Direct DNA amplification from Fall Armyworm (Lepidoptera: Noctuidae) samples

The direct amplification by PCR of the DNA in tissue samples of eggs and neonate larvae of Spodoptera frugip erda (J. E. Smith) (Lepidoptera: Noctuidae) was accomplished, and it is a new alternative for DNA amplification from fall armyworm samples. This method is simple, fast, economic, and accelerates studies on this polyphagous pest.Fil: Loto, Flavia del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos (i); ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos (i); ArgentinaFil: Baigori, Mario Domingo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos (i); ArgentinaFil: Pera, Licia Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico - CONICET - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos (i); Argentin

Efecto del aceite de chía en el perfil proteico de homogenato de hígado durante la exposición a bajas dosis de cadmio en un modelo de rata wistar

Dispositivos electrónicos en desuso incrementan los niveles de cadmio (Cd) en el ambiente constituyendo un riesgo para la salud pública. Paralelamente, se ha informado que el aceite de chía (chía) beneficia la salud. En estudios previos demostramos disminución de la expresión de proteínas totales en hígado de ratas tratadas con 10 mg/kg CdCl 2 . Sin embargo, no existen estudios sobre efectos de chía en estas alteraciones. El objetivo fue evaluar cuali y cuantitativamente el perfil proteico y la expresión de enzimas del tipo esterasas en homogenatos hepáticos. Ratas Wistar fueron divididas en: Grupo A se administró por vía oral agua destilada 1 dosis diaria 5 veces por semana por 60 días. Grupo B10 mg/kg CdCl₂, por la misma vía y período. Grupo C 240 μl/kg chía por la misma vía y período. Grupo D se coadministró Cd/chía en la misma dosis, vía y período. Grupo E se coadministró Cd/chía en la misma dosis y vía por 30 días y luego agua destilada por 30 días. Grupo F se coadministró Cd/chía en la misma dosis y vía por 30 días y luego chía por 30 días. El contenido proteico del homogenato hepático fue evaluado por corridas electroforéticas en geles de poliacrilamida nativos teñidos con plata. Se evaluó actividad de tipo esterasa en zimogramas teñidos con α-naftil acetato y Fast Blue. El software GelAnalyzer se utilizó para la cuantificación de proteínas. Los resultados evidenciaron que la exposición al Cd provocó disminución de la expresión de enzimas con actividad esterasa (Grupos B vs A). Chía incremento la expresión de la banda con actividad esterasa (GruposC vs B). La coadministración Cd/chía evitó que la exposición al Cd induzca disminución de la expresión de enzimas con actividad esterasa (Grupos D, E y F vs B). Estos resultados indican que la administración de chía podría minimizar las alteraciones causada por el Cd.Disused electronic devices increase levels of the cadmium (Cd) in the environment constituting a public health risk. In parallel, chia oil has been reported to benefit health. Previous studies in rats showed decreased expression of total proteins in liver with Cd2+ treatment. However, until now has not been described the effects of chia oil on these alterations. The aim of this work was to evaluate the protein expression and esterase activity in liver homogenates qualitatively and quantitatively. Wistar rats were divided into: Group A: distilled water was administered orally, 1 dose daily 5 times per week and for 60 days. Group B: 10 mg/kg CdCl2, for the same period and period. Group C: 240 μl/kg chia oil by the same route and period. Group D: CdCl2 and chia oil were coadministered at doses previously reported by the same route and period. Group E: CdCl2 and chia oil were coadministered in these doses by the same route for 30 days and then distilled water for 30 days. Group F: dry gave CdCl2 and chia oil at doses previously reported by the same route for 30 days and then chia oil for 30 days. Native polyacrylamide gel (PAGE) electrophoresis of liver homogenates proteins was using silver staining. The zymogram with esterase activity was evaluated with 1-naphtyl-acetate and Fast Blue. The GelAnalyzer software was used for the quantification of the protein concentration. The results showed that the exposure to Cd caused a decrease in the expression of enzymes with esterase activity (Groups B vs A). Chia oil increased expression of the band with esterase activity (Groups C vs B). Co-administration of Cd/chia oil prevented Cd exposure from inducing decreased expression of enzymes with esterase activity (Groups D, E and F vs. B). These results indicate that administration of chia oil could minimize the changes caused by Cd.Fil: González, Maria Elina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia; ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Taboada, Luis Nicolás. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia; ArgentinaFil: Villafañe, M.. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia; ArgentinaFil: Medina, Marcela Fatima. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia; ArgentinaXXXIV Jornadas Científicas de la Asociación de Biología de Tucumán.Tafí ViejoArgentinaAsociación de Biología de Tucumá

A novel α‑l‑rhamnosidase with potential applications in citrus juice industry and in winemaking

The production of monoglycosylated flavonoids by α-l-rhamnosidases (EC 3.2.1.40) is an interesting development in biocatalysis. Applications of rhamnosidases in industry include removal of bitterness caused by naringin from citrus juices. In the present work, a psychrotolerant bacterial strain with α-l-rhamnosidase activity was isolated. The α-l-rhamnosidase was found to be able to degrade naringin and was purified and characterized. The α-l-rhamnosidase from Brevundimonas sp. Ci19 was able to release both rhamnose and prunin from naringin. The enzyme was partially purified with a performance of 2.7-fold purification. The α-l-rhamnosidase showed an optimum pH between 6.00 and 7.00 with substantial residual activity at pH 5.00 (85.3 %). The optimum temperature was between 20 and 37 °C. The enzyme showed activation in the presence of Ca2+ and Cd2+ ions and at a high ethanol concentration level (10 % v/v). Activity was found for β-d-glucosidase (EC 3.2.1.21) in the partially purified extract, but it was inactive in the acid pH region. This result indicates the potential for inactivation of β-d-glucosidase along with the high level of α-l-rhamnosidase activity necessary for the production of flavonoid glycosides. The α-l-rhamnosidase from Brevundimonas sp. Ci19 showed interesting properties for potential use not only in the citrus juice industry but also in winemaking.Centro de Investigación y Desarrollo en Fermentaciones Industriale

Purification and partial characterization of an extracellular lipase from Aspergillus niger MYA 135

Introducción: Las lipasas son enzimas consideradas de interés económico por su capacidad de actuar como catalizadores en reacciones de hidrólisis y síntesis. Aspergillus niger, microorganismo GRAS, es utilizado para producir lipasas con propósitos biotecnológicos. En el presente trabajo utilizamos A. niger ATCC MYA 135 para producir una lipasa extracelular inducible obtenida a partir de cultivo sumergido. Objetivos. Purificar y caracterizar parcialmente una lipasa producida por A. niger MYA 135. Materiales y Métodos: El sobrenadante de cultivo se concentró usando PEG 20.000 y se recuperó en buffer fosfato 10 mM. Posteriormente se sembró y corrió la misma en un PAGE nativo. Una vez finalizada la corrida electroforética se cortó una de las calles sembradas y se reveló por actividad lipasa. La misma fue utilizada como patrón para cortar las bandas de las calles restantes. La purificación se realizó por electroelución, la banda seleccionada de mayor peso molecular que presentó actividad lipasa fue colocada en una membrana de diálisis con buffer Tris-Gly 25 mM. Después de la electroelución se concentró la muestra nuevamente con PEG 20.000. Para comprobar la purificación se midió actividad lipasa usando p-nitrofenil palmitato y se corrieron las muestras en un PAGE, que fue revelado con α-naftilacetato y α-naftilmiristato. Se determinó el punto isoeléctrico de la banda purificada, las condiciones óptimas de temperatura, pH y la constante de Michaelis-Menten (Km) frente a distintos sustratos: p-nitrofenil-acetato, propionato, palmitato y estearato (p-NPA, p-NPPr p-NPP y p-NPE). Se calculó su peso molecular aparente en geles PAGE-SDS y su estabilidad frente a solventes y detergentes iónicos y no iónicos. Resultados y Discusión: Se purificó una lipasa con un peso molecular de 104.7 kDa y un pI de 5.1. La misma presentó un Km (µM) de 0.13, 4.08, 0.017 y 0.60 frente a pNPA, pNPPr, pNPP y pNPE, respectivamente. La actividad enzimática mostró ser estable en el rango de temperaturas 4-55°C, en el rango de pH 2-10 y en presencia de los solventes ensayados. La lipasa fue estable en Tween 60, Tween 40 y saponina. No se observó actividad en presencia de los demás detergentes estudiados. La electroelución resultó ser una técnica rápida y práctica para la purificación de proteínas. La lipasa purificada fue parcialmente caracterizada, mostrando tener un importante potencial para su aplicación biotecnológica.Fil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Pera, Licia Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Baigori, Mario Domingo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaXXV Jornadas Científicas de la Asociación de Biolgía de TucumánTafi del ValleArgentinaAsociación de Biología de Tucumá

Synergistic effect of xylanases produced in co-culture of bacillus sp. Ar03 and paenibacillus sp. Ar247

In nature, the plant biomass is degraded by a process that requires the cooperative action of multiple microorganisms capable of producing a variety of enzymes to attack the complex structure of lignocelluloses. This work assessed the production and the enzymatic activity over the main hemicellulolytic fraction of plant biomass, xylan, in monoculture and co-culture systems of bacteria isolated from regional niches associated with sugar cane bagasse. The enzyme activity was estimated by measuring reducing sugars released using the dinitrosalicylic acid method. All cultivation assays were performed at 200 rpm and 30 °C in a diluted peptone broth supplemented with 1% CMC (w/v). The viability and the growth of both isolates were estimated by the number of colony forming units, fact that was possible since both isolates exhibited different colony morphology. The specific xylanolytic activity of the co-culture of Bacillus sp. AR03 and Paenibacillus sp. AR247 was of 7.03 ± 0.46 IU/mg and 8.36 ± 0.49 IU/mg at 48 h and 96 h of cultivation, respectively. In contrast, each isolate assayed simultaneously under identical conditions, produced significantly lower xylanase activities, even when both isolates grew similarly in both, individual and co-cultures, reaching approximately 1011 CFU/ml in all cases. These values were of 4.18 ± 0.24 IU/mg and 4.55 ± 0.29 IU/mg of xylanolytic activity at 48 h and 96 h, respectively, for Bacillus sp. AR03, while Paenibacillus sp. AR247 reached values of 0.59 ± 0.09 IU/mg and 0.40 ± 0.03 IU/mg at the same periods of cultivation. When mixtures (1:1) of the cell-free supernatant of individual cultures were assayed, it was observed that the enzymatic activity reached a maximum of 4.16 ± 0.39 IU/mg after 48 h of cultivation. This value was close to that obtained by the sum of the enzymatic activity of individual cultures, which was 4.77 IU/mg, for the same cultivation time. The obtained results were consistent with the observation of a synergistic effect on the degradation of xylan in the co-culture evaluated, with an estimated degree of synergism of 1.69 at 96 h. This synergy, which has been described for enzyme mixtures on industrial substrates, was observed here during the co-cultivation of Bacillus sp. AR03 and Paenibacillus sp. AR247. This system displayed a higher xylanolytic activity with respect to the individual cultivation of each isolate and a different zymographic pattern along the cultivation period. The obtained results of the xylanolytic activity for individual strains and the co-culture might indicate that the observed effect could not depend on an only addition of enzyme activities so that we may suggest the existence of a synergistic cooperation during the growth in the co-cultivation of the microorganism evaluated.Fil: Hero, Johan Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Pisa, José Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Perotti, Nora Ines. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Martinez, Maria Alejandra. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaXI Congreso Argentino de Microbiología GeneralCórdobaArgentinaAsociación Civil de Microbiología Genera

Hydrolytic and synthetic activities of esterases produced by Bacillus sp. A60 isolated from an oil contaminated soil

A novel esterase producer strain named Bacillus sp. A60 was isolated from a soil sample contaminated with hydrocarbons. It was found to belong to Bacillus subtilis species through morphological, biochemical and 16S rRNA gene sequence analyses. This strain which can tolerate 15% (w/v) NaCl and growth at 55°C, produced an interesting esterase activity in Luria-Bertani medium. Two different molecular weight esterase activities were detected in zymographic assays. Culture supernatant and whole cells showed specific hydrolytic activities of 2.67 ± 0.11 U/mg of protein and 7.07 ± 0.09 U/mg of dry weight, respectively. Concerning ethyl acetate production, conversions of 88.00 ± 0 and 55.58 ± 0.78% were obtained with culture supernatant entrapped in polyacrylamine gel and whole cells, respectively. In addition, the effect of different concentration of LB medium components on both growth and extracellular esterase hydrolytic activity was also discussed.Fil: Loto, Flavia del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Carrizo, Alfonso Emanuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Baigori, Mario Domingo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Pera, Licia Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentin

Spodoptera frugiperda (Lepidoptera: Noctuidae) Strains from Northern Argentina: Esterases, Profiles, and Susceptibility to Bacillus thuringiensis (Bacillales: Bacillaceae)

Los insecticidas preparados a base de Bacillus thuringiensis (Bt) (Berliner) (Bacillales: Bacillaceae) son muy utilizados para el control de Spodoptera frugiperda (J.E. Smith) (Lepidoptera: Noctuidae) en cultivos de gran importancia, tales como el maíz, el algodón y la soja. Sin embargo, hay poca información acerca de la toxicidad de estas formulaciones hacia las cepas maíz y arroz de S. frugiperda, las cuales son morfológicamente indistinguibles, y por ello, son identificadas utilizando técnicas de biología molecular. El principal objetivo de este trabajo fue evaluar la susceptibilidad de larvas del tercer estadio de ambos biotipos de S. frugiperda hacia formulados elaborados con la cepa nativa Bt RT o con la cepa de referencia Bt HD1 subsp. kurstaki (Btk). Asimismo, ambas poblaciones de S. frugiperda fueron caracterizadas teniendo en cuenta el perfil de esterasas en geles de polyacrilamnida permitiendo su identificación. Con respecto a los ensayos de susceptibilidad, en los tratamientos realizados con Bt RT se observaron diferencias significativas entre los datos de mortalidad de algunas de las colonias correspondientes al biotipo maíz o al biotipo arroz. Pero cuando se utilizó el formulado a base de Btk HD1, no se detectó una diferencia significativa entre los valores de mortalidad de las poblaciones que comparten el mismo biotipo de la plaga. Por otro lado, cuando se comparó la toxicidad de la cepa nativa Bt RT o la cepa de referencia Btk HD1 hacia cada biotipo de S. frugiperda, se encontraron diferencias significativas en los valores de mortalidad tanto en la cepa maíz como arroz de S. frugiperda. Finalmente, el análisis estadístico de los valores de mortalidad revela que hubo una diferencia significativa entre los dos biotipos de la plaga, independientemente de la preparación de Bt utilizada. Estos resultados muestran que el control de S. frugiperda podría depender no sólo del bioinsecticida utilizado sino también del biotipo de la plaga que se desea combatir.Spray products based on Bacillus thuringiensis (Bt) (Berliner) (Bacillales: Bacillaceae) are widely used as control agents of the fall armyworm, Spodoptera frugiperda (J.E. Smith) (Lepidoptera: Noctuidae), in some major crops such as corn, cotton, and soy. However, there is little information about the toxicity of Bt formulations to control corn and rice-infesting S. frugiperda strains. These S. frugiperda strains are morphologically indistinguishable, so they are genetically identified as corn and rice S. frugiperda strains. The main objective of this study was to evaluate the susceptibility of third instar larvae of both S. frugiperda biotypes to either the native Bt RT or the reference Bt HD1 subsp. kurstaki (Btk) formulations. In addition, the S. frugiperda populations were characterized by their esterase profile in polyacrylamide gels. This study also allowed differentiation of the S. frugiperda strains. Concerning the susceptibility assays, a significant difference in mortality values was found within some corn or rice S. frugiperda colonies when Bt RT treatment was used, whereas there were no significant differences in Btk HD1 toxicity within colonies that share the same biotype. When toxicity of either the native Bt RT or the reference Btk HD1 to each S. frugiperda biotype was compared, significant differences in mortality values also were found in the corn and the rice S. frugiperda strains. Finally, the statistical analysis of the mortality data revealed that there was a significant difference between the 2 S. frugiperda strains, regardless of the Bt preparation. These results show that the S. frugiperda control could depend not only on the bioinsecticide used, but also on the S. frugiperda biotype being treated.Fil: Loto, Flavia del Valle. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Carrizo, Alfonso Emanuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Jujuy; ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Baigori, Mario Domingo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán; ArgentinaFil: Pera, Licia Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentin

Hydrolytic and synthetic activities of esterases produced by Bacillus sp. A60 isolated from an oil contaminated soil

A novel esterase producer strain named Bacillus sp. A60 was isolated from a soil sample contaminated with hydrocarbons. It was found to belong to Bacillus subtilis species through morphological, biochemical and 16S rRNA gene sequence analyses. This strain which can tolerate 15% (w/v) NaCl and growth at 55°C, produced an interesting esterase activity in Luria-Bertani medium. Two different molecular weight esterase activities were detected in zymographic assays. Culture supernatant and whole cells showed specific hydrolytic activities of 2.67 ± 0.11 U/mg of protein and 7.07 ± 0.09 U/mg of dry weight, respectively. Concerning ethyl acetate production, conversions of 88.00 ± 0 and 55.58 ± 0.78% were obtained with culture supernatant entrapped in polyacrylamine gel and whole cells, respectively. In addition, the effect of different concentration of LB medium components on both growth and extracellular esterase hydrolytic activity was also discussed.Key words: Bacillus, esterases, hydrolytic activity, synthetic activity, ethyl acetate

