Terapia podciśnieniowa jako metoda leczenia zakażonych ran po przeszczepieniu nerki — opisy przypadków i przegląd piśmiennictwa

Zaburzenia gojenia się ran są częstym powikłaniem chirurgicznym po przeszczepieniu nerki (KTx). Wiek, otyłość i leczenie immunosupresyjne, a także pooperacyjny przeciek moczu oraz przedłużające się krwawienie to czynniki zwiększające ryzyko pooperacyjnych powikłań infekcyjnych. Nowa metoda leczenia ran podciśnieniem (NPWT) cechuje się potwierdzoną skutecznością zarówno w leczeniu przewlekłych, jak i ostrych ran, jednak jej przydatność u pacjentów po przeszczepieniu nerki nie została udowodniona. Autorzy przedstawili dwa przypadki kliniczne z zastosowaniem leczenia ran podciśnieniem we wczesnym i późnym okresie pooperacyjnym. Metoda ta powinna być rozważana jako opłacalna opcja terapeutyczna u biorców nerki lub innych pacjentów leczonych immunosupresyjnie z trudno gojącymi się ranami

Effect of heavy metal cations on the activity of cathepsin D (in vitro study)

We studied the effect of heavy metal cations: Fe 2+, Cu2+, Zn2+, Cd2+, Hg2+, Pb2+ on the activity ofcathepsin D in human aorta homogenate and blood serum. The concentration of cations was 1 mmol/l. Hemoglobinwas the cathepsin D substrate. The activity of cathepsin D was determined at pH 3.5. Only Hg2+ cationsinhibit the activity of cathepsin D. Cations Hg2+ damage lysosomes and release cathepsin D from these organelles.We studied the effect of heavy metal cations: Fe 2+, Cu2+, Zn2+, Cd2+, Hg2+, Pb2+ on the activity ofcathepsin D in human aorta homogenate and blood serum. The concentration of cations was 1 mmol/l. Hemoglobinwas the cathepsin D substrate. The activity of cathepsin D was determined at pH 3.5. Only Hg2+ cationsinhibit the activity of cathepsin D. Cations Hg2+ damage lysosomes and release cathepsin D from these organelles

Tętnicze przeszczepy allogeniczne w leczeniu chorych z zakażonymi protezami naczyniowymi - propozycja nowego sposobu konserwacji allograftów

Background. The aim of this work was to evaluate the efficacy of treating patients with infected vascular prosthesis using allografts preserved by the method of cold ischemia. A proposal of a new way to preserve allografts is also presented. Material and methods. Arterial allografts preserved by means of cold ischemia (4°C for 7 days) have been introduced in treating patients with infected vascular prosthesis in the Department of Vascular Surgery and Transplantology of the Medical University in Bialystok since May 2002. Until now, 13 patients have been treated by this method. The time elapsed from the first symptom of the infection ranged from 3 months to 6 years. The surgical procedures included the removal of infected prosthesis and simultaneous implantation of arterial allograft. Results. A complete recovery was obtained in nine patients. Four patients had to be operated again. A complication of allograft thrombosis was observed in two patients, one patient showed dehiscence of the distal anastomosis, and, in another patient the peripheral allograft wall was interrupted in the site of collateral vessels ligation. Four patients died during the early postoperative period. Conclusion. The use of arterial allografts is a successful way of treating vascular prosthesis infections. It is profitable to preserve arterial allografts in cold ischemia for the prolonged time of 7 days as the initial preparation for deep freeze.Wstęp. Celem pracy była ocena skuteczności leczenia chorych z zakażeniem protez naczyniowych przy użyciu allograftów konserwowanych metodą zimnego niedokrwienia. Przedstawiono w niej również propozycję nowego sposobu konserwacji allograftów. Materiał i metody. Od maja 2002 r. w Klinice Chirurgii Naczyń i Transplantacji Akademii Medycznej w Białymstoku wprowadzono metodę leczenia chorych z zakażeniem protez naczyniowych przy użyciu tętniczych allograftów konserwowanych metodą zimnego niedokrwienia (4°C przez 7 dni). Dotychczas leczono tym sposobem 13 chorych. Czas od pierwotnej operacji do wystąpienia objawów zakażenia wynosił od 3 miesięcy do 6 lat. Operacje naprawcze polegały na usunięciu zakażonej protezy i zastąpienie jej allograftem tętniczym. Wyniki. Całkowite wyleczenie uzyskano u 9 operowanych chorych; 4 pacjentów wymagało reoperacji. W 2 przypadkach doszło do zakrzepicy allograftu, u 1 chorego wystąpiło rozejście się dystalnego zespolenia, u 1 osoby wystąpiło przerwanie ściany w obwodowej części allograftu w miejscu odejścia podwiązanej bocznicy. We wczesnym okresie pooperacyjnym zmarło 4 chorych. Wnioski. Zastosowanie allogenicznych przeszczepów tętniczych stanowi skuteczną metodę leczenia chorych z zakażeniami protez naczyniowych. Korzystne jest zastosowanie wydłużonego do 7 dni czasu konserwacji allograftów tętniczych metodą zimnego niedokrwienia jako wstępnego przygotowania do późniejszego ich przechowywania w stanie zamrożenia

Cathepsin E (EC 3.4.23.34) — a review

Cathepsin E belongs to the third class of enzymes — hydrolases, a subclass of peptide bond hydrolases and a sub-subclass of endopeptidases with aspartic catalytic sites. Cathepsin E is an endopeptidase with substrate specificity similar to that of cathepsin D. In a human organism, cathepsin E occurs in: erythrocytes, thymus, dendritic cells, epithelial M cells, microglia cells, Langerhans cells, lymphocytes, epithelium of gastrointestinal tract, urinary bladder, lungs, osteoclasts, spleen and lymphatic nodes. In human cells, loci of the gene of pre-procathepsin E are located on chromosome 1 in the region 1231-32. The catalytic site of cathepsin E is two residues of aspartic acid — Asp96 and Asn281, occurring in amino acid triads with sequences DTG96-98 and DTG281-283. To date, no particular role of cathepsin E in the metabolism of proteins in normal tissues has been found. However, it is known that there are many documented pathological conditions in which overexpression of cathepsin E occurs. (Folia Histochemica et Cytobiologica 2011; Vol. 49, No. 4, pp. 547–557

Cathepsin E (EC 3.4.23.34) — a review

Cathepsin E belongs to the third class of enzymes — hydrolases, a subclass of peptide bond hydrolases and a sub-subclass of endopeptidases with aspartic catalytic sites. Cathepsin E is an endopeptidase with substrate specificity similar to that of cathepsin D. In a human organism, cathepsin E occurs in: erythrocytes, thymus, dendritic cells, epithelial M cells, microglia cells, Langerhans cells, lymphocytes, epithelium of gastrointestinal tract, urinary bladder, lungs, osteoclasts, spleen and lymphatic nodes. In human cells, loci of the gene of pre-procathepsin E are located on chromosome 1 in the region 1231-32. The catalytic site of cathepsin E is two residues of aspartic acid — Asp96 and Asn281, occurring in amino acid triads with sequences DTG96-98 and DTG281-283. To date, no particular role of cathepsin E in the metabolism of proteins in normal tissues has been found. However, it is known that there are many documented pathological conditions in which overexpression of cathepsin E occurs. (<i>Folia Histochemica et Cytobiologica 2011; Vol. 49, No. 4, pp. 547–557</i>

Effect of heavy metal cations on the activity of cathepsin D (in vitro study)

We studied the effect of heavy metal cations: Fe 2+, Cu2+, Zn2+, Cd2+, Hg2+, Pb2+ on the activity of<br />cathepsin D in human aorta homogenate and blood serum. The concentration of cations was 1 mmol/l. Hemoglobin<br />was the cathepsin D substrate. The activity of cathepsin D was determined at pH 3.5. Only Hg2+ cations<br />inhibit the activity of cathepsin D. Cations Hg2+ damage lysosomes and release cathepsin D from these organelles.We studied the effect of heavy metal cations: Fe 2+, Cu2+, Zn2+, Cd2+, Hg2+, Pb2+ on the activity of<br />cathepsin D in human aorta homogenate and blood serum. The concentration of cations was 1 mmol/l. Hemoglobin<br />was the cathepsin D substrate. The activity of cathepsin D was determined at pH 3.5. Only Hg2+ cations<br />inhibit the activity of cathepsin D. Cations Hg2+ damage lysosomes and release cathepsin D from these organelles