De regimine principum ad regem Cypri

Ms. il·luminatTítol obtingut de la rúbrica (f. 2r)Col·lació: Vitel·la, f. i (pergamí actual) + 163 (f. 1 i 163 en blanc) + i (pergamí actual) ; foliació moderna a llapis ; reclams verticals cada huit fullsComposició: Escrit a línia tirada a 22 líniesEscriptura: Humanística antiqua. Notes marginals de la misma màDecoració: Preciosa orla miniada en or i colors, amb emblemes, "putti" i sant Tomás sostenint amb la mà dreta escut dels monarques napolitans i en l'esquerra altre de la família Sforza amb àguiles i serps, de la boca de les quals ix home roig, contraquarterades; miniatura representant al monarca assegut en el seu tron, amb globus i espasa o ceptre; caplletres miniades en or i colors; títols i diversos paràgrafs en roig. Les miniatures han estat atribuïdes a Jacopo da Fabriano (De Marinis)Enquadernació: PergamíOrigen: Escrit a Itàlia, ca. 1486 (De Marinis)Signatura anterior: Ms. 846Signatura actual: València, Universitat de València. Biblioteca Històrica, BH Ms. 840Catalogat des del manuscrit original. Lectura i identificació de textos pel Prof. Francisco M. Gimeno Blay; bibliografia, documentació i normalització per M. Cruz Cabeza Sánchez-Albornoz i Silvia Villaplana TraverEl còdex transcriu l'obra "De regno ad regem Cypri" de sant Tomàs d'Aquino, qui escriví fins el capítol quart del llibre segon, on començà a escriure Ptolemeu de Lucca, qui la finalitzà. Segons De Marinis aquest manuscrit fou realitzat per a Isabel d'Aragó, filla d'Alfons, duc de Calàbria, i d'Hipòlita Maria Sforza, abans de les seues noces amb el duc de Milà Gian Galeazzo Sforza1. f. 2r-33v: "[rúbr.] Beati Thomae de Aquino Ad regem Cypri de rege et regno liber primus. [text] Cogitanti mihi quid offerrem regiæ celsitudini ... de quib[us] per singula diligentius tractare oportet. [rúbr.] De rege et regno liber primus finit"2. f. 34r- 35r: "[rúbr.] Secundi libri capitula"3. f. 35r-64v: "[rúbr.] Qualiter ad regem p[er]tinet instituere civitate[m] vel castra ad gloriam consequenda[m] [et] q[uo]d eligere debet ad haec loca temp[er]ata [et] postea subiungit quae co[m]moda ex hoc regna consequunt[ur] et quae inco[m]moda de contrario. Cap[itulu]m p[r]imu[m]. [text] Primum igit[ur] praecipue oportet exponere regis officium ... ad regimen cuiuscumq[ue] dominii sed precipue regalis in hoc libro in tantum sint dicta"4. f. 64v-65v: "[rúbr.] Capitula tertii libri"5. f. 66r-109v: [rúbr.] Quod consyderatur et probatur omne divinum esse a Deo consyderata natura entis. Capitulum p[r]imum. [text] Et quia cor regis in manu Dei quocunque voluerit inclinabis illud ... ut philosophi et historie tradunt scriptores"6. f. 109v-111r: "[rúbr.] Capitula libri quarti ... Beati Thomae de Aquino liber tertius De rege [et] regno finit"7. f. 111r-162v: "[rúbr.] Eiusdem liber quartus incipit. ; [f. 111v] In p[ri]mo capitulo agit[ur] de differentia inter principatum regni [et] principatum politicum quem dividit in duos. [text] Constitues eos principes sup[er] omnem terram memores erunt ... quia hoc est impedire intellectum discentis, [et] est contra normam docentis"Llat

Interactions between the plasma membrane and the antimicrobial peptide HP (2-20) and its analogues derived from Helicobacter pylori

HP (2-20), a 19-residue peptide derived from the N-terminus of Helicobacter pylori ribosomal protein L1, has antimicrobial activity but is not cytotoxic to human erythrocytes. We synthesized several peptide analogues to investigate the effects of substitutions on structure and antimicrobial activity. Replacement of Gln(16) and Asp(18) with tryptophan [anal-3 (analogue-3)] caused a dramatic increase in lytic activities against bacteria and fungi. By contrast, a decrease in amphiphilicity caused by replacement of Phe(5) or Leu(11) with serine was accompanied by a reduction in antimicrobial activity. Analysis of the tertiary structures of the peptides in SDS micelles by NMR spectroscopy revealed that they have a well-defined α-helical structure. Among the analogues, anal-3 has the longest α-helix, from Val(4) to Trp(18). The enhanced hydrophobicity and increased α-helicity results in enhanced antimicrobial activity in anal-3 without an increase in haemolytic activity. Fluorescence experiments proved that the bacterial-cell selectivity of the anal-3 peptide is due to its high binding affinity for negatively charged phospholipids in bacterial cells. Results showing the effect of spin-labels on the NMR spectra indicated that the side chains in the hydrophobic phase of the amphiphilic α-helix are buried on the surface of the micelle and the tryptophan indole ring is anchored in the membrane surface. Because anal-3 shows high selectivity towards bacterial and fungal cells, it may provide an avenue for the development of new antibiotics