Caracterización de dos lipasas termoresistentes producidas por Bacillus licheniformis P1

Las lipasas constituyen un grupo de enzimas que catalizan reacciones de hidrólisis y síntesis las cuales, en muchos casos se realizan más eficientemente a temperaturas elevadas. Las enzimas de microorganismos termófilos han demostrado ser por sí mismas más resistentes a la temperatura que una gran variedad de enzimas en las mismas condiciones. Por todo esto, las enzimas termoresistentes representan una alternativa prometedora para el desarrollo de procesos industriales biocatalíticos. OBJETIVO. Caracterización de dos lipasas termoresistentes producidas por Bacillus licheniformis P1. MATERIALES Y METODOS. Se determinó el peso molecular mediante un SDS-PAGE de dos lipasas purificadas a partir de un sobrenadante de cultivo de B. licheniformis. Se determinó también su punto isoeléctrico (pI) en un gel de poliacrilamida al 10 % con gradiente de pI. Se evaluó la especificidad de sustrato en reacciones de hidrólisis utilizando: p-nitrofenil acetato (C2), caproato (C6), caprato (C10), laurato (C12), palmitato (C16) y estearato (C18). RESULTADOS Y CONCLUSIÓN. Las lipasas purificadas fueron identificadas como Lip1 y Lip2. Las mismas mostraron un peso molecular aparente en SDS-PAGE de 15,4 kDa para Lip1 y 11,0 kDa para Lip2. Ambas enzimas mostraron su punto isoeléctrico en la zona de los pH ácidos. Con respecto a la especificidad de sustrato, se realizó una comparación del comportamiento de Lip1 y Lip2. Lip1 mostró actividad hidrolítica elevada frente a sustratos de cadena media y larga (C6 ? C18). Lip2 mostró una marcada especificidad hacia la hidrólisis del p-nitrofenilcaproato (C6). Lip2 mostró alta especificidad de sustrato a diferencia de Lip1, que no mostró diferencia significativa entre sustratos de cadenas medias y largas en su actividad hidrolítica.Fil: Abdulhamid, María Belén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Pera, Licia Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Baigori, Mario Domingo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaXXVIII Jornadas Científicas de la Asociación de Biología de TucumánTafí del ValleArgentinaSociedad de Biología de Tucumá

Comparative oil extraction from mutt (Myliobatis goodei) liver by enzymatic hydrolysis: free versus immobilized biocatalyst

BACKGROUND: The development and fine-tuning of biotechnological processes for fish oil extraction constitute a very important focus to contribute to the development of a food industry based on fish consumption. This work lies in a comparative analysis of the oil extraction yield of Myliobatis goodei livers using free and immobilized enzymes. RESULTS: An immobilized biocatalyst was designed from the cell-free extract of a Bacillus sp. Mcn4. A complete factorial design was used to study the components of the bacterial culture medium and select the condition with the highest titers of extracellular enzymatic activities. Wheat bran had a significant effect on the culture medium composition for enzymatic production. The immobilized biocatalyst was designed by covalent binding of the proteins present in the cocktail retaining a percentage of different types of enzymatic activities (Mult.Enz@MgFe2O4). Among the biocatalyst used, Alcalase® 2.4 L and Purazyme® AS 60 L (free commercial proteases) showed extraction yields of 87.39% and 84.25%, respectively, while Mult.Enz@MgFe2O4 achieved a better one of 89.97%. The oils obtained did not show significant differences in their physical–chemical properties while regarding the fatty acid content, the oil extracted with Purazyme® AS 60 L showed a comparatively lower proportion of polyunsaturated fatty acids. CONCLUSIONS: Our results suggest that the use of by-products of M. goodei is a valid alternative and encourages the use of immobilized multienzyme biocatalysts for the treatment of complex substrates in the fishing industry.Fil: Morales, Andrés Hernán. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Pisa, José Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; ArgentinaFil: Gómez, María Inés. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Inorgánica; ArgentinaFil: Romero, Cintia Mariana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Inorgánica; ArgentinaFil: Vittone, Marina. Instituto Nacional de Investigaciones y Desarrollo Pesquero; ArgentinaFil: Massa, Agueda Elena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras; Argentina. Instituto Nacional de Investigaciones y Desarrollo Pesquero; ArgentinaFil: Lamas, Daniela Lorena. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras; Argentina. Instituto Nacional de Investigaciones y Desarrollo Pesquero; Argentin