Gelificación de proteínas de caupí del Nordeste Argentino

El caupí (Vigna unguiculata) es una leguminosa perteneciente a la familia Fabaceae, cultivada en el nordeste argentino por pequeños y medianos productores. Se lo utiliza como abono verde, en sistemas rotativos con otros cultivos anuales o en plantaciones frutales, para aumentar o mantener la fertilidad del suelo. Además esta legumbre posee un elevado contenido de proteínas (24,3 a 27,1%) de buena calidad nutricional. El caupí se puede considerar como una fuente de proteína vegetal poco explotada que podría introducirse como alimento ya sea en forma de grano entero o de sus derivados.Los aislados proteicos de caupí (APC) pueden ser incorporados en la formulación de alimentos siempre que posean adecuadas propiedades funcionales. El objetivo general de esta tesis fue estudiar en profundidad la capacidad de gelificación de APC bajo distintas condiciones, de manera de obtener información que permita incorporar estas proteínas de alto valor nutricional en alimentos destinados al consumo humano.Se caracterizaron las propiedades fisicoquímicas y funcionales de las proteínas de dos APC (A8 y A10, llamados según su pH de extracción, pH 8,0 y pH 10,0 respectivamente) y se evaluó el efecto de tratamientos térmicos (TT) y tratamientos con altas presiones hidrostáticas (TAPH) sobre las mismas. La concentración proteica empleada durante los tratamientos en esta etapa del trabajo fue relativamente baja (1% p/p de proteína) para evitar una agregación masiva, coagulación o gelificación. Los TT aplicados fueron a 70 o 90 °C, variando el tiempo (5, 10 o 30 min). Los TAPH se aplicaron a 200, 400 o 600 MPa durante 5 min. Los aislados no tratados y tratados se liofilizaron y analizaron a través de SDS-PAGE, fluorescencia intrínseca, hidrofobicidad superficial, y propiedades térmicas, agrupadas como propiedades fisicoquímicas; solubilidad, capacidad de retención de agua (WHC), viscosidad aparente y concentración mínima de gelificación (LGC), agrupadas como propiedades funcionales. Además, se estudió in situ el efecto de APH sobre la estructura terciaria de las proteínas, realizando espectros de absorción en el UV y espectros de emisión de fluorescencia cuando las dispersiones proteicas se encontraban sometidas a APH.Las proteínas de caupí fueron sensibles a las distintas condiciones a las que estuvieron expuestas, desde la preparación de los APC hasta los tratamientos desnaturalizantes (TT o TAPH). El pequeño grado de desnaturalización que presentó A10 a causa del cambio de pH durante la extracción produjo diferencias significativas con respecto a A8 en varias propiedades, principalmente en la hidrofobicidad superficial y también en la sensibilidad a los TT y TAPH. Estos aislados presentaron semejantes propiedades de solubilidad, WHC y viscosidad aparente, pero se diferenciaron en su capacidad de gelificación, en que A10 mostró mayor capacidad que A8.Los TT y los TAPH indujeron cambios más drásticos en las propiedades fisicoquímicas y funcionales de A8 que en las de A10. La alta solubilidad en agua de los APC tanto antes como después de los tratamientos fue una característica destacable en el contexto de las proteínas vegetales. La solubilidad de A10 no cambió significativamente luego de los tratamientos y en muchas condiciones ensayadas fue mayor al 90%, en A8 se encontró el menor valor (72%) con el TT a 70 °C. Los TAPH fueron más eficientes que los TT para mejorar ciertas propiedades funcionales, como la LGC y la WHC de ambos aislados. Se estudió el proceso térmico de gelificación de los APC y el efecto del pre-tratamiento con altas presiones hidrostáticas (APH) y de la incorporación de