Physical-mathematical model to predict the kinetic coagulation process by clotting activity of bacterial endopeptidases

A physical-mathematical model was used to evaluate the capability of an enzymatic pool of Bacillus sp. P7 (isolated from Piaractus mesopotamicus) to promote the bovine casein micelles coagulation. Experiments were designed to assess the effects of temperature, pH, and enzyme activity/mass of substrate ratio on the kinetic parameters of the coagulation process and the microstructure of the obtained clots. Descriptive and predictive equations indicate that the temperature and the pH modified these parameters significantly. In optimal conditions, the clot’s mean pore size was 3.6 times smaller using chymosin. On the other hand, rheological measurements evidence a moderate elasticity of clot, which indicates the usefulness of P7 protease preparation as a clotting agent in spreadable or soft cheese manufacture. Also, the hydrolysis products, which are in the whey after casein micelles coagulation, demonstrated antioxidant activities. Equations to model and predict the process kinetics were combined with rheological and microstructure analyses of the obtained clots, and whey bioactivities were evaluated. Nevertheless, the use of P7PP requires further investigation concerning the stability of the enzyme preparation during storage, its performance, and how these variables could be related to the proposed models.Fil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. Grupo de Física Biomédica. Instituto de Física Rosario (CONICET-UNR); Argentina.Fil: Riquelme, Bibiana Doris. Grupo de Física Biomédica. Instituto de Física Rosario (CONICET-UNR); Argentina.Fil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina.Fil: Riquelme, Bibiana Doris. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina.Fil: Folmer Côrrea, Ana Paula. Universidade Federal de Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos; Brasil.Fil: Brandelli, Adriano. Universidade Federal de Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos; Brasil.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina

identification of echinocytes by digital analysis of microscopic images: optimization through wavelet transform

Los equinocitos constituyen una variación morfológica de los glóbulos rojos (GR) donde el eritrocito luce de menor tamaño con prolongaciones distribuidas regularmente en su superficie. Se pueden evidenciar equinocitos bajo ciertas condiciones experimentales, como ocurre por ejemplo en GR que se crenan por efecto vidrio al ser colocados en un portaobjetos para su observación al microscopio. El procedimiento para eliminar el ruido de una imagen se basa en la descomposición de la señal observada en Wavelets y a continuación tomando valores de corte (threshold) para seleccionar los coeficientes adecuados por medio de los cuales la señal puede ser reconstruida. En el presente trabajo se propuso identificar distintas alteraciones en la morfología de los GR humanos frescos en suspensión a través del empleo de descriptores de forma incorporando la eliminación de ruido por transformada wavelet. Se utilizaron suspensiones de eritrocitos en medios consistentes en solución fisiológica con diferentes concentraciones de albúmina sérica humana. Se empleó el wavelet de Haar para eliminar el ruido de las imágenes digitales obtenidas. Los resultados son de utilidad para la cuantificación de GR crenados por efecto vidrio. La técnica de análisis de imágenes aquí presentada tiene potencial aplicación en la automatización del conteo y clasificación de GR con diferentes morfologías para poder correlacionarlos con patologías hematológicas.Echinocytes are a morphological variation of red blood cells (RBC) where the erythrocyte appears smaller with spicules regularly distributed on its surface. This alteration can be seen under certain experimental conditions, as it happens when RBCs are placed on a slide for observation under a microscope and thus crenate due to glass effect. The procedure to remove noise from an image is based in the decomposition of the observed signal in Wavelets and taking threshold values to select the appropriate coefficients through which the signal can be then reconstructed. The purpose of this paper is to classify different alterations in the morphology of suspended fresh human RBC by utilizing shape descriptors and adding noise elimination by Wavelet Transform. RBCs were suspended in media consisting of physiological solution and human serum albumin at different concentrations, and the Haar wavelet was used to eliminate noise of the digital images obtained. The results are useful for the quantification of RBCs crenated due to glass effect, and the image analysis technique presented here has potential application to automatize the countdown and classification of RBCs with different morphologies, to be able to correlate them with haematological pathologies.Fil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. No especifica; Argentin

Biological and physicochemical properties of bovine sodium caseinate hydrolysates obtained by a bacterial protease preparation

In this work, we aimed at the production of bovine sodium caseinate (NaCAS) hydrolysates by means of an extracellular protease from Bacillus sp. P7. Mass spectrometry was carried out to evaluate peptide mass distribution and identified sequences of peptides with a signal/noise ratio higher than 10. Antioxidant and antimicrobial properties of hydrolysates were evaluated. An acid-induced aggregation process of the hydrolysates and their corresponding mixtures with NaCAS were also analyzed. The results showed that the enzymatic hydrolysis produced peptides, mostly lower than 3 kDa, with different bioactivities depending on the time of hydrolysis (ti). These hydrolysates lost their ability to aggregate by addition of glucono-delta-lactone, and their incorporation into NaCAS solutions alter the kinetics of the process. Also, the degree of compactness of the NaCAS aggregates, estimated by the fractal dimension of aggregates, was not significantly altered by the incorporation of hydrolysates. However, at higher protein concentrations, when the decrease in pH leads to the formation of NaCAS acid gels, the presence of hydrolysates alters the microstructure and rheological behavior of these gels.Fil: Hidalgo, María Eugenia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Folmer Côrrea, Ana Paula. Universidade Federal de Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos; Brasil.Fil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Daroit, Daniel. Universidade Federal da Fronteira Sul. Campus Cerro Largo; Brasil.Fil: Brandelli, Adriano. Universidade Federal de Rio Grande do Sul. Instituto de Ciência e Tecnologia de Alimentos; Brasil.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Facultad de Ciencias Veterinarias. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina

Box counting dimension of red blood cells samples when filtered with wavelet transform

Automatic recognizing of different populations of several millions of red blood cells (RBCs) is a useful tool in Hematology and Clinical Diagnosis. In this work we studied samples of several millions of RBCs: on one hand healthy control RBCs and on the other hand control RBCs incubated with Trichinella spiralis larval parasites. The alteration on the cells membrane with the parasite can be studied with box-counting dimension on both samples. Previously we applied wavelet transform to all the samples in order to improve the results. The procedure to remove noise from an image is based on the decomposition of the observed signal in a set of wavelets and taking threshold values to select the appropriate coefficients through which the signal can be reconstructed. In our work we compared the results obtained when analyzing the raw signals and the ones obtained after applying wavelet transform, and the results were different and more clearly characterized when the signal were treated with wavelet transform. Finally, the present method using wavelet transform is suitable to optimize the characterization of the RBCs damage when incubated with the larval parasites.Publicado en: Mecánica Computacional vol. XXXV, no. 43Facultad de Ingenierí

New insights into the analysis of red blood cells from leukemia and anemia patients: Nonlinear quantifiers, fractal mathematics, and Wavelet Transform

The alterations of red blood cells (RBCs) membrane in many hematological diseases prevent blood to accomplish its functions, but how these alterations occur is not completely understood. Hence, the development of a simple and accurate methodology for the characterization of different populations of RBCs is necessary for hematology and clinical diagnosis. In this work, we focus on different pathologies that affect the hemorheological properties of human beings blood. The results were obtained by studying healthy individuals, anemia and leukemia patient samples. Data analysis involved the use of non-linear methods, based on two different analytical strategies. On one hand, we used nonlinear mathematical quantifiers (False Nearest Neighbors, Embedding Dimension, May–Sugihara Correlation, and Hurst Exponent) on ektacytometrically recorded time series measuring the elongation of re-suspended RBCs subjected to well-defined shear stress. On the other hand, we developed an analytical methodology to aid in the diagnosis of those pathologies, based on the box-counting dimension from digital images of cells suspensions that were denoised standardly by application of Wavelet Transform. The results allowed preliminary discrimination of different populations studied and a correlation with its membrane damage.Fil: Bortolato, Santiago Andres. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Química Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Química Rosario; ArgentinaFil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. Universidad Nacional de Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Riquelme, Bibiana Doris. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Raviola, Mariana Paula. Universidad Nacional de Rosario; ArgentinaFil: Leguto, Alcides José. Universidad Nacional de Rosario; ArgentinaFil: Rebechi, Juan Pablo. Universidad Nacional de Rosario; ArgentinaFil: Ponce de León, Patricia Carolina. Universidad Nacional de Rosario; ArgentinaFil: Korol, Ana María. Universidad Nacional de Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

