50 research outputs found
The role of clathrin in post-golgi trafficking in toxoplasma gondii
- Author
- A Achbarou
- A Herm-Götz
- A Sadak
- AE Radulescu
- AL Schwartz
- B Lige
- B Striepen
- BF Kafsack
- BJ Nichols
- C Agop-Nersesian
- C Agop-Nersesian
- C Wang
- D Van Damme
- David J. P. Ferguson
- DJ Ferguson
- DJ Ferguson
- DJ Owen
- DS Roos
- E Gaskins
- EM Bennett
- GG van Dooren
- GL Starnes
- H El Hajj
- HT McMahon
- I Coppens
- I Coppens
- J Burgess
- J Hirst
- JB Dacks
- JB Doyon
- JC Schwab
- JJ Hölzenspies
- JM Harper
- K Kremer
- K Lingelbach
- KF Leung
- KL Wan
- L Pelletier
- L Tawk
- LH Bannister
- M Blume
- M Kaksonen
- M Nishi
- MA McNiven
- Manuela S. Pieperhoff
- Markus Meissner
- MH Huynh
- Miriam Schmitt
- ML Allen
- ML Niswonger
- Mohamed Ali Hakimi
- MS Breinich
- N Andenmatten
- NC Elde
- NJ Gerald
- PJ Sloves
- RG Donald
- RG Donald
- S Botero-Kleiven
- S Kitakura
- SH Liu
- SH Liu
- SL Acton
- SL Pfluger
- SM Stagg
- T Mann
- TF Roth
- U Gross
- V Karsten
- VB Carruthers
- WD Nevin
- Z Liu
- Publication venue
- 'Public Library of Science (PLoS)'
- Publication date
- 01/01/2013
- Field of study
Apicomplexan parasites are single eukaryotic cells with a highly polarised secretory system that contains unique secretory organelles (micronemes and rhoptries) that are required for host cell invasion. In contrast, the role of the endosomal system is poorly understood in these parasites. With many typical endocytic factors missing, we speculated that endocytosis depends exclusively on a clathrin-mediated mechanism. Intriguingly, in Toxoplasma gondii we were only able to observe the endogenous clathrin heavy chain 1 (CHC1) at the Golgi, but not at the parasite surface. For the functional characterisation of Toxoplasma gondii CHC1 we generated parasite mutants conditionally expressing the dominant negative clathrin Hub fragment and demonstrate that CHC1 is essential for vesicle formation at the trans-Golgi network. Consequently, the functional ablation of CHC1 results in Golgi aberrations, a block in the biogenesis of the unique secretory microneme and rhoptry organelles, and of the pellicle. However, we found no morphological evidence for clathrin mediating endocytosis in these parasites and speculate that they remodelled their vesicular trafficking system to adapt to an intracellular lifestyle
A GWAS sequence variant for platelet volume marks an alternative DNM3 promoter in megakaryocytes near a MEIS1 binding site
- Author
- Al-Shahrour
- Argiropoulos
- Augusto Rendon
- Azcoitia
- Benjamini
- Berthold Gottgens
- Cao
- Cvejic
- Dirk S. Paul
- Frazer
- Fugman
- Gieger
- Giresi
- Heather Lloyd-Jones
- Henley
- Heuser
- Hisa
- Jennifer G. Sambrook
- Jonathan N. Thon
- Joseph E. Italiano
- Katrin Voss
- Lunter
- Macaulay
- Macia
- Marloes R. Tijssen
- McLean
- McNiven
- Mercier
- Moskow
- Nicole Soranzo
- Novershtern
- Obar
- Oh
- Orlovsky
- Panos Deloukas
- Paul
- Peter A. Smethurst
- Pillay
- Pineault
- Praefcke
- Raso
- Reems
- Sontag
- Soranzo
- Sylvia T. Nürnberg
- Thon
- Thorsteinsdottir
- Tijssen
- van der Bliek
- Wang
- Watkins
- Willem H. Ouwehand
- Wilson
- Woolthuis
