Razón de cambio e identificación del movimiento

Se describe una experiencia de aprendizaje en la que se promueve la interacción entre estudiantes orientada a la identificación del movimiento. Participan estudiantes de distinto grado con la finalidad de que los más avanzados introduzcan en la discusión la noción de razón de cambio para avanzar en dicha identificación. La experiencia muestra la pertinencia de realizar actividades de aprendizaje apoyadas en la experimentación científica, con la inserción planeada de estudiantes que, por encontrarse en un nivel superior del currículo, están en condición de aportar a la discusión nociones matemáticas fundamentales que son convenientes para el análisis de los resultados de la experimentación

Patterns in Dried Droplets to Detect Unfolded BSA

The morphological analysis of patterns in dried droplets has allowed the generation of efficient techniques for the detection of molecules of medical interest. However, the effectiveness of this method to reveal the coexistence of macromolecules of the same species, but different conformational states, is still unknown. To address this problem, we present an experimental study on pattern formation in dried droplets of bovine serum albumin (BSA), in folded and unfolded conformational states, in saline solution (NaCl). Folded proteins produce a well-defined coffee ring and crystal patterns all over the dry droplet. Depending on the NaCl concentration, the crystals can be small, large, elongated, entangled, or dense. Optical microscopy reveals that the relative concentration of unfolded proteins determines the morphological characteristics of deposits. At a low relative concentration of unfolded proteins (above 2%), small amorphous aggregates emerge in the deposits, while at high concentrations (above 16%), the “eye-like pattern”, a large aggregate surrounded by a uniform coating, is produced. The radial intensity profile, the mean pixel intensity, and the entropy make it possible to characterize the patterns in dried droplets. We prove that it is possible to achieve 100% accuracy in identifying 4% of unfolded BSA contained in a protein solution