O cooperativismo de crédito no Brasil: uma análise de risco utilizando o sistema PEARLS

As cooperativas de crédito são instituições financeiras formada pela associação de pessoas para prestar serviços financeiros exclusivamente aos seus associados, sem o objetivo de lucro. Sendo uma associação de pessoas, as cooperativas podem atuar em regiões de difícil acesso dos bancos, em que conseguem oferecer os mesmos serviços financeiros, inclusive empréstimos com taxas mais vantajosas a pessoas sem acesso as redes bancárias. Nesse sentido, avaliar a capacidade creditícia de uma cooperativa se faz necessário por uso de indicadores específicos por possuírem características distintas dos bancos e outras instituições financeiras. Com isso, o Conselho Mundial de Cooperativas de Crédito (WOCCU) recomenda o uso dos indicadores do Sistema PEARLS, sendo uma ferramenta de gestão para monitorar e acompanhar o crescimento das cooperativas. Diante disso, o estudo teve como objetivo avaliar individualmente a evolução e a situação creditícia das três maiores cooperativas de crédito por ativo do Brasil no ano de 2018, entre os anos 2014 até 2018. As cooperativas analisadas foram a Credicitrus, Cocred e Viacredi. Esta pesquisa foi classificada como descritiva, bibliográfico documental. A abordagem utilizada pode ser classificada como empírica, quantitativa e qualitativa. Na realização do estudo foram coletadas e analisadas as demonstrações financeiras das três cooperativas, e os dados divulgados pelo Banco Central. Concluiu-se, a partir dos resultados apurados dos indicadores do sistema PEARLS que a cooperativa com melhores rentabilidades e controle das operações de crédito foram a Credicitrus e a Cocred, enquanto a Viacredi possui uma maior sensibilidade em suas operações de crédito com um apetite de risco maior que seus pares

Pesquisa e desenvolvimento de funcionalidade de reconhecimento de imagens para aplicações mobile

Pretende-se com o projeto documentado neste documento a criação de uma prova de conceito capaz de extrair a informação contida numa tabela de presenças. Esta solução enquadra-se no contexto de uma empresa francesa com o nome APM, cuja missão inclui a facilitação de eventos para crescimento profissional. No final de cada um destes eventos, haverá uma folha de presenças que necessita ser assinada por todos os participantes e, posteriormente, registada manualmente na plataforma online da empresa. Por este processo ser atualmente manual, proporciona uma experiência desagradável aos aderentes da APM. Com este projeto foi possível o desenvolvimento de um package python que recorre a técnicas de visão computacional para interpretar o conteúdo de uma dada imagem da folha de presenças, identificando os participantes que a assinaram. Foram utilizadas técnicas já conhecidas como OCR para este fim, contudo, surgiu também a necessidade pela criação de técnica originais, como a criação do Margin Patrol para a deteção do esqueleto da tabela. De modo a assegurar o sucesso deste trabalho, foi necessária a integração com a equipa da md3, responsável pelos projetos da APM. Parte deste processo exigiu a adoção da metodologia em prática, o Scrum, e o estudo das tecnologias utilizadas internamente. A aplicação mobile a ser integrada com este projeto foi desenvolvida com recurso à framework Ionic, destinada à criação de aplicações multiplataforma, o que proporcionou o estudo e a realização de testes relacionados com aplicações híbridas, principalmente no âmbito da sua capacidade de realizar a captura da imagem da tabela

Identification of amino acid residues critical for distinguishing mono- and di-Carboxylate substrates in JEN 1

