Projekt Paralleles Rechnen auf Workstations

Im Rahmen der Studie "Paralleles Rechnen auf Workstations" wurden die Möglichkeiten der Nutzung von UNIX-Workstation-Clustern als preiswerter Parallelrechner untersucht. In der ersten Phase der Untersuchung wurden drei low-level message-passing Pakete (P4, PVM, EXPRESS) und ein virtual-shared-memory System (LINDA) auf einem IBM RS6000-Cluster mit Ethernet-Netzwerk installiert und die grundlegenden Parameter des Kommunikationsverhaltens bestimmt. Auf zwei Paketen (PVM, EXPRESS) wurden die Argonne/GMD-Macros PARMACS, die Performance-Analyse-Tools PA-Tools und ParaGraph implementiert. In der zweiten Phase wurde die Leistungsfähigkeit des Clusters mit zwei parallelisierten Programmen untersucht. Verwendet wurden eine parallele Version der Gauss-Elimination (Linpack) und ein Code zur Quantenchromodynamik (QCD). Die Ergebnisse der Studie zeigen die Grenzen der Parallelverarbeitung auf Workstation-Clustern, geben aber auch Hinweise, wie durch Verwendung von angepaßten Algorithmen die Rechenleistung besser genutzt werden kann

Hydrogenase activities in cyanobacteria

In the unicellular Anacystis nidulans, the expression of both the H2-uptake (with phenazine methosulfate or methylene blue as the electron acceptor) and H2-evolution (with methyl viologen reduced by Na2S2O4) was dependent on Ni in the culture medium. In extracts from Anacystis and Anabaena 7119, H2-evolution and uptake activities were strongly inhibited by Cu(2+)-ion, p-chloromercuribenzoate and HgCl2 suggesting that at least one functional SH-group is involved in catalysis by hydrogenase. Extracts from the N2-fixing Anabaena 7119 contained two different hydrogenase fractions which could be separated by chromatography on DE-52 cellulose using a linear NaCl concentration gradient. The fraction eluting with 0.13 M NaCl from the column catalyzed only the uptake of H2 with methylene bliue as the electron acceptor but virtually not the evolution of H2 ("uptake" hydrogenase fraction). The fraction eluting at a NaCl strength of 0.195 M catalyzed both H2-uptake with methylene blue and H2-evolu tion with reduced methyl viologen ("reversible" hydrogenase fraction). Growth under anaerobic conditions drastically enhanced the activity levels of the "reversible" but not of the "uptake" hydrogenase fraction. The "uptake" hydrogenase but not the "reversible" protein was activated by reduced thioredoxin. It is suggested that thioredoxin activates the H2-uptake by the membrane-bound "uptake" hydrogenase also in intact cells. The occurence of the number of hydrogenases in cyanobacteria will be reevaluated. (IFU