Kreativität des Findens – Figurationen des Zitats

Manche Zitate sucht man nicht, sondern sie werden gefunden, wie man unversehens über einen Stein oder eine Baumwurzel stolpert. Solche Zufälle der Zitation ergeben Figuren des Ein- und Verrückens von Bedeutung, insofern Zitate immer zwischen Aussagekontexten, zwischen Texten stehen. Denn nicht der Urheber, den die Zitation zuschreibt, spricht, sondern der Zitierende, indem er seine eigene Autorschaft einklammert. Von hier aus ist der Titel einer ›Kreativität des Findens‹ gedacht. Theoretische oder systematische Aspekte einer Kreatologie sind weniger intendiert, wenngleich der Ansatz bei der konkreten Figur fürs Grundsätzliche offen ist – zumal bei ›ästhetischen Objekten‹, dem Gegenstandsbereich dieses Bandes. Das was Robert Musil ›induktive Gesinnung‹ nannte, ist hier Voraussetzung der Erschließung, denn ohne Insistenz des Beispiels gegenüber dem Gesetz entfällt die Relevanz des ästhetischen Objekts. – Drei Bereiche strukturieren den Band nach grundständigen Figuren des Zitats, Perspektiven einer Philologie des Zitats mit Blick auf literarische Zitation und nach Randgängen des Zitats mit medienspezifischen Problemstellungen; der Popliterat Thomas Meinecke erläutert seine Kreativität des Findens als literarisches Sampling

Twombly's Roses

26 pagesFollowing a studied detour through C. G. Jung, Eliot, D. H. Lawrence, and particularly R. M. Rilke, this essay tracks the lineage along which Cy Twombly, like a child, is "drawn to paint.

Recognition of arylsulfatase A and B by the UDP-N-acetylglucosamine : lysosomal enzyme N-acetylglucosamine-phosphotransferase

Yaghootfam A, Schestag F, Dierks T, Gieselmann V. Recognition of arylsulfatase A and B by the UDP-N-acetylglucosamine : lysosomal enzyme N-acetylglucosamine-phosphotransferase. JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY. 2003;278(35):32653-32661.The critical step for sorting of lysosomal enzymes is the recognition by a Golgi-located phosphotransferase. The topogenic structure common to all lysosomal enzymes essential for this recognition is still not well defined, except that lysine residues seem to play a critical role. Here we have substituted surface-located lysine residues of lysosomal arylsulfatases A and B. In lysosomal arylsulfatase A only substitution of lysine residue 457 caused a reduction of phosphorylation to 33% and increased secretion of the mutant enzyme. In contrast to critical lysines in various other lysosomal enzymes, lysine 457 is not located in an unstructured loop region but in a helix. It is not strictly conserved among six homologous lysosomal sulfatases. Based on three-dimensional structure comparison, lysines 497 and 507 in arylsulfatase B are in a similar position as lysine 457 of arylsulfatase A. Also, the position of oligosaccharide side chains phosphorylated in arylsulfatase A is similar in arylsulfatase B. Despite the high degree of structural homology between these two sulfatases substitution of lysines 497 and 507 in arylsulfatase B has no effect on the sorting and phosphorylation of this sulfatase. Thus, highly homologous lysosomal arylsulfatases A and B did not develop a single conserved phosphotransferase recognition signal, demonstrating the high variability of this signal even in evolutionary closely related enzymes