Studies On The Potential Impacts Of The New Basel Capital Accord

In April 2003, the Basel Committee on Banking Supervision published the third consultative paper (CP3) of the new Basel Capital Accord relating to the prudential regulation of banks, which was followed in July 2003 by the EU Commission’s draft directive with the same contents, but slightly different detailed rules (Capital Adequacy Directive, CAD3). During the consultative process both organisations expect comments from the players affected by the new capital regulation, thus from the central banks of each country as well. The significance of the new capital regulation is underlined by the fact that the Basel recommendation will soon be followed by the European Union’s directive (presumably in 2004), the implementation of which will be one of the largest regulative challenges for Hungary. Accordingly, the Magyar Nemzeti Bank pays special attention to preparing the implementation of the Basel II/CAD3 capital accords, laying the groundwork for the adaptation and carrying out the necessary background analyses. Our main objective in the first phase of this rather complex and far-reaching project was – through participation in the legislative process – to analyse the issues important and relevant for the MNB, as well as to assess the potential consequences of implementation in Hungary. During such analyses we focused on the macro-prudential consequences. Accordingly, we carried out a detailed assessment of five topics.Basel Capital Accord, Pro-cyclicality, Credit risk, Market Risk, Regulation, Corporate governance.

Calcium binding of the antifungal protein PAF: Structure, dynamics and function aspects by NMR and MD simulations

L

Fémek szerepe a fehérjeszerkezetben és - működésben = The role of metals in protein structure and function

Fehérjekrisztallográfia, mágneses magrezonancia-spektroszkópia és molekulamodellezés segítségével vizsgáltuk az összefüggéseket néhány metalloprotein, valamint egy új típusú, rendezetlen fehérje szerkezete és működése között. Hatékony módszert fejlesztettünk ki a reakcióút kvantummechanikai számítására enzimekben. Tisztáztuk a DNS javításában fontos szerepet játszó dUTPáz által katalizált reakció legtöbb részletét. Meggyőző bizonyítékokat szolgáltattunk arra, hogy az enzimatikus foszfáthidrolízis során a dUTPázban nagy energiájú, trigonális bipiramisos elrendeződésű intermedier keletkezik. Kimutattuk, hogy a KAR-2 nevű molekula más, biszindol típusú ligandumoktól eltérő módon kötődik a kalmodulinhoz, ez magyarázza különleges fiziológiai hatását. Elvégeztük a hemoglobin hem-csoportjainak normál koordináták szerinti analízisét, amiből következtetéseket vontunk le a szerkezetre vonatkozóan. A deformációk azt mutatják, hogy a hem csoport szerkezete érzékeny a molekula távoli részében kötődő effektor jelenlétére, ami az allosztérikus szabályozás hatásmechanizmusának a tercier szerkezettel való kapcsolatát támasztja alá. A közelmúltban egy új agy-specifikus fehérjét izoláltunk, melynek átlagos rendezetlensége 46-47%, tehát szerkezet nélkülinek tekinthető. Részletes vizsgálatokat végeztünk e fehérje, illetve különböző fehérjékkel képezett komplexe szerkezetére vonatkozóan. | We investigated the relationship between the structure and activity of some metalloproteins and a new unfolded protein. We developed an efficient method for the quantum mechanical calculation of the reaction path in enzymes. Most details of the reaction catalysed by dUTPase, playing an important role in DNA repair, have been clarified. We provided convincing evidence that during enzymatic phosphate hydrolysis a high-energy, trigonal bipyramidal intermediate is formed. We have shown that the molecule KAR-2, in contrast to other bisindole-type ligands, has a different binding mode to calmodulin, which explains its special physiological effect. We performed the normal co-ordinate analysis of the hem groups of haemoglobin and derived conclusions on their structure. The deformations indicate that the structure of the hem group is sensitive to the presence of an effector bound in a distant region of the molecule. This finding supports the relation between the allosteric mechanism of action and the tertiary structure. Recently we isolated a new brain-specific protein, which is 46 to 47 per cent disordered, i.e. it can be considered as unfolded. We made detailed studies on the structure of this protein and its complex with others