Positionsabhängige Messwertdifferenzen bei der Oberflächenelektromyographie der Kaumuskulatur

Ziel dieser Studie war die Untersuchung, inwieweit bei der OEMG des M. masseter und M. temporalis eine geringfügig unterschiedliche Platzierung der Elektroden die Spannung beeinflusst und somit die Aussagekraft der Messwerte einschränkt. An 43 gesunden funktionell unauffälligen Probanden wurden elektromyographische Messungen des M. masseter und M. temporalis durchgeführt. Zur Elektrodenplatzierung wurden die anatomischen Strukturen markiert und skalierte Messstrecken parallel sowie entlang des Muskelfaserverlaufs aufgezeichnet. Entlang dieser wurde die Position der Elektroden verschoben. Je Proband erfolgte die Messung und Auswertung an fünf Messpunkten in drei verschiedenen Aktivitätsstufen der Muskeln (leichter Kontakt der antagonistischen Zähne, starkes Zubeißen, Zubeißen auf Watterollen). Bei leichtem Zahnkontakt konnten, bis auf wenige Ausnahmen, keine statistisch signifikanten Unterschiede der Messwerte festgestellt werden. Die gemessene Muskelaktivität bei maximalem Zusammenbeißen und dem Kontakt auf Watte zeigte hingegen überwiegend signifikante positionsabhängige Differenzen. Daraus leitet sich ab, dass der Sensor bei Lageänderung über dem Muskel unterschiedliche Messwerte registriert. Während die Messwerte an den jeweils nur 3 mm entfernten Positionierungen geringfügig vom festgelegten Idealwert abwichen, ergaben sich für die Potenziale an den ferneren Einstellungen entsprechend stärkere Differenzen. Dabei zeigte sich kein Unterschied bezüglich der Richtung, in die die Elektroden verschoben wurden (parallel zum Muskelfaser oder entlang dem Faserverlauf)

Stereolichtmikroskopische Darstellung von Mikrorissen um kieferorthopädische Minischrauben

In dieser Arbeit wurde die lichtmikroskopische Darstellung von Mikrorissen im Knochen um kieferorthopädische Minischrauben untersucht. Dazu wurde zunächst in Vorversuchen experimentell eine geeignete Färbemethode erarbeitet. Ein quantitavier Vergleich zwischem dem LM und REM zeigt dabei die Grenzen des lichtmikroskopischen Verfahrens

Long-term follow-up and treatment of congenital alveolar proteinosis

<p>Abstract</p> <p>Background</p> <p>Clinical presentation, diagnosis, management and outcome of molecularly defined congenital pulmonary alveolar proteinosis (PAP) due to mutations in the GM-CSF receptor are not well known.</p> <p>Case presentation</p> <p>A 2 1/2 years old girl was diagnosed as having alveolar proteinosis. Whole lung lavages were performed with a new catheter balloon technique, feasible in small sized airways. Because of some interstitial inflammation in the lung biopsy and to further improve the condition, empirical therapy with systemic steroids and azathioprin, and inhaled and subcutaneous GMCSF, were used. Based on clinical measures, total protein and lipid recovered by whole lung lavages, all these treatments were without benefit. Conversely, severe respiratory viral infections and an invasive aspergillosis with aspergilloma formation occurred. Recently the novel homozygous stop mutation p.Ser25X of the GMCSF receptor alpha chain was identified in the patient. This mutation leads to a lack of functional GMCSF receptor and a reduced response to GMCSF stimulation of CD11b expression of mononuclear cells of the patient. Subsequently a very intense treatment with monthly lavages was initiated, resulting for the first time in complete resolution of partial respiratory insufficiency and a significant improvement of the overall somato-psychosocial condition of the child.</p> <p>Conclusions</p> <p>The long term management from early childhood into young adolescence of severe alveolar proteinosis due to GMCSF receptor deficiency requires a dedicated specialized team to perform technically demanding whole lung lavages and cope with complications.</p

Chemical proteomics approaches for identifying the cellular targets of natural products.

Covering: 2010 up to 2016. Deconvoluting the mode of action of natural products and drugs remains one of the biggest challenges in chemistry and biology today. Chemical proteomics is a growing area of chemical biology that seeks to design small molecule probes to understand protein function. In the context of natural products, chemical proteomics can be used to identify the protein binding partners or targets of small molecules in live cells. Here, we highlight recent examples of chemical probes based on natural products and their application for target identification. The review focuses on probes that can be covalently linked to their target proteins (either via intrinsic chemical reactivity or via the introduction of photocrosslinkers), and can be applied "in situ" - in living systems rather than cell lysates. We also focus here on strategies that employ a click reaction, the copper-catalysed azide-alkyne cycloaddition reaction (CuAAC), to allow minimal functionalisation of natural product scaffolds with an alkyne or azide tag. We also discuss 'competitive mode' approaches that screen for natural products that compete with a well-characterised chemical probe for binding to a particular set of protein targets. Fuelled by advances in mass spectrometry instrumentation and bioinformatics, many modern strategies are now embracing quantitative proteomics to help define the true interacting partners of probes, and we highlight the opportunities this rapidly evolving technology provides in chemical proteomics. Finally, some of the limitations and challenges of chemical proteomics approaches are discussed