Cellular coexistence of two high molecular subsets of eEF1B complex

AbstractThe elongation factor eEF1B involved in protein translation was found to contain two isoforms of the eEF1Bδ subunit in sea urchin eggs. The eEF1Bδ2 isoform differs from eEF1Bδ1 by a specific insert of 26 amino acids. Both isoforms are co-expressed in the cell and likely originate from a unique gene. The feature appears universal in metazoans as judged from in silico analysis in EST-databanks. The eEF1B components were co-immunoprecipitated by specific eEF1Bδ2 antibodies. Quantification of the proteins in immunoprecipitates and on immunoblots demonstrates that eEF1Bδ1 and eEF1Bδ2 proteins are present in two subsets of eEF1B complex. We discuss and propose a model for the different subsets of eEF1B complex concomitantly present in the cell

Le facteur d'élongation de la traduction eEF1B : structure macromoléculaire et relation avec le cycle cellulaire

Protein synthesis is critical step during the regulation of gene expression. it implies the coordination of divers factors during three steps called initiation, elongation and release, thus allowing the production of proteins at the right place and at the rigth time. the elongation factor eEF1 is made-up of two entities: a G protein called eEF1A and a GDP/GTP exange complex called eEF1B which canonical role is to reactivate eEF1A. Our results concern particularly the eEF1 complex structure, and we show the co-expression of different subsets of the complex within the cell. Moreover, our results demonstrate a cell cycle-derected relocalisation of the eEF1B complex subsets. Finally, sequences analysis lead us to hypothesise that the eEF1B complex is a universal CDK1/Cyclin B target. Altogether, our results show the importance of regulation of the eEF1B complex and globally elongation, associated with the cell cycle.La synthèse protéique est une étape cruciale dans la régulation de l'expression des gènes. Elle implique l'orchestration de différents facteurs autour de trois phases, l'initiation, l'élongation, et la terminaison, permettant l'expression des protéines de manière ciblée dans le temps et l'espace. Le facteur d'élongation eEF1 regroupe deux éléments : une protéine G nommée eEF1A et un complexe d'échange de GDP/GDP nommé eEF1B dont le rôle fondamentalement reconnu est de réactiver eEF1A. Nos résultats concernent notamment la structure du complexe eEF1B avec la mise en évidence de différentes sous-populations co-exprimées dans la cellule. Par ailleurs, nos résultats mettent en évidence une relocalisation de ces complexes dépendante du cycle cellulaire. Des analyses de séquences nous permettent de suggérer que le complexe est une cible universelle de la kinase CDK1/Cycline B. Ces résultats montrent l'importance des régulations du complexe eEF1B et plus généralement de l'élongation au cours du cycle cellulaire

Le facteur d'élongation de la traduction eEF1B (structure macromoléculaire et relation avec le cycle cellulaire)

La synthèse protéique est une étape cruciale dans la régulation de l'expression des gènes. Elle implique l'orchestration de différents facteurs autour de trois phases, l'initiation, l'élongation, et la terminaison, permettant l'expression des protéines de manière ciblée dans le temps et l'espace. Le facteur d'élongation eEF1 regroupe deux éléments : une protéine G nommée eEF1A et un complexe d'échange de GDP/GDP nommé eEF1B dont le rôle fondamentalement reconnu est de réactiver eEF1A. Nos résultats concernent notamment la structure du complexe eEF1B avec la mise en évidence de différentes sous-populations co-exprimées dans la cellule. Par ailleurs, nos résultats mettent en évidence une relocalisation de ces complexes dépendante du cycle cellulaire. Des analyses de séquences nous permettent de suggérer que le complexe est une cible universelle de la kinase CDK1/Cycline B. Ces résultats montrent l'importance des régulations du complexe eEF1B et plus généralement de l'élongation au cours du cycle cellulaire.RENNES1-BU Sciences Philo (352382102) / SudocROSCOFF-Observ.Océanol. (292393008) / SudocSudocFranceF