Raman spectroscopic study on the conformation of 11 S form acetylcholinesterase from Torpedo californica

AbstractVibrational Raman spectroscopy has been used to study the conformation of the 11 S form of acetylcholine-sterase from Torpedo californica. Secondary structure analysis by the method of Williams [(1983) J. Mol. Biol. 166, 581–603] shows 49% α-helical structure, 23% β-sheets, 11% turns and 15% undefined structure. Secondary structure estimates obtained for this enzyme by Raman spectroscopy and circular dichroism have been analyzed

Étude de l’acétylcholine par spectrométrie Raman et infrarouge

L’utilisation combinée de spectrométrie Raman et infrarouge a permis d’identifier plusieurs vibrations caractéristiques de Ach à l’état solide et en solution aqueuse. Il a été possible de distinguer les vibrations correspondant à la partie choline de celles du groupement acétyle. L’étude sur les spectres de trois composés AchCl, AchBr et AchI a donné la possibilité de discuter leurs conformations relatives à l’état cristallin. La comparaison des spectres de Ach à l’état cristallin et en solution aqueuse a permis de relier les variations observées des fréquences à des changements de la conformation de la molécule et à des variations de forces intermoléculaires

Spectres raman et infrarouges de la nicotine

L’interprétation des spectres Raman et infrarouges de la nicotine et de ses dérivés mono- et diprotonés a permis d’identifier un grand nombre de vibrations caractéristiques et de les attribuer spécifiquement à chacun des deux noyaux : pyri- dinique et pyrrolidinique.Les variations spectrales assez importantes observées entre la nicotine et son monochlorhydrate, qui est la forme biologiquement la plus active en solution aqueuse, concernent principalement les vibrations du noyau pyrrolidinique. L'effet électronique de la protonation de ce noyau pourrait être responsable de l’activité biologique élevée.D’un autre côté la comparaison des spectres de la nicotine monoprotonée et de l’acétylcholine montre que pour les deux molécules c’est la partie qui porte l’azote positif, qui est la plus sensible aux changements d’état physique; les densités électroniques des azotes protonés seraient dans les deux cas du même ordre

Spectres infrarouges des plaquettes sanguines humaines et des membranes plaquettaires isolées

Les plaquettes sanguines humaines normales et les membranes plaquettaires isolées ont été étudiées par spectrométrie infrarouge, dans la région 4000.300 cm–1, avant et après protéolyse par l'α-chymotrypsine ou délipidation par un mélange chloroforme-méthanol.Cette étude a permis d'obtenir les premiers spectres infrarouges des plaquettes et des membranes plaquettaires isolées. Ces spectres apparaissent essentiellement similaires ; ils révèlent la conformation a ou désordonnée des protéines plaquettairesLa protéolyse des composants polypeptidiques de surface, tant des plaquettes que des membranes, affecte peu leurs spectres infrarouges. Par contre, la délipidation entraîne une diminution de l'intensité des bandes d'absorption qui correspondent aux phospholipides de surface de la plaquette

Interaction of modified neurotoxins fromNaja nigricollis with the nicotinic acetylcholine receptor fromTorpedo marmorata A Raman spectroscopy study

AbstractTwo derivatives of α-toxin fromNaja nigricollis venom were used in order to study, by resonance Raman spectroscopy, its interaction with the nicotinic acetylcholine (AcCho) receptor from membranes ofTorpedo marmorata electrocytes. The two modified toxins carry either an NO2 group bound to Tyr25 or a nitrophenylthioether (NPS) bound to Trp25. The comparison of the spectra of the free and bound derivatized toxins indicates that the environment of Tyr25 is not perturbed upon binding to the AcCho receptor, but the surroundings of NPS bound to Trp29 are changed. This result indicates that Tyr25 is not involved in binding, while Trp29 of the α-toxin may be in contact with the AcCho receptor. Examination of the spectrum of the AcCho receptor membrane after binding of the NPS-Trp toxin discloses some modifications of the vibrations of the tryptophan and cysteine disulfide bridge of the receptor. These residues are possibly involved in toxin binding