15 research outputs found
Detection of membrane fission in single Bacillus subtilis cells during endospore formation with high temporal resolution
- Publication venue
- Cell Press
- Publication date
- 21/06/2024
- Field of study
Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy (4th edition)
- Author
- A. -G. Wu
- A. C. Ma
- A. K. Au
- Abdel-Aziz A. K.
- Abdelfatah S.
- Abdellatif M.
- Abdoli A.
- Abel S.
- Abeliovich H.
- Abildgaard M. H.
- Abudu Y. P.
- Acevedo-Arozena A.
- Adamopoulos I. E.
- Adeli K.
- Adolph T. E.
- Adornetto A.
- Aflaki E.
- Agam G.
- Agarwal A.
- Aggarwal B. B.
- Agnello M.
- Agostinis P.
- Agrewala J. N.
- Agrotis A.
- Aguilar P. V.
- Ahmad S. T.
- Ahmed Z. M.
- Ahumada-Castro U.
- Aits S.
- Aizawa S.
- Akkoc Y.
- Akoumianaki T.
- Akpinar H. A.
- Al-Abd A. M.
- Al-Akra L.
- Al-Gharaibeh A.
- Alaoui-Jamali M. A.
- Alberti S.
- Alcocer-Gomez E.
- Alessandri C.
- Ali M.
- Alim Al-Bari M. A.
- Aliwaini S.
- Alizadeh J.
- Almacellas E.
- Almasan A.
- Alonso A.
- Alonso G. D.
- Altan-Bonnet N.
- Altieri D. C.
- Alvarez E. M. C.
- Alves da Costa C.
- Alves S.
- Alzaharna M. M.
- Amadio M.
- Amantini C.
- Amaral C.
- Ambrosio S.
- Amer A. O.
- Ammanathan V.
- An Z.
- Andersen S. U.
- Andrabi S. A.
- Andrade-Silva M.
- Andres A. M.
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- Ann D.
- Anozie U. C.
- Ansari M. Y.
- Antas P.
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- Anwar T.
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- Apostolova N.
- Araki T.
- Araki Y.
- Arasaki K.
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- Araya J.
- Arden C.
- Arevalo M. -A.
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- Arias E.
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- Arnaune-Pelloquin L.
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- Arroyo D. S.
- Arsov I.
- Artero R.
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- Aveleira C. A.
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- Azzopardi M.
- B. C. B. Ko
- Baba M.
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- Bae O. -N.
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- Baek S. -H.
- Baek S. H.
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- Bai H.
- Bai J.
- Bai X.
- Bai Y.
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- Banerjee S.
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- Barreto G. E.
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- Bast R. C.
- Basu A.
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- Blomgren K.
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- Botas J.
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- Boulton M. E.
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- Byrd A.
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- Caldwell K. A.
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- Cardenas L.
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- Carleton G.
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- Carneiro L. A.
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- Carrier L.
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- Casas J.
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- Castillo K.
- Castillo-Lluva S.
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- Castori M.
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- Cerutti J. M.
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- Chakrabarti O.
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- Chakraborty T.
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- Chan E. Y. W.
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- Chan H. H.
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- Chen L.
- Chen L. L.
- Chen M.
- Chen M. -K.
- Chen N.
- Chen Q.
- Chen R. -H.
- Chen S.
- Chen W.
- Chen W.
- Chen X.
- Chen X. -M.
- Chen X. -W.
- Chen Y.
- Chen Y.
- Chen Y.
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- Chen Y. -J.
- Chen Y. -Q.
- Chen Z.
- Chen Z.
- Chen Z.
- Chen Z. -H.
- Chen Z. J.
- Chen Z. S.
- Cheng H.
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- Cheng W.
- Cheng X.
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- Cheng Y.
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- Cirak S.
- Cirone M.
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- Clementi E.
- Coccia E. M.
- Codogno P.
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- Cohen M. M.
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- Colbert R. A.
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- Colic M.
- Coll N. S.
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- Colombo M. I.
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- Corasaniti M. T.
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- Cortese K.
- Costa M. D. C.
- Costantino S.
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- Cui B.
- Cui J.
- Cui Y.
- Cui Y.
- Culetto E.
- Cumino A. C.
- Cybulsky A. V.
- Czaja M. J.
- Czuczwar S. J.
- D'Adamo S.
- D'Amelio M.
- D'Arcangelo D.
- D'Lugos A. C.
- D'Orazi G.
- D. -Q. Li
- da Silva J. A.
- Dafsari H. S.
- Dagda R. K.
- Dagdas Y.
- Daglia M.
- Dai X.
- Dai Y.
- Dai Y.
- Dal Col J.
- Dalhaimer P.
- Dalla Valle L.
- Dallenga T.
- Dalmasso G.
- Damme M.
- Dando I.
- Dantuma N. P.
- Darling A. L.
- Das H.
- Dasarathy S.
- Dasari S. K.
- Dash S.
- Daumke O.
- Dauphinee A. N.
- Davies J. S.
- Davila V. A.
- Davis R. J.
- Davis T.
- Dayalan Naidu S.
- De Amicis F.
- De Bosscher K.
- De Felice F.
- De Franceschi L.
- De Leonibus C.
- de Mattos Barbosa M. G.
- De Meyer G. R. Y.
- De Milito A.
- De Nunzio C.
- De Palma C.
- De Santi M.
- De Virgilio C.
- De Zio D.
- Debnath J.
- Debosch B. J.
- Decuypere J. -P.
- Deehan M. A.
- Deflorian G.
- Degregori J.
- Dehay B.
- Del Rio G.
- Delaney J. R.
- Delbridge L. M. D.
- Delorme-Axford E.
- Delpino M. V.
- Demarchi F.
- Dembitz V.
- Demers N. D.
- Deng H.
- Deng Z.
- Dengjel J.
- Dent P.
- Denton D.
- Depamphilis M. L.
- Der C. J.
- Deretic V.
- Descoteaux A.
- Devis L.
- Devkota S.
- Devuyst O.
- Dewson G.
- Dharmasivam M.
- Dhiman R.
- di Bernardo D.
- Di Cristina M.
- Di Domenico F.
- Di Fazio P.
- Di Fonzo A.
- Di Guardo G.
- Di Guglielmo G. M.
- Di Leo L.
- Di Malta C.
- Di Nardo A.
- Di Rienzo M.
- Di Sano F.
- Diallinas G.
- Diao J.
- Diaz-Araya G.
- Diaz-Laviada I.
- Dickinson J. M.
- Diederich M.
- Dieude M.
- Dikic I.
- Ding S.
- Ding W. -X.
- Dini L.
- Dinic J.
- Dinic M.
- Dinkova-Kostova A. T.
- Dionne M. S.
- Distler J. H. W.
- Diwan A.
- Dixon I. M. C.
- Djavaheri-Mergny M.
- Dobrinski I.
- Dobrovinskaya O.
- Dobrowolski R.
- Dobson R. C. J.
- Dokic J.
- Dokmeci Emre S.
- Donadelli M.
- Dong B.
- Dong X.
- Dong X. C.
- Dong Z.
- Dorn II G. W.
- Dotsch V.
- Dou H.
- Dou J.
- Dowaidar M.
- Dridi S.
- Drucker L.
- du Toit A.
- Du A.
- Du C.
- Du G.
- Duan S. -B.
- Duan X.
- Duarte S. P.
- Dubrovska A.
- Dunlop E. A.
- Dupont N.
- Duran R. V.
- Dwarakanath B. S.
- Dyshlovoy S. A.
- E. -K. Jo
- E. A. Ho
- Ebrahimi-Fakhari D.
- Eckhart L.
- Edelstein C. L.
- Efferth T.
- Eftekharpour E.
- Eichinger L.
- Eid N.
- Eisenberg T.
- Eissa N. T.
- Eissa S.
- Ejarque M.
- El Andaloussi A.
- El-Hage N.
- El-Naggar S.
- El-Shafey E. S.
- Eleuteri A. M.
- Elgendy M.
- Eliopoulos A. G.
- Elizalde M. M.
- Elks P. M.
- Elsasser H. -P.
- Elsherbiny E. S.
- Emerling B. M.
- Emre N. C. T.
- Eng C. H.
- Engedal N.
- Engelbrecht A. -M.
- Engelsen A. S. T.
- Enserink J. M.
- Escalante R.
- Esclatine A.
- Escobar-Henriques M.
- Eskelinen E. -L.
- Espert L.
- Eusebio M. -O.
- Fabrias G.
- Fabrizi C.
- Facchiano A.
- Facchiano F.
- Fadeel B.
- Fader C.
- Faesen A. C.
- Fairlie W. D.
- Falco A.
- Falkenburger B. H.
- Fan D.
- Fan J.
- Fan Y.
- Fang E. F.
- Fang Y.
- Fang Y.
- Fanto M.
- Farfel-Becker T.
- Faure M.
- Fazeli G.
- Fedele A. O.
- Feldman A. M.
- Feng D.
- Feng J.
- Feng L.
- Feng W.
- Feng Y.
- Feng Y.
- Fenz Araujo T.
- Ferguson T. A.
- Fernandez A. F.
- Fernandez-Checa J. C.
- Fernandez-Veledo S.
- Fernie A. R.
- Ferrante A. W.
- Ferraresi A.
- Ferrari M. F.
- Ferreira J. C. B.
- Ferro-Novick S.
- Figueras A.
- Filadi R.
- Filigheddu N.
- Filippi-Chiela E.
- Filomeni G.
- Fimia G. M.
- Fineschi V.
- Finetti F.
- Finkbeiner S.
- Fisher E. A.
- Fisher P. B.
- Flamigni F.
- Fliesler S. J.
- Flo T. H.
- Florance I.
- Florey O.
- Florio T.
- Fodor E.
- Follo C.
- Fon E. A.
- Forlino A.
- Fornai F.
- Fortini P.
- Fracassi A.
- Fraldi A.
- Franco B.
- Franco R.
- Franconi F.
- Frankel L. B.
- Friedman S. L.
- Frohlich L. F.
- Fruhbeck G.
- Fuentes J. M.
- Fujiki Y.
- Fujita N.
- Fujiwara Y.
- Fukuda M.
- Fulda S.
- Furic L.
- Furuya N.
- Fusco C.
- G. T. Oh
- Gack M. U.
- Gaffke L.
- Galadari S.
- Galasso A.
- Galindo M. F.
- Gallolu Kankanamalage S.
- Galluzzi L.
- Galy V.
- Gammoh N.
- Gan B.
- Ganley I. G.
- Gao F.
- Gao H.
- Gao M.
- Gao P.
- Gao S. -J.
- Gao W.
- Gao X.
- Garcera A.
- Garcia M. N.
- Garcia V. E.
- Garcia-Del Portillo F.
- Garcia-Escudero V.
- Garcia-Garcia A.
- Garcia-Macia M.
- Garcia-Moreno D.
- Garcia-Ruiz C.
- Garcia-Sanz P.
- Garg A. D.
- Gargini R.
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- Gassen N. C.
- Gatica D.
- Ge L.
- Ge W.
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- Gelfi C.
- Genschik P.
- Gentle I. E.
- Gerbino V.
- Gerhardt C.
- Germain K.
- Germain M.
- Gewirtz D. A.
- Ghasemipour Afshar E.
- Ghavami S.
- Ghigo A.
- Ghosh M.
- Giamas G.
- Giampietri C.
- Giatromanolaki A.
- Gibson G. E.
- Gibson S. B.
- Ginet V.
- Giniger E.
- Giorgi C.
- Girao H.
- Girardin S. E.
- Giridharan M.
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- Giuriato S.
- Giustiniani J.
- Gluschko A.
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- Goginashvili A.
- Golab J.
- Goldstone D. C.
- Golebiewska A.
- Gomes L. R.
- Gomez R.
- Gomez-Puerto M. C.
- Gomez-Sanchez R.
- Gomez-Sintes R.
- Gong Q.
- Goni F. M.
- Gonzalez-Gallego J.
- Gonzalez-Hernandez T.
- Gonzalez-Polo R. A.
- Gonzalez-Reyes J. A.
- Gonzalez-Rodriguez P.
- Goping I. S.
- Gorbatyuk M. S.
- Gorbunov N. V.
- Gorgulu K.
- Gorojod R. M.
- Gorski S. M.
- Goruppi S.
- Gotor C.
- Gottlieb R. A.
- Gozes I.
- Gozuacik D.
- Graef M.
- Graler M. H.
- Granatiero V.
- Grasso D.
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- Green D. R.
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- Gros F.
- Grose C.
- Gross A. S.
- Gruber F.
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- Guerri C.
- Guha P.
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- Guo C.
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- Guo L. -W.
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- Gupta S. K.
- Gupta V.
- Gupta V. B.
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- H. -N. Du
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- Haapasalo A.
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- Hac A.
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- Hafren A. J.
- Haidar M.
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- Hallden G.
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- Hamann A.
- Hamasaki M.
- Han W.
- Hansen M.
- Hanson P. I.
- Hao Z.
- Harada M.
- Harhaji-Trajkovic L.
- Hariharan N.
- Haroon N.
- Harris J.
- Hasegawa T.
- Hasima Nagoor N.
- Haspel J. A.
- Haucke V.
- Hawkins W. D.
- Hay B. A.
- Haynes C. M.
- Hayrabedyan S. B.
- Hays T. S.
- He C.
- He Q.
- Heakal Y.
- Heberle A. M.
- Hejtmancik J. F.
- Helgason G. V.
- Henkel V.
- Herb M.
- Hergovich A.
- Herman-Antosiewicz A.
- Hernandez A.
- Hernandez C.
- Hernandez-Diaz S.
- Hernandez-Gea V.
- Herpin A.
- Herreros J.
- Hervas J. H.
- Hesselson D.
- Hetz C.
- Heussler V. T.
- Higuchi Y.
- Hilfiker S.
- Hill J. A.
- Hlavacek W. S.
- Hobbs G. A.
- Hochstrasser M.
- Hoet P. H. M.
- Hofius D.
- Hofman P.
- Hohn A.
- Holmberg C. I.
- Hombrebueno J. R.
- Hooper L. V.
- Hoppe T.
- Horos R.
- Hoshida Y.
- Hsin I. -L.
- Hsu H. -Y.
- Hu B.
- Hu D.
- Hu R.
- Hu W.
- Hua F.
- Hua J.
- Hua Y.
- Huan C.
- Huang C.
- Huang C.
- Huang C.
- Huang C.
- Huang H.
- Huang K.
- Huang M. L. H.
- Huang R.
- Huang S.
- Huang T.
- Huang X.
- Huang Y. J.
- Huber T. B.
- Hubert V.
- Hubner C. A.
- Hughes S. M.
- Hughes W. E.
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- Roberts H. C.
- Roberts L. D.
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- Rocchi S.
- Rodney G. G.
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- Romeo-Guitart D.
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- Romero M.
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- Publication venue
- 'Informa UK Limited'
- Publication date
- 01/01/2021
- Field of study
Guidelines for the use and interpretation of assays for monitoring autophagy (4th edition)1.
- Author
- Abdel-Aziz AK
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- Banerjee S
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- Ănal G
- ĂstĂŒn S
- ÄoliÄ M
- ÄokiÄ J
- Ćœerovnik E
- Publication venue
- 'Informa UK Limited'
- Publication date
- 01/01/2021
- Field of study
In 2008, we published the first set of guidelines for standardizing research in autophagy. Since then, this topic has received increasing attention, and many scientists have entered the field. Our knowledge base and relevant new technologies have also been expanding. Thus, it is important to formulate on a regular basis updated guidelines for monitoring autophagy in different organisms. Despite numerous reviews, there continues to be confusion regarding acceptable methods to evaluate autophagy, especially in multicellular eukaryotes. Here, we present a set of guidelines for investigators to select and interpret methods to examine autophagy and related processes, and for reviewers to provide realistic and reasonable critiques of reports that are focused on these processes. These guidelines are not meant to be a dogmatic set of rules, because the appropriateness of any assay largely depends on the question being asked and the system being used. Moreover, no individual assay is perfect for every situation, calling for the use of multiple techniques to properly monitor autophagy in each experimental setting. Finally, several core components of the autophagy machinery have been implicated in distinct autophagic processes (canonical and noncanonical autophagy), implying that genetic approaches to block autophagy should rely on targeting two or more autophagy-related genes that ideally participate in distinct steps of the pathway. Along similar lines, because multiple proteins involved in autophagy also regulate other cellular pathways including apoptosis, not all of them can be used as a specific marker for bona fide autophagic responses. Here, we critically discuss current methods of assessing autophagy and the information they can, or cannot, provide. Our ultimate goal is to encourage intellectual and technical innovation in the field
Minimalist Model Systems Reveal Similarities and Differences between Membrane Interaction Modes of MCL1 and BAK
- Publication venue
- 'American Society for Biochemistry & Molecular Biology (ASBMB)'
- Publication date
- 18/05/2015
- Field of study
Proteins belonging to the BCL2 family are key modulators of apoptosis that establish a complex network of interactions among themselves and with other cellular factors to regulate cell fate. It is well established that mitochondrial membranes are the main locus of action of all BCL2 family proteins, but it is difficult to obtain a precise view of how BCL2 family members operate at the native mitochondrial membrane environment during apoptosis. Here, we used minimalist model systems and multiple fluorescence-based techniques to examine selected membrane activities of MCL1 and BAK under apoptotic-like conditions. We show that three distinct apoptosis-related factors (i.e. the BCL2 homology 3 ligand cBID, the mitochondrion-specific lipid cardiolipin, and membrane geometrical curvature) all promote membrane association of BCL2-like structural folds belonging to both MCL1 and BAK. However, at the same time, the two proteins exhibited distinguishing features in their membrane association modes under apoptotic-like conditions. In addition, scanning fluorescence cross-correlation spectroscopy and FRET measurements revealed that the BCL2-like structural fold of MCL1, but not that of BAK, forms stable heterodimeric complexes with cBID in a manner adjustable by membrane cardiolipin content and curvature degree. Our results add significantly to a growing body of evidence indicating that the mitochondrial membrane environment plays a complex and active role in the mode of action of BCL2 family proteins
Proapoptotic Bax and Bak Proteins Form Stable Protein-permeable Pores of Tunable Size
- Publication venue
- 'American Society for Biochemistry & Molecular Biology (ASBMB)'
- Publication date
- 01/01/2013
- Field of study
The Bcl-2 proapoptotic proteins Bax and Bak mediate the permeabilization of the mitochondrial outer membrane during apoptosis. Current models consider that Bax and Bak form pores at the mitochondrial outer membrane that are responsible for the release of cytochrome c and other larger mitochondrial apoptotic factors (i.e. Smac/DIABLO, AIF, and endoglycosidase G). However, the properties and nature of Bax/Bak apoptotic pores remain enigmatic. Here, we performed a detailed analysis of the membrane permeabilizing activity of Bax and Bak at the single vesicle level. We directly visualized that cBid-activated Bax and BakÎC21 can form membrane pores large enough to release not only cytochrome c, but also allophycocyanine, a protein of 104 kDa. Interestingly, the size of Bax and BakÎC21 pores is not constant, as typically observed in purely proteinaceous channels, but evolves with time and depends on protein concentration. We found that Bax and BakÎC21 formed long-lived pores, whose areas changed with the amount of Bax/BakÎC21 but not with cardiolipin concentration. Altogether, our results demonstrate that Bax and BakÎC21 follow similar mechanisms of membrane permeabilization characterized by the formation of protein-permeable pores of dynamic size, in agreement with the proteolipidic nature of these apoptotic pores
Numerical approximation of the electromechanical coupling in the left ventricle with inclusion of the Purkinje network
- Publication venue
- 'Wiley'
- Publication date
- 01/01/2018
- Field of study
Membrane fission during bacterial spore development requires cellular inflation driven by DNA translocation
- Author
- Publication venue
- 'Elsevier BV'
- Publication date
- 01/01/2022
- Field of study
Bacteria require membrane fission for both cell division and endospore formation. In Bacillus subtilis, sporulation initiates with an asymmetric division that generates a large mother cell and a smaller forespore that contains only a quarter of its genome. As the mother cell membranes engulf the forespore, a DNA translocase pumps the rest of the chromosome into the small forespore compartment, inflating it due to increased turgor. When the engulfing membrane undergoes fission, the forespore is released into the mother cell cytoplasm. The B. subtilis protein FisB catalyzes membrane fission during sporulation, but the molecular basis is unclear. Here, we show that forespore inflation and FisB accumulation are both required for an efficient membrane fission. Forespore inflation leads to higher membrane tension in the engulfment membrane than in the mother cell membrane, causing the membrane to flow through the neck connecting the two membrane compartments. Thus, the mother cell supplies some of the membrane required for the growth of the membranes surrounding the forespore. The oligomerization of FisB at the membrane neck slows the equilibration of membrane tension by impeding the membrane flow. This leads to a further increase in the tension of the engulfment membrane, promoting its fission through lysis. Collectively, our data indicate that DNA translocation has a previously unappreciated second function in energizing the FisB-mediated membrane fission under energy-limited conditions
Numerical methods for immersed FSI with thin-walled structures
- Author
- Alauzet
- Alauzet
- Astorino
- Baaijens
- Bao
- Bathe
- Boffi
- Boffi
- Boffi
- Boffi
- Boffi
- Burman
- Burman
- Burman
- Casquero
- Casquero
- Chapelle
- Chapelle
- Cottet
- De Hart
- Dos Santos
- FabrĂšges
- FernĂĄndez
- Galvin
- Gerstenberger
- Gil
- Glowinski
- Griffith
- Griffith
- Hachem
- Hesch
- Jean-Frédéric Gerbeau
- Kadapa
- Kamensky
- Kamensky
- Kamensky
- Landajuela
- Ludovic Boilevin-Kayl
- Massing
- Miguel A. FernĂĄndez
- MĂŒller
- Patel
- Peskin
- Peskin
- RamiĂšre
- Richter
- Roy
- Sawada
- Stein
- Tezduyar
- Tian
- van Loon
- Wang
- Wick
- Wick
- Zhou
- Zilian
- Zonca
- Publication venue
- 'Elsevier BV'
- Publication date
- 30/01/2019
- Field of study
International audienceThe numerical simulation of a thin-walled structure immersed in an incompressible fluid can be addressed by various methods. In this paper, three of them are considered: the Arbitrary Lagrangian-Eulerian (ALE) method, the Fictitious Domain/Lagrange multipliers (FD) method and the Nitsche-XFEM method. Taking ALE as a reference, the advantages and limitations of FD and Nitsche-XFEM are carefully discussed on three benchmark test cases which have been chosen to be representative of typical difficulties encountered in valves or living cells simulations
Analysis and assessment of a monolithic FSI finite element method
- Author
- Alexander Lozovskiy
- Amestoy
- Aulisa
- Badia
- Basting
- Bazilevs
- Bazilevs
- Bertoglio
- BodnĂĄr
- Boffi
- Braack
- Chiang
- Degroote
- Degroote
- Degroote
- Donea
- Dowell
- Dunne
- Eken
- FernĂĄndez
- Formaggia
- Formaggia
- Gee
- Gerbeau
- Grandmont
- Heil
- Hessenthaler
- Hessenthaler
- Hirt
- Hou
- Hron
- Hubner
- Hughes
- Kong
- KĂŒttler
- Landajuela
- Lozovskiy
- Lozovskiy
- Malan
- Maxim A. Olshanskii
- Michler
- Mok
- Muddle
- Nobile
- Nobile
- Ryzhakov
- Ryzhakov
- Swim
- Temam
- Tezduyar
- Tezduyar
- Tu
- Van Brummelen
- Wick
- Yu
- Yuri V. Vassilevski
- Zhu
- Publication venue
- 'Elsevier BV'
- Publication date
- Field of study
Numerical methods for immersed FSI with thin-walled structures
- Author
- Alauzet
- Alauzet
- Astorino
- Baaijens
- Bao
- Bathe
- Boffi
- Boffi
- Boffi
- Boffi
- Boffi
- Burman
- Burman
- Burman
- Casquero
- Casquero
- Chapelle
- Chapelle
- Cottet
- De Hart
- Dos Santos
- FabrĂšges
- FernĂĄndez
- Galvin
- Gerstenberger
- Gil
- Glowinski
- Griffith
- Griffith
- Hachem
- Hesch
- Jean-Frédéric Gerbeau
- Kadapa
- Kamensky
- Kamensky
- Kamensky
- Landajuela
- Ludovic Boilevin-Kayl
- Massing
- Miguel A. FernĂĄndez
- MĂŒller
- Patel
- Peskin
- Peskin
- RamiĂšre
- Richter
- Roy
- Sawada
- Stein
- Tezduyar
- Tian
- van Loon
- Wang
- Wick
- Wick
- Zhou
- Zilian
- Zonca
- Publication venue
- 'Elsevier BV'
- Publication date
- Field of study