Physicochemical and mechanical properties of a new cold-set emulsion gel system and the effect of quinoa protein fortification

A new approach for soft and self-sustainable oil-in-water emulsion gel systems (EGs) preparation based on a formulation with olive oil, sodium alginate, citric acid, and calcium chloride, and the combination of high-speed homogenization and gelation induction by glucono-δ-lactone addition is presented. Also, the effect of EG protein fortification by the incorporation of quinoa concentrate (QC) and quinoa flour on the physicochemical and mechanical properties of these EGs upon storage at 4 °C was investigated. Despite soft and self-sustainable EGs (10 g/kg and 20 g/kg alginate, respectively) showed higher oil droplet size increment with total biopolymer concentration, these systems presented remarkable stability during 28 days. All fortified EGs showed higher fluid retention capacity (>99%), L*, a*, and lower b* values. After one day, EGs presented pHs ranging 4.1–4.3, and longer storage times promoted an increased acidity, to a less extent for QC-fortified-EGs. Lipid oxidation degree also increased during storage (from 30 to 150 μmol/L malonaldehyde), with no significant effects upon protein fortification. Protein fortification promoted higher gel strength in all self-sustainable EGs (from 3.5 N to almost 7 N), and especially after 14 days for soft-EGs. These EGs can be used in the food industry as fat replacers to formulate healthier products.Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; ArgentinaFil: Busti, Pablo Andres. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; ArgentinaFil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería del Rosario. Departamento de Investigación Institucional; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentin

Effect of isolation conditions on structural properties and surface behavior of soy-whey proteins

In this study, the impact of isolation conditions on structural and surface properties at the air/water interface of soy-whey proteins (SWP) was assessed. SWP were obtained by precipitation of soy-whey (at pH 4.5 or 8.0) with acetone or ammonium sulfate. Despite the fact that all SWP samples exhibited similar electrophoretic patterns, they showed different protein content (from 54.2 to 98.2% w/w). When precipitation was performed at pH 4.5, SWP samples evidenced a decrease of protein solubility (SP) and thermal stability, while the precipitation with acetone promoted the enrichment in polysaccharides and minerals. For all samples, intrinsic fluorescence, surface hydrophobicity and Fourier transform infrared (FTIR) studies revealed structural changes correlated to protein unfolding and aggregation processes. However, the surface behavior can be predicted from these studies mainly due to differences in surface hydrophobicity and the differential contribution of insoluble aggregates. The heating of SWP samples enhanced the surface activity, regardless of the pH of the raw material and the isolation method. These results can be useful as a reference research and as a starting point for industrial exploitation of proteins from soy wastewater.Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Física de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Instituto de Física de Rosario; ArgentinaFil: Sobral, Pablo Antonio. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas; ArgentinaFil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Física de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Instituto de Física de Rosario; ArgentinaFil: Palazolo, Gonzalo Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Wagner, Jorge Ricardo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentin

Effects of extraction pH of chia protein isolates on functional properties

The aim of this work was to study the effect of the extraction pH on the functional properties of chia protein isolates (CPI). Samples were named as CPI10 or CPI12, according to their extraction pH, 10 or 12, respectively. Functional properties were significantly modified by the extraction pH. Color properties revealed that CPI12 presented a lower L* (47.8 ± 0.9 for CPI10 and 30 ± 1 for CPI12). Besides, a higher b* value was obtained for CPI12 (7.0 ± 0.3 for CPI12 and 5.6 ± 0.7 for CPI10), as a result of a higher ash content. CPI12 showed a higher WAC probably due to a higher exposure of polar amino acids (4.4 ± 0.1 g/g and 6.0 ± 0.2 g/g), whereas CPI10 showed a higher ability to bind oil (7.1 ± 0.2 g/g and 6.1 ± 0.2 g/g for CPI10 and CPI12, respectively). CPI10 proved more appropriate as an emulsion stabilizer than CPI12, which could be due to its higher surface hydrophobicity, protein solubility and negative net charge. The d4,3 (μm) was 29.5 ± 0.4 and 20.4 ± 0.3 in emulsions stabilized with CPI12 and CPI10, respectively. Although both isolates underwent heat gelation, they exhibited a weak gel behavior. Overall, CPI10 may be more suitable for the food industry as a meat replacer or extender.Fil: López, Débora Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; ArgentinaFil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; ArgentinaFil: Busti, Pablo Andres. Universidad Nacional de Rosario; ArgentinaFil: Wagner, Jorge Ricardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes; ArgentinaFil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires"; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; ArgentinaFil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires"; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario; Argentin

