Macromolecular recognition in the Protein Data Bank

X-ray structures in the PDB illustrate both the specific recognition of two polypeptide chains in protein–protein complexes and dimeric proteins and their nonspecific interaction at crystal contacts

La longue séquence de Marchésieux: reconstitution de paléoenvironnements marins durant le premier cycle glaciaire de l'hémisphère nord

International audienceA l'échelle des cinq derniers millions d'années, les enregistrements paléoclimatiques restitués par les sédiments océaniques illustrent le contrôle des paramètres orbitaux (précession, obliquité et excentricité) sur le climat global. La tendance au refroidissement qui accompagne la fin du Néogène est ainsi marquée, vers -2,4 Ma, par le développement rapide des calottes de glace de l'hémisphère nord (Shackleton et al., 1984). Alors que l'histoire du climat global restituée par les enregistrements océaniques est sans cesse précisée, les données concernant l'évolution des environnements continentaux et côtiers au cours de ces changements restent essentiellement fragmentaires. Le forage effectué à Marchésieux (Manche; Normandie) a permis de réaliser une étude pluridisciplinaire de la signature de ce premier cycle glaciaire de l'hémisphère nord (Prétiglien). Les premiers résultats stratigraphiques, paléoenvironnementaux (eustatisme, température, paléobathymétrie) sont présentés

La longue séquence pliocène de Marchésieux - Résultats analytiques et premiers résultats

National audienceLe sondage intégralement carotté de Marchésieux a permis d'atteindre l'objectif fixé dans le projet AR42 du BRGM : l'analyse paléoclimatique du premier épisode glaciaire de l'hémisphère nord (Prétiglien, -2,4 Ma) et probablement le premier rafraîchissement de -3,1 Ma. Les 159,3 m de sédiments datés du Reuvérien et du Prétiglien ont déjà livré une quantité importante d'informations aussi bien climatiques que paléoenvironnementales. De par sa position géographique privilégiée et de par son environnement côtier, la "Longue sequence" de Marchésieux a précisé les modalités de la séquence de dégradation climatique en milieu continental et marin à nos latitudes moyennes. La méthodologie fortement pluridisciplinaire, le plus souvent il très haute résolution, permet d'affiner notablement les modalités de la réponse de chaque environnement au changement climatique, et apparaît, en ce sens, beaucoup plus riche que les études monodisciplinaires classiques. Ainsi, les réponses zoologiques, phytosociologiques, sedimentologiques et géochimiques au stimulus climatique externe peuvent être comparées et calibrées

Reaction pathway for the quaternary structure change in hemoglobin

We perform a computer simulation of the quaternary structure change during the allosteric transition of hemoglobin. The simulation is based on a docking procedure by which αβ dimers of human hemoglobin are associated into tetramers after being rotated in various orientations. The stability of tetramers thus reconstituted is estimated from the values of a simplified energy function describing nonbonded interactions and from the area of the surface buried in dimer–dimer contacts (their interface area), which we take to represent stabilizing interactions and solvent contribution. A systematic analysis of tetramers reconstituted with twofold symmetry reveals that when the dimers have the R tertiary structure, only tetramers having R‐like quaternary structures are stable. When the dimers have the T tertiary structure, they may associate into T‐like tetramers or a variety of quaternary structures ranging from T to near R, thus tracing a plausible reaction pathway for the allosteric transition. We subject intermediates of this pathway to energy refinement with rigid αβ dimers. The refinement demonstrates that symmetrical structures are more stable than non symmetrical ones. A detailed analysis of dimer–dimer contacts in intermediates shows how close packing is maintained over large interfaces throughout the quaternary structure change, especially in the “switch region” of contact between the C helix of α‐chains and the FG corner of β‐chains. Copyright © 1985 John Wiley & Sons, Inc.SCOPUS: ar.jFLWNAinfo:eu-repo/semantics/publishe

Protein modules and protein-Protein interaction: Introduction

SCOPUS: ed.jinfo:eu-repo/semantics/publishe

Computer analysis of protein-protein interaction

SCOPUS: ar.jinfo:eu-repo/semantics/publishe

Structural domains in proteins and their role in the dynamics of protein function

SCOPUS: re.jinfo:eu-repo/semantics/publishe