The knowledge of the mechanisms underlying the transport of carboxylic acids is crucial towards an efficient biological production of carboxylates which have been used for many years in industry namely for the production of biodegradable polymers and as substitute for petroleum-derived chemicals. In Saccharomyces cerevisiae, Jen1p is major monocarboxylate H+ symporter specific primarily for lactate, pyruvate and for acetate (Casal et al, 1999). A phylogenetic tree of ScJen1p homologues (Casal et al, 2008) showed the existence of two main clusters: a Jen1 group of proteins (monocarboxylate transporters) and a Jen2-like proteins (dicarboxylate transporters). In this work, we rationally design, combine and analyse novel mutations in two conserved regions located in TMS5 and TMS11 of Jen1p, which we predicted to affect more dramatically Jen1p specificity. The domain in TMS5 was identified by structure/function studies based on phylogenetic molecular comparisons among Jen1p homologues with different specificities and is critical for distinguishing mono- and di-carboxylate permeases. The conserved aminoacids in TMS11 domain pointed to the importance of this domain that was demonstrated to be involved in substrate binding. We thus identify several residues critical for Jen1p activity, among which some also function as critical specificity determinants for the distinction of mono- from di-carboxylates which constitutes a first step towards the elucidation and genetic manipulation of substrate specificity in the lactate/pyruvate:H+ symporter subfamily (TC#2.A.1.12.2) and a tool for the in silico prediction of the function of Jen1p homologues in other fungi of industrial importance.Fundação para a Ciência e a Tecnologia (FCT) SFRH/BPD/22976/2005 (ISS) and SFRH/BD/61530/2009 (JSP

"Casa da Palavra": Projeto de criação de uma instituição dedicada à palavra e ao seu cruzamento com outras disciplinas artísticas

O trabalho de projeto que aqui se apresenta pretende ser orientador para a criação de uma infraestrutura com características museológicas híbridas, com o objetivo de promover o cruzamento de diferentes disciplinas do saber e da criação artística tendo como eixo temático um património imaterial — a Palavra — no seu âmbito mais universal e, em particular, no contexto da Língua Portuguesa. A Casa da Palavra, constitui-se assim numa potente ferramenta para a preservação das idiossincrasias que nos caracterizam e consolidação de uma identidade cultural ímpar no mundo global em que vivemos. O trabalho encontra-se estruturado privilegiando num primeiro momento um conjunto de ideias e conceitos que definem o seu campo de ação do ponto de vista tecnológico, sociocultural, espacial e ocupacional bem como económico, abordando ainda a questão dos públicos. Num segundo momento, procurámos definir o seu modelo organizacional e as áreas estruturantes, tendo por base os pressupostos da nova museologia. Por fim, desenhámos uma estratégia de marketing e comunicação e abordámos possíveis fatores de sustentabilidade para o projeto. Lisboa, enquanto cidade assumidamente multicultural, tem vindo a ser alvo de um crescente fluxo do turismo que cada vez mais procura experiências intensas e marcantes e é nesse sentido que a Casa da Palavra, potenciada por recursos tecnológicos inovadores, pode vir a desempenhar um importante papel, não só nesse contexto, mas sobretudo para afirmar a importância de um património cultural intangível sob a égide “Lisboa, Capital da Palavra e da Língua Portuguesa”.The present study sets forth guidelines for the creation of an infrastructure with hybrid museum characteristics, with the aim of promoting the intersection of different disciplines of knowledge and artistic creation, having as its thematic axis an intangible heritage — the Word — in its most universal scope and, in particular, in the context of the Portuguese language. Casa da Palavra, as an institution, is thus a powerful tool for the preservation of the idiosyncrasies that characterize us and the consolidation of a unique cultural identity in the global world in which we live. Our study begins by identifying a set of ideas and concepts that define its parameters from the technological, sociocultural, spatial and occupational as well as economic point of view, while also considering the target publics. Next, we attempt to define its organisational model and structural subdivisions, based on the assumptions of the new museology. Finally, we propose a marketing and communication strategy and address possible sustainability issues. Lisbon, as a manifestly multicultural city, has been the target of a growing influx of tourism in search of intense and memorable experiences, and it is in this context that Casa da Palavra, powered by innovative technological resources, can play an important role, most especially by affirming the importance of an intangible cultural heritage under the aegis “Lisbon, Capital of the Word and the Portuguese Language”

Vpliv raziskovanja spolne selekcije na razumevanje evolucije pri osnovnošolcih

Several researchers and scientific institutions argue that evolution should be explored from the first school years. However, few studies have analysed primary school students’ understanding of evolutionary processes or evaluated the impact of educational activities on such knowledge. The available data: i) suggest that primary school students can learn about evolution; and ii) identify differential reproduction as the key evolution concept less often used by students to make and justify evolutionary predictions. In the present study, we evaluate the impact of an educational programme on primary school students’ level of understanding of evolution by sexual selection and on their ability to employ differential reproduction to propose and justify evolutionary predictions. An evaluation framework was applied to estimate primary school students’ level of understanding of evolution by sexual selection in third- and fourth-grade classes, before and after the students were exposed to the educational programme. A significant increase in the level of understanding of evolution by sexual selection was observed in the target classes, but not in the control classes. This result was primarily driven by a significant increase in the students’ justifications employing the concept of differential reproduction. The results suggest that activities that model and simulate biological evolution through sexual selection can contribute to primary school students’ understanding of evolutionary processes. (DIPF/Orig.

Structural-functional studies of plasma membrane carboxylate transporters in yeast

Tese de doutoramento Programa Doutoral em Biologia Molecular e Ambiental (especialidade em Biotecnologia Molecular)Carboxylic acids comprise a heterogeneous group of compounds that are important in overall cell functionality. They can be both carbon sources and waste products from cell metabolism. This thesis aimed at deepening the current knowledge on microbial monocarboxylate permeases through structural-functional approaches. A first approach was to investigate molecular determinants in Jen1p, a Saccharomyces cerevisiae lactate/proton symporter and its homologues. We have rationally designed and analysed several mutations in TMS-II, TMS-V and TMS-XI, predicted to be involved in substrate specificity and function. From the residues analysed we verified that F270 (TMS-V) and Q498 (TMS-XI) are critical specificity determinants for the distinction of mono- from dicarboxylates, while R188 (TMS-II) and N501 (TMS-XI) were essential residues for function. Using a model based on Jen1p overall structural similarity with the GlpT permease, we showed that all polar residues critical for function in TMS-VII and TMS-XI are aligned in an imaginary axis that lies parallel to the protein pore. Furthermore, substrate docking studies revealed a potential substrate translocation trajectory consisting mostly of the polar residues genetically identified as important for function (R188, H383, N501 and Q498). Aiming at obtaining a lactic acid producer strain of S. cerevisiae the l-LDH gene from Lactobacillus casei was expressed in S. cerevisiae W303-1A and in the isogenic mutants jen1Δ, ady2Δ and jen1Δ ady2Δ. The monocarboxylate permeases Jen1 and Ady2 were shown to be modulators of lactic acid production. In this work, an additional role in lactate uptake was demonstrated for Ady2. The Ady2 Escherichia coli homologue SatP (YaaH) from the AceTr family of acetate transporters was also characterized in the scope of this work. This transporter is highly specific for acetic acid (a monocarboxylate) and for succinic acid (a dicarboxylate), with affinity constants at pH 6.0 of 1.24 ± 0.13 mM for acetic acid and 1.18 ± 0.10 mM for succinic acid. In glucose-grown cells the ΔyaaH mutant is compromised for the uptake of both labelled acetic and succinic acids. SatP, together with ActP, described previously as an acetate transporter, affect the use of acetic acid as sole carbon and energy source. We have also demonstrated the critical role of SatP amino acid residues L131 and A164 on the enhanced ability to transport lactate. Additionally, AcpA from the filamentous fungus Aspergillus nidulans, also from the AceTr family of transporters, was shown to mediate the uptake of propionate, as well as of other short-chain monocarboxylic acids (benzoate, formate and butyrate). We have shown that the expression of this permease is activated upon conidiospore germination, reaching its maximum at the time of germ tube emergence, and is present at basal levels in germlings and young mycelium. Furthermore, we showed that although ammonia increases moderately AcpA-mediated acetate uptake, AcpA is not involved in ammonia export.Os ácidos carboxílicos são um grupo heterogéneo de compostos de grande relevância bioquímica uma vez que podem ser usados como única fonte de carbono e energia por vários seres vivos ou constituir sub-produtos do metabolismo celular. O trabalho descrito na presente tese pretendeu aprofundar o conhecimento sobre a estrutura e a funcionalidade de proteínas membranares transportadoras de ácidos monocarboxílicos em células de microrganismos. Numa primeira abordagem realizaram-se estudos moleculares sobre a permease de lactato/piruvato de Saccharomyces cerevisiae Jen1 e seus homólogos. Foram analisadas mutações em resíduos de aminoácidos potencialmente envolvidos na definição da especificidade para o substrato (ácidos mono- ou dicarboxílicos), localizados nos domínios transmembranares II, V e XI. Este estudo revelou que os aminoácidos F270 (TMS-V) e Q498 (TMS-XI) são cruciais para a especificidade deste transportador e determinam a distinção entre ácidos mono- e dicarboxílicos. Verificou-se igualmente que os resíduos N501 (TMS-XI) e R188 (TMS-II) são essenciais para estrutura da proteína Jen1, e determinam a sua funcionalidade. Foi construído um modelo da estrutura 3D desta proteína usando as similaridades estruturais com a permease GlpT. Neste modelo os aminoácidos críticos para a função encontravam-se alinhados num eixo paralelo ao poro da proteína validando os resultados obtidos in vivo com os respetivos mutantes. A modelação da proteína com lactato revelou uma possível rota de translocação do ácido, que inclui resíduos polares identificados experimentalmente como funcionalmente importantes (R188, H383, N501 and Q498). Abordou-se ainda o papel biotecnológico das permeases de ácidos carboxílicos de S. cerevisiae (Jen1 e Ady2) na bioprodução de ácido láctico. Para tal, a enzima L-lactato desidrogenase (L-LDH) de Lactobacillus casei foi expressa em células da levedura S. cerevisiae W303-1A, incluindo as estirpes mutantes jen1Δ, ady2Δ e jen1Δ ady2Δ. Estes estudos comprovaram o papel destas permeases no exporte de ácido láctico. Os resultados obtidos permitiram ainda identificar o papel da permease Ady2 no transporte de lactato. No âmbito desta tese estudou-se ainda o homólogo da proteína Ady2 na bactéria Escherichia coli, codificado pelo gene yaaH, ambos membros da família de transportadores AceTr. Os resultados demonstraram que o transportador YaaH (SatP) é específico para succinato (um ácido dicarboxílico) e para acetato (um ácido monocarboxílico) com as seguintes constantes de afinidade a pH 6.0: 1.24 ± 0.13 mM para o ácido acético e 1.18 ± 0.10 mM para o ácido sucínico. O mutante ΔyaaH apresenta menor capacidade de transporte de ácido acético e sucínico em células crescidas em glucose. Para além disso, o transportador SatP, juntamente com o transportador anteriormente descrito ActP, afetaram a utilização de ácido acético como única fonte de carbono e energia. Em SatP os aminoácidos L131 e A164 revelaram-se fundamentais para a capacidade de transportar ácido láctico. Os estudos foram ainda estendidos ao transportador AcpA do fungo filamentoso Aspergillus nidulans, também um membro da família AceTr. O seu perfil de especificidade foi analisado revelando que esta permease para além de mediar o transporte de acetato, medeia o transporte de propionato bem como de outros ácidos monocarboxílicos de cadeia curta (benzoato, formato e butirato). Observou-se que esta permease é expressa na germinação dos conidiósporos, atingindo um máximo de expressão aquando do aparecimento do tubo germinativo, mantendo-se a um nível basal no aparecimento do micélio. Para além disso, demonstrou-se que apesar de a amónia aumentar moderadamente o transporte de acetato mediado por AcpA, esta proteína não está envolvida no exporte de amóni