Microstructural and textural characteristics of soy protein isolate and tara gum cold-set gels

Soy protein isolates (SPI) are capable of forming cold-set gels. This techno-functional property can be affected by the presence of tara gum (TG). Under certain conditions, these SPI/TG systems may also form water-in-water (W/W) emulsions. The aim of this study was to evaluate acid gels formed from soy protein isolates (SPI) and tara gum (TG) aqueous mixtures, and to find the conditions in which the W/W emulsions of SPI droplets dispersed in a TG continuous phase can be stabilized by SPI gelation as a strategy to prevent emulsion destabilization. Cold-set gels of SPI 0.3 g/L at different TG concentrations (0–0.05 g/L) showed different microstructures, a consequence of a different balance between gelation and segregative phase separation processes. SPI gels showed a homogenous and compact microstructure. When TG was present at 0.01 g/L and 0.02 g/L, the protein network was less interconnected, showing coarse-stranded and bicontinuous gels, respectively. At TG > 0.03 g/L, stable W/W emulsions were formed, revealing an abrupt decrease in gel firmness, a significant loss of fracture capacity, and a decrease in the water holding capacity. These findings may be used as a starting point for the application of these gelled systems as thickeners, texture modifiers, and coating materials for delivery of bioactive compounds.Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; ArgentinaFil: Bea, Lucas Leonardo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; ArgentinaFil: Hidalgo, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; ArgentinaFil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentin

Heat treatments of defatted soy flour: impact on protein structure, aggregation, and cold-set gelation properties

This study reveals that mild heat treatments of defatted soy flour promote Maillard reaction and modify its protein techno-functional properties such as solubility, aggregation, and cold-set gelation. Glycation was promoted by treatments of defatted soy flour (DSF) at 60 °C for 12, 24, and 48 h, with and without relative humidity control (RHC and WRHC, respectively) at 79%. All samples presented a significant increase of glycation extent (GE), reaching the highest value after 48 h at RHC. Despite all samples presented a similar protein denaturation degree, the increase in GE was accompanied by a decrease of antitryptic activity. Protein solubility (PS) of DSF remained constant for treated samples WRHC. However, PS decreased progressively with the treatment time at RHC. SDS-PAGE of soluble proteins revealed a positive relation between band intensities and PS. Despite sample dispersions showed a protein particle size increment with treatment time, further aggregation after heat-treatments at 100 °C produced a similar protein size distribution among samples. Rheological and microstructural studies of cold-set gels of samples obtained WRHC revealed no changes in the maximum elastic modulus (G’max) and a slight increase of its pore sizes. However, samples obtained with RHC showed cold-set gels with a progressive G’max decrease with the treatment time, which could be related to a coarser gel microstructure. In the more extreme condition, the sample obtained after 48 h at RHC showed a total loss of gelation capability. These results can be used to address the development of new tofu-like food products with different rheological properties.Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; ArgentinaFil: Palazolo, Gonzalo Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Wagner, Jorge Ricardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Risso, Patricia Hilda. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentin

Acid-induced aggregation and gelation of heat-treated chia proteins

This work studied for the first time the acid-induced aggregation and gelation of heat-treated chia protein isolates obtained by extraction at pH 10 or 12 (CPI10 and CPI12, respectively). The aggregation state of proteins was modified during acidification. The size of the aggregates was reduced for both samples when the pH decreased but below pH 4.5 further protein aggregation took place for CPI12. Gelation of CPI12 was completed after about 30 min of acidification with glucone-δ-lactone. By contrast, this period was not enough to reach a constant value in G′ for CPI10. When gelation was ensured, confocal laser scanning micrographs from those gels revealed a coarse and irregular structure with large pores (median size of diameters: 30 μm). Instead, micrographs from CPI12 cold gels showed a more regular and interconnected network, with smaller pores (median size of diameters: 9 μm). These differences are consistent with a higher elastic behaviour ((Formula presented.) = 13.6 ± 0.1 Pa).Fil: López, Débora Natalia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; ArgentinaFil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; ArgentinaFil: Busti, Pablo Andres. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; ArgentinaFil: Wagner, Jorge Ricardo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; ArgentinaFil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química y Física. Área Fisicoquímica; Argentina. Pontificia Universidad Católica Argentina "Santa María de los Buenos Aires". Facultad de Química e Ingeniería-Rosario; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario; Argentin

Caracterización fisicoquímica de proteínas de soja y evaluación de sus poropiedades funcionales