calcio sobre el mismo. Se determinaron condiciones críticas de gelificación (concentración y temperatura) y se relacionó con las propiedades térmicas de las proteínas de los APC. Además se evaluó el efecto de la concentración proteica, la temperatura y velocidad de calentamiento y enfriamiento del TT sobre el comportamiento reológico.La capacidad de formar geles térmicos de los APC fue semejante a la de otras proteínas vegetales de reserva en términos de concentración crítica. Sin embargo, las proteínas de caupí presentaron una importante capacidad de establecer interacciones entre sí por lo que la gelificación térmica comenzó antes de que se alcanzara un alto grado de desnaturalización, lo que las diferenció de otras proteínas vegetales. Las propiedades reológicas de los geles obtenidos dependieron de la concentración proteica, la temperatura del TT y la velocidad de calentamiento y enfriamiento. A10 necesitó menor concentración que A8 para formar un gel. A las menores temperaturas (70 y 80 °C) A10 generó geles más elásticos que A8, mientras que a las temperaturas más altas (90 y 95 °C) las diferencias entre A8 y A10 se cancelaron, probablemente por el mayor grado de desnaturalización. Los valores de G´ al final del ciclo sugieren que en las condiciones estudiadas de concentración proteica y fuerza iónica se pueden obtener geles de APC con buenas características reológicas con tratamientos térmicos a 80 °C, una temperatura relativamente baja para la gelificación de proteínas vegetales. La matriz de los geles estuvo principalmente estabilizada por interacciones favorecidas por el enfriamiento como puentes de hidrógeno.El pre-tratamiento con APH a bajas concentraciones proteicas no favoreció la gelificación térmica, pero aumentó las interacciones entre las proteínas durante el calentamiento dando soluciones más viscoelásticas En cambio a altas concentraciones (a partir de 10,5% p/p) el pre-tratamiento con APH permitió obtener geles térmicos a menores temperaturas (50 o 60 °C dependiendo del nivel de presión utilizado). A partir de 90 °C, el fortalecimiento en A10 fue de gran magnitud solo a 400 MPa, mientras que en A8 no se detectaron cambios significativos con ningún valor de presión. En los geles obtenidos con pre-tratamiento con APH la contribución a G´ generada durante el enfriamiento fue menor que en los no pre-tratados. Esto sugiere que las APH permitieron aumentar la proporción de interacciones hidrofóbicas en los geles térmicos, probablemente por el aumento de la hidrofobicidad superficial generado por el TAPH.La presencia de calcio durante el proceso térmico de gelificación permitió obtener geles a menor concentración proteica pero con ciclos térmicos de altas temperaturas. Los iones calcio favorecieron el establecimiento de interacciones que no necesitan alto grado de desnaturalización (interacciones tipo iónicas dependientes de calcio), pero para alcanzar una matriz viscoelástica suficiente para formar un gel se requirió la desnaturalización proteica para establecer interacciones durante el calentamiento (del tipo hidrofóbicas). A bajas concentraciones (7,5% p/p) las diferencias entre A8 y A10 se cancelaron a temperaturas menores o iguales a 80 °C, a mayor temperatura (90 y 95 °C) las diferencias se evidenciaron.La selección de uno u otro aislado dependería de las características texturales que se deseen obtener y las temperaturas a las que se deba someter el producto alimenticio, la elección de A10 sería ventajosa en la preparación de alimentos en que se requiriera aplicar TT de baja intensidad.Finalmente se analizaron las características de dispersiones proteicas de A10 a diferentes concentraciones sometidas a TT o a TAPH, cada uno en dos niveles, 70 o 90 °C, y 400 o 600 MPa. Se evaluó el efecto de la concentración proteica y se caracterizaron los geles obtenidos. Además se estudió el efecto de la incorporación de calcio variando la concentración entre 0 y 40 mM trabajando con la menor concentración proteica (7,5% p/p).Se pudo lograr la formación de geles débiles de A10 a partir de 10,5% p/p con TT de 20 min a 70 °C y a partir de 9,0% p/p con TT de 20 min a 90 °C. Con ambas temperaturas de TT el aumento de la concentración proteica produjo geles térmicos más fuertes y duros con muy alta WHC, sin diferencias significativas en la dureza y WHC por el aumento de la temperatura. La gelificación por APH requirió mayor concentración proteica que la gelificación térmica (a partir de 13,5% p/p al aplicar 400 MPa y a partir de 12% p/p al aplicar 600 MPa). El efecto de la concentración proteica no se pudo evaluar ya que el rango de concentraciones empleado generó solo uno o dos geles auto-portantes. Las propiedades de los geles obtenidos por TAPH fueron función del nivel de presión utilizada. Los geles a 600 MPa presentaron dureza y viscoelasticidad semejante a la de los geles térmicos, mientras que los geles a 400 MPa fueron más débiles. Los geles obtenidos por APH presentaron una matriz proteica compacta y homogénea como los geles térmicos pero con predominio de interacciones puente de hidrógeno y menor cantidad de puentes disulfuro. Las diferencias entre los tipos de tratamientos para lograr la gelificación probablemente se debieron a los diferentes fenómenos de desnaturalización-agregación. En el caso de los TAPH la mayor concentración y proximidad entre las moléculas sería el factor clave para generar una matriz viscoelástica ordenada de gel. Tanto los geles térmicos como los obtenidos por TAPH exhibieron una excelente WHC (mayor al 95% cuando fue evaluada en condiciones muy enérgicas).La presencia de calcio estableció interacciones nuevas entre las proteínas de tipo iónicas dependientes de calcio, logrando gelificar las proteínas de A10 a menor concentración proteica (7,5% p/p) tanto por los TT como los TAPH. Estas nuevas interacciones proteína-proteína se dieron a costa de interacciones proteína-agua por lo que los geles obtenidos fueron de tipo particulados o agregados, con baja WHC y sinéresis espontánea. Este comportamiento dependió de la concentración de calcio y del nivel de temperatura o presión utilizado. Los geles térmicos con baja concentración de calcio (10 y 15 mM) presentaron características de geles tipo mixto, con matrices con estructuras de filamentos finos y de agregados, buen comportamiento reológico y buena WHC. En cambio los geles obtenidos por TAPH mejoran su comportamiento reológico a altas concentraciones de calcio (30 o 40 mM) pero mantuvieron una baja WHC. La incorporación de calcio varió la tonalidad marrón/ámbar de los geles de caupí a tonalidades blanquecina debido a la insolubilización proteica.Los resultados obtenidos en esta tesis permiten concluir que la capacidad de gelificación de APC es muy versátil ya que la aplicación de TT y TAPH (tanto durante la gelificación o como pre-tratamiento), así como la incorporación de calcio modificaron las propiedades de los geles obtenidos. Esto representa un punto de partida para expandir el uso de proteínas de caupí mediante el desarrollo de nuevos productos con características texturales definidas. De esta forma se contribuye con información para la actual búsqueda de proteínas vegetales que reemplacen las de origen animal, lo que conduciría a beneficios tanto ecológicos como para la salud humana.Fil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina. Autor

Rheological characterization of the thermal gelation of cowpea protein isolates: Effect of pretreatments with high hydrostatic pressure or calcium addition

Pretreatments with high hydrostatic pressure (HHP) or calcium addition were assessed for thermal gelation of two cowpea protein isolates (protein extraction at pHs 8.0, standard (A8) or 10.0, pH-shifting-modified (A10). Maximum temperature of thermal processing and protein concentration (PC) on rheological behavior during and after gelling process were evaluated for pretreated isolates. The main effects of pretreatments occurred during heating since the proportion of heat-induced interactions that stabilized the matrixes increased. Those effects were due to partial denaturation (induced by HHP) and increase in Td (induced by CaCl2). HHP allowed gelation at temperatures (50–70 °C) lower than denaturation temperature and the obtaining of stronger gels at the highest PC (10.5 or 12.0 g/100 g). Calcium addition allowed gelation at low PC, but higher temperatures (80–95 °C) were required. Despite both pretreatments, A10 retained its ability to gel at lower PC than A8. Pressurized A10-gels were stronger than A8-gels. Calcium-added A10-gels were stronger than A8-gels at low PC (up to 7.5 g/100 g) or at high temperatures (90–95 °C), but no differences were found at high PC or at low temperatures. Thus, calcium-addition canceled those differences between A8 and A10 at high PC and at low temperatures.Fil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina. École Nationale Vétérinaire, Agroalimentaire et de l'Alimentation; Francia. Centre National de la Recherche Scientifique; FranciaFil: de Llamballerie, Marie. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia. École Nationale Vétérinaire, Agroalimentaire et de l'Alimentation; Francia. Centre National de la Recherche Scientifique; FranciaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Speroni Aguirre, Francisco José. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentin

Reutilización de botellas de plástico en la localidad de Saladas

El proyecto de extensión “Construir reciclando”, financiado por la Secretaría de Políticas Universitarias fue realizado por alumnos del Profesorado en Ciencias Químicas y del Ambiente junto a docentes de la FaCENA - UNNE. El mismo estuvo destinado a crear una actitud comprometida con el medio ambiente. El reciclado es un tema que nos afecta a todos por igual. El medio ambiente, los recursos naturales y el ser humano con todas sus actividades están estrechamente relacionados y si alguno de estos componentes influye de manera positiva o negativa sobre el/los otro/s, todo el sistema va a notar ese cambio. Este trabajo se realizó con alumnos y docentes de la Escuela Técnica Dr. Juan Gregorio Pujol, de la localidad de Saladas de la provincia de Corrientes. Las actividades desarrolladas se orientaron hacia la elaboración de ladrillos ecológicos como así también a la confección de “puff ” a partir de botellas de plástico descartable.Fil: Giménez, Andrea F.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Sotelo Gasfrascoli, Lucía V.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Legizamón, Andrea M.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Coronel, Silvia C.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: López, Romina N.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Booth, Yanina M. R.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: López, Antonella E.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Lasala, César G.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Peyrano, Felicitas. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; ArgentinaFil: Vallejos, Margarita. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Chaves, María Guadalupe. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Acevedo, Belén Andrea. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste; Argentin

Reutilización de botellas de plástico en la localidad de Saladas

El proyecto de extensión “Construir reciclando”, financiado por la Secretaría de Políticas Universitarias fue realizado por alumnos del Profesorado en Ciencias Químicas y del Ambiente junto a docentes de la FaCENA - UNNE. El mismo estuvo destinado a crear una actitud comprometida con el medio ambiente. El reciclado es un tema que nos afecta a todos por igual. El medio ambiente, los recursos naturales y el ser humano con todas sus actividades están estrechamente relacionados y si alguno de estos componentes influye de manera positiva o negativa sobre el/los otro/s, todo el sistema va a notar ese cambio. Este trabajo se realizó con alumnos y docentes de la Escuela Técnica Dr. Juan Gregorio Pujol, de la localidad de Saladas de la provincia de Corrientes. Las actividades desarrolladas se orientaron hacia la elaboración de ladrillos ecológicos como así también a la confección de “puff ” a partir de botellas de plástico descartable.

Elaboración de bebida de caupí-arroz símil leche bovina: Optimización del proceso de preparación

Las bebidas a base de proteínas vegetales ganan popularidad debido a cambios de estilos de vida, interés por dietas alternativas y la necesidad de una producción sostenible de alimentos. Las principales semillas utilizadas son de soja, maní, almendra, arroz. Las bebidas a base de arroz contienen almidón y proteínas del grano, y aceite agregado. Comparadas con la leche bovina, contienen menor contenido de proteínas y mayor de carbohidratos. El caupí (Vigna unguiculata) se cultiva en el Nordeste Argentino y posee un elevado contenido de proteínas. El objetivo fue proponer y optimizar un proceso de preparación de una bebida vegetal símil leche a base de caupí y arroz con agregado de aceite de girasol. El proceso consistió en la obtención de un extracto proteico (EP) por solubilización alcalina de mezclas de harinas de caupí y arroz, que se emulsionó (por agitación y ultrasonido) con 1,5% de aceite de girasol y al que se agregó goma xántica (GX) como estabilizante. Se utilizó la metodología de superficie de respuesta aplicando un modelo central compuesto reducido (26 experimentos, 5 repeticiones del punto central) para evaluar 5 factores: proporción de harinas de caupí-arroz (70-30 a 100-0%); pH (8 a 12) y tiempo de extracción (30 a 120 min), además, se varió la proporción de EP (50 a 80%) y de GX (0 a 0,05%). La optimización buscó maximizar rendimiento (g bebida/100 g harina), maximizar contenido de solidos totales y apariencia general símil a una leche bovina (en términos de color (L* a* y b*) y viscosidad). También se evaluó la estabilidad física de la bebida evaluando la formación de cremado luego de almacenamiento y centrifugación. El análisis de los datos demostró que el incremento de la proporción de EP aumentó el contenido de solidos totales pero disminuyó el rendimiento de forma lineal. El pH de extracción afectó principalmente al color y estabilidad, sin aumentar significativamente el contenido de solidos totales o el rendimiento. Además, el tiempo y la concentración de GX no fueron factores significativos. La bebida con mayor deseabilidad (0,733) sería la que contenga 63% de EP, obtenido a partir de harina 100% caupí tratada a pH 10,4 por 30 min, sin agregado de GX, obteniendo un rendimiento de 379 g de leche cada 100 g de harina, un contenido de sólidos totales del 6,33% y color y viscosidad más próximos a los de una leche de vaca de igual tenor lipídico. Considerando que se quiere obtener una bebida a base de caupí y arroz, la mejor combinación predicha (deseabilidad de 0,613) se obtuvo con 67% de EP, obtenido de una mezcla 85-15% caupí-arroz tratada a pH 9,5 por 30 min, y 0,05% de GX. Futuros ensayos serán necesarios para confirmar las predicciones del modelo, determinar el aporte nutricional de las bebidas seleccionadas y evaluar si estas nuevas bebidas vegetales pueden ser una buena alternativa a la leche bovina.Fil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Speroni Francisco. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; ArgentinaXXI Congreso Latinoamericano y del Caribe de Ciencia y Tecnología de Alimentos y XVII Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de AlimentosBuenos AiresArgentinaAsociación Latinoamericana y del Caribe de Ciencia y Tecnología de AlimentosAsociación Argentina de Tecnólogos Alimentario

Capacidad de gelificación de almidones de caupí acetilados

En la actualidad, la tendencia es buscar fuentes no convencionales de almidón, a fin de ampliar su uso en la industria alimentaria. El caupí (Vigna unguiculata) es una leguminosa perteneciente a la familia Fabaceae, cultivada en el nordeste argentino (NEA) por pequeños y medianos productores y que posee un elevado contenido de hidratos de carbono (50-53%). La estructura nativa del almidón a veces resulta poco eficiente, ya que ciertas condiciones de los procesos tecnológicos, reducen su uso en aplicaciones industriales. Estas limitaciones se superan modificando la estructura nativa del almidón. El método químico de acetilación genera almidones cuyas características dependerán del grado de acetilación y del porcentaje de grupos acetilos. Una propiedad funcional importante del almidón es su capacidad de gelificación. El objetivo de este trabajo fue evaluar el tratamiento de acetilación sobre las propiedades de gelificación del almidón de caupí. Se trabajó con semillas de caupí, variedad Colorado provistas por la Estación Experimental Agropecuaria INTA-Corrientes. Se realizó la extracción del almidón y la acetilación con 10 g y 20 g de anhídrido acético por 100 g de almidón (C-10 y C-20, respectivamente). Se determinó el grado de sustitución (GS) y el porcentaje de acetilación (% Ac), la mínima capacidad de gelificación (MCG), las propiedades reológicas, las características de sinéresis y de textura de los almidones acetilados y del almidón sin acetilar (C-0). Las dos últimas propiedades se evaluaron durante el almacenamiento a 4 °C durante 7 días. El GS de los almidones acetilados fue de 0,070 ± 0,005 y 0,124 ± 0,002, representando un % Ac de 0,0183g /100 g y 0,3170g / 100g, respectivamente. La MCG fue del 6% para todas las muestras evaluadas. Si bien, todos los geles de almidones de caupí presentaron un comportamiento elástico, el gel de la muestra C-0 fue mayor en comparación a las muestras acetiladas. Los geles de mayor grado de acetilación presentaron menor exudación de agua (sinéresis) y no presentaron diferencias significativas (p ≤ 0,05) durante el almacenamiento durante 7 días a 4 °C. Los geles de caupí acetilados son menos duros que los geles obtenidos de C-0, manteniendo dicha característica durante el almacenamiento. Consideramos que estos datos serán útiles para poder introducir al almidón de caupí acetilado en la industria alimentaria a fin de modificar las propiedades de gelificación de ciertos alimentos.Fil: Trulls, Malena C.. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Química; ArgentinaFil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Acevedo, Belén Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaXXI Congreso Latinoamericano y del Caribe de Ciencia y Tecnología de Alimentos y XVII Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de AlimentosBuenos AiresArgentinaAsociación Latinoamericana y del Caribe de Ciencia y Tecnología de AlimentosAsociación Argentina de Tecnólogos Alimentario

Rheological characterization of the thermal gelation of cowpea protein isolates: effect of pretreatments with high hydrostatic pressure or calcium addition

Pretreatments with high hydrostatic pressure (HHP) or calcium addition were assessed for thermal gelation of two cowpea protein isolates (protein extraction at pHs 8.0, standard (A8) or 10.0, pH-shifting-modified (A10). Maximum temperature of thermal processing and protein concentration (PC) on rheological behavior during and after gelling process were evaluated for pretreated isolates. The main effects of pretreatments occurred during heating since the proportion of heat-induced interactions that stabilized the matrixes increased. Those effects were due to partial denaturation (induced by HHP) and increase in Td (induced by CaCl2). HHP allowed gelation at temperatures (50–70 °C) lower than denaturation temperature and the obtaining of stronger gels at the highest PC (10.5 or 12.0 g/100 g). Calcium addition allowed gelation at low PC, but higher temperatures (80–95 °C) were required. Despite both pretreatments, A10 retained its ability to gel at lower PC than A8. Pressurized A10-gels were stronger than A8-gels. Calcium-added A10-gels were stronger than A8-gels at low PC (up to 7.5 g/100 g) or at high temperatures (90–95 °C), but no differences were found at high PC or at low temperatures. Thus, calcium-addition canceled those differences between A8 and A10 at high PC and at low temperatures.Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimento

Efecto de la modificación estructural o incorporación de calcio en la gelificación térmica de aislados protecios de caupi

Cowpea (Vigna unguiculata) is cultivated in the North East of Argentina and has high protein content(24-27%). Knowledge and modification of the functional properties of their protein products canincrease their added value and their incorporation as an ingredient. Our aim was to modify the thermalgelation process of cowpea protein isolates (APC) changing factors which influence the protein-proteinand protein-water interactions: the initial proteins conformation (pH-shifting during protein extraction,A8 and A10); partial denaturation of protein with high hydrostatic pressure (APH) pretreatment; andcalcium (CaCl2) incorporation before thermal gelation.The pH-shifting improved the gelling ability since A10 had lower critical protein concentration (CPC) andhigher values of G? than A8 a each protein concentration (ConcProt). APH pretreatment made cowpeaproteins more dependent on ConcProt for gel formation: increased CPC; at low ConcProt the gels wereweaker and with higher contribution of hydrogen bonds; at high ConcProt the gels were stronger andwith less contribution of hydrogen bonds than the samples not pre-treated.Fil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: De Lamballerie, M.. Universite de Nantes; FranciaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Speroni, Francisco. Universidad Nacional de La Plata; ArgentinaVII Congreso Internacional de Ciencia y Tecnología de AlimentosCordobaArgentinaConsejo Federal de InversionesProvincia de Córdoba. Ministerio de Ciencia y Tecnologí

Physicochemical and functional properties of cowpea protein isolates treated with temperature or high hydrostatic pressure

The effect of thermal (TT, 70 and 90 °C) and high hydrostatic pressure (HHPTs, 200, 400 and 600MPa) treatments on physicochemical and functional properties of cowpea protein isolates (CPIs) extracted at pH 8.0 (A8) and pH 10.0 (A10)was analyzed. The pH of protein extraction affected some physicochemical properties (surface hydrophobicity (Ho) and denaturation temperature),without affecting the functional properties. Treatments led to the formation of soluble protein aggregates stabilized by disulfide bonds, especially with TT at 90 °C. TT and HHPTs shifted the wavelengths of maximum emission to red and to blue, respectively. All treatments induced unfolding and denaturation. HHPTs was more efficient than TT to enhance gelation andwater holding capacities. Interestingly, treated and untreated CPIs exhibited high values of solubility (72?97%). TT and HHPT induced greater changes in physicochemical and functional properties of A8 than in those of A10. Remarkably, functional properties were improved from the less energetic treatments (70 °C, 200 MPa). Industrial relevance: The comparison between treatments (one traditional and one corresponding to an emerging technology) gives information about the possibility of obtaining modified proteins for different functional purposes. The modified cowpea protein isolates may be used in beverages because of high solubility, in dessertsbecause of gel formation capacity and/or as additives in other foodstuff because of improved water holding capacity. This knowledge would increase the added value of a local production currently marketed without processing.Fil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; ArgentinaFil: Speroni Aguirre, Francisco José. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; ArgentinaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentin

Calorimetric Study of Cowpea Protein Isolates. Effect of Calcium and High Hydrostatic Pressure

The thermal properties of cowpea protein isolates (CPI) were studied by differential scanning calorimetry under the influence of various conditions. An increase in the pH of protein extraction, from 8.0 to 10.0, during CPI preparation promoted a partial denaturation of cowpea proteins. Increases in enthalpy change of denaturation (ΔH) and temperature of denaturation (Td) were detected with increasing protein concentration from 7.5 to 10.5% (w/w). This behavior suggests that denaturation involves a first step of dissociation of protein aggregates. Calcium induced thermal stabilization in cowpea proteins, the increase in Td was ca. 0.3 °C/mM for protein dispersions of 7.5% (w/w) for 0 to 40 mM CaCl2. High hydrostatic pressure (HHP) induced denaturation in CPI in a pressure level dependent manner. The presence of calcium protected cowpea proteins towards HHP-induced denaturation when pressure level was 400 MPa, but not when it was 600 MPa. Thermal properties of cowpea protein isolates were very sensitive to processing conditions, these behaviors would have implications in processing of CPI-containing foodstuff.Fil: Peyrano, Felicitas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina. Genie Des Procedes - Environnement - Agro-alimentaire. Genie Des Procedes - Environnement - Agro-alimentaire Sede Oniris; FranciaFil: Lamballerie, Marie de. Genie Des Procedes - Environnement - Agro-alimentaire. Genie Des Procedes - Environnement - Agro-alimentaire Sede Oniris; FranciaFil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; ArgentinaFil: Speroni Aguirre, Francisco José. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentin