Variaciones anatómicas de raíces y sistema de canales radiculares, que causan fracaso endodóntico en primer y segundo molar superior permanente, encontradas con tomografía computarizada de haz cónico. Revisión de la literatura.

74 p.INTRODUCCIÓN: Los molares superiores permanentes reciben tratamientos endodónticos en forma frecuente y presentan la mayor complejidad anatómica, tanto a nivel radicular como en su sistema canalicular. El no identificarlas, repercutirá en no lograr el objetivo del tratamiento de canales radiculares, y se traducirá en un fracaso terapéutico. La tomografía computarizada de haz cónico (CBCT) presenta ventajas para detectar dichas variaciones, respecto a la radiografía retroalveolar, pues no tiene el inconveniente de la superposición de estructuras anatómicas. OBJETIVO GENERAL: Determinar las variaciones anatómicas de raíces y sistema de canales radiculares causantes de fracaso endodóntico en primeros y segundos molares superiores permanentes, encontradas con CBCT, en casos publicados en la literatura. MATERIALES Y MÉTODOS: Estudio observacional, retrospectivo y de corte transversal. Revisión bibliográfica en línea, durante el periodo marzo-agosto del año 2016. RESULTADOS: De un total de 492 artículos revisados en la literatura, se obtuvo una muestra de 16 casos. El fracaso endodóntico asociado a una variación anatómica, se presentó mayormente en primer molar superior. El 81,25% de la muestra, fueron molares con 3 raíces diferenciadas y 4 canales radiculares. La variación anatómica mayormente encontrada, fue la presencia del canal MB2, representando el 75% de los casos. También se presentaron variaciones anatómicas en los canales radiculares, por fusión de las raíces. CONCLUSIONES: El examen CBCT permite identificar variaciones anatómicas en las raíces y sistema canalicular de molares superiores. Podría utilizarse en forma previa al tratamiento inicial o ya ante la presencia de fracaso en el tratamiento endodóntico. PALABRAS CLAVE: tomografía computarizada de haz cónico, cone-beam computed tomography, CBCT, fracaso endodóntico, root canal therapy, retreatment, molar, tooth root, periapical diseases

Fibroma osificante periférico. Reporte de un caso y revision de la literatura

En la mucosa bucal con relativa frecuencia se observan hiperplasias como el Fibroma Osificante Periférico (FOP), el cual es una lesión reactiva inflamatoria, que puede estar asociada a la presencia de traumatismos e irritantes crónicos a nivel gingival y a su vez, diversos autores en la actualidad lo asocian con un estadio maduro del Granuloma Telangiectásico. El objetivo del presente estudio, es aportar información actualizada acerca de esta patología y describir el caso clínico de una paciente de 68 años de edad, que acudió al servicio del Hospital Odontológico de la Facultad de Odontología de la Universidad Nacional del Nordeste, por presentar un abultamiento asintomático de un año aproximado de evolución, en el fondo de surco vestíbular del sector anteroinferior, el tratamiento de elección fue biopsia por escisión y eliminación de los factores desencadenantes, para de esta forma disminuir la posibilidad de recidiva

Cyclin-dependent kinase 5 mediates pleiotrophin-induced endothelial cell migration

Pleiotrophin (PTN) stimulates endothelial cell migration through binding to receptor protein tyrosine phosphatase beta/zeta (RPTPβ/ζ) and ανβ3 integrin. Screening for proteins that interact with RPTPβ/ζ and potentially regulate PTN signaling, through mass spectrometry analysis, identified cyclin-dependent kinase 5 (CDK5) activator p35 among the proteins displaying high sequence coverage. Interaction of p35 with the serine/threonine kinase CDK5 leads to CDK5 activation, known to be implicated in cell migration. Protein immunoprecipitation and proximity ligation assays verified p35-RPTPβ/ζ interaction and revealed the molecular association of CDK5 and RPTPβ/ζ. In endothelial cells, PTN activates CDK5 in an RPTPβ/ζ- and phosphoinositide 3-kinase (PI3K)-dependent manner. On the other hand, c-Src, ανβ3 and ERK1/2 do not mediate the PTN-induced CDK5 activation. Pharmacological and genetic inhibition of CDK5 abolished PTN-induced endothelial cell migration, suggesting that CDK5 mediates PTN stimulatory effect. A new pyrrolo[2,3-α]carbazole derivative previously identified as a CDK1 inhibitor, was found to suppress CDK5 activity and eliminate PTN stimulatory effect on cell migration, warranting its further evaluation as a new CDK5 inhibitor. Collectively, our data reveal that CDK5 is activated by PTN, in an RPTPβ/ζ-dependent manner, regulates PTN-induced cell migration and is an attractive target for the inhibition of PTN pro-angiogenic properties

Phosphorylation of a splice variant of collapsin response mediator protein 2 in the nucleus of tumour cells links cyclin dependent kinase-5 to oncogenesis

Background Cyclin-dependent protein kinase-5 (CDK5) is an unusual member of the CDK family as it is not cell cycle regulated. However many of its substrates have roles in cell growth and oncogenesis, raising the possibility that CDK5 modulation could have therapeutic benefit. In order to establish whether changes in CDK5 activity are associated with oncogenesis one could quantify phosphorylation of CDK5 targets in disease tissue in comparison to appropriate controls. However the identity of physiological and pathophysiological CDK5 substrates remains the subject of debate, making the choice of CDK5 activity biomarkers difficult. Methods Here we use in vitro and in cell phosphorylation assays to identify novel features of CDK5 target sequence determinants that confer enhanced CDK5 selectivity, providing means to select substrate biomarkers of CDK5 activity with more confidence. We then characterize tools for the best CDK5 substrate we identified to monitor its phosphorylation in human tissue and use these to interrogate human tumour arrays. Results The close proximity of Arg/Lys amino acids and a proline two residues N-terminal to the phosphorylated residue both improve recognition of the substrate by CDK5. In contrast the presence of a proline two residues C-terminal to the target residue dramatically reduces phosphorylation rate. Serine-522 of Collapsin Response Mediator-2 (CRMP2) is a validated CDK5 substrate with many of these structural criteria. We generate and characterise phosphospecific antibodies to Ser522 and show that phosphorylation appears in human tumours (lung, breast, and lymphoma) in stark contrast to surrounding non-neoplastic tissue. In lung cancer the anti-phospho-Ser522 signal is positive in squamous cell carcinoma more frequently than adenocarcinoma. Finally we demonstrate that it is a specific and unusual splice variant of CRMP2 (CRMP2A) that is phosphorylated in tumour cells. Conclusions For the first time this data associates altered CDK5 substrate phosphorylation with oncogenesis in some but not all tumour types, implicating altered CDK5 activity in aspects of pathogenesis. These data identify a novel oncogenic mechanism where CDK5 activation induces CRMP2A phosphorylation in the nuclei of tumour cells