Los granos de soja pueden ser utilizados como una fuente de proteínas de elevada calidad, en forma de aislados, concentrados y harinas, los cuales tienen gran demanda debido a sus diversos usos potenciales, ya sea a nivel industrial como para la alimentación animal y humana. En la Argentina, la mayor cantidad de la soja producida se exporta y solo un porcentaje reducido se emplea en la elaboración de productos. Gracias a sus propiedades, los concentrados y los aislados proteicos de soja pueden ser usados como ingredientes multifuncionales en la formulación de alimentos. Por otra parte, los oligosacáridos y las fibras de soja también han demostrado presentar interesantes propiedades funcionales. Una alternativa para mejorar las propiedades funcionales de las proteínas alimentarias es la glicosilación de las mismas. La forma más simple es por medio de la reacción de Maillard. En el caso de proteínas de soja, se han publicado trabajos donde los ensayos de glicosilación se hicieron usando aislados proteicos de soja e hidratos de carbono no propios de la soja. El objetivo general de este trabajo de Tesis fue elaborar nuevos ingredientes funcionales compuestos por proteínas de reserva y/o de suero de soja con distintos grados de agregación y glicosilación, empleando los propios hidratos de carbono reductores presentes en las materias primas de partida, con vistas a ser empleados en alimentos con acidez y contenido salino variable. Para ello se obtuvieron harinas de soja con proteínas glicosiladas con los carbohidratos intrínsecos. Estas harinas fueron caracterizadas a través de la determinación del grado de glicosilación, grado de desnaturalización, agregación proteica y actividad antitríptica y ureásica. Además se evaluaron las propiedades funcionales de las muestras glicosiladas: solubilidad, agregación y gelación ácidas y poder emulsificante en dispersiones a pH neutro y ácido. El profundo conocimiento de la compleja relación entre los distintos componentes de una formulación alimentaria permite controlar y/o monitorear mejor la micro/nano estructura y, consecuentemente, manipular la textura de los alimentos procesados y formular nuevos productos con características diferenciadas. Para ello, la utilización de sistemas modelo es muy importante para predecir el comportamiento de sistemas más complejos. Es por ello que, en principio, se evaluó el proceso de agregación y gelación ácidas de aislados proteicos de soja (SPI) y de sus mezclas con aislados proteicos de suero de soja (WSP). El análisis del proceso de agregación ácida se realizó a partir de medidas espectrofotométricas y potenciométricas en el tiempo, una vez adicionada la glucono--lactona (GDL). La gelación ácida en sistemas concentrados fue evaluada a través de medidas reológicas y por microscopía. En todos los casos estudiados pudo observarse la existencia una primera etapa más lenta vinculada a un proceso de disociación de las partículas proteicas y/o un cambio conformacional, seguida por una segunda etapa más rápida de formación de los agregados que crecen en tamaño hasta formar una red o malla de gel. El grado de compactación de dicha malla o red fue máxima a los 25ºC, tanto para los sistemas diluidos como para los sistemas más concentrados. La temperatura estaría afectando al carácter elástico final de los geles a través de la competencia entre dos procesos que ocurren simultáneamente y que involucran a la velocidad de gelación y a las interacciones hidrofóbicas. La adición de WSP a los SPI indujo la asociación de las partículas proteicas, formando micropartículas de tamaño cada vez mayor a medida que aumenta la proporción de WSP, lo que condujo a un aumento de la velocidad de agregación inducida por la adición de GDL. Teniendo en cuenta que el WSP no agrega al disminuir el pH, la disminución del tiempo y el aumento del pH a los cuales comienza la agregación estaría vinculada con una disminución de la estabilidad electrostática de los SPI al interaccionar con el WSP. Esto trajo como consecuencia la formación de agregados y geles menos compactos. Por otra parte, la glicosilación de las harinas de soja se realizó utilizando como variables del tratamiento térmico el tiempo del mismo (12-48 h), la presencia o ausencia de 79% de humedad relativa y el estado inicial de la muestra (a partir de dispersiones acuosas con diferente estado de subdivisión inicial o a partir del tratamiento directo de la harina). Para analizar el grado de glicosilación se determinó el porcentaje de lisina glicosilada. También se determinó la solubilidad proteica en agua y en KOH 0,2% P/P. Se evaluó el grado de desnaturalización proteica por calorimetría diferencial de barrido (DSC) y se estudiaron cambios estructurales y/o conformacionales por espectroscopía infrarroja de transformada de Fourier (FTIR). Se hicieron estudios de electroforesis en geles de poliacrilamida en condiciones desnaturalizantes (SDS-PAGE), en medio reductor y no reductor para evaluar la presencia y naturaleza covalente de los agregados proteicos. Además, se determinó la actividad antitríptica y ureásica. Los resultados demostraron que la glicosilación de harinas de soja desgrasada usando los propios hidratos de carbono de soja fue factible. Si bien los tratamientos térmicos indujeron una pérdida de lisina, este aminoácido no es limitante en la harina de soja y, salvo en algunas excepciones, el contenido de lisina reactiva fue mayor al mínimo estipulado por el Código Alimentario Argentino. La glicosilación fue acompañada de la formación de agregados insolubles en agua e KOH 0,2% P/P, pérdida parcial de actividad ureasa y antitríptica y desnaturalización parcial del factor antitríptico de Kunitz. La espectroscopía FTIR permitió detectar cambios estructurales en las muestras por efecto del tratamiento térmico. Si bien el grado de agregación proteica, que limita las posibles aplicaciones tecnofuncionales, se podría minimizar a través de modificaciones en la temperatura, la humedad relativa y la relación proteínas/hidratos de carbono. Por otro lado, en las condiciones ensayadas, debería aplicarse un tratamiento térmico adicional por vía húmeda para permitir la inactivación adecuada del factor antitríptico de Kunitz. El estudio de la gelación ácida evidenció que las proteínas presentes en la harina de soja y glicosiladas con carbohidratos de origen no modificaron su estabilidad electrostática durante la formación de geles ácidos. Sin embargo, las muestras obtenidas por calentamiento de harina en seco en condiciones controladas de humedad presentaron cambios significativos en sus valores de módulo elástico al final del proceso de acidificación. A medida que aumentó el tiempo de tratamiento, mayor fue la pérdida del carácter elástico, llegando incluso a la pérdida total de la capacidad de formar un gel después de las 48 h de tratamiento previo. Estas muestras fueron las que presentaron el mayor grado de glicosilación, lo que produciría un aumento de la hidrofilicidad superficial y, por lo tanto, una disminución de las interacciones hidrofóbicas, conduciendo a la formación de geles cada vez más débiles. Además, la glicosilación produciría aumento en la estabilidad estérica residual del sistema coloidal inhibiendo la reestructuración y compactación de la red de gel. Por otro lado, a través del análisis de las imágenes digitales obtenidas por microscopía confocal de las dispersiones calentadas se observó una correlación positiva entre el tamaño medio de los agregados y la pérdida del carácter elástico final del gel ácido. Estos agregados proteicos no participarían en la red de gel, como se observa en las imágenes de los geles ácidos, presentándose un entramado del gel cada más abierto y discontinuo. Este mismo fenómeno contribuiría a explicar el comportamiento de mezclas SPI/WSP frente a la agregación y gelación ácidas. A medida que aumentó la proporción de WSP en la mezcla se formaron agregados de mayor tamaño, conduciendo a la formación de geles cada vez menos elásticos. Los resultados de SDS-PAGE corroboraron la presencia de los agregados de alto peso molecular, indicando una distribución de tamaños diferente y discreta para el caso de las muestras obtenidas en condiciones de humedad controlada (de mayor grado de glicosilación y agregación). Estos agregados de naturaleza covalente, demostraron ser incluso bastante estables en medio reductor. Las emulsiones preparadas a partir de dispersiones en medio ácido de harinas glicosiladas demostraron incrementar la estabilidad frente al cremado y la coalescencia, siempre y cuando exista una combinación entre el tratamiento térmico en condiciones de humedad relativa controlada y la homogeneización por alta presión de la dispersión. La presencia de agregados formados por glicoconjugados proteicos más pequeños en la dispersión permitió una mejor adsorción y acomodamiento en la interfase agua/aceite y una adecuada estabilización por repulsión estérica, que compensa la atracción hidrofóbica, evitando la coalescencia durante el almacenamiento estacionario. Este mecanismo de estabilización interfacial por repulsión estérica fue consistente con el fenómeno de Pickering, observado en emulsiones O/W estabilizadas con partículas insolubles y activas superficialmente. Estos resultados representan un punto de partida para la elaboración de nuevos ingredientes tecnofuncionales compuestos por proteínas de reserva y/o de suero de soja con distintos grados de glicosilación, empleando los propios hidratos de carbono presentes en las materias primas de partida. Se ha demostrado la existencia de procesos simultáneos de agregación y glicosilación que influyen significativamente sobre las propiedades reológicas y de textura de geles y las propiedades emulsificantes en medio ácido, que deben ser tenidos en cuenta para el diseño de un producto alimenticio con características organolépticas adecuadas. Los resultados obtenidos constituyen una base para futuras investigaciones y el desarrollo de productos alimenticios con características optimizadas utilizando a las proteínas de soja como ingredientes y/o aditivos.Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento Química-Física. Área Fisicoquímica. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina

Physicochemical and mechanical properties of a new cold-set emulsion gel system and the effect of quinoa protein fortification

A new approach for soft and self-sustainable oil-in-water emulsion gel systems (EGs) preparation based on a formulation with olive oil, sodium alginate, citric acid, and calcium chloride, and the combination of high-speed homogenization and gelation induction by glucono-δ-lactone addition is presented. Also, the effect of EG protein fortification by the incorporation of quinoa concentrate (QC) and quinoa flour on the physicochemical and mechanical properties of these EGs upon storage at 4 ◦C was investigated. Despite soft and self-sustainable EGs (10 g/kg and 20 g/kg alginate, respectively) showed higher oil droplet size increment with total biopolymer concentration, these systems presented remarkable stability during 28 days. All fortified EGs showed higher fluid retention capacity (>99%), L*, a*, and lower b* values. After one day, EGs presented pHs ranging 4.1–4.3, and longer storage times promoted an increased acidity, to a less extent for QC-fortified-EGs. Lipid oxidation degree also increased during storage (from 30 to 150 μmol/L malonaldehyde), with no significant effects upon protein fortification. Protein fortification promoted higher gel strength in all self-sustainable EGs (from 3.5 N to almost 7 N), and especially after 14 days for soft-EGs. These EGs can be used in the food industry as fat replacers to formulate healthier products.Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Argentina.Fil: Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias. Argentina.Fil:Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET). Argentina.Fil: Busti, Pablo Andrés. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Argentina.Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Argentina.Fil: Boeris, Valeria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET). Argentina.Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería Del Rosario. Argentina

Efecto de galactomananos sobre la microestructura de geles ácidos de aislados proteicos de soja (SPI)

La goma espina corona (GEC), extraída de la leguminosa Gleditsia amorphoides, tiene una relación manosa/galactosa igual a 2,5, similar a la de la goma guar (GG) y la goma garrofin (LBG). El objetivo fue comparar el efecto de estos galactomananos (GM) sobre la microestructura de geles ácidos de SPI inducidos por glucono--lactona (GDL). Previamente se evaluó la compatibilidad termodinámica de SPI y cada uno de los GM, encontrándose que las mezclas SPI/GEC presentaron separación de fases a concentraciones más altas que las mezclas SPI/GG y SPI/LBG. Los geles de SPI 3% y de su mezcla con los tres GM, en concentraciones de 0 a 0,5%, se obtuvieron por acidificación lenta de cada sistema proteico adicionando GDL. La microestructura de los geles se estudió a partir de las imágenes digitales obtenidas en un microscopio confocal Nikon Eclipse TE-2000-E utilizando rodamina B como marcador. El diámetro medio de los poros (DMP) se determinó con el programa Image J. En ausencia de GM, el DMP fue (57,90,2)m. Para los geles SPI/GG varió desde (95,80,2)m hasta (6382)m para 0,1% y 0,5% de GG respectivamente. Para geles SPI/LBG, varió desde (65,80,2)m hasta (279,30,8)m para 0,1% y 0,5% del GM. Para los geles SPI/GEC varió desde (67,80,2)m hasta (139,30,4)m para 0,1% y 0,5% de GEC. En conclusión, todos los GM aumentaron el DMP con el aumento de su concentración, en el orden GG>LGB>GEC. Esto se debe a una competencia entre el proceso de gelación proteica y el de separación de fases. A partir de una dada concentración de GM, más baja para GG y más alta para GEC, la velocidad de separación de fases predomina sobre la de formación del gel, disminuyendo la compactación del mismo, conduciendo a la formación de una red de gel menos interconectada y con poros cada vez más grandes.Fil: Wendeler, Luciano. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina.Fil: Palazolo, Gonzalo G. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos (LIFTA); Argentina.Fil: Palazolo, Gonzalo G. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina.Fil: Wagner, Jorge Ricardo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Investigación en Funcionalidad y Tecnología de Alimentos (LIFTA); Argentina.Fil: Wagner, Jorge Ricardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET); Argentina.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina.Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina

Evaluación de geles ácidos de aislados proteicos de lactosuero y de soja

El objetivo de este trabajo fue evaluar las propiedades reológicas, la textura y laestabilidad de geles ácidos de aislados proteicos del lactosuero bovino (WPI) yde soja (SPI) a diferentes temperaturas. También se evaluaron mezclas de SPIcon proteínas del suero de soja (WSP) con el objetivo de aumentar el valornutricional de estos geles. La gelación se indujo por acidificación lentaadicionando glucono-d-lactona(GDL) a las soluciones proteicas. Ensayos reológicos oscilatorios fueronutilizados para determinar las propiedades viscoelásticas de los sistemas. Seestimó el tiempo de gel (tgel) como el tiempo en que se igualan el móduloelástico (G?) y el módulo viscoso (G??). Se determinó el pH al tgel (pHgel) yel máximo valor de G? alcanzado (G?máx). Para la obtención de imágenesmicroscópicas se colocaron las muestras en placas y fueron observadas en unmicroscopio óptico con una cámara digital acoplada. Durante la formación degeles de WPI y SPI, el tgel disminuyó al incrementarse la temperatura, sincambios significativos en el pHgel. Para los geles de WPI, la elasticidad aumentócon la temperatura, pero a su vez hubo un aumento de la pérdida de elasticidaden el tiempo. Para evitar esta reversión se adicionó carboximetilcelulosa, lacual se adsorbe en la superficie proteica y estabiliza al gel. En el caso delos geles de SPI, la elasticidad fue mayor a menores temperaturas. Además losgeles no revirtieron y presentaron valores de G?máx tres veces superiores. Enel caso de las mezclas SPI/WSP, se observó que a medida que aumentó laproporción de WSP, disminuyó el grado de compactación, incrementándose eltamaño de los poros. En conclusión, se pueden obtener geles proteicos concaracterísticas estructurales diferentes controlando la velocidad de gelación(control de temperatura) y el tipo y proporción de cosoluto adicionado(carboximetilcelulosa, WSP), lo cual puede ser interés para la obtención deproductos alimenticios con características texturales diferenciadas.Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Sobral, Pablo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina.FIl: Wagner, Jorge Ricardo. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Física Rosario (IFIR-CONICET); Argentina.Fil: Risso, Patricia Hilda. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina