Hemodiluição normovolêmica aguda como alternativa à transfusão sanguínea em cirurgias eletivas / Acute normovolemic hemodilution as an alternative to blood transfusion in elective surgeries

O uso da técnica de hemodiluição normovolêmica aguda (HNA) apresenta-se como uma alternativa à transfusão alogênica tradicional, sobretudo em cenários de alta demanda. Objetivo: Elucidar os conceitos da HNA, benefícios e malefícios de seu uso e contexto onde é utilizada. Métodos: Este artigo apresenta uma revisão da literatura após a seleção de estudos levantados em bancos de dados eletrônicos (PubMed, Scielo, Lilacs e Science Direct). Resultados: A partir da análise realizada, foi evidenciado que a HNA é considerada uma técnica segura, sem diferenças significativas na permanência hospitalar pós operatória, morbidade, mortalidade e complicações quando comparadas com a transfusão alogênica, além de efetiva e de baixo custo. A técnica deve ser considerada em ambientes hospitalares, sobretudo relacionada à alta demanda desses locais. Conclusão: Mais estudos, contudo, são necessários para maior compreensão das variáveis relacionadas a seu uso e, dessa forma, maior incorporação à prática médica.

Methods for obtaining the enriched fraction of ram seminal vesicle proteins (RSVP14)

The objective of the present study was to develop a methodology to obtain the enriched fraction of ram seminal vesicle protein 14 (RSVP14). The study was developed using Morada Nova rams, from which semen samples were collected weekly. Seminal plasma proteins were precipitated with cold ethanol, and then 6.15 mg/mL of total proteins were subjected to liquid gelatin affinity chromatography using a GelatinSepharose matrix coupled to an automated chromatographic system. Proteins were eluted into four fractions (A, B, C, and D), in which A and B contained non-gelatin-binding proteins, and C and D fractions contained gelatin-binding proteins. Gels were analyzed by Quantity One software, in which five protein bands were detected in fraction D, with molecular weights between 12 and 30 kDa. The gelatin-binding proteins (fraction D) were loaded into a HiTrap™ Heparin HP affinity column. Two chromatographic fractions were separated (D1 and D2), in which D1 contained non-heparin-binding proteins, and D2 contained heparin-binding proteins. Proteins from the last two peaks were subjected to 12.5% SDS-PAGE and Western Blot. Two bands with molecular weight of 14 and 24 kDa, contained in fraction D1, were excised from gel and subjected to tandem mass spectrometry, identifying the proteins RSVP14 and RSVP24. Thus, the chromatographic methods of the present study are efficient to capture the enriched fraction of RSVP1