From paper to plastic – En studie om tidningens egenskaper och läsarnas användningsmönster

E-papperet är ett medie som i framtiden kan komma att användas för att läsa dagstidningar. Istället för att bläck trycks på papperet så visar e-papperet informationen genom att små partiklar på papperets yta byter färg vilket innebär att samma e- pappersark kan innehålla och visa ett stort antal sidor. Nya medier blir sällan accepterade utan att det funnits länkar till tidigare eller existerade tekniker. Denna studie ämnar kartlägga tidningsläsarnas användningsmönster och papperstidningens egenskaper för att understödja utformningen av morgondagens e-papperstidning. Genom att kombinera litteratur med egna undersökningar presenteras riktlinjer för vilka egenskaper och användningsmönster som framtidens e-papper bör stödja. Studien lyfter exempelvis fram att gränssnitt och navigation bör utformas i åtanke att majoriteten av tidningsläsarna läser tidningar vi köksbord och att formatet på e-pappret bör påminna om dagens tabloid format. Resultatet som presenteras skall kunna komma till nytta för företag och organisationer som skall utforma framtidens e-papperstidning. Rapporten beskriver med utgångspunkt från bland annat "diffusion theory" en kvalitativ studie där 400 enkäter skickades ut till prenumeranter av Sundsvalls tidning för att avslutas med en diskussion där förslag på fortsatt forskning och övriga slutsatser behandlas. Studien lyfter fram de viktigaste faktorerna som bör följas, samt ger förslag på hur de kan lösas samtidigt som nya frågor och diskussioner föds ur resultaten och diskussionerna

Asymmetry in catalysis by Thermotoga maritima membrane-bound pyrophosphatase demonstrated by a nonphosphorus allosteric inhibitor

Membrane-bound pyrophosphatases are homodimeric integral membrane proteins that hydrolyze pyrophosphate into orthophosphates, coupled to the active transport of protons or sodium ions across membranes. They are important in the life cycle of bacteria, archaea, plants, and parasitic protists, but no homologous proteins exist in vertebrates, making them a promising drug target. Here, we report the first nonphosphorus allosteric inhibitor of the thermophilic bacterium Thermotoga maritima membrane-bound pyrophosphatase and its bound structure together with the substrate analog imidodiphosphate. The unit cell contains two protein homodimers, each binding a single inhibitor dimer near the exit channel, creating a hydrophobic clamp that inhibits the movement of beta-strand 1-2 during pumping, and thus prevents the hydrophobic gate from opening. This asymmetry of inhibitor binding with respect to each homodimer provides the first clear structural demonstration of asymmetry in the catalytic cycle of membrane-bound pyrophosphatases.Peer reviewe

A Tribute to Paul Wainwright : 9 February 1948-16 June 2010

5 page(s