Los trabajadores temporarios de la agricultura frente al COVID-19

La agricultura y sus trabajadores y trabajadoras conforman un ámbito de particular complejidad para la elaboración, implementación y supervisión de acciones para contener y eventualmente mitigar los efectos de la pandemia.Las condiciones laborales y sociales que afectan a una mayoría de hogares que habitan en las áreas rurales y a los trabajadores agrícolas en particular, los convierten en grupos más expuestos a la enfermedad y también con mayores restricciones para enfrentarla por limitaciones de acceso a los servicios en general y de la salud en particular.El carácter atípico del trabajo agrario por el predominio de ocupaciones temporarias en condiciones de informalidad laboral y/o vulnerabilidad social colocan a la problemática del COVID-19 en un contexto específico para el diseño de políticas laborales y sociales.La cadena productiva del limón en la provincia de Tucumán al que hace referencia este Informe caracterizada por una fuerte articulación a los mercados mundiales y con presencia mayoritaria de trabajadores y trabajadoras de temporada en tareas de cosecha, empaque e industria, se constituye en un escenario de significación para analizar las acciones desplegadas y sus problemas y limitaciones en el marco de la pandemia.La elaboración de protocolos para organizar la producción y el trabajo muestra que son un instrumento necesario en tanto establecen condiciones básicas para el desarrollo de la actividad, pero que requieren ser actualizados continuamente y complementados con otras acciones.Fil: Albertí, Alfonsina Verónica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Bageneta, Jose Martin. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Bardomas, Silvia Monica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Bober, Gabriel Iván. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Mercado Mott, Macarena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Neiman, Guillermo Saul. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Ramos Berrondo, Jimena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; ArgentinaFil: Scirica, Sebastián Antonio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Saavedra 15. Centro de Estudios e Investigaciones Laborales; Argentin

Benchmarking and Analysis of Protein Docking Performance in Rosetta v3.2

RosettaDock has been increasingly used in protein docking and design strategies in order to predict the structure of protein-protein interfaces. Here we test capabilities of RosettaDock 3.2, part of the newly developed Rosetta v3.2 modeling suite, against Docking Benchmark 3.0, and compare it with RosettaDock v2.3, the latest version of the previous Rosetta software package. The benchmark contains a diverse set of 116 docking targets including 22 antibody-antigen complexes, 33 enzyme-inhibitor complexes, and 60 ‘other’ complexes. These targets were further classified by expected docking difficulty into 84 rigid-body targets, 17 medium targets, and 14 difficult targets. We carried out local docking perturbations for each target, using the unbound structures when available, in both RosettaDock v2.3 and v3.2. Overall the performances of RosettaDock v2.3 and v3.2 were similar. RosettaDock v3.2 achieved 56 docking funnels, compared to 49 in v2.3. A breakdown of docking performance by protein complex type shows that RosettaDock v3.2 achieved docking funnels for 63% of antibody-antigen targets, 62% of enzyme-inhibitor targets, and 35% of ‘other’ targets. In terms of docking difficulty, RosettaDock v3.2 achieved funnels for 58% of rigid-body targets, 30% of medium targets, and 14% of difficult targets. For targets that failed, we carry out additional analyses to identify the cause of failure, which showed that binding-induced backbone conformation changes account for a majority of failures. We also present a bootstrap statistical analysis that quantifies the reliability of the stochastic docking results. Finally, we demonstrate the additional functionality available in RosettaDock v3.2 by incorporating small-molecules and non-protein co-factors in docking of a smaller target set. This study marks the most extensive benchmarking of the RosettaDock module to date and establishes a baseline for future research in protein interface modeling and structure prediction

Structure-Based Design of Supercharged, Highly Thermoresistant Antibodies

Mutation of surface residues to charged amino acids increases resistance to aggregation and can enable reversible unfolding. We have developed a protocol using the Rosetta computational design package that “supercharges” proteins while considering the energetic implications of each mutation. Using a homology model, a single-chain variable fragment antibody was designed that has a markedly enhanced resistance to thermal inactivation and displays an unanticipated ≈30-fold improvement in affinity. Such supercharged antibodies should prove useful for assays in resource-limited settings and for developing reagents with improved shelf lives

ROSETTA3: An Object-Oriented Software Suite for the Simulation and Design of Macromolecules

2.1. Preserving existing functionality 54