- Zhang
- Publication venue
- 'American Society of Hematology'
- Publication date
- 01/01/2012
- Field of study
We recently identified 68 genomic loci where common sequence variants are associated with platelet count and volume. Platelets are formed in the bone marrow by megakaryocytes, which are derived from hematopoietic stem cells by a process mainly controlled by transcription factors. The homeobox transcription factor MEIS1 is uniquely transcribed in megakaryocytes and not in the other lineage-committed blood cells. By ChIP-seq, we show that 5 of the 68 loci pinpoint a MEIS1 binding event within a group of 252 MK-overexpressed genes. In one such locus in DNM3, regulating platelet volume, the MEIS1 binding site falls within a region acting as an alternative promoter that is solely used in megakaryocytes, where allelic variation dictates different levels of a shorter transcript. The importance of dynamin activity to the latter stages of thrombopoiesis was confirmed by the observation that the inhibitor Dynasore reduced murine proplatelet for-mation in vitro
Oncolytic virotherapy induced CSDE1 neo-antigenesis restricts VSV replication but can be targeted by immunotherapy
- Author
- Publication venue
- 'Springer Science and Business Media LLC'
- Publication date
- 26/03/2021
- Field of study
In our clinical trials of oncolytic vesicular stomatitis virus expressing interferon beta (VSV-IFNβ), several patients achieved initial responses followed by aggressive relapse. We show here that VSV-IFNβ-escape tumors predictably express a point-mutated CSDE1P5S form of the RNA-binding Cold Shock Domain-containing E1 protein, which promotes escape as an inhibitor of VSV replication by disrupting viral transcription. Given time, VSV-IFNβ evolves a compensatory mutation in the P/M Inter-Genic Region which rescues replication in CSDE1P5S cells. These data show that CSDE1 is a major cellular co-factor for VSV replication. However, CSDE1P5S also generates a neo-epitope recognized by non-tolerized T cells. We exploit this predictable neo-antigenesis to drive, and trap, tumors into an escape phenotype, which can be ambushed by vaccination against CSDE1P5S, preventing tumor escape. Combining frontline therapy with escape-targeting immunotherapy will be applicable across multiple therapies which drive tumor mutation/evolution and simultaneously generate novel, targetable immunopeptidomes associated with acquired treatment resistance
The phocein homologue SmMOB3 is essential for vegetative cell fusion and sexual development in the filamentous ascomycete Sordaria macrospora
- Author
- A Benmerah
- A Chow
- A Fleissner
- A Fleissner
- AE Salcini
- AM Carroll
- AM Mongiovi
- AR Simonin
- AS Mah
- BM Collins
- C Rech
- CL Wang
- CS Moreno
- D Janus
- D Li
- DM Becker
- E Gasteiger
- ES Stavridi
- F Castets
- F Fazioli
- FC Luca
- FC Luca
- G Baillat
- G Baillat
- H Wei
- H-L Ma
- HV Colot
- HW Chen
- J Sambrook
- J Schulte
- JD Thompson
- K Esser
- L Ponchon
- M Benoist
- M Benoist
- M Goudreault
- M Nowrousian
- M Nowrousian
- M Nowrousian
- M Nowrousian
- MA McNiven
- MA Trammell
- MG Reese
- MS Al Dabbous
- MW Pfaffl
- N Blom
- N Nolting
- N Nolting
- N Vitulo
- ND Read
- P James
- P Kachidian
- Q Xiang
- S Elleuche
- S Elleuche
- S Fischer-Parton
- S Gaillard
- S Maerz
- S Maerz
- S Masloff
- S Mrkobrada
- S Pöggeler
- S Pöggeler
- S Pöggeler
- S Pöggeler
- S Pöggeler
- S Pöggeler
- S Song
- SF Altschul
- SM Bowman
- Stefanie Pöggeler
- TW Christianson
- U Kück
- WB Shim
- X Huang
- Yasmine Bernhards
- Publication venue
- Springer-Verlag
- Publication date
- 01/01/2011
- Field of study
Members of the striatin family and their highly conserved interacting protein phocein/Mob3 are key components in the regulation of cell differentiation in multicellular eukaryotes. The striatin homologue PRO11 of the filamentous ascomycete Sordaria macrospora has a crucial role in fruiting body development. Here, we functionally characterized the phocein/Mob3 orthologue SmMOB3 of S. macrospora. We isolated the gene and showed that both, pro11 and Smmob3 are expressed during early and late developmental stages. Deletion of Smmob3 resulted in a sexually sterile strain, similar to the previously characterized pro11 mutant. Fusion assays revealed that ∆Smmob3 was unable to undergo self-fusion and fusion with the pro11 strain. The essential function of the SmMOB3 N-terminus containing the conserved mob domain was demonstrated by complementation analysis of the sterile S. macrospora ∆Smmob3 strain. Downregulation of either pro11 in ∆Smmob3, or Smmob3 in pro11 mutants by means of RNA interference (RNAi) resulted in synthetic sexual defects, demonstrating for the first time the importance of a putative PRO11/SmMOB3 complex in fruiting body development
Defective Membrane Remodeling in Neuromuscular Diseases: Insights from Animal Models
- Author
- A Bolino
- A Bolino
- A Bolino
- A Bolis
- A Buj-Bello
- A Buj-Bello
- A Echaniz-Laguna
- A Labrousse
- A Raimondi
- A Razzaq
- A Toussaint
- AC Durieux
- AC Durieux
- AH Beggs
- AJ Muller
- Anne Toussaint
- AS Nicot
- AS Nicot
- Belinda S. Cowling
- BJ Peter
- BS Cowling
- DJ Hernandez-Deviez
- DJ Owen
- E Johnson
- E Lee
- EE Patterson
- FL Robinson
- FL Robinson
- G Di Paolo
- G Di Paolo
- GJ Praefcke
- GK van Wijngaarden
- Gregory A. Cox
- H Azzedine
- H Dang
- H Fares
- HH Nandurkar
- I Ribeiro
- J Bohm
- J Laporte
- J Laporte
- J Laporte
- J Laporte
- J Schessl
- J Senderek
- J Shen
- J Zou
- JA Kenniston
- Jean Muller
- JJ Dowling
- Jocelyn Laporte
- K Hnia
- K Hnia
- K Tersar
- L Al-Qusairi
- L Klinge
- L Wang
- LJ Neukomm
- M Bitoun
- M Bitoun
- M Bitoun
- M Ramaswami
- M Silhankova
- M Velichkova
- M Vicinanza
- MA De Matteis
- MA McNiven
- MJ Begley
- MJ Wishart
- MM Reilly
- N Kusumi
- P Berger
- P De Camilli
- PS Estes
- R Wechsler-Reya
- RJ Wechsler-Reya
- S Bonneick
- S Pant
- S Zuchner
- SA Kim
- SA Robb
- SG Clark
- SM Ferguson
- SM Ferguson
- SM Jones
- T Kosaka
- T Tsuruhara
- U Suter
- W Zou
- X Cui
- X Yu
- Y Mochizuki
- Y Nakayama
- Y Xue
- Publication venue
- Public Library of Science
- Publication date
- 05/04/2012
- Field of study
Proteins involved in membrane remodeling play an essential role in a plethora of cell functions including endocytosis and intracellular transport. Defects in several of them lead to human diseases. Myotubularins, amphiphysins, and dynamins are all proteins implicated in membrane trafficking and/or remodeling. Mutations in myotubularin, amphiphysin 2 (BIN1), and dynamin 2 lead to different forms of centronuclear myopathy, while mutations in myotubularin-related proteins cause Charcot-Marie-Tooth neuropathies. In addition to centronuclear myopathy, dynamin 2 is also mutated in a dominant form of Charcot-Marie-Tooth neuropathy. While several proteins from these different families are implicated in similar diseases, mutations in close homologues or in the same protein in the case of dynamin 2 lead to diseases affecting different tissues. This suggests (1) a common molecular pathway underlying these different neuromuscular diseases, and (2) tissue-specific regulation of these proteins. This review discusses the pathophysiology of the related neuromuscular diseases on the basis of animal models developed for proteins of the myotubularin, amphiphysin, and dynamin families. A better understanding of the common mechanisms between these neuromuscular disorders will lead to more specific health care and therapeutic approaches
Texture analysis on the edge-enhanced fluence of VMAT
- Author
- Publication venue
- 'Springer Science and Business Media LLC'
- Publication date
- Field of study
Systems biology in inflammatory bowel diseases
- Author
- Al-Sadi
- Al-Sadi
- Alex
- Alon
- Barcelo-Batllori
- Baur
- Beaudoin
- Berg
- Bock
- Bock
- Bonetta
- Brant
- Cader
- Christodoulou
- Consortium
- Cooney
- DAlessio
- De Preter
- Di Bella
- Dicksved
- Ellinghaus
- Fiocchi
- Fiocchi
- Ganter
- Gao
- Geiss
- Gossage
- Gu
- Hardwidge
- Harris
- Hasler
- Hatziapostolou
- Hisamatsu
- Hsieh
- Iskandar
- Joossens
- Jostins
- Jurisic
- Karl
- Kim
- Koukos
- Lamb
- Le Gall
- Liepe
- Mahowald
- Marchesi
- Marino
- McGovern
- McHardy
- McNiven
- Meuwis
- Meuwis
- Mi
- Milo
- MKoma
- Morgan
- Nanni
- Neal
- Nimmo
- Olivares
- Ong
- Ooi
- Patti
- Planell
- Presley
- Raleigh
- Rieder
- Sadler
- Scaldaferri
- Schicho
- Shkoda
- Stephens
- Takagi
- Tang
- Tavazoie
- Tomita
- Turner
- Tyers
- Ventham
- Vetrano
- Wallace
- Watts
- Wei
- Weichart
- Wu
- Wu
- Xun
- Ye
- Yu
- Zhang
- Publication venue
- 'Ovid Technologies (Wolters Kluwer Health)'
- Publication date
- Field of study
Initial characterization, dosimetric benchmark and performance validation of Dynamic Wave Arc
- Author
- AL McNiven
- BM Rauschenbach
- C Audet
- CC Popescu
- Cecilia Hung
- Christine Collen
- D Papp
- Dirk Verellen
- E Wild
- G Smyth
- Jennifer Dhont
- JL Bedford
- K Bzdusek
- K Sheng
- Kenneth Poels
- L Masi
- M Burghelea
- M Treutwein
- Manuela Burghelea
- Mark de Ridder
- Masahiro Hiraoka
- Mitsuhiro Nakamura
- P Dong
- R Sadagopan
- RL MacDonald
- Robbe Van den Begin
- S Sato
- SF Shaitelman
- T Depuydt
- T Mizowaki
- Takahiro Kishi
- Thierry Gevaert
- V Feygelman
- Viorica Simon
- Y Suzuki
- Y Yang
- Yukinori Matsuo
- Publication venue
- 'Springer Science and Business Media LLC'
- Publication date
- Field of study
Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy (4th edition)1.
- Author
- Abdel-Aziz AK
- Abdelfatah S
- Abdellatif M
- Abdoli A
- Abel S
- Abeliovich H
- Abildgaard MH
- Abudu YP
- Acevedo-Arozena A
- Adamopoulos IE
- Adeli K
- Adolph TE
- Adornetto A
- Aflaki E
- Agam G
- Agarwal A
- Aggarwal BB
- Agnello M
- Agostinis P
- Agrewala JN
- Agrotis A
- Aguilar PV
- Ahmad ST
- Ahmed ZM
- Ahumada-Castro U
- Aits S
- Aizawa S
- Akkoc Y
- Akoumianaki T
- Akpinar HA
- Al-Abd AM
- Al-Akra L
- Al-Gharaibeh A
- Alaoui-Jamali MA
- Alberti S
- Alcocer-Gómez E
- Alessandri C
- Ali M
- Alim Al-Bari MA
- Aliwaini S
- Alizadeh J
- Almacellas E
- Almasan A
- Alonso A
- Alonso GD
- Altan-Bonnet N
- Altieri DC
- Alves da Costa C
- Alves S
- Alzaharna MM
- Amadio M
- Amantini C
- Amaral C
- Ambrosio S
- Amer AO
- Ammanathan V
- An Z
- Andersen SU
- Andrabi SA
- Andrade-Silva M
- Andres AM
- Angelini S
- Ann D
- Anozie UC
- Ansari MY
- Antas P
- Antebi A
- Antón Z
- Anwar T
- Apetoh L
- Apostolova N
- Araki T
- Araki Y
- Arasaki K
- Araya J
- Araújo WL
- Arden C
- Arguelles S
- Arias E
- Arikkath J
- Arimoto H
- Ariosa AR
- Armstrong-James D
- Arnauné-Pelloquin L
- Aroca A
- Arroyo DS
- Arsov I
- Artero R
- Arévalo M-A
- Asaro DML
- Aschner M
- Ashrafizadeh M
- Ashur-Fabian O
- Atanasov AG
- Au AK
- Auberger P
- Auner HW
- Aurelian L
- Autelli R
- Avagliano L
- Aveic S
- Aveleira CA
- Avin-Wittenberg T
- Aydin Y
- Ayton S
- Ayyadevara S
- Azzopardi M
- Baba M
- Backer JM
- Backues SK
- Bae D-H
- Bae O-N
- Bae SH
- Baehrecke EH
- Baek A
- Baek S-H
- Baek SH
- Bagetta G
- Bagniewska-Zadworna A
- Bai H
- Bai J
- Bai X
- Bai Y
- Bairagi N
- Baksi S
- Balazadeh S
- Balbi T
- Baldari CT
- Balduini W
- Ballabio A
- Ballester M
- Balzan R
- Bandopadhyay R
- Banerjee S
- Banerjee S
- Bao Y
- Baptista MS
- Baracca A
- Barbati C
- Bargiela A
- Barilà D
- Barlow PG
- Barmada SJ
- Barreiro E
- Barreto GE
- Bartek J
- Bartel B
- Bartolome A
- Barve GR
- Basagoudanavar SH
- Bassham DC
- Bast RC
- Basu A
- Batoko H
- Batten I
- Baulieu EE
- Baumgarner BL
- Bayry J
- Beale R
- Beau I
- Beaumatin F
- Bechara LRG
- Beck GR
- Beers MF
- Begun J
- Behl C
- Behrends C
- Behrens GMN
- Bei R
- Bejarano E
- Bel S
- Belaid A
- Belgareh-Touzé N
- Bellarosa C
- Belleudi F
- Bello-Morales R
- Belló Pérez M
- Beltran JSDO
- Beltran S
- Benbrook DM
- Bendorius M
- Benitez BA
- Benito-Cuesta I
- Bensalem J
- Berchtold MW
- Berezowska S
- Bergamaschi D
- Bergami M
- Bergmann A
- Berliocchi L
- Berlioz-Torrent C
- Bernard A
- Berthoux L
- Besirli CG
- Besteiro S
- Betin VM
- Beyaert R
- Bezbradica JS
- Bhaskar K
- Bhatia-Kissova I
- Bhattacharya R
- Bhattacharya S
- Bhattacharyya S
- Bhuiyan MS
- Bhutia SK
- Bi L
- Bi X
- Biden TJ
- Bijian K
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- Binart N
- Bincoletto C
- Birgisdottir AB
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- Blomgren K
- Blum JS
- Boada-Romero E
- Boban M
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- Boeuf P
- Boland B
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- Borner C
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- Bose S
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- Botas J
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- Bourke NM
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- Bravo-Sagua R
- Bravo-San Pedro JM
- Brest P
- Bringer M-A
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- Broaddus VC
- Brodersen P
- Brodsky JL
- Brody SL
- Bronson PG
- Bronstein JM
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- Brown RE
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- Brumell JH
- Brunetti-Pierri N
- Bruno D
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- Buch S
- Buchan JR
- Buchrieser C
- Buckingham EM
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- Budini M
- Bueno M
- Buitrago-Molina LE
- Bultynck G
- Burada F
- Buraschi S
- Burgoyne JR
- Burón MI
- Bustos V
- Butturini E
- Byrd A
- Bánréti Á
- Büttner S
- Cabas I
- Cabrera-Benitez S
- Cadwell K
- Cai J
- Cai L
- Cai Q
- Cairó M
- Calbet JA
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- Caldwell KA
- Call JA
- Calvani R
- Calvo AC
- Calvo-Rubio Barrera M
- Camara NO
- Camonis JH
- Camougrand N
- Campanella M
- Campbell EM
- Campbell-Valois F-X
- Campello S
- Campesi I
- Campos JC
- Camuzard O
- Cancino J
- Candido de Almeida D
- Canesi L
- Caniggia I
- Canonico B
- Cantí C
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- Caraglia M
- Caramés B
- Carchman EH
- Cardenal-Muñoz E
- Cardenas C
- Cardenas L
- Cardoso SM
- Carew JS
- Carle GF
- Carleton G
- Carloni S
- Carmona-Gutierrez D
- Carneiro LA
- Carnevali O
- Carosi JM
- Carra S
- Carrier A
- Carrier L
- Carroll B
- Carter AB
- Carvalho AN
- Casanova M
- Casas C
- Casas J
- Cassioli C
- Castillo EF
- Castillo K
- Castillo-Lluva S
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- Castori M
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- Castro-Caldas M
- Castro-Hernandez J
- Castro-Obregon S
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- Cavinato M
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- Cechowska-Pasko M
- Cenci S
- Ceperuelo-Mallafré V
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- Cetrullo S
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- Chagin AS
- Chai C-Y
- Chakrabarti G
- Chakrabarti O
- Chakraborty T
- Chakraborty T
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- Chamilos G
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- Chan H
- Chan HH
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- Chan MTV
- Chan YS
- Chandra PK
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- Chang C-P
- Chang H-C
- Chang K
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- Chapman T
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- Chatterjee S
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- Chauhan S
- Chaum E
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- Cheetham ME
- Chen C-S
- Chen G-C
- Chen J-F
- Chen L
- Chen L
- Chen LL
- Chen M
- Chen M-K
- Chen N
- Chen Q
- Chen R-H
- Chen S
- Chen W
- Chen W
- Chen X
- Chen X-M
- Chen X-W
- Chen Y
- Chen Y
- Chen Y
- Chen Y-G
- Chen Y-J
- Chen Y-Q
- Chen Z
- Chen Z
- Chen Z
- Chen Z-H
- Chen ZJ
- Chen ZS
- Cheng H
- Cheng J
- Cheng S-Y
- Cheng W
- Cheng X
- Cheng X-T
- Cheng Y
- Cheng Z
- Cheong H
- Cheong JK
- Chernyak BV
- Cherry S
- Cheung CFR
- Cheung CHA
- Cheung K-H
- Chevet E
- Chi RJ
- Chiang AKS
- Chiaradonna F
- Chiarelli R
- Chiariello M
- Chica N
- Chiocca S
- Chiong M
- Chiou S-H
- Chiramel AI
- Chiurchiù V
- Cho D-H
- Choe S-K
- Choi AMK
- Choi ME
- Choudhury KR
- Chow NS
- Chu CT
- Chua JJE
- Chua JP
- Chung H
- Chung KP
- Chung S
- Chung S-H
- Chung Y-L
- Cianfanelli V
- Ciechomska IA
- Cifuentes M
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- Cirak S
- Cirone M
- Clague MJ
- Clarke R
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- Cohen MM
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- Colasuonno F
- Colbert RA
- Colell A
- Coll NS
- Collins MO
- Colombo MI
- Colón-Ramos DA
- Combaret L
- Comincini S
- Cominetti MR
- Consiglio A
- Conte A
- Conti F
- Contu VR
- Cookson MR
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- Costantino S
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- Crespo JL
- Criollo A
- Crippa V
- Cristofani R
- Csizmadia T
- Cuadrado A
- Cui B
- Cui J
- Cui Y
- Cui Y
- Culetto E
- Cumino AC
- Cybulsky AV
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- Czuczwar SJ
- D'Adamo S
- D'Amelio M
- D'Arcangelo D
- D'Lugos AC
- D'Orazi G
- da Silva JA
- Dafsari HS
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- Dagdas Y
- Daglia M
- Dai X
- Dai Y
- Dai Y
- Dal Col J
- Dalhaimer P
- Dalla Valle L
- Dallenga T
- Dalmasso G
- Damme M
- Dando I
- Dantuma NP
- Darling AL
- Das H
- Dasarathy S
- Dasari SK
- Dash S
- Daumke O
- Dauphinee AN
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- Davis RJ
- Davis T
- Dayalan Naidu S
- De Amicis F
- De Bosscher K
- De Felice F
- De Franceschi L
- De Leonibus C
- de Mattos Barbosa MG
- De Meyer GRY
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- De Nunzio C
- De Palma C
- De Santi M
- De Virgilio C
- De Zio D
- Debnath J
- DeBosch BJ
- Decuypere J-P
- Deehan MA
- Deflorian G
- DeGregori J
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- Del Rio G
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- Delbridge LMD
- Delorme-Axford E
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- Deng Z
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- Devuyst O
- Dewson G
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- Di Domenico F
- Di Fazio P
- Di Fonzo A
- Di Guardo G
- Di Guglielmo GM
- Di Leo L
- Di Malta C
- Di Nardo A
- Di Rienzo M
- Di Sano F
- Diallinas G
- Diao J
- Diaz-Araya G
- Dickinson JM
- Diederich M
- Dieudé M
- Dikic I
- Ding S
- Ding W-X
- Dini L
- Dinic M
- Dinić J
- Dinkova-Kostova AT
- Dionne MS
- Distler JHW
- Diwan A
- Dixon IMC
- Djavaheri-Mergny M
- Dobrinski I
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- Zou Z
- Zou Z
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- Zwerschke W
- Álvarez ÉMC
- Ávalos Y
- Önal G
- Üstün S
- Čolić M
- Đokić J
- Žerovnik E
- Publication venue
- 'Informa UK Limited'
- Publication date
- 01/01/2021
- Field of study
In 2008, we published the first set of guidelines for standardizing research in autophagy. Since then, this topic has received increasing attention, and many scientists have entered the field. Our knowledge base and relevant new technologies have also been expanding. Thus, it is important to formulate on a regular basis updated guidelines for monitoring autophagy in different organisms. Despite numerous reviews, there continues to be confusion regarding acceptable methods to evaluate autophagy, especially in multicellular eukaryotes. Here, we present a set of guidelines for investigators to select and interpret methods to examine autophagy and related processes, and for reviewers to provide realistic and reasonable critiques of reports that are focused on these processes. These guidelines are not meant to be a dogmatic set of rules, because the appropriateness of any assay largely depends on the question being asked and the system being used. Moreover, no individual assay is perfect for every situation, calling for the use of multiple techniques to properly monitor autophagy in each experimental setting. Finally, several core components of the autophagy machinery have been implicated in distinct autophagic processes (canonical and noncanonical autophagy), implying that genetic approaches to block autophagy should rely on targeting two or more autophagy-related genes that ideally participate in distinct steps of the pathway. Along similar lines, because multiple proteins involved in autophagy also regulate other cellular pathways including apoptosis, not all of them can be used as a specific marker for bona fide autophagic responses. Here, we critically discuss current methods of assessing autophagy and the information they can, or cannot, provide. Our ultimate goal is to encourage intellectual and technical innovation in the field
Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy (4th edition)
- Author
- A. -G. Wu
- A. C. Ma
- A. K. Au
- Abdel-Aziz A. K.
- Abdelfatah S.
- Abdellatif M.
- Abdoli A.
- Abel S.
- Abeliovich H.
- Abildgaard M. H.
- Abudu Y. P.
- Acevedo-Arozena A.
- Adamopoulos I. E.
- Adeli K.
- Adolph T. E.
- Adornetto A.
- Aflaki E.
- Agam G.
- Agarwal A.
- Aggarwal B. B.
- Agnello M.
- Agostinis P.
- Agrewala J. N.
- Agrotis A.
- Aguilar P. V.
- Ahmad S. T.
- Ahmed Z. M.
- Ahumada-Castro U.
- Aits S.
- Aizawa S.
- Akkoc Y.
- Akoumianaki T.
- Akpinar H. A.
- Al-Abd A. M.
- Al-Akra L.
- Al-Gharaibeh A.
- Alaoui-Jamali M. A.
- Alberti S.
- Alcocer-Gomez E.
- Alessandri C.
- Ali M.
- Alim Al-Bari M. A.
- Aliwaini S.
- Alizadeh J.
- Almacellas E.
- Almasan A.
- Alonso A.
- Alonso G. D.
- Altan-Bonnet N.
- Altieri D. C.
- Alvarez E. M. C.
- Alves da Costa C.
- Alves S.
- Alzaharna M. M.
- Amadio M.
- Amantini C.
- Amaral C.
- Ambrosio S.
- Amer A. O.
- Ammanathan V.
- An Z.
- Andersen S. U.
- Andrabi S. A.
- Andrade-Silva M.
- Andres A. M.
- Angelini S.
- Ann D.
- Anozie U. C.
- Ansari M. Y.
- Antas P.
- Antebi A.
- Anton Z.
- Anwar T.
- Apetoh L.
- Apostolova N.
- Araki T.
- Araki Y.
- Arasaki K.
- Araujo W. L.
- Araya J.
- Arden C.
- Arevalo M. -A.
- Arguelles S.
- Arias E.
- Arikkath J.
- Arimoto H.
- Ariosa A. R.
- Armstrong-James D.
- Arnaune-Pelloquin L.
- Aroca A.
- Arroyo D. S.
- Arsov I.
- Artero R.
- Asaro D. M. L.
- Aschner M.
- Ashrafizadeh M.
- Ashur-Fabian O.
- Atanasov A. G.
- Auberger P.
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- Aurelian L.
- Autelli R.
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- Aveic S.
- Aveleira C. A.
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- Ayton S.
- Ayyadevara S.
- Azzopardi M.
- B. C. B. Ko
- Baba M.
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- Backues S. K.
- Bae D. -H.
- Bae O. -N.
- Bae S. H.
- Baehrecke E. H.
- Baek A.
- Baek S. -H.
- Baek S. H.
- Bagetta G.
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- Bai H.
- Bai J.
- Bai X.
- Bai Y.
- Bairagi N.
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- Balazadeh S.
- Balbi T.
- Baldari C. T.
- Balduini W.
- Ballabio A.
- Ballester M.
- Balzan R.
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- Banerjee S.
- Banerjee S.
- Banreti A.
- Bao Y.
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- Baracca A.
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- Barreto G. E.
- Bartek J.
- Bartel B.
- Bartolome A.
- Barve G. R.
- Basagoudanavar S. H.
- Bassham D. C.
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- Baulieu E. E.
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- Berthoux L.
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- Betin V. M.
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- Bhattacharya S.
- Bhattacharyya S.
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- Bhutia S. K.
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- Bi X.
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- Billes V. A.
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- Bincoletto C.
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- Blanco G.
- Blas-Garcia A.
- Blasiak J.
- Blomgran R.
- Blomgren K.
- Blum J. S.
- Boada-Romero E.
- Boban M.
- Boesze-Battaglia K.
- Boeuf P.
- Boland B.
- Bomont P.
- Bonaldo P.
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- Bonfili L.
- Bonifacino J. S.
- Boone B. A.
- Bootman M. D.
- Bordi M.
- Borner C.
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- Borthakur G.
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- Botana L. M.
- Botas J.
- Boulanger C. M.
- Boulton M. E.
- Bourdenx M.
- Bourgeois B.
- Bourke N. M.
- Bousquet G.
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- Bozhkov P. V.
- Bozi L. H. M.
- Bozkurt T. O.
- Brackney D. E.
- Brand-Saberi B.
- Brandts C. H.
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- Sousa N.
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- Publication venue
- 'Informa UK Limited'
- Publication date
- 01/01/2021
- Field of study