Identification of amino acid residues critical for the substrate translocation in lactate permease JEN1p of saccharomyces cerevisiae

Lactic, acetic and propionic acids have been used for many years in industrial and pharmaceutical companies. In Saccharomyces cerevisiae, Jen1p is a major monocarboxylate:H+ symporter specific primarily for lactate, pyruvate and for acetate (TC # 2.A.1.12.2) (Casal et al., 1999). A phylogenetic tree of ScJen1p homologues (Casal et al., 2008) showed the existence of two main clusters: a Jen1 group (monocarboxylate transporters) and a Jen2-like (dicarboxylate transporters). Structure-function relationships in Jen1p have been approached by using a rational mutational analysis of conserved amino acid residues (Soares-Silva et al., 2007). Analysis of the conserved sequence 379NXX[S/T]HX[S/T]QDXXXT391, located in transmembrane segment seven (TMS-VII), showed that residues N379, H383 or D387 are necessary for function and specificity, while Q386 is important for the kinetics of Jen1p-mediated transport. In this work, we rationally designed and analyzed novel mutations in conserved regions located in TMS-II, TMS-V and TMS-XI of Jen1p, which we predicted to affect Jen1p specificity (distinction between mono and dicarboxylates) and function. Among the residues studied, F270 (TMS-V) and Q498 (TMS-XI) are specificity determinants for the distinction of mono- from dicarboxylates, and N501 (TMS-XI) is critical for function. Using a model based on Jen1p similarity with the GlpT permease, we show that all polar residues critical for function within TMS-VII and TMS-XI are aligned along the protein pore and substrate docking studies reveal a potential substrate translocation trajectory consisting mostly of the polar residues genetically identified as important for function. Overall, our results constitute a first step towards the genetic manipulation of substrate specificity in the lactate/pyruvate:H+ symporter subfamily and a tool for the in silico prediction of the function of Jen1p homologues in other fungi (Soares-Silva et al., 2011).I.S.S. (SFRH/BPD/22976/2005) and J.S.P. (SFRH/BD/61530/2009) received fellowships from FC

A substrate translocation trajectory in the monocarboxylate/h+ symporter jen1

Previous mutational analysis of Jen1p, a Saccharomyces cerevisiae monocarboxylate/H+ symporter of the Major Facilitator Superfamily, has suggested that the consensus sequence 379NXX[S/T]HX[S/T]QD387, located in transmembrane segment VII (TMS-VII), is part of the substrate translocation pathway. In this work, we rationally design and analyse novel mutations concerning residues in TMS-V and TMS-XI. Our analysis identifies several residues critical for Jen1p function. Among these, F270 (TMS-V) and Q498 (TMS-XI) function as specificity determinants for the distinction of mono- from di-carboxylates, whereas N501 is irreplaceable for function. Using a novel theoretical model created on the basis of Jen1p similarity with GltP permease, we demonstrate that all polar residues in TMS-VII and TMS-XI, shown previously and herein to be critical for function and/or specificity (N379, H383, D387, Q498, N501), are perfectly aligned in a row along an imaginary axis that lies parallel to a protein pore. The model also predicts that the flexible side-chain of an additional polar residue, R188 in TMSII, faces the pore and subsequent mutational analysis showed that this aminoacid, similar to most polar residues of the pore, is irreplaceable for function. Finally, our model shows that the location of F270 and Q498 could justify their role in substrate specificity. Independent substrate docking approaches reveal a ‘trajectory-like’ displacement of the substrate within the Jen1p pore. In this inward-facing trajectory the flexible side-chain of R188 plays a major dynamic role mediating the orderly relocation of the substrate by subsequent H-bond interactions involving itself and residues H383, N501 and Q498.I.S.S. (SFRH/BPD/22976/2005) and J.S.P. (SFRH/BD/61530/2009) received fellowships from FC