APPLICATION OF THE MÖSSBAUER EFFECT TO THE INVESTIGATION OF DYNAMIC STRUCTURE AND CATALYTIC PROPERTIES OF ENZYMES

La mobilité locale de protéines a été étudié à l'aide des marqueurs Mössbauer, spin ou proton. L'augmentation de la tempéature des solutions de protéines et l'accroissement du degré d'hydratation d'échantillons anhydres diminuent le facteur f ' des noyaux Mössbauer situés aux centres actifs ou liés à la matrice de protéine (α-chymotrypsine, séroalbumine). La diminution de f ' est due apparemment à des mouvements spontanés de coupure des chaînes polypeptidiques par suite des fluctuations thermiques. On a trouvé une corrélation entre les propriétés dynamiques, le degré d'hydratation et l'activité catalytique de l'α-chymotrypsine. Le temps de corrélation des mouvements de coupure dans les protéines est de l'ordre de 10-11 à 10-7 s ainsi qu'on le déduit de la mobilité des marqueurs par RGN, RPE et RMP. Les modifications spontanées de conformation peuvent être des mécanismes d'adaptation dynamique et de transitions allostériques et transglobulaires.The local mobility of the protein macromolecules has been studied by using the set of the Mössbauer, spin and proton labels. The increase in temperature of the protein solutions and the increase in hydration degree of dry samples result in the decrease in f ' of the Mössbauer nuclei, entering the active centres or bounding with the protein matrix (α-chymotrypsin, serum albumin). The decrease in f ' is accounted apparently by spontaneous segmental motions of polypeptide chains as result of heat fluctuations. The correlation between the dynamic properties, hydration degree and catalytic activity of α-chymotrypsin was found. The correlation time of segmental motions in the proteins is found in the region 10-11-10-7 s by analysis of mobility of the labels by means of gammaresonance spectroscopy, ESR and PMR. The spontaneous conformational changes may provide mechanisms of the dynamic adaptation, allosteric and transglobular transitions