FORTALECIMIENTO DEL ACOMPAÑAMIENTO, SEGUIMIENTO Y CONTROL DE LOS ESTUDIANTES EN SUS PROCESOS ACADÉMICOS UNIDAD DOCENTE BÀSICA (UDB) – MATEMÁTICA – DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BÁSICAS DE LA FACULTAD REGIONAL BUENOS AIRES DE LA UNIVERSIDAD TECNOLÓGICA NACIONAL

Los alumnos que ingresan a la Universidad acceden a la misma careciendo de las capacidades necesarias para poder insertarse, sin mayores dificultades, en el nivel superior de enseñanza. Este objetivo de este trabajo de investigación - acción está centrado en la implementación de la tutoría como estrategia de intervención en el proceso de aprendizaje de los alumnos, ya que constituye una acción educativa que permite el seguimiento tanto individual como grupal en el proceso de formación integral de los alumnos, así como el desarrollo de estrategias dirigidas a estimular la conciencia de habilidades y destrezas de los estudiantes con la finalidad, entre otras, de adquirir eficiencia en su nivel académico y aumentar la retención. El proceso de investigación está aportando conocimiento nuevo a los ya existentes en el área de acción tutorial –presencial- en la universidad, en tanto que los resultados obtenidos permitirán efectuar pronósticos sobre el comportamiento y la actitud del estudiante ingresante a la universidad frente al impacto de un régimen y habito de estudio nuevo para él. Las conclusiones obtenidas podrán ser consideradas antecedentes valiosos para la confección y/o ajustes de nuevos diseños curriculares, centrados en los tiempos de aprendizaje del alumno y su estado formativo inicial con el que enfrenta los nuevos procesos de aprendizaje – enseñanza en la universidad

Visible Volume: a Robust Measure for Protein Structure Characterization

We propose a new characterization of protein structure based on the natural tetrahedral geometry of the β carbon and a new geometric measure of structural similarity, called visible volume. In our model, the side-chains are replaced by an ideal tetrahedron, the orientation of which is fixed with respect to the backbone and corresponds to the preferred rotamer directions. Visible volume is a measure of the non-occluded empty space surrounding each residue position after the side-chains have been removed. It is a robust, parameter-free, locally-computed quantity that accounts for many of the spatial constraints that are of relevance to the corresponding position in the native structure. When computing visible volume, we ignore the nature of both the residue observed at each site and the ones surrounding it. We focus instead on the space that, together, these residues could occupy. By doing so, we are able to quantify a new kind of invariance beyond the apparent variations in protein families, namely, the conservation of the physical space available at structurally equivalent positions for side-chain packing. Corresponding positions in native structures are likely to be of interest in protein structure prediction, protein design, and homology modeling. Visible volume is related to the degree of exposure of a residue position and to the actual rotamers in native proteins. In this article, we discuss the properties of this new measure, namely, its robustness with respect to both crystallographic uncertainties and naturally occurring variations in atomic coordinates, and the remarkable fact that it is essentially independent of the choice of the parameters used in calculating it. We also show how visible volume can be used to align protein structures, to identify structurally equivalent positions that are conserved in a family of proteins, and to single out positions in a protein that are likely to be of biological interest. These properties qualify visible volume as a powerful tool in a variety of applications, from the detailed analysis of protein structure to homology modeling, protein structural alignment, and the definition of better scoring functions for threading purposes.National Library of Medicine (LM05205-13

Compact phases of polymers with hydrogen bonding

We propose an off-lattice model for a self-avoiding homopolymer chain with two different competing attractive interactions, mimicking the hydrophobic effect and the hydrogen bond formation respectively. By means of Monte Carlo simulations, we are able to trace out the complete phase diagram for different values of the relative strength of the two competing interactions. For strong enough hydrogen bonding, the ground state is a helical conformation, whereas with decreasing hydrogen bonding strength, helices get eventually destabilized at low temperature in favor of more compact conformations resembling $\beta$-sheets appearing in native structures of proteins. For weaker hydrogen bonding helices are not thermodynamically relevant anymore.Comment: 5 pages, 3 figures; revised version published in PR

El español hablado en Rosario. Diminutivos

Se puede afirmar que el uso lingüístico del diminutivo es uno de los más condicionados culturalmente. Su funcionamiento ha invadido la esfera de lo afectivo, de la expresividad y supera, en nuestro mundo idiomàtico, el esquema estructural conceptual en cuyo seno es privativa la vigencia de un comportamiento interno, tal como corresponde a todos los elementos que conforman sistemas

Módulo II: Sistema soporte de la gestión de materiales

En este trabajo presentamos una descripción de un subsistema que brinda soporte a la gestión de materiales. Este subsistema forma parte de un Sistema Soporte de Decisiones global prototipo en desarrollo en el GIDSATD (Grupo de Investigación y desarrollo de Sistemas de Ayuda a la Toma de Decisiones). En particular, en primer lugar describimos brevemente la estrategia de operación del sistema, en segundo lugar presentamos un análisis y diseño orientado a objetos del sistema soporte de la gestión de materiales (SSGM)Eje: Ingeniería de software. Bases de datosRed de Universidades con Carreras en Informática (RedUNCI