substitutions of CuB, and the effect of pH on the structure are discussed. The second part of this work is related to study the role of environment on the reactivity of FeII-CO et FeII-O2 complexes by exploiting a series of superstructured models of the binuclear Fe/Cu active site of CcO. Based upon a porphyrin core, all these models have the iron-histidine ligation of the proximal site and the copper ligand of the distal site of CcO but they differ strongly by the environment around the copper and their rigidity.STRASBOURG-Bib.electronique 063 (674829902) / SudocSudocFranceF

Comparaison des propriétés acides d’hétéropolyacides encapsulés ou imprégnés dans une matrice de type SBA-15

SSCI-VIDE+CDFA+NESInternational audienceHeteropolyacids (HPA) immobilized onto SBA-15 silica were prepared by two different ways using either impregnation or encapsulation methodologies. Two Keggin-type HPA, H3PW12O40 and H4SiW12O40 were considered in this study. The resulting hybrid materials were fully characterized by N2 adsorption-desorption isotherms, XRD, FT-IR, Raman, diffuse reflectance UV-Vis spectroscopies and 31P MAS NMR. All characterization methods showed that at room temperature the catalysts contained well-dispersed and intact Keggin units throughout the solid. The catalytic activity of these solids was investigated in the isomerization of n-hexane. The impregnated and encapsulated phosphotungstic catalysts performed similarly in catalysis showing that the amount of active sites was nearly the same in both catalysts. On the contrary, the tungstosilicic encapsulated material was completely inactive while its impregnated counterpart was even more active than the phosphotungstic derived catalysts. The acidity of the solids was measured by various methods: microcalorimetry of ammonia adsorption, ammonia desorption followed by Temperature Programmed Desorption (TPD) and DRIFT/GC-MS and pyridine adsorption followed by infrared spectroscopy. Only pyridine adsorption and ammonia desorption followed by DRIFT/GC-MS agreed with the catalytic data. Ammonia adsorption followed by microcalorimetry was not able to differentiate between the four catalysts while the TPD experiments led to unreliable results, as not only the evolved ammonia but also other molecules such as water were taken into account in the measurements. The behavior difference between the encapsulated silico- and phosphotungstic acids was explained by a more pronounced encapsulation in the case of silicon.Deux types de catalyseurs à base d’hétéropolyacides (HPA) immobilisés sur une silice de type SBA-15 ont été préparés en utilisant soit une méthode par imprégnation soit une méthode par encapsulation. Deux hétéropolyacides à structure de Keggin ont été étudiés, H3PW12O40 et H4SiW12O40. Les solides ainsi obtenus ont été totalement caractérisés par diverses techniques physico-chimiques (isothermes d’adsorption-désorption d’azote, diffraction des Rayons X, spectroscopies infrarouge et Raman, spectroscopie UV-visible par réflectance et RMN du solide du phosphore-31). Toutes les techniques de caractérisation indiquent qu’à température ambiante les hétéropolyacides ont conservé leur structure de Keggin et ce quelle que soit la méthode de préparation. L’activité catalytique de ces matériaux a ensuite été étudiée dans l’isomérisation du n-hexane. Les systèmes formés à partir de H3PW12O40 ont un comportement similaire indépendant de la méthode de préparation, en accord avec un nombre de sites actifs quasiment identique. Par contre, dans le cas de H4SiW12O40, le catalyseur préparé par encapsulation est inactif alors que celui préparé par imprégnation présente une activité comparable aux systèmes phosphotungstiques précédents. L’acidité des solides a été mesurée par diverses méthodes : microcalorimétrie d’adsorption d’ammoniac, thermodésorption d’ammoniac suivie par TPD et spectroscopie infrarouge couplée à un système GC-MS (DRIFT/GC-MS) et adsorption de pyridine suivie par spectroscopie infrarouge. Seules l’adsorption de pyridine et les mesures de désorption d’ammoniac suivie par DRIFT donnent des résultats concordants avec les résultats de catalyse. La microcalorimétrie a donné des résultats comparables pour les quatre systèmes tandis que la désorption d’ammoniac suivie par TPD ne conduit pas à des résultats interprétables, les valeurs obtenues prenant en compte non seulement l’ammoniac désorbée mais aussi d’autres molécules, notamment de l’eau. La différence entre les deux matériaux encapsulés a été interprétée comme provenant d’une encapsulation plus prononcée de l’hétéropolyacide dans le cas de H4SiW12O40

Microwave and Roasting Impact on Pumpkin Seed Oil and Its Application in Full-Fat Mayonnaise Formula

In this study, ‘Béjaoui’ Cucurbita maxima seeds variety were exposed to both microwave and roasting prior to oil cold press extraction. In addition, full-fat mayonnaise formula from untreated and treated pumpkin seed oils was prepared and assessed for their physical stabilities and bioactive properties in 28-day storage at 25 ± 1 °C. A mayonnaise sample prepared with unrefined sunflower seed oil served as a control. The results showed that the microwave pretreatment of seeds greatly enhanced the oxidative stability of the pumpkin seed oil, which increased from 3 h 46 min ± 10 min in the untreated sample to 4 h 32 min ± 14 min in the microwave cold press pumpkin seed oil. The sterol content increased from 4735 ± 236.75 mg/kg oil in the untreated cold press pumpkin seed oil to 5989 ± 299.45 mg/kg oil and 7156 ± 357.8 mg/kg in the microwave cold press pumpkin seed oil and the roasted cold press pumpkin seed oil, respectively. The mayonnaise prepared with microwave cold press pumpkin seed oil exhibited the lowest creaming index and was more stable to droplet growth when compared to the other mayonnaise samples. All mayonnaise samples prepared with pumpkin seed oils exhibited higher total phenolic contents and antioxidant activities during storage when compared to the mayonnaise sample prepared with unrefined sunflower seed oil. Among pumpkin seed oil mayonnaise samples, the highest values were, however, observed in the one prepared with microwave cold press pumpkin seed oil. Thanks to its high nutraceuticals, the latter could be confidently regarded as a natural fat substitute for commercial stable vegetable oils mayonnaise type emulsions

Investigating the role of SBA-15 silica on the activity of quaternary ammonium halides in the coupling of epoxides and CO2

International audienceKeywords: CO 2 valorization cyclic carbonates tetrabutylammonium halide salts organocatalysis ordered mesoporous silica A B S T R A C T The conversion of CO 2 into cyclic carbonates in the presence of epoxides is one of the most promising methods to valorize this important C 1 building block. Tetrabutylammonium halide salts are known to catalyze this reaction with moderate activity, and often a co-catalyst is added to increase efficiency. Herein, the influence of the addition of ultra-large pore SBA-15 silica on the catalytic activity of tetrabutylammonium halide salts for this reaction has been investigated in detail. Whereas a negative effect of silica was observed for the NBu 4 Cl catalyst, surface silanols were shown to strongly improve the yield of the reaction when NBu 4 Br and NBu 4 I were used as catalysts. The catalytic activity of the NBu 4 I salt could be increased by a factor of ten when a relevant amount of mesoporous silica was added. This latter catalytic system leads to high yields and selectivity for a wide variety of substrates under mild condition (80°C). Measurement of the activation parameters demonstrated that the rate enhancement is entropically driven: the pre-organization of the reactants and catalyst on the surface leads to a marked decrease of the activation energy of the reaction. A direct comparison between yield improvement induced by the addition of either an amorphous or a mesostructured silica highlights the crucial role played by the shape and concavity of the support

Comparison of wound healing disturbance after coated and non-coated suturing in univariate analysis.

Comparison of wound healing disturbance after coated and non-coated suturing in univariate analysis.</p

Bivariate analysis of SSI’s risk factors: Chi-squared test for nominal variables, Student’s t-test for continuous variables with normal distributions, Mann-Whitney U test for continuous variables with skewed distributions.

Bivariate analysis of SSI’s risk factors: Chi-squared test for nominal variables, Student’s t-test for continuous variables with normal distributions, Mann-Whitney U test for continuous variables with skewed distributions.</p