Reforming the Summary Judgment Problem: The Consensus Requirement

If one or more federal trial or appellate court judges disagree on whether summary judgment should be ordered, summary judgment can still be granted when an appellate majority finds in favor of summary judgment. The case will be dismissed, and a jury will not try it. Logically, however, should this occur? At least one judge has stated that a reasonable jury could find for the party against whom summary judgment has been ordered. In these situations where judges disagree on whether summary judgment should be granted, they often portray the case’s facts in very different ways—what I refer to as “massaging facts. The massaging of facts, along with the issues of summary judgment’s unconstitutionality and the underlying reasonable jury standard’s impossibility, make summary judgment legally problematic. At the same time, courts extensively employ summary judgment to dismiss many factually intensive cases, including police brutality and sexual harassment cases. Given that summary judgment has no prospect of being eliminated any time soon, the question is whether the “summary judgment problem” can be reformed to make the procedure more defensible. This Article explains the summary judgment problem including the concept of massaging facts. It then analyzes “the consensus requirement”—an effort to make summary judgment more justifiable given its continued use today

Metabolism in the baby clam Marcia opima

Oxygen consumption and ammonia excretion in different size groups of clam, Marcia opima collected from Tuticorin Bay in Tamil Nadu was studied. Oxygen: Nitrogen ratio was calculated by using atomic equivalents and ranged between 133 - 175 for small, 97 – 117.2 for medium and 63.5 – 75.8 for large clams on day one. After day 3, the range was 238.4 – 282.1, 160.9 – 189 and 100 - 137.5 respectively. During starvation, a decline in excretion rate has been observed, which can be proposed as an index of stress. The study supports interaction of oxygen consumption and nitrogen excretion, which can provide a better understanding of the oxidative and nitrogen metabolism in the clam

Comparison of tuber yield, nutritional quality and soil health under organic versus conventional production in tuberous vegetables

Field experiments were conducted at the Central Tuber Crops Research Institute, Thiruvananthapuram, Kerala for 5 years during 2004-09 in RBD and 2006-11 in split plot design to assess the comparative agronomic and nutritional advantages of organic management over conventional system in elephant foot yam and yams (Dioscorea spp.), respectively. Organic management resulted in significantly higher yield of 20% (57.10 tonnes/ha) over conventional practice (47.61 tonnes/ha) in elephant foot yam. Organic management also produced significantly higher yield in all the three species of yams (pooled mean of 22.21, 21.96 and 16.83 tonnes/ha for white yam, greater yam and lesser yam respectively). The yield increase observed under organic management in these species was 9%, 11% and 7%, respectively over chemical based farming. Organic management lowered the bulk density by 2.3%, improved the water holding capacity by 28.4% and the porosity of soil by 16.5% in elephant foot yam. There was significant increase in pH (0.46-0.77 unit increase) apart from higher organic C (by 15-19%), available N, P and K, bacterial and fungal populations, N fixers, P solubilizers and dehydrogenase enzyme activity of soil. Organic tubers had higher dry matter, starch, crude protein, K, Ca and Mg and lower oxalate contents. Use of organically produced seed materials, seed treatment in cow-dung, neem cake, bio-inoculant slurry, farmyard manure incubated with bio-inoculants, green manuring, use of neem cake, biofertilizers and ash formed the strategies for organic production

Mrs. Rose Jackson on Employment

Mrs. Rose Jackson Full Interview Rose Jackson was born in Louisville, Mississippi, to Willie O Clayton Hathorne and Bertha Ophelia (Young) Hathorne; she had three sisters and three brothers. She left school at fifteen to marry her first husband, with whom she had five children; after his death, she married John Jackson, with whom she had another daughter. She worked as a cleaner and hairdresser, and received her diploma from Portland High night school. At the time of this interview, she had been living in Maine 40 years; her family moved here because she had a brother-in-law who had been a freedom rider. Quote Transcript: “Because I didn\u27t want nobody looking down their nose at me; I\u27m a very independent person. And my children come to me and they wanna work. And the guy that lived at Portland Public Housing helped all my children start working at age 12 and 13. Doing the grounds. One of them was cleaning up around the projects, the other was working at the armory in South Portland. Those kind of things. You raise them to be independent, not always, \u27Mom, can I have this? Mom, can I have that?”https://digitalcommons.usm.maine.edu/we5quotes/1011/thumbnail.jp

