Uma proposta de intervenção pedagógica no ensino de química

O presente trabalho trata-se de uma intervenção pedagógica, realizada em uma turma de trinta e cinco estudantes do terceiro ano do Ensino Médio de uma Escola Publica Estadual da rede regular de ensino, localizada na Cidade de Glória do Goitá - Pernambuco. Identificou-se por meio de um questionário semi-estruturado, o conteúdo em que os estudantes apresentavam maiores dificuldades de aprendizagem, sendo assim, observou-se, que os estudantes não dominavam os assuntos relacionados à visão espacial de cadeias carbônicas. Portanto, objetivou-se elaborar modelos moleculares orgânicos, que pudessem desenvolver a visão das cadeias carbônicas e auxiliar na assimilação dos conteúdos expostos pelos professores da escola campo de estudo. Ressalta-se, que os dados foram descritos na integra com a finalidade de mantermos a originalidade dos resultados obtidos. Contudo, percebemos que a dinamização do ensino torna-se eficaz e necessária principalmente nas disciplinas da área de Ciências Exatas, visto que são nestas disciplinas que os estudantes apresentam maiores dificuldades que podem ser sanadas com o auxilio de ferramentas pedagógicas.Facultad de Humanidades y Ciencias de la Educació

Uma proposta de intervenção pedagógica no ensino de química

O presente trabalho trata-se de uma intervenção pedagógica, realizada em uma turma de trinta e cinco estudantes do terceiro ano do Ensino Médio de uma Escola Publica Estadual da rede regular de ensino, localizada na Cidade de Glória do Goitá - Pernambuco. Identificou-se por meio de um questionário semi-estruturado, o conteúdo em que os estudantes apresentavam maiores dificuldades de aprendizagem, sendo assim, observou-se, que os estudantes não dominavam os assuntos relacionados à visão espacial de cadeias carbônicas. Portanto, objetivou-se elaborar modelos moleculares orgânicos, que pudessem desenvolver a visão das cadeias carbônicas e auxiliar na assimilação dos conteúdos expostos pelos professores da escola campo de estudo. Ressalta-se, que os dados foram descritos na integra com a finalidade de mantermos a originalidade dos resultados obtidos. Contudo, percebemos que a dinamização do ensino torna-se eficaz e necessária principalmente nas disciplinas da área de Ciências Exatas, visto que são nestas disciplinas que os estudantes apresentam maiores dificuldades que podem ser sanadas com o auxilio de ferramentas pedagógicas.Facultad de Humanidades y Ciencias de la Educació

Impactos do PIBID no processo de formação inicial de professores em Química: uma parceria entre ensino superior e educação básica

O presente trabalho caracteriza-se pela análise das vivências dos licenciandos em Química do Instituto Federal de Pernambuco, especificamente do Campus Vitória, como bolsistas do Programa Institucional de Bolsa de Incentivo a Docência. O objetivo deste, é analisar as contribuições e impactos do PIBID no processo formativo do licenciando acerca de sua formação inicial. A pesquisa caracteriza-se por ser de caráter qualitativa de campo do tipo descritiva, apresentando como sujeitos 10 Licenciandos que desenvolvem pesquisa em três instituições da Educação Básica, sendo o próprio IFPE - Campus Vitória, a Escola José Joaquim da Silva Filho e a Escola Joaquim Olavo, sendo as duas primeiras localizadas na cidade de Vitória de Santo Antão-PE e a última na Cidade de Carpina-PE. A pesquisa foi realizada aplicando-se um questionário contendo cinco questões relacionadas aos impactos e experiências adquiridas por meio do programa enquanto bolsista. Os dados foram descritos na íntegra com a finalidade de se manter a naturalidade dos mesmos. A partir da análise dos dados percebeu-se que a participação no PIBID contribui gradativamente para o processo de formação inicial, visto que os mesmos estando inseridos na escola de educação básica estão adquirindo conhecimentos e experiências acerca da prática cotidiana concretizada no ato de lecionar.Facultad de Humanidades y Ciencias de la Educació

The polypeptide core of Microcin E492 stably associates with the mannose permease and interferes with mannose metabolism

Microcin E492 (MccE492) is an antibacterial protein whose activity on target cells requires ManYZ, the inner membrane component of the mannose permease. We show here that MceA, the polypeptide core of MccE492, stably associates with ManYZ both in the presence and in the absence of MceB, the MccE492 immunity protein. The two known physiological activities of the mannose permease were assayed in cells co-expressing MceA and MceB. Under these conditions, growth on mannose as the sole carbon source is prevented; this was not observed in cells expressing only MceB. In contrast, susceptibility to bacteriophage λ infection was not affected

Transcriptional Activation of ydeA, Which Encodes a Member of the Major Facilitator Superfamily, Interferes with Arabinose Accumulation and Induction of the Escherichia coli Arabinose P(BAD) Promoter

Induction of genes expressed from the arabinose P(BAD) promoter is very rapid and maximal at low arabinose concentrations. We describe here two mutations that interfere with the expression of genes cloned under arabinose control. Both mutations map to the ydeA promoter and stimulate ydeA transcription; overexpression of YdeA from a multicopy plasmid confers the same phenotype. One mutation is a large deletion that creates a more efficient −35 region (ATCACA changed to TTCACA), whereas the other affects the initiation site (TTTT changed to TGTT). The ydeA gene is expressed at extremely low levels in exponentially growing wild-type cells and is not induced by arabinose. Disruption of ydeA has no detectable effect on cell growth. Thus, ydeA appears to be nonessential under usual laboratory growth conditions. The ydeA gene encodes a membrane protein with 12 putative transmembrane segments. YdeA belongs to the largest family of bacterial secondary active transporters, the major facilitator superfamily, which includes antibiotic resistance exporters, Lac permease, and the nonessential AraJ protein. Intracellular accumulation of arabinose is strongly decreased in mutant strains overexpressing YdeA, suggesting that YdeA facilitates arabinose export. Consistent with this interpretation, very high arabinose concentrations can compensate for the negative effect of ydeA transcriptional activation. Our studies (i) indicate that YdeA, when transcriptionally activated, contributes to the control of the arabinose regulon and (ii) demonstrate a new way to modulate the kinetics of induction of cloned genes

55.2, a phage T4 ORFan gene, encodes an inhibitor of Escherichia coli topoisomerase I and increases phage fitness

Topoisomerases are enzymes that alter the topological properties of DNA. Phage T4 encodes its own topoisomerase but it can also utilize host-encoded topoisomerases. Here we characterized 55.2, a phage T4 predicted ORF of unknown function. High levels of expression of the cloned 55.2 gene are toxic in E. coli. This toxicity is suppressed either by increased topoisomerase I expression or by partial inactivation of the ATPase subunit of the DNA gyrase. Interestingly, very low-level expression of 55.2, which is non-lethal to wild type E. coli, prevents the growth of a deletion mutant of the topoisomerase I (topA) gene. In vitro, gp55.2 binds DNA and blocks specifically the relaxation of negatively supercoiled DNA by topoisomerase I. In vivo, expression of gp55.2 at low non-toxic levels alters the steady state DNA supercoiling of a reporter plasmid. Although 55.2 is not an essential gene, competition experiments indicate that it is required for optimal phage growth. We propose that the role of gp55.2 is to subtly modulate host topoisomerase I activity during infection to insure optimal T4 phage yield

Both transmembrane domains of SecG contribute to signal sequence recognition by the Escherichia coli protein export machinery

A chimeric protein containing the uncleaved signal sequence of plasminogen activators inhibitor-2 (PAI2) fused to alkaline phosphatase (AP) interferes with Escherichia coli protein export and arrests growth. Suppressors of this toxicity include secG mutations that define the Thr-41-Leu-42-Phe-43 (TLF) domain of SecG. These mutations slow down the export of PAI2-AP. Another construct encoding a truncated PAI2 signal sequence (hB-AP) is also toxic. Most suppressors exert their effect on both chimeric proteins. We describe here five secG suppressors that only suppress the toxicity of hB-AP and selectively slow down its export. These mutations do not alter the TLF domain: three encode truncated SecG, whereas two introduce Arg residues in the transmembrane domains of SecG. The shortest truncated protein only contains 13 residues of SecG, suggesting that the mutation is equivalent to a null allele. Indeed, a secG disruption selectively suppresses the toxicity of hB-AP. However, the missense mutations are not null alleles. They allow SecG binding to SecYE, although with reduced affinity. Furthermore, these mutated SecG are functional, as they facilitate the export of endogenous proteins. Thus, SecG participates in signal sequence recognition, and both transmembrane domains of SecG contribute to ensure normal signal sequence recognition by the translocase

Bactericidal Activity of both Secreted and Nonsecreted Microcin E492 Requires the Mannose Permease

Microcin E492 (MccE492) is a bactericidal protein secreted by Klebsiella pneumoniae that is active against various species of Enterobacteriaceae. Interaction of MccE492 with target cells leads to the depolarization and permeabilization of their inner membranes. Several MccE492-specific proteins are required for the maturation and secretion of active MccE492. Surprisingly, the expression of only MceA, the polypeptide backbone of MccE492, is shown here to be toxic by itself. We refer to this phenomenon as endogenous MceA bactericidal activity to differentiate it from the action of extracellularly secreted MccE492. The toxicity of endogenous MceA is enhanced by an efficient targeting to the inner membrane. However, a periplasmic intermediate state is not required for MceA toxicity. Indeed, endogenous MceA remains fully active when it is fused to thioredoxin-1, a fast-folding protein that promotes retention of the C terminus of MceA in the cytoplasm. The C-terminal domain of MccE492 is required only for delivery from the extracellular environment to the periplasm, and it is not required for inner membrane damage. A common component is absolutely essential for the bactericidal activity of both endogenous MceA and extracellular MccE492. Indeed, toxicity is strictly dependent on the presence of ManYZ, an inner membrane protein complex involved in mannose uptake. Based on these findings, we propose a new model for cell entry, inner membrane insertion, and toxic activity of MccE492