Casein hydrolysates using papain: Peptide profile and encapsulation in liposomes

Hydrolytic parameters were tested to prepare casein hydrolysates with high oligopeptide content for dietetic purpose, using papain. Employing a temperature of 37 °C and an E:S ratio of 2% was the most economical condition for large-scale manufacture. The encapsulation in liposomes was used for masking the bitterness, and was also able to reduce the hydrophobicity as well as to keep the chemical stability during 60 days of storage. The UV spectrometry with second derivative transformation was used to measure the encapsulation rate, which changed from 56% to 62%. The size distribution of vesicles was in the range of 500 to 1000 nm

Effect of salt on the solubility and emulsifying properties of casein and its tryptic hydrolysates

En este trabajo se presentan los resultados de una investigación sobre los efectos de la adición de NaCl (0,02 mol/L) sobre algunas propiedades funcionales de la caseína (CA) y de sus hidrolizados trípticos (TH). Se determinaron la solubilidad, la capacidad emulsionante (CE), el índice de actividad emulsionante (IAE) y la estabilidad de la emulsión (EE) con dos valores de pH (4,0 y 5,0). Los resultados demostraron que el procedimiento era benefi cioso para la solubilidad de CA y TH, siendo más intensa con pH 5,0 y 4,0, respectivamente. También se observó un efecto positivo de la adición de NaCl en CA y TH, con ambos valores de pH, consiguiéndose los mejores resultados con pH 5,0. La EE se vio ligeramente afectada por la presencia de sal, y sólo aumentó en algunas muestras de CA y TH. Por el contrario, los valores del IAE de la caseína se redujeron al añadir NaCl con pH 4,0 y 5,0, mientras que las de TH se vieron afectadas positivamente por este tratamiento con ambos valores de pH.This work reports an investigation about the effect of NaCl addition (0.02 mol/L) on some functional properties of casein (CA) and its tryptic hydrolysates (TH). The solubility, the emulsifying capacity (EC), the emulsifying activity index (EAI) and the emulsion stability (ES) were determined at two pH values (4.0 and 5.0). The results showed that this procedure was benefi cial for the solubility of CA and TH, being more intense at pH 5.0 and 4.0, respectively. Also, a positive effect of NaCl addition was observed for CA and TH, at both pH values, and the best results for both samples were achieved at pH 5.0. The ES was slightly affected by the presence of salt and only for some samples of CA and TH it was increased. Contrarily, the EAI values of casein were reduced with the addition of NaCl at pH 4.0 and 5.0, while those of TH were positively affected by this treatment at both pH values

Caracterización de aminoácidos aromáticos libres y evaluación de la fenilalanina expuesta en hidrolizados de caseína por espectrofotometría de segunda derivada.

En este trabajo, la espectrofotometría de derivada segunda (ESD), un método rápido, simple y relativamente económico,fue utilizado para caracterizar los aminoácidos aromáticos a dos valores de pH (7 y 13) y para evaluar la proporción de Phe expuesta en hidrolizados de caseína preparados con papaína. Los resultados indican que a una temperatura de 37 ºC, una proporción enzima: substrato de 4:100 y pH 7,5, para la hidrólisis de la caseína, hubo la mayor exposición de Phe, resultando así, la condición más apropiada para la remoción de Phe y para la preparación de suplementos para los pacientes fenilcetonúricos. El uso de la ESD a pH 13,0 permitió una buena resolución para los picos de Tyr y Trp. También se observó similitud entre los espectros de ESD de aminoácidos aromáticos libres e hidrolizados proteicos

Use of two supports for inmobilizing papain

Con la intención de preparar suplementos dietéticos de bajo coste, se inmovilizó papaína en carbón activado (CA) y en alúmina, utilizando suero como fuente de proteínas hidrolizadas. Para determinar el índice de inmovilización se cuantifi caron las enzimas no adsorbidas mediante el método de Lowry. Se analizó el efecto del tiempo de contacto y la temperatura, considerándose 30 min. a 25 ºC como la condición óptima para inmovilizar la papaína en ambos soportes. El CA presentó unos índices de inmovilización muy superiores (entre 95% y 99%) a los de la AL (entre 4% y 13%). Para evaluar la capacidad de reutilización de la papaína se midió la actividad residual de la enzima después de haber sido utilizada hasta 20 veces. Para determinar la actividad de la enzima se cuantifi có el índice de exposición de la fenilalanina mediante espectrofotometría de derivada segunda. En este caso, la AL presentó mejores resultados que el CA, ya que la actividad de la papaína seguía siendo la misma después de haber sido utilizada 15 y 5 veces, respectivamente.Papain was immobilized on activated carbon (AC) and on alumina (AL), with the aim of preparing low cost dietary supplements, using whey as hydrolysed protein source. The quantifi cation of the non-adsorbed enzyme, using Lowry’s method was used to determine the immobilization rate. The effect of the contact time and the temperature was tested, and 30 min at 250C was considered the best condition for immobilizing papain in both supports. AC showed much higher immobilization rates (from 95% to 99%) than AL (from 4% to 13%). The reusability of papain was evaluated by measuring the residual activity of the enzyme after it has been used for up to 20 times. The quantifi cation of exposure rate of phenylalanine by second derivative spectrophotometry was used to determine the enzyme activity. In this case, AL showed better results than AC, since the activity of papain remained unchanged after 15 and 5 times, respectively