Desarrollo multidisciplinario en investigación y docencia del centro universitario UAEM Valle de México

DESARROLLO MULTIDISCIPLINARIO EN INVESTIGACIÓN Y DOCENCIA DEL CENTRO UNIVERSITARIO UAEM VALLE DE MÉXICOLa Universidad Autónoma del Estado de México ha evolucionado a través de sus 188 años de historia, dedicada a la educación, la investigación, la cultura y el deporte, como sus grandes ejes rectores, formadora de hombres y mujeres con un alto sentido humanista y ético, contribuyendo a lograr nuevas y mejores formas de existencia y convivencia social. Durante el proceso de desconcentración de la UAEM, se crearon las Unidades Académicas y Centros Universitarios para brindar el servicio de educación a más jóvenes en todo el Estado de México, este Centro Universitario fue uno de los primeros y a sus veinte años de existencia se está consolidando como uno de los mejores. Es en los últimos años que se ha venido impulsando la investigación al contar con cuerpos académicos, en formación y en consolidación, con infraestructura de primera tanto en equipo como en laboratorios especializados, con profesores de tiempo completo que participan en congresos, seminarios y presentan publicaciones en revistas indexadas. Por ello para celebrar esos veinte años de existencia de esta honorable institución, se planeó la compilación de esta obra que es parte del quehacer multidisciplinario en investigación y docencia como parte del Plan de Desarrollo 2013-2017, de esta administración. Esta obra reúne investigaciones tanto de profesores como de alumnos desde las diferentes ramas del saber en las que se inscriben sus siete licenciaturas, Actuaría, Administración, Contaduría, Derecho, Economía, Relaciones Económicas Internacionales e Informática Administrativa, tanto presencial como a distancia, así como sus tres ingenierías, Industrial, en Computación y Sistemas y Comunicaciones, así como gracias a la vinculación y colaboración académico – científica que se tiene con otras instituciones de educación superior a nivel nacional, como el Instituto Tecnológico de Orizaba, la Universidad Autónoma de San Luis Potosí, la Universidad Nacional Autónoma de México, la Universidad Autónoma Metropolitana, Universidad Politécnica de Victoria, el Instituto Politécnico Nacional entre otras. En el capítulo 1 se abordan seis temáticas diferentes de vanguardia en el área de las Ingenierías, en los capítulos 2 y 3 se incluyen temas de interés y gran relevancia en materia de ciencias sociales, política y economía. Se hace extensivo un reconocimiento para todos los que participaron tanto en la revisión de los trabajos, como en la compilación del producto final de este Libro intitulado “Desarrollo Multidisciplinario en Investigación y Docencia del Centro Universitario UAEM Valle de México”

Binding Of Adenine Nucleotides To The F1-inhibitor Protein Complex Of Bovine Heart Submitochondrial Particles

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)The binding of ATP radiolabeled in the adenine ring or in the γ- or α-phosphate to F1-ATPase in complex with the endogenous inhibitor protein was measured in bovine heart submitochondrial particles by filtration in Sephadex centrifuge columns or by Millipore filtration techniques. These particles had 0.44 ± 0.05 nmol of F1 mg-1 as determined by the method of Ferguson et al. [(1976) Biochem. J. 153, 347]. By incubation of the particles with 50 μM ATP, and low magnesium concentrations (<0.1 μM MgATP), it was possible to observe that 3.5 mol of [γ-32P] ATP was tightly bound per mole of F1 before the completion of one catalytic cycle. With [γ-32P]ITP, only one tight binding site was detected. Half-maximal binding of adenine nucleotides took place with about 10 μM. All the bound radioactive nucleotides were released from the enzyme after a chase with cold ATP or ADP; 1.5 sites exchanged with a rate constant of 2.8 s-1 and 2 with a rate constant of 0.45 s-1. Only one of the tightly bound adenine nucleotides was released by 1 mM ITP; the rate constant was 3.2 s-1. It was also observed that two of the bound [γ-32P]ATP were slowly hydrolyzed after removal of medium ATP; when the same experiment was repeated with [α-32P] ATP, all the label remained bound to F1, suggesting that ADP remained bound after completion of ATP hydrolysis. Particles in which the natural ATPase inhibitor protein had been released bound tightly only one adenine nucleotide per enzyme. The results indicate that one of the first events that occurs during ATP hydrolysis by the F1-inhibitor protein complex is the binding of two to three adenine nucleotides to sites that apparently are not hydrolytic. In addition, it was found that in the complex, the affinity of two to three of its adenine nucleotide binding sites is higher than in particulate enzymes devoid of the inhibitor protein. © 1992 American Chemical Society.3125578457902013/02203-6; FAPESP; São Paulo Research Foundation; 2014/00372-8; FAPESP; São Paulo Research FoundationFundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP

Effect Of 1-(p-methoxybenzyl)-6,7-methylenedioxyisoquinoline On Mitochondrial Respiration

[No abstract available]271015051507Vercesi, Magalhaes, Meirelles, (1975) ICRS Medical Sci., 3, p. 492Papa, de Gomez-Puyou, Gómez-Puyou, (1975) Eur. J. Biochem., 55, p. 1Lotina, Gómez-Puyou, Tuena de Gómez-Puyou, Chavez, (1973) Archs Biochem. Biophys., 159, p. 517Peña, Chavez, Carabez, Tuena de Gómez-Puyou, (1977) Archs Biochem. Biophys., 180, p. 522Sumner, (1944) Science, N.Y., 100, p. 413Ernster, Dallner, Azzone, (1963) J. biol. Chem., 238, p. 1124Burgos, Redfearn, The inhibition of mitochondrial reduced nicotinamide-adenine dinucleotide oxidation by rotenoids (1965) Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Enzymology and Biological Oxidation, 110, p. 475Gutman, Singer, Casida, (1970) J. biol. Chem., 245, p. 1992Pressman, (1963) J. biol. Chem., 238, p. 401Carafoli, (1974) Biochem. Soc. Symp., 39, p. 8