Herramientas bibliotecarias de apoyo a la investigación

Sesión formativa impartida el 12-7-2018 al personal de la OP

Fondo hemerográfico andaluz de interés veterinario en la Biblioteca Maimónides de la Universidad de Córdoba

Comunicación presentada al XVI Congreso español y VII Iberoamericano de Historia de la Veterinaria, Córdoba, 30 de septiembre, 1-2 de octubre, 2010Se analizan los títulos históricos de revistas publicadas en Andalucía que son de interés para los profesionales veterinarios y que forman parte de la colección del fondo histórico hemerográfico de la Biblioteca Maimónides de la Universidad de Córdoba. La colección ofrece la singularidad de provenir del único centro donde se impartían e imparten estudios universitarios de Veterinaria en Andalucía. Las revistas estudiadas abarcan las primeras tres décadas del siglo XX, período histórico relevante en la formación de las diferentes asociaciones profesionales veterinarias. Su valor patrimonial y de cara a la investigación ha requerido desde el punto de vista técnico un especial tratamiento de conservación y preservación por parte de la biblioteca, que ha establecido los correspondientes procedimientos de trabajo. Dentro del conjunto documental seleccionado, se especifican los títulos, su disponibilidad cronológica en la Biblioteca y las secuencias complementarias existentes en otras bibliotecas, utilizando para ello diferentes plataformas digitales y catálogos colectivos. Por otra parte, se exponen las características físicas de las revistas y su configuración de contenidos

Evaluation process, relegation and weeding in the Maimonides library, University of Córdoba

La gestión de la colección necesita actualmente de herramientas y acciones que contribuyan a su evaluación constante. El objetivo es el de conseguir una colección relevante adaptándose a las necesidades de los usuarios. Entre aquéllas destaca el expurgo. Se analizan aquí los procesos de evaluación, relegación y expurgo de la Biblioteca Maimónides de la Universidad de Córdoba, los factores que determinaron su implantación, su periodicidad, la intervención secuencial de los servicios implicados, calendario y objetivos. Todas las acciones se enmarcan en un proceso de autorregulación de la colección y evaluación constante de la misma. Se exponen las características de la colección de la biblioteca, su origen, evolución, el fondo bibliográfico sometido al proceso y las excepciones contempladas. Se analizan asimismo las acciones previas a la sistematización del proceso, realizadas mediante la donación de duplicados, implementadas en la biblioteca desde su creación. Los resultados obtenidos son considerados un instrumento básico en la gestión de la colección: actualización de la colección de Libre Acceso, liberación de espacios, reestructuración de los mismos, así como de secciones, y mejora de reubicación de los fondos bibliográficos.Currently, the collection management needs a set of tools and actions that contribute to its ongoing evaluation. Its aim is to achieve a significant collection adapted to the users needs. Among the highlighted actions we emphasize the weeding. We analyze the evaluation process, relegation and weeding in the Maimonides Library, University of Córdoba, the factors that determine their location, their periodicity, sequential intervention, services involved, timing and objectives. All actions are part of a self-regulatory process of the collection and ongoing evaluation of it. We expose the characteristics of Maimonides library’s collections, their origin, their evolution, the library holdings under the weeding and the considered exceptions. Furthermore, we develop an analysis of the previous actions, to the implementation of the process, which consisted in the duplicated book’s donations. These actions were put into practice since the library creation. The results are considered a basic tool in management collection, such as the update of the collection of free access, freedom of space, restructuring them, as well as sections, recolocation and improvement of library collections

Publicación en acceso abierto en las universidades andaluzas

Elaborado por el Grupo de Trabajo de Apoyo a la Investigación del CBU

Structural Insights into the Specificity of Xyn10B from Paenibacillus barcinonensis and Its Improved Stability by Forced Protein Evolution*

Paenibacillus barcinonensis is a soil bacterium bearing a complex set of enzymes for xylan degradation, including several secreted enzymes and Xyn10B, one of the few intracellular xylanases reported to date. The crystal structure of Xyn10B has been determined by x-ray analysis. The enzyme folds into the typical (β/α)8 barrel of family 10 glycosyl hydrolases (GH10), with additional secondary structure elements within the β/α motifs. One of these loops -L7- located at the β7 C terminus, was essential for xylanase activity as its partial deletion yielded an inactive enzyme. The loop contains residues His249–Glu250, which shape a pocket opened to solvent in close proximity to the +2 subsite, which has not been described in other GH10 enzymes. This wide cavity at the +2 subsite, where methyl-2,4-pentanediol from the crystallization medium was found, is a noteworthy feature of Xyn10B, as compared with the narrow crevice described for other GH10 xylanases. Docking analysis showed that this open cavity can accommodate glucuronic acid decorations of xylo-oligosaccharides. Co-crystallization experiments with conduramine derivative inhibitors supported the importance of this open cavity at the +2 subsite for Xyn10B activity. Several mutant derivatives of Xyn10B with improved thermal stability were obtained by forced evolution. Among them, mutant xylanases S15L and M93V showed increased half-life, whereas the double mutant S15L/M93V exhibited a further increase in stability, showing a 20-fold higher heat resistance than the wild type xylanase. All the mutations obtained were located on the surface of Xyn10B. Replacement of a Ser by a Leu residue in mutant xylanase S15L can increase hydrophobic packing efficiency and fill a superficial indentation of the protein, giving rise to a more compact structure of the enzyme