Caracterización del comportamiento no lineal de la deformación de glóbulos rojos mediante el uso del exponente de Hurst

La ectacitometría es una técnica que cuantifica la deformabilidad de los glóbulos rojos (GRs) mediante la medición de bioseñales correspondientes a las fluctuaciones de las membranas de eritrocitos sometidas a una tensión de corte estacionaria controlada. La obtención de información relevante sobre el proceso en estudio a partir de este tipo de señales es muchas veces una tarea muy dificultosa, por lo tanto en una amplia mayoría de trabajos relacionados se aplican métodos de comprensión o reducción de la información. En este trabajo se desarrolla un método que trabaja con la bioseñal generada sin tratar, que se asiste de cuantificadores no lineales para estudiar las fluctuaciones de las membranas de los GRs. El método utiliza un sistema óptico patentado (Reómetro Eritrocitario) para evaluar las propiedades viscoelásticas de los GRs. Para analizar la dinámica celular se usa el método de Falsos Vecinos Próximos, el cálculo del coeficiente de correlación de Sugihara y May y el exponente de Hurst. Los resultados muestran diferencias significativas entre muestras de GRs sanas y tratadas con parásitos de Ascaris lumbricoides, lo que sugiere que el ruido aparente asociado con el caos determinista puede utilizarse para caracterizar aspectos biológicos y mecánicos de eritrocitos con diversos tratamientos.Publicado en: Mecánica Computacional vol. XXXV, no. 8.Facultad de Ingenierí

Caracterización del comportamiento no lineal de la deformación de glóbulos rojos mediante el uso del exponente de Hurst

La ectacitometría es una técnica que cuantifica la deformabilidad de los glóbulos rojos (GRs) mediante la medición de bioseñales correspondientes a las fluctuaciones de las membranas de eritrocitos sometidas a una tensión de corte estacionaria controlada. La obtención de información relevante sobre el proceso en estudio a partir de este tipo de señales es muchas veces una tarea muy dificultosa, por lo tanto en una amplia mayoría de trabajos relacionados se aplican métodos de comprensión o reducción de la información. En este trabajo se desarrolla un método que trabaja con la bioseñal generada sin tratar, que se asiste de cuantificadores no lineales para estudiar las fluctuaciones de las membranas de los GRs. El método utiliza un sistema óptico patentado (Reómetro Eritrocitario) para evaluar las propiedades viscoelásticas de los GRs. Para analizar la dinámica celular se usa el método de Falsos Vecinos Próximos, el cálculo del coeficiente de correlación de Sugihara y May y el exponente de Hurst. Los resultados muestran diferencias significativas entre muestras de GRs sanas y tratadas con parásitos de Ascaris lumbricoides, lo que sugiere que el ruido aparente asociado con el caos determinista puede utilizarse para caracterizar aspectos biológicos y mecánicos de eritrocitos con diversos tratamientos.Publicado en: Mecánica Computacional vol. XXXV, no. 8.Facultad de Ingenierí

Evaluación de las propiedades estructurales, funcionales y biológicas de proteínas lácteas modificadas enzimáticamente

Las caseínas y su correspondiente sal de sodio y calcio son ampliamente utilizadas en la industria alimentaria debido a sus propiedades fisicoquímicas, nutricionales y funcionales, las cuales las convierten en ingredientes valiosos en formulaciones alimenticias complejas. Por otra parte, el suero lácteo constituye cerca del 85-90% del volumen de leche usado para elaborar quesos, y retiene un 55% de los nutrientes. Las proteínas del lactosuero han llamado la atención por su elevado valor biológico en relación a otras proteínas, y por su elevado contenido en cisteína que auxilia en funciones antioxidantes. Mediante hidrólisis química o en enzimática, las proteínas son escindidas en aminoácidos libres y/o péptidos de diferentes tamaños. La hidrólisis enzimática bajo condiciones moderadas de pH (6-8) y de temperatura (40-60 ⁰C) hace posible el obtener componentes nutricionales bioactivos con propiedades funcionales aumentadas. Esta hidrólisis busca optimizar la estabilidad térmica, disminuir la alergenicidad, producir biopéptidos, modelar la cantidad y tamaño de los péptidos para dietas especiales, y modificar las propiedades funcionales tales como gelación, emulsificación y formación de espumas. En los últimos años, se ha evidenciado que las proteínas lácteas son fuentes de péptidos bioactivos con potencial beneficio para la salud. Estos péptidos están inactivos dentro de la secuencia proteica de origen y pueden ser liberados durante el procesamiento del alimento o digestión gastrointestinal. Una vez liberados, los péptidos poseen diversas actividades biológicas, entre las cuales se destacan actividades regulatorias de los sistemas gastrointestinal, inmune, cardiovascular y nervioso. El objetivo de este trabajo fue caracterizar las propiedades estructurales, funcionales y biológicas de hidrolizados de caseínas/caseinatos de origen bovino y ovino y proteínas del suero lácteo bovino obtenidos por hidrólisis enzimática con proteasas de origen bacteriano. Las proteasas, denominadas P7 y P45, consistieron en pooles enzimáticos obtenidos a partir de bacterias identificadas filogenéticamente como linajes de Bacillus sp. P7 y sp. P45 respectivamente, que habitan en el tracto intestinal del pez Piaractus mesopatamicus. En primer lugar, se caracterizaron las suspensiones acuosas de caseinato de sodio (NaCAS), evaluando la estabilidad coloidal de las mismas en ausencia y en presencia de iones calcio; determinándose la composición proteica, los cambios de tamaño medio y el volumen específico parcial de los agregados coloidales solubles. Además, se estudiaron los cambios conformacionales de dichos agregados mediante la determinación de la hidrofobicidad superficial y los espectros de fluorescencia de los fluoróforos intrínsecos proteicos. Comparativamente, se encontró que los agregados ovinos de caseinato de calcio fueron menos estables que los agregados bovinos. La diferencia observada podría deberse a la composición proteica de los agregados y una mayor cantidad de grupos fosfoserinas que actúan como sitios de unión al calcio. Estos estudios permitieron evaluar el estado inicial de las caseínas bovinas y ovinas previo a la hidrólisis enzimática, adquiriendo una mejor comprensión de su comportamiento frente al ion calcio. En segundo lugar, se obtuvieron los pooles enzimáticos a partir del cultivo en medios nutritivos económicos de los Bacillus sp. P7 y sp. P45, a los cuales se los denominó PEP7 y PEP45, respectivamente. Se determinó la actividad enzimática de los mismos usando azocaseína como sustrato. Luego, se realizó la hidrólisis de muestras de NaCAS bovino y ovino y de aislados de proteínas de lactosuero con PEP7 y PEP45, a diferentes tiempos de hidrólisis. Los hidrolizados obtenidos en cada caso fueron caracterizados mediante electroforesis en gel de poliacrilamida y estudios espectrofotométricos y espectrofluorimétricos. Se determinó la actividad antioxidante de los hidrolizados mediante la capacidad de captura del radical ácido 2,2’-azino-bis-(3-etilbenzotiazolin)-6-sulfónico (ABTS·+), el ensayo de captura del radical 2,2-difenil-1-picrilhidrazil (DPPH·), la actividad quelante del catión ferroso y del poder reductor. Además, se evaluó la actividad antibacteriana y antifúngica. En general, los hidrolizados proteicos evidenciaron actividad antioxidante. Dicha actividad puede proteger a los sistemas biológicos contra el daño vinculado al estrés oxidativo en casos de enfermedad. Estos hidrolizados antioxidantes pueden emplearse para prevenir las reacciones de oxidación, tales como la peroxidación lipídica, que conducen al deterioro de los alimentos. Además, evidenciaron propiedades antimicrobianas contra microorganismos causantes de intoxicaciones alimentarias y del deterioro de los alimentos y que también son patógenos oportunistas, agregando de esta forma calidad y seguridad en los productos alimenticios. Adicionalmente, la inhibición de hongos filamentosos podría representar una aplicación adicional como un nuevo agente antifúngico. También se estudió la capacidad de estos hidrolizados, obtenidos a distintos tiempos de hidrólisis, y sus mezclas con las proteínas de origen, de agregar y gelificar por disminución controlada del pH inducida por la adición de glucono-δ-lactona (GDL). A bajas concentraciones proteicas, se examinó la cinética del proceso de agregación ácida y el grado de compactación de los agregados obtenidos. La cinética de la agregación inicial de las partículas se evaluó por medidas turbidimétricas, interpretando los resultados según deducciones desarrolladas por nuestro grupo de trabajo. Los posibles cambios de tamaño y/o grado de compactación fueron estudiados basándose en la dependencia de la turbidez con la longitud de onda en el rango de 450-650 nm, rango en donde no hay absorción de los grupos cromóforos de la proteína. A partir de estos resultados se pudieron analizar las variaciones en la velocidad inicial del proceso de agregación y del grado de compactación de los agregados formados a la luz de la teoría de los fractales. La distinta naturaleza en composición, carga, tamaño y proteínas de origen de los péptidos obtenidos por las preparaciones enzimáticas se vieron reflejadas en sus distintos comportamientos para agregar ante la presencia de GDL, observándose, en algunos casos, pérdida de la capacidad de agregación, diferencias en la estabilidad electrostática o en el tiempo para iniciar la coagulación y en el grado de compactación alcanzado. Estudios de mezclas de los hidrolizados obtenidos con sus proteínas de origen sugieren la posibilidad de inclusión de los hidrolizados en una matriz de la proteína de origen sin alterar significativamente los perfiles de la agregación. Aunque el grado de compactación alcanzado puede relacionarse con las propiedades reológicas, se necesitaría realizar estudios adicionales para evaluar el efecto de la incorporación de los hidrolizados sobre la estructura y textura de los geles ácidos. A altas concentraciones proteicas, se investigó la variación de las propiedades reológicas durante el proceso de la gelación ácida. Estos ensayos fueron realizados bajo cizallamiento para determinar las propiedades viscoelásticas de los sistemas, a bajas deformaciones y para evaluar los sistemas durante la formación de los geles y en equilibrio. Para ello se utilizó un reómetro de tensión controlada y se estudió la cinética de la gelación, evaluando las variaciones de los módulos elástico (G’) y viscoso (G’’) en función del tiempo. También se estudió la microestructura de los geles formados (tamaño medio, distribución de tamaño de poros y parámetros de textura) mediante el análisis de imágenes obtenidas por microscopía convencional y confocal. Los resultados evidenciaron que no ocurrieron mayores cambios en la cinética del proceso, pero si en la elasticidad final alcanzada por los geles. La presencia de los hidrolizados condujo a la disminución del carácter elástico de los geles ya que dichos hidrolizados podrían dificultar los reordenamientos entre partículas. Sin embargo, en todos los casos predominó el carácter elástico sobre el viscoso. Adicionalmente, el análisis de la microestructura reveló que a medida que el tiempo de hidrólisis fue mayor, la cantidad de poros se incrementó y los mismos fueron de menor tamaño. De esta forma, la presencia de los hidrolizados en las mezclas contribuiría a que la estructura ordenada de los geles sea más débil, lo que concuerda con los valores de módulo elástico obtenidos. Por otra parte, se evaluó la capacidad PEP7 y PEP45 para coagular la leche bovina. Para ellos se evaluó la agregación post enzimática de suspensiones de micelas de caseína bovina reconstituidas a partir de leche en polvo descremada. Se aplicaron diseños de experimentos que permitieron evaluar la significancia de los factores independientes pH y temperatura sobre las variables dependientes o respuestas analizadas (actividad coagulante de micelas de caseína, tamaño medio de poros y parámetros de textura). Se obtuvieron ecuaciones modelo que permitieron evaluar y predecir el comportamiento de los sistemas bajo las diferentes condiciones ensayadas. A los sueros, producto de la sinéresis al final de este proceso de coagulación, se les determinó la capacidad antioxidante utilizando los métodos anteriormente enunciados.Fil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas

Colloidal stability of bovine calcium caseinate suspensions. effect of protein concentration and the presence of sucrose and lactose

Sodium caseinate suspensions (Cas) are stabilized as submicelles in a dynamic system consisting of caseins α, β, and κ. Their use in the food industry is quite widespread because of their functional properties and nutritional value. In the presence of calcium ions, Cas are able to form colloidal stable aggregates in suspension (CCA) at certain Ca2+ and Cas concentration ratios (Ca:Cas). The aim of this work was to study the effect of the protein concentration on the CCA solubility and viscosity at different Ca:Cas and to relate those two functional properties to protein composition and conformational changes. The stability of CCA was also evaluated in the presence of lactose and sucrose. The apparent solubility of the CCA was determined by applying a spectrophotometric method, and the stability test parameters were obtained using a model based on thermodynamic linked functions. The protein conformational changes were followed by using fluorescence techniques and were related to the partial specific volume and the intrinsic viscosity. The experimental data obtained allowed us to conclude that the stability of CCA depends on the initial protein concentration for the same Ca:Cas ratio. A model based on multiple-step equilibrium was proposed as an approach to explain the stability of Cas against Ca2+. Furthermore, it was observed that the addition of Ca2+ to Cas generates changes in the protein conformation, leading to more compact and symmetrical structures. The colloidal stability of the CCA was favored by the presence of sugars, especially by lactose.Fil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; ArgentinaFil: Hidalgo, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; ArgentinaFil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; ArgentinaFil: Alvarez, Estela Mari. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentin

Application of a digital image procedure to evaluate microstructure of caseinate and soy protein acid gels

Acid gelation of proteins is commonly used in the food industry and it can be induced by the addition of glucono-delta-lactone (GDL). The aim of this work was to use textural analysis of images in order to assess possible changes in the microstructure of bovine sodium caseinate (NaCAS) and soy protein isolate (SPI) acid gels. The gelation rate of NaCAS related to the amount of GDL was evaluated. Also, the effect of the presence of NaCAS hydrolyzates obtained at different hydrolysis times by the enzyme of Bacillus sp. P7 was studied. Finally, SPI acid gels were evaluated in the presence of whey soy protein isolate (WSP) in different ratios. The gel images were obtained by conventional optical microscopy and texture parameters were obtained by using specific programs which were developed in Python language. Shannon entropy, smoothness, mean normalized grey level variance and uniformity were analyzed as estimators of the texture of the images obtained. Results obtained in the evaluated systems showed that these parameters were able to represent the structural changes in the gel network, as changes in size of pores or in degree of compactness. Also, these results were contrasted with rheological properties of the systems evaluated.Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Costa, Juan Pablo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Hidalgo, María. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Mancilla Canales, Manuel Arturo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Castellini, Horacio V. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Exactas, Ingeniería y Agrimensura; Argentina.Fil: Riquelme, Bibiana Doris. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina