Desarrollo de un recurso multimedia como apoyo a la enseñanza del tema "Proteínas" en la asignatura Química Biológica

Trabajo Final (Especialización en Tecnologías Multimedia para Desarrollos Educativos)--UNC- Facultad de Ciencias Agropecuarias, 2015Los estudiantes universitarios en la actualidad están insertos en un mundo culturalmente globalizado cuyas prácticas están marcadas por el consumismo y la inmediatez. Estos jóvenes posmodernos están permeados y expuestos a las nuevas tecnologías y están habituados a moverse por el ciberespacio; es un lugar donde se sienten cómodos y les gusta habitar. El estudio de la química por lo general resulta complejo, tedioso y hay muy poco entusiasmo por parte de los alumnos. En general, se tiene una percepción negativa acerca de la química, la catalogan como aburrida, difícil, poco creativa, etc. En tal sentido, hacer uso de las nuevas tecnologías y reconocerlas como herramientas potenciadoras y facilitadoras del proceso de enseñanza y aprendizaje de la química se torna algo prometedor para llegar a los alumnos y motivarlos. En el contexto descripto, el presente trabajo se centró en diseñar un recurso multimedia sobre el tema “proteínas” perteneciente al programa de la asignatura Química Biológica I que se dicta para la carrera Medicina Veterinaria, en la Facultad de Agronomía y Veterinaria de la Universidad Nacional de Río Cuarto. En la cátedra, se emplean libros de textos, guías de estudio y apuntes como material de consulta. Este tipo de materiales sólo permiten visualizar a las proteínas como imágenes planas lo cual está muy alejado de la realidad y dificulta la imaginación de la estructura tridimensional de las proteínas y en consecuencia se dificulta el entendimiento de la importancia de la misma en la función. Estos hechos se reflejan en una importante falta de motivación de parte de los estudiantes frente a las consignas impartidas por el docente; consideran la guía de preguntas como algo poco atractivo, aburrido de resolver y obsoleto. El material que se presenta en este escrito se desarrolló como parte del desafío que supone da docencia en tiempos posmodernos, intentando aprovechar el potencial educativo de las nuevas tecnologías en la enseñanza-aprendizaje de la química y reflexionando sobre lo que ellas significan para renovar y hacer más eficaz la educación superior

La evaluación de los aprendizajes en la universidad: una propuesta de prácticas evaluativas alternativas a las tradicionales en la asignatura Química Biológica I de la carrera Medicina Veterinaria de la Universidad Nacional de Río Cuarto

El presente trabajo final se encuentra enmarcado en la asignatura Química Biológica I de la carrera de Medicina Veterinaria de la Universidad Nacional de Río Cuarto (UNRC en adelante). Uno de los problemas actuales de la enseñanza universitaria es la fragmentación del conocimiento, con base en la organización de planes de estudios, parcelando en asignaturas, unidades, módulos, etc. (Vain, 2021a). En las asignaturas de los ciclos básicos la fragmentación disciplinar parece estar algo más pronunciada, con bajos niveles de relación entre diversos campos temáticos, o entre los contenidos y los problemas que se intentan comprender o sobre los que se pretende intervenir. Esto se ha comenzado a revertir en los últimos años en el dictado de esta asignatura, ya que en las guías de problemas se han incorporado textos disciplinares específicos para contextualizar las actividades en el campo profesional del Médico Veterinario, desde donde se pretende significar los conceptos de las unidades del programa de la asignatura. Sin embargo, esta perspectiva no se refleja del todo en las prácticas actuales de evaluación de la asignatura que consisten en dos instancias sumativas, con actividades del tipo de verificación y control de apropiación de contenidos. En este TFI se propone abordar la evaluación como práctica compleja que integra diferentes dimensiones tales como la conceptual, la administrativa –metodológica, actitudinal, histórico– epistemológico y emocional. Desde esta perspectiva se abordará, además, la revisión y rediseño de las prácticas evaluativas de la asignatura asumiendo un enfoque formativo y participativo.Asesora: Silvina LyonsUniversidad Nacional de La Plat

Phosphorylcholine Phosphatase: A Peculiar Enzyme of Pseudomonas aeruginosa

Pseudomonas aeruginosa synthesizes phosphorylcholine phosphatase (PchP) when grown on choline, betaine, dimethylglycine or carnitine. In the presence of Mg2+ or Zn2+, PchP catalyzes the hydrolysis of p-nitrophenylphosphate (p-NPP) or phosphorylcholine (Pcho). The regulation of pchP gene expression is under the control of GbdR and NtrC; dimethylglycine is likely the metabolite directly involved in the induction of PchP. Therefore, the regulation of choline metabolism and consequently PchP synthesis may reflect an adaptive response of P. aeruginosa to environmental conditions. Bioinformatic and biochemistry studies shown that PchP contains two sites for alkylammonium compounds (AACs): one in the catalytic site near the metal ion-phosphoester pocket, and another in an inhibitory site responsible for the binding of the alkylammonium moiety. Both sites could be close to each other and interact through the residues 42E, 43E and 82YYY84. Zn2+ is better activator than Mg2+ at pH 5.0 and it is more effective at alleviating the inhibition produced by the entry of Pcho or different AACs in the inhibitory site. We postulate that Zn2+ induces at pH 5.0 a conformational change in the active center that is communicated to the inhibitory site, producing a compact or closed structure. However, at pH 7.4, this effect is not observed because to the hydrolysis of the [Zn2+L2−1L20(H2O)2] complex, which causes a change from octahedral to tetrahedral in the metal coordination geometry. This enzyme is also present in P. fluorescens, P. putida, P. syringae, and other organisms. We have recently crystallized PchP and solved its structure

Different Effects of Mg2+ and Zn2+ on the Two Sites for Alkylammonium Compounds in Pseudomonas aeruginosa Phosphorylcholine Phosphatase

Pseudomonas aeruginosa phosphorylcholine phosphatase (PchP) catalyzes the hydrolysis of phosphorylcholine (Pcho), is activated by Mg2+ or Zn2+, and is inhibited by high concentrations of substrate. This study has shown that PchP contains two sites for alkylammonium compounds (AACs): one in the catalytic site near the metal ion-phosphoester pocket, and the other in an inhibitory site responsible for the binding of the alkylammonium moiety. The catalytic mechanism for the entry of Pcho in both sites and Zn2+ or Mg2+ follows a random sequential mechanism. However, Zn2+ is more effective than Mg2+ at alleviating the inhibition produced by the entry of Pcho or different AACs in the inhibitory site. We postulate that Zn2+ induces a conformational change in the active center that is communicated to the inhibitory site, producing a compact or closed structure. In contrast, Mg2+ produces a relaxed or open conformation

Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of Pseudomonas aeruginosa phosphorylcholine phosphatase

Pseudomonas aeruginosa phosphorylcholine phosphatase (PchP) catalyzes the hydrolysis of phosphorylcholine to produce choline and inorganic phosphate. Phosphorylcholine is released by the action of haemolytic phospholipase C (PlcH) on phosphatidylcholine or sphingomyelin. PchP belongs to the HAD superfamily and its activity is dependent on Mg2+, Zn2+ or Cu 2+. The possible importance of PchP in the pathogenesis of P. aeruginosa, the lack of information about its structure and its low identity to other members of this family led us to attempt its crystallization in order to solve its three-dimensional structure. Crystals of the protein have been grown and diffraction data have been obtained to 2.7 Å resolution. The crystals belonged to the monoclinic space group C2, with unit-cell parameters a = 137.16, b = 159.15, c = 73.31 Å, Β = 117.89°. Statistical analysis of the unit-cell contents and the self-rotation function suggest a tetrameric state of the molecule with 222 point-group symmetry.Fil: Otero, Lisandro Horacio. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Beassoni, Paola Rita. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas, Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular. Sección Química Biológica; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud; ArgentinaFil: Domenech, Carlos Eduardo. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Lisa, Angela Teresita. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Albert, Armando. Consejo Superior de Investigaciones Científicas. Instituto de Química Física; Españ

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Pseudomonas aeruginosa phosphorylcholine phosphatase (PchP) catalyzes the hydrolysis of phosphorylcholine (Pcho), is activated by Mg 2+ or Zn 2+ , and is inhibited by high concentrations of substrate. This study has shown that PchP contains two sites for alkylammonium compounds (AACs): one in the catalytic site near the metal ion-phosphoester pocket, and the other in an inhibitory site responsible for the binding of the alkylammonium moiety. The catalytic mechanism for the entry of Pcho in both sites and Zn 2+ or Mg 2+ follows a random sequential mechanism. However, Zn 2+ is more effective than Mg 2+ at alleviating the inhibition produced by the entry of Pcho or different AACs in the inhibitory site. We postulate that Zn 2+ induces a conformational change in the active center that is communicated to the inhibitory site, producing a compact or closed structure. In contrast, Mg 2+ produces a relaxed or open conformation

Supramolecular Systems as an Alternative for Enzymatic Degradation of 1-Naphthyl Methylcarbamate (Carbaryl) Pesticide

Reverse micelles (RMs) are considered as versatile nanoreactors because they can create a unique microenvironment, to carry out biochemical and chemical reactions of interest. Thus, in this contribution we propose them to be used as a new approach to hydrolyze a powerful and widely used pesticide: 1-naphthyl methylcarbamate (Carbaryl), using the enzyme α-Chymotrypsin (α-CT) encapsulated in the water pool.Fil: Gomez Rodriguez, Esteban Ignacio. Universidad Nacional de Río Cuarto. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Química; ArgentinaFil: Falcone, Ruben Dario. Universidad Nacional de Río Cuarto. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Química; ArgentinaFil: Beassoni, Paola Rita. Universidad Nacional de Río Cuarto. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; ArgentinaFil: Moyano, Fernando. Universidad Nacional de Río Cuarto. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Química; ArgentinaFil: Correa, Nestor Mariano. Universidad Nacional de Río Cuarto. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud. - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto para el Desarrollo Agroindustrial y de la Salud; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Química; Argentin

Interaction between Human Serum Albumin and antidiabetic compounds and its influence on the O2(1Δg)-mediated degradation of the protein

The complexity depicted by disease scenarios as diabetes mellitus, constitutes a very interesting field of study when drugs and biologically relevant components may be affected by such environments. In this report, the interaction between the protein Human Serum Albumin (HSA) and two antidiabetics (Andb), Gliclazide (Gli) and Glipizide (Glip) was studied through fluorescence and docking assays, in order to characterize these systems. On the basis that HSA and Andb can be exposed in vivo at high Reactive Oxygen Species (ROS) concentrations in diabetic patients, the degradative process of the protein free and bound to Andb, in presence of the species singlet molecular oxygen (O2(1Δg)), was evaluated. Fluorescence and docking assays indicated that Gli, as well as Glip bind to HSA on two sites, with binding constants values in the order of 104-105 M-1. Likewise, docking assays revealed that the location of Gli or Glip on the protein may be the HSA binding sites II and III. Thermodynamic parameters showed that the interaction between HSA and Glip is a favored, enthalpically-controlled process. Oxygen uptake experiments indicated that Glip is less photooxidizable than Gli through a O2(1Δg)-mediated process. Besides, the protein-Andb binding produced a decrease in the overall rate constant for O2(1Δg) quenching as compared to the value for the free protein. This fact could be interpreted in terms of a reduction in the availability of Tyrosine residues in the bonded protein, with a concomitant decrease in the physical quenching deactivation of the oxidative species.Fil: Challier, Cecilia. Universidad Nacional de Río Cuarto; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Beassoni, Paola Rita. Universidad Nacional de Río Cuarto; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Boetsch, Cristhian. Universidad Nacional de Río Cuarto; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Garcia, Norman Andino. Universidad Nacional de Río Cuarto; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Biasutti, Maria Alicia. Universidad Nacional de Río Cuarto; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Criado, Susana Noemi. Universidad Nacional de Río Cuarto; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

Putative binding mode of Escherichia coli exopolyphosphatase and polyphosphates based on a hybrid in silico/biochemical approach

The exopolyphosphatase of Escherichia coli processively and completely hydrolyses long polyphosphate chains to ortho-phosphate. Genetic surveys, based on the analysis of single ppx− or ppk− mutants and on the double mutant, demonstrate a relationship between these genes and the survival capacity. The exopolyphosphatase belongs to the ASKHA protein superfamily, hence, its active site is well known; however, the knowledge of the way in which this enzyme binds polyP remains incomplete. Here we present different computational approaches, site-direct mutagenesis and kinetic data to understand the relationship between structure and function of exopolyphosphatase. We propose H378 as a fundamental gatekeeper for the recognition of long chain polyphosphate.Fil: Boetsch, Cristhian. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; ArgentinaFil: Aguayo Villegas, Daniel R.. Universidad Andres Bello. Centro de Bioinformatica y Biología Integrativa; ChileFil: Gonzalez Nilo, Fernando Danilo. Universidad Andres Bello. Centro de Bioinformatica y Biología Integrativa; ChileFil: Lisa, Angela Teresita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; ArgentinaFil: Beassoni, Paola Rita. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba; Argentina. Universidad Nacional de Río Cuarto. Facultad de Ciencias Exactas Fisicoquímicas y Naturales. Departamento de Biología Molecular; Argentin