A comprehensive analysis of the epidemiology and clinical characteristics of anti-LRP4 in myasthenia gravis

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Letter from Aram Frenkian to Emmett L. Bennett Jr., July 15, 1961

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Letter from Aram Frenkian to Emmett L. Bennett Jr., October 3, 1959

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REGULATION DE L'EXPRESSION DE LA 15-HYDROXYPROSTAGLANDINE DESHYDROGENASE AU COURS DE LA DIFFERENCIATION ET DE LA PROLIFERATION DE DEUX LIGNEES CELLULAIRES CANCEREUSES

PARMI LES DIFFERENTS FACTEURS IMPLIQUES DANS LES PROCESSUS CANCEREUX, SE TROUVE LE METABOLISME DES PROSTAGLANDINES (PGS). EN EFFET, UNE HYPERSECRETION DE PGS A ETE MONTREE DANS UN GRAND NOMBRE DE TUMEURS HUMAINES (COLON, PROSTATE, SEIN ETC). CES FORTS TAUX DE PGS SERAIENT DUS A UNE SUREXPRESSION DE L'ENZYME DE SYNTHESE PGHS-2, CETTE ENZYME ETANT INDUITE LORS DE NOMBREUX PROCESSUS TELS QUE L'INFLAMMATION OU LA TUMORIGENESE. LES ANTI-INFLAMMATOIRES NON STEROIDIENS (AINS), AYANT POUR ROLE D'INACTIVER CES ENZYMES DE SYNTHESE, SONT CONNUS POUR DIMINUER LA PROLIFERATION DE PLUSIEURS LIGNEES CELLULAIRES CANCEREUSES (COLON, PROSTATE, SEIN ETC). ILS ONT EGALEMENT UN EFFET ANTI-TUMORAL IN VIVO, SUR DES TUMEURS INDUITES CHEZ L'ANIMAL, ET SUR DES CANCERS HUMAINS. CEPENDANT, LES TAUX DE PGS PEUVENT EGALEMENT VARIER GRACE A DES MODULATIONS INTERVENANT AU NIVEAU DE LEUR ENZYME DE DEGRADATION, LA 15-PGDH DE TYPE I. AU COURS DE NOS TRAVAUX, NOUS AVONS MIS EN EVIDENCE QUE L'INDOMETACINE, UN AINS CONNU POUR AGIR SUR LES ENZYMES DE SYNTHESE DES PGS EN DIMINUANT LEUR ACTIVITE, PEUT EGALEMENT MODIFIER L'EXPRESSION DE LA 15-PGDH DE TYPE I. CETTE ETUDE A ETE REALISEE SUR DEUX LIGNEES CELLULAIRES CANCEREUSES, QUI ONT PERMIS D'ETUDIER LA REGULATION DU METABOLISME DES PGS AU COURS DE LA DIFFERENCIATION CELLULAIRE DANS LE CAS DES CELLULES HL-60, OU DE LA PROLIFERATION CELLULAIRE POUR LES CELLULES TT. LES RESULTATS OBTENUS DANS CES DEUX LIGNEES SONT COMPLEMENTAIRES PUISQUE NOUS AVONS MONTRE QUE L'INDOMETACINE AUGMENTE L'ARNM DE LA 15-PGDH DE TYPE I DANS LES CELLULES HL-60, MAIS EGALEMENT L'EXPRESSION PROTEIQUE ET L'ACTIVITE DE CETTE ENZYME DANS LES CELLULES TT. DANS LA LIGNEE CANCEREUSE TT, NOUS AVONS EGALEMENT PU METTRE EN EVIDENCE LE ROLE ANTI-PROLIFERATIF DE L'INDOMETACINE DE FACON DOSE-DEPENDANTE, ET CECI EN PARALLELE AVEC L'AUGMENTATION DE L'ACTIVITE DE LA 15-PGDH DE TYPE I. NOUS AVONS EGALEMENT MIS EN EVIDENCE DEUX NOUVELLES ISOFORMES DE LA 15-PGDH DE TYPE I, LES PGDHRI ET PGDHRII, ET MONTRE QUE LA PGDHRI ETAIT ISSUE D'UN EPISSAGE ALTERNATIF DE LA 15-PGDH DE TYPE I. L'ENSEMBLE DE NOS TRAVAUX A PERMIS DE MONTRER LE ROLE ANTI-PROLIFERATIF DE L'INDOMETACINE ET DE CARACTERISER UNE NOUVELLE CIBLE DE CET ANTI-INFLAMMATOIRE, LA 15-PGDH DE TYPE I.PARIS-BIUSJ-Thèses (751052125) / SudocCentre Technique Livre Ens. Sup. (774682301) / SudocPARIS-BIUSJ-Physique recherche (751052113) / SudocSudocFranceF

L'Orient et les origines de l'idéalisme subjectif dans la pensée européenne. Tome 1. La Doctrine théologique de Memphis. L'Inscription du roi Shabaka / Aram M. Frenkian,...

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Release of Immunity Protein Requires Functional Endonuclease Colicin Import Machinery

International audienceBacteria producing endonuclease colicins are protected against the cytotoxic activity by a small immunity protein that binds with high affinity and specificity to inactivate the endonuclease. This complex is released into the extracellular medium, and the immunity protein is jettisoned upon binding of the complex to susceptible cells. However, it is not known how and at what stage during infection the immunity protein release occurs. Here, we constructed a hybrid immunity protein composed of the enhanced green fluorescent protein (EGFP) fused to the colicin E2 immunity protein (Im2) to enhance its detection. The EGFP-Im2 protein binds the free colicin E2 with a 1:1 stoichiometry and specifically inhibits its DNase activity. The addition of this hybrid complex to susceptible cells reveals that the release of the hybrid immunity protein is a time-dependent process. This process is achieved 20 min after the addition of the complex to the cells. We showed that complex dissociation requires a functional translocon formed by the BtuB protein and one porin (either OmpF or OmpC) and a functional import machinery formed by the Tol proteins. Cell fractionation and protease susceptibility experiments indicate that the immunity protein does not cross the cell envelope during colicin import. These observations suggest that dissociation of the immunity protein occurs at the outer membrane surface and requires full translocation of the colicin E2 N-terminal domain