Means of environment-friendly protection of white cabbage against the onion thrips

fejes káposzta-fajta ellenállóságának felmérésére került sor szabadföldi körülmények között, a dohánytripsz spontán betelepedése mellett kialakuló kártétel mértéke alapján. Minden fajta károsodott kisebb-nagyobb mértékben. Az Autumn Queen F1, Balashi F1, Riana F1, Ammon F1 és Quattro F1 fajták károsodtak a legkevésbé, így rezisztens minősítést kaptak. Az időzített termesztés kártételt mérséklő hatását több augusztusban és az ősz folyamán is értékelt fajta a későbbi időszakban megfigyelt kisebb károsodása szemlélteti. A rendkívül ellenálló Autumn Queen F1 fajta esetében az időzítésnek nem volt kimutatható hatása a kialakult csekély kártételre

A fejes káposzta védelme a dohánytripsz ellen

Hazánkban, az 1980-as évek óta a dohánytripsz (Thrips tabaci Lind.) kártétele évről-évre rendszeresen megfigyelhető a fejes káposzta (Brassica oleracea L. convar. capitata [L.] Alef. var. alba [DC.]) fejet alkotó levelein. A barna szemölcsök formájában megjelenő károsítás a nyári időszakban fejesedő fajták esetében gyakran jelentős mértékű minőségi veszteséget okoz. A Szent István Egyetem, Kertészettudományi Kar, Rovartani Tanszékén, illetve a jogelőd intézményben a kártétel kialakulását, valamint annak mértékét a különböző fajták esetében több éve vizsgáljuk. Tekintettel a téma gyakorlati jelentőségére jelen közleményben az eredményes védekezés lehetséges módjait foglaljuk össze

Contribution of syndecans to cellular uptake and fibrillation of alpha-synuclein and tau

Scientific evidence suggests that alpha-synuclein and tau have prion-like properties and that prionlike spreading and seeding of misfolded protein aggregates constitutes a central mechanism for neurodegeneration. Heparan sulfate proteoglycans (HSPGs) in the plasma membrane support this process by attaching misfolded protein fibrils. Despite of intense studies, contribution of specific HSPGs to seeding and spreading of alpha-synuclein and tau has not been explored yet. Here we report that members of the syndecan family of HSPGs mediate cellular uptake of alpha-synuclein and tau fibrils via a lipid-raft dependent and clathrin-independent endocytic route. Among syndecans, the neuron predominant syndecan-3 exhibits the highest affinity for both alpha-synuclein and tau. Syndecan-mediated internalization of alpha-synuclein and tau depends heavily on conformation as uptake via syndecans start to dominate once fibrils are formed. Overexpression of syndecans, on the other hand, reduces cellular uptake of monomeric alpha-synuclein and tau, yet exerts a fibril forming effect on both proteins. Data obtained from syndecan overexpressing cellular models presents syndecans, especially the neuron predominant syndecan-3, as important mediators of seeding and spreading of alpha-synuclein and tau and reveal how syndecans contribute to fundamental molecular events of a-synuclein and tau pathology

Haemodiafiltration elicits less platelet activation compared to haemodialysis

No significant changes (n.s.) were observed in platelet P-selectin (A), monocyte-platelet aggregates (B) and neutrophil-platelet aggregates (C) at different concentrations of unfractionated heparin (UFH) following 5 and 60 min of incubation. P values were calculated by Wilcoxon signed ranks test. (TIF 189 kb

Contribution of syndecans to cellular internalization and fibrillation of amyloid-β (1–42)

Intraneuronal accumulation of amyloid-beta(1-42) (A beta 1-42) is one of the earliest signs of Alzheimer's disease (AD). Cell surface heparan sulfate proteoglycans (HSPGs) have profound influence on the cellular uptake of A beta 1-42 by mediating its attachment and subsequent internalization into the cells. Colocalization of amyloid plaques with members of the syndecan family of HSPGs, along with the increased expression of syndecan-3 and -4 have already been reported in postmortem AD brains. Considering the growing evidence on the involvement of syndecans in the pathogenesis of AD, we analyzed the contribution of syndecans to cellular uptake and fibrillation of A beta 1-42. Among syndecans, the neuron specific syndecan-3 isoform increased cellular uptake of A beta 1-42 the most. Kinetics of A beta 1-42 uptake also proved to be fairly different among SDC family members: syndecan-3 increased A beta 1-42 uptake from the earliest time points, while other syndecans facilitated A beta 1-42 internalization at a slower pace. Internalized A beta 1-42 colocalized with syndecans and flotillins, highlighting the role of lipid-rafts in syndecan-mediated uptake. Syndecan-3 and 4 also triggered fibrillation of A beta 1-42, further emphasizing the pathophysiological relevance of syndecans in plaque formation. Overall our data highlight syndecans, especially the neuron-specific syndecan-3 isoform, as important players in amyloid pathology and show that syndecans, regardless of cell type, facilitate key molecular events in neurodegeneration