Library of Congress Classification basics

This is a two-hour programme for support staff group to enable them understand the basic structure of LCC, as well as subdivision techniques used throughout LCC, and how to read LCC call number. The lecture started with concepts on subject analysis and classification and ended with individual exercise on how to organize items with LCC call number on the shelf

Spectroscopic investigation of stability, unfolding and refolding of outer membrane protein porin from Paracoccus denitrificans

Stability, unfolding and refolding of the outer membrane protein porin from Paracoccus denitrificans was investigated using genetic and spectroscopic methods. Structural and functional activity studies on wild type and mutant porins: The site-directed mutants were constructed based on conserved residues and evidences on the role of certain amino acids from previous studies with OmpF. Secondary structure analysis of wild type and mutants E81Q, W74C, E81Q/D148N, E81Q/D148N/W74C by FTIR and CD spectroscopy are in line with the fact that porins are predominantly ß-sheet structure. The functional activity studies by black lipid bilayer techniques showed that the wild type and mutants W74C, E81Q/D148N, E81Q/D148N/W74C have a conductance of 3.25 nS. For mutant E81Q conductance of 1.25nS was more predominant over 3.25 nS. The activity of the mutants was observed to be far less than the wild type. This indicates that structural similarities does not implies similar functional activity. Thermal stability analysis of porin in detergent micelles and reconstituted into liposomes: Thermal stability analysis of wild type and mutants in detergent micelles showed changes in secondary and quaternary structure. It was found that wild type porin unfolds into aggregated structure with a high transition temperature of 86.2 °C. For mutants E81Q, W74C, E81Q/D148N the transition temperature was found to be 84.2 °C, 80.3 °C and 80.2 °C respectively. Functional activity assays at high temperatures revealed that the protein tends to loose its activity on heating up to 50 °C. This shows that structural stability does not imply functionality in the case of porins. Thermal stability analysis of porin reconstituted into liposomes showed that there was no change in the secondary and quaternary structure of the protein up to 100 °C, revealing that the protein becomes more thermostable when it is reconstituted into liposomes. Refolding of aggregated porin: This study shows that disaggregation of ß-sheet membrane protein porin is possible by changing its chemical and thermodynamic parameters. An increase of the solution pH to 12 or above results in opening up of the aggregated protein into unordered structure, as observed by FTIR and CD spectroscopy. This unordered structure could be refolded into native-like structure forming trimers. The secondary structure of the refolded protein deviated slightly from the native one. The thermal stability analysis of the native-like refolded proteins showed that the unfolding pattern is entirely different when compared to the native porins. pH dependent unfolding of porin: Thermal stability of porin at different pH values showed that the protein is stable in a pH range of 1-11. At pH 12 and above the protein unfolds into unordered structure instead of aggregating. The high pH unfolding of porin is a reversible process. The secondary structure of the refolded protein varied slightly from the native-one. Whereas thermal stability was entirely different. This shows that even though the unfolding of porin at high pH is reversible, it results in changes in local interaction between the amino acids resulting in a difference in stability. Unfolding in presence of urea and guanidinium hydrochloride (GuHCl): Denaturation of porin in the presence of chemical denaturants like urea and GuHCl showed that porin unfold into unordered structure. The unfolding is a reversible process. Unfolded protein was refolded into detergent micelles and liposomes. Refolding into detergent micelles was faster compared to refolding into liposomes, as seen by kinetic gel shift assays. The refolding into liposomes showed the presence of intermediates similar to those reported for OmpF. This study shows the difference in thermal stability of the outer membrane protein porin from Paracoccus denitrificans in detergent micelles and native-like liposomes. It suggests various unfolding pathways, which can be further investigated for unfolding and refolding kinetics. This report also suggests that it is possible to refold a heat-aggregated protein.In der vorliegenden Arbeit werden die Stabilität, das Entfalten und Rückfalten des Außenmembranproteins Porin von Paracoccus denitrificans untersucht. Durch Mutagenese wurden Proteinmutanten hergestellt und mit Hilfe der Fourier Transform Infrarot (FTIR)-, Zirkulardichroismus (CD)- und Fluoreszenz-Spektroskopie Änderungen in der Sekundärstruktur und in Tryptophan-Regionen des Proteins verfolgt. Konstruktion der Mutanten und Proteinreinigung Das Protein des Wildtyps und der Mutanten E81Q, W74C, E81Q/D148N, E81Q/D148N/W74C wurde bezüglich Struktur und Funktion charakterisiert. Die Auswahl der ortsgerichteten Mutationen basieret auf konservierten Aminosäuren und auf vorangegangenen Studien mit OmpF. Analyse der Sekundärstruktur und der funktionellen Aktivität Die Sekundärstrukturanalyse des Wildtyps und der Porinmutanten sind in Übereinstimmung mit dem Befund, dass Porine vorwiegend β-Faltblattstruktur besitzen. Die Daten aus der Röntgenstrukturanalyse werden durch die Ergebnisse dieser Arbeit unterstützt. Untersuchungen über die funktionelle Aktivität mit Hilfe von Lipiddoppelschichten zeigen, dass der Wildtyp und die Mutanten W74C, E81Q/D148N und E81Q/D148N/W74C eine Leitfähigkeit von 3,25 nS, bezogen auf das einzelne Protein besitzen. Das beobachtete Ergebnis steht in Einklang mit den Leitfähigkeitsmessungen, die für Porin von Paracoccus denitrificans und andere nicht spezifische Porine berichtet werden. Die Leitfähigkeit der Mutante E81Q beträgt 1,25 nS und ist damit auffällig niedrig. Die Aktivität der Mutanten ist um einiges geringer als die vom Wildtyp. Messungen der relativen Aktivität zeigen, dass die Mutanten E81Q und W74C nur 20% der Aktivität des Wildtyps besitzen. Für E81Q/D148N beträgt die Aktivität nur 10%. Der Grund für die reduzierte Aktivität liegt wahrscheinlich darin, dass das Porin nicht nur in der stabilen Trimerform, sondern auch als Monomere und Dimere vorliegt. Dies zeigt, dass eine strukturelle Ähnlichkeit nicht unbedingt eine vergleichbare funktionelle Aktivität bedeutet. Analyse der thermischen Stabilität von Porin in Detergensmizellen und in Liposomen Die Analyse der thermischen Stabilität des Wildtyps und der Mutanten zeigt, dass diese Proteine sehr stabil sind. Entfalten des Proteins bei hohen Temperaturen führt zur Aggregation in Detergensmizellen mit einer Übergangstemperatur (TM) von 86,2 °C für den Wildtyp bzw. 84,2 °C, 80,3 °C und 80,2 °C für die Mutanten E81Q, W74C und E81Q/D148N. Obwohl der Hauptteil des Proteins, wahrscheinlich der β-Faltblatt-Bereich, an der Aggregatbildung beteiligt ist, gibt es Hinweise darauf, dass einige Proteinbereiche auch in ungeordnete Struktur entfalten, da Banden verschwinden, die charakteristisch für Loop- und Helix-Bereiche sind und zusätzlich eine Bande erscheint, die eine ungeordnete Struktur kennzeichnet. Die Analyse mit SDS-PAGE zeigt, dass das Protein bei Temperaturen nahe 90 °C monomerisiert, was somit bedeutet, dass das Erwärmen des Proteins bis zu seiner Übergangstemperatur Veränderungen in seiner Sekundär- und Quartärstruktur erzeugt. Funktionelle Aktivitätsbestimmungen bei hohen Temperaturen machen deutlich, dass das Protein dazu tendiert, beim Erwärmen seine Aktivität zu verlieren. Dies bedeutet, dass im Fall von Porinen eine strukturelle Stabilität nicht gleichbedeutend mit einer funktionellen ist. Die Analyse der thermischen Stabilität von Porin, das in Liposomen rekonstituiert wurde, zeigt, dass bis zu 100°C keine Veränderung in der Sekundär- oder Quartärstruktur des Proteins stattfindet, was deutlich macht, dass das Protein durch die Rekonstitution in Liposomen noch weiter stabilisiert wird. Der Unterschied der thermischen Stabilität von Porin in Detergensmizellen und Liposomen kann durch Änderungen in der Umgebung von Residuen belegt werden, insbesondere die von Tyrosinen, was durch die Analyse der Ring C-C Streckschwingung bei 1515 cm-1 untersucht werden kann. Aus der Analyse dieser Tyrosinschwingung in Detergensmizellen und in Liposomen kann gefolgert werden, dass bei Porin in Detergensmizellen eine Verschiebung dieser Mode zu kleineren Wellenzahlen erfolgt, wohingegen die Bandenposition in Liposomen bis 80 °C annähernd konstant bleibt. Oberhalb dieser Temperatur konnte aufgrund von Verdampfen ein Verlust von Wassermolekülen nicht vermieden werden, was eine unspezifische Veränderung der Umgebung der Tyrosinreste und damit auch der Bandenposition zu Folge hat. Rückfalten des aggregierten Porins Aggregation wird im Allgemeinen als der Endzustand des Proteins beim Denaturieren angenommen und kann als vollständig irreversibel bezeichnet werden. Diese Studie zeigt jedoch, dass die Desaggregation des ß-Faltblatt Membranproteins Porin durch die Veränderung seiner Umgebung möglich ist. Eine Erhöhung des pH-Wertes des Lösungsmittels auf 12 oder höher resultiert in einem Öffnen des aggregierten Proteins in eine ungeordnete Struktur, was durch FTIR und CD Spektroskopie dokumentiert wird. Diese ungeordnete Struktur kann in eine nativ-ähnliche Struktur zurückgefaltet werden, welche Trimere bildet. Diese so gebildete nahezu native Struktur zeigt charakteristischesβ-Faltblatt, allerdings weicht die Position der Amid I Bande leicht von der der nativen Struktur ab. Trotzdem wird durch diese Untersuchung gezeigt, dass aggregiertes Protein ohne jegliche Chaperone, sondern allein durch das Verändern chemischer und thermodynamischer Parameter rückgefaltet werden kann. Die thermische Stabilität des zurückgefalteten nativ-ähnlichen Porins ist vollkommen unterschiedlich. Beim erneuten Erwärmen entfalten diese Proteine in ungeordnete Struktur und nicht in Aggregate. Desweiteren bleibt die ungeordnete Struktur sogar beim Abkühlen erhalten, das heißt, dass von nun an das Entfalten irreversibel ist. pH abhängiges Entfalten des Porins Die Untersuchung der thermischen Stabilität von Porin bei unterschiedlichen pH-Werten zeigt, dass sich das Protein in einem pH-Bereich zwischen 1 und 11 ähnlich verhält. In diesem pH- Bereich entfaltet das Protein irreversibel in Aggregate. Obwohl die Übergangstemperatur bei saurem pH von 1,5 und 4 abnimmt, ist sie nur ein paar Grad niedriger als bei pH 8. Bei pH 12 entfaltet das Protein in ungeordnete Struktur, anstatt zu aggregieren. Dies bedeutet, dass sich die Stabilität des Proteins bei höherem pH-Wert ändert. Auch das Entfalten oberhalb eines pH-Wertes von 12 resultiert in ungeordneter Struktur, die Reaktion ist aber langsam und braucht zur Vervollständigung ungefähr eine Stunde. Das Entfalten des Porin bei hohem pH ist ein reversibler Prozess. Beim Rückfalten werden nativ-ähnliche Strukturen gebildet, was spektroskopisch und durch das Entstehen von Trimeren in SDS-PAGE Gelen überprüft wurde. Das zurückgefaltete Protein wird nativ-ähnlich genannt, weil in den FTIR Spektren die Amid I Banden für β-Faltblatt zwar auftreten, jedoch die Bandenpositionen bei 1625 cm -1 und 1687 cm -1 leicht von denen der nativen Form abweichen. Die thermische Stabilität des zurückgefalteten nativ-ähnlichen Porins ist vollkommen anders als beim nativen Protein, da es beim Erwärmen zunächst in eine ungeordnete und nicht in eine aggregierte Struktur entfaltet und erst beim erneuten Abkühlen aggregiert. Obwohl das Entfalten von Porin bei hohem pH reversibel ist, wird deutlich, dass sich lokale Wechselwirkungen zwischen Aminosäuren verändern, was in einer unterschiedlichen Stabilität resultiert. Hier wäre es wichtig, zu verstehen, wie diese unterschiedlichen Wechselwirkungen von denen der nativen Struktur abweichen. Entfalten durch Harnstoff und Guanidiniumhydrochlorid Die Denaturierung von Porin mit Hilfe von chemischen Denaturierungsmittel wie Harnstoff und Guandiniumhydrochlorid entfaltet dass Porin in eine ungeordnete Struktur. Das Entfalten hängt fast linear von der Konzentration ab und ist ein reversibler Prozess. Entfaltetes Protein wurde sowohl in Detergensmizellen als auch in Liposomen zurückgefaltet. Die spektroskopische Aufnahme der Bildung von β-Faltblatt Struktur zeigt in beiden Fällen Faltungszeiten unter 4 Minuten. Das Rückfalten in Detergensmizellen ist verglichen mit dem Rückfalten in Liposomen schneller, was durch eine SDS-PAGE Analyse beobachtet wurde. Im Gel werden beim Rückfalten in Detergensmizellen keine Intermediate beobachtet, wohingegen für Liposomen Intermediate auftreten, ähnlich wie sie für OmpF beobachtet werden. Diese Arbeit zeigt Unterschiede in der thermischen Stabilität des Außenmembranproteins Porin von Paraccocus denitrificans in Detergensmizellen und nativ-ähnlichen Liposomen auf. Mehrere Entfaltungswege werden vorgeschlagen, die bezüglich Entfaltungs- und Rückfaltungskinetiken weiter untersucht werden können. Desweiteren konnte gezeigt werden, dass es möglich ist, ein durch Erwärmen aggregiertes Protein in eine nativ-ähnliche Proteinstruktur zurückzufalten

Jackson, Rose

Rose Jackson was born in Louisville, Mississippi, to Willie O Clayton Hathorne and Bertha Ophelia (Young) Hathorne; she had three sisters and three brothers. She left school at fifteen to marry her first husband, with whom she had five children; after his death, she married John Jackson, with whom she had another daughter. She worked as a cleaner and hairdresser, and received her diploma from Portland High night school. At the time of this interview, she had been living in Maine 40 years; her family moved here because she had a brother-in-law who had been a freedom rider. She discusses growing up on her family\u27s farm; their relationship with their white neighbors; attending Green Memorial Church and other churches throughout her life; her grandparents, children, and grandchildren; working with the police to run a community center for low-income children; other work with community and church groups; differences between Maine and Mississippi.https://digitalcommons.usm.maine.edu/aa_hiwimi/1015/thumbnail.jp

Islamic law in the LCC : local expansion of subclass BP

This document, is an expansion of BP140-BP158, keeping, insofar as possible, the outline of the Library of Congress's original arrangement. Formerly, the Library used the original LCC allocated arrangement and subdivided BP158 alphabetically for law by subject. The practice had shoehorned the comprehensive and extensive collection of Islamic law materials into a short span of class numbers, resulting lacking logical order of the discipline and inadvertant proximity of law by subject matter, including an overwhelmingly crowded section in the shelflist. The expansion was adopted at IIUM in 1993

Mrs. Rose Jackson on Leisure

Interviewer: Hamida Suja Interviewee: Mrs. Rose Jackson (age 66; born in Louisville, Mississippi; lives in South Portland for 39 years; married 34 years; has six children; had five children with her first husband; he died and she remarried and had a child with the current husband) “And we would get together, like, have a fish fry on the weekend with our white friends, our white neighbors. And when we would get out and fish, my daddy and them would go down and get in the water and just muddy the water up with hoes-what you chop cotton with-and the fish would come to the top of the water. And they would get the fish out. And we would clean them and we\u27d cook them. And that\u27s the reason I call it the good old days.” “I was a tomboy mother; there were so many sons. We would play ball and I would throw the ball just as hard as they will, bat the ball. And when you\u27re living in a place like Sagamore, you got this whole big field out there to play in, you got room for everybody.”https://digitalcommons.usm.maine.edu/we4_leisurequotes/1004/thumbnail.jp