530 research outputs found
First foot prints of chemistry on the shore of the Island of Superheavy Elements
Chemistry has arrived on the shore of the Island of Stability with the first
chemical investigation of the superheavy elements Cn, 113, and 114. The results
of three experimental series leading to first measured thermodynamic data and
qualitatively evaluated chemical properties for these elements are described.
An interesting volatile compound class has been observed in the on-line
experiments for the elements Bi and Po. Hence, an exciting chemical study of
their heavier transactinide homologues, elements 115 and 116 is suggested.Comment: Invited Talk given at the 11th International Conference on
Nucleus-Nucleus Collisions (NN2012), San Antonio, Texas, USA, May 27-June 1,
2012. To appear in the NN2012 Proceedings in Journal of Physics: Conference
Series (JPCS
Die Rolle des Signalpeptids fĂŒr die Reifung des Lassavirus Glykoproteins
Das OberflÀchenglykoprotein des Lassavirus ist ein
Typ 1-Membranprotein. Es wird als VorlÀufer prÀGP-C
synthetisiert und posttranslational mit N-Glykanen modifiziert.
Nach der proteolytischen Abspaltung des Signalpeptids wird GP-C
in seine beiden Untereinheiten GP1 und GP2 durch die
Wirtszellprotease SKI-1/S1P prozessiert. Das Glykoproteins
weist nach Analyse mit einem Computerprogramm ein SP von
auĂergewöhnlicher LĂ€nge auf. Thema dieser Arbeit war die
Charakterisierung dieses SP. 1. In der vorliegenden Arbeit
wurde zunÀchst die exakte LÀnge des Signalpeptids von 58
AminosÀureresten durch N-terminale Sequenzierung der
GP1-Untereinheit und Mutationsanalysen der potentiellen
Signalpeptidspaltstelle ermittelt. 2. Topologische
Untersuchungen ergaben, dass das Signalpeptid des Lassavirus
Glykoproteins eine auĂergewöhnliche Struktur mit zwei
hydrophoben Regionen besitzt. Daraus ergeben sich mehrere
Möglichkeiten fĂŒr die Topologie des Signalpeptids in der
ER-Membran. In dieser Arbeit wurde gezeigt, dass nur die
N-terminale der beiden hydrophoben DomÀnen die ER-Membran
durchspannt und damit ein auĂergewöhnlich langer Abschnitt, der
auch die zweite hydrophobe Region umschlieĂt, im ER-Lumen
vorliegt. 3. Das Signalpeptid wurde auf zusÀtzliche Funktionen
neben der Translokationsfunktion untersucht. HierfĂŒr wurde das
native Signalpeptid durch andere Signalpeptide ausgetauscht.
Dieser Austausch verhindert die Reifespaltung des Glykoproteins
GP-C in seine beiden Untereinheiten GP1 und GP2. Die Spaltung
wird durch Koexpression des solitĂ€ren ursprĂŒnglichen
Signalpeptids wiederhergestellt. Mithilfe von Mutationsanalysen
wurde der Bereich des Signalpeptids, der fĂŒr die proteolytische
Aktivierung des Glykoproteins essentiell ist, auf den
ER-luminalen Anteil des Signalpeptids eingeschrÀnkt. Weiterhin
wurde gezeigt, dass besonders der Bereich zwischen beiden
hydrophoben Regionen fĂŒr die Reifung des Glykoproteins
notwendig ist. Ăber KoprĂ€zipitationsstudien wurde eine direkte
Interaktion zwischen Signalpeptid und Glykoprotein bestÀtigt.
Diese wird ĂŒber eine Wechselwirkung des Signalpeptids mit der
GP2-Untereinheit des Glykoproteins vermittelt. 4. In dieser
Arbeit wurde gezeigt, dass das Signalpeptid ein fester
Bestandteil des Virions ist. Es konnte zudem gezeigt werden,
dass die Inkorporation des Signalpeptids von der Inkorporation
des Glykoproteins abhÀngig ist und das Signalpeptid selbst
keine 5. Die Signalpeptide der Glykoproteine der Arenaviren
sind homolog, eine Austauschbarkeit der Signalpeptide zwischen
den Glykoproteinen der Arenaviren wurde in der vorliegenden
Arbeit bestÀtigt. Die vorgestellten Daten sind daher auf die
Signalpeptide der Glykoproteine aller Arenaviren
ĂŒbertragbar
Complete and safe resection of challenging retroperitoneal tumors: anticipation of multi-organ and major vascular resection and use of adjunct procedures.
BackgroundRetroperitoneal tumors are often massive and can involve adjacent organs and/or vital structures, making them difficult to resect. Completeness of resection is within the surgeon's control and critical for long-term survival, particularly for malignant disease. Few studies directly address strategies for complete and safe resection of challenging retroperitoneal tumors.MethodsFifty-six patients representing 63 cases of primary or recurrent retroperitoneal tumor resection between 2004-2009 were identified and a retrospective chart review was performed. Rates of complete resection, use of adjunct procedures, and perioperative complications were recorded.ResultsIn 95% of cases, complete resection was achieved. Fifty-eight percent of these cases required en bloc multi-organ resection, and 8% required major vascular resection. Complete resection rates were higher for primary versus recurrent disease. Adjunct procedures (ureteral stents, femoral nerve monitoring, posterior laminotomy, etc.) were used in 54% of cases. Major postoperative complications occurred in 16% of cases, and one patient died (2% mortality).ConclusionsComplete resection of challenging retroperitoneal tumors is feasible and can be done safely with important pre- and intraoperative considerations in mind
Die Rolle des Signalpeptids fĂŒr die Reifung des Lassavirus Glykoproteins
Das OberflÀchenglykoprotein des Lassavirus ist ein
Typ 1-Membranprotein. Es wird als VorlÀufer prÀGP-C
synthetisiert und posttranslational mit N-Glykanen modifiziert.
Nach der proteolytischen Abspaltung des Signalpeptids wird GP-C
in seine beiden Untereinheiten GP1 und GP2 durch die
Wirtszellprotease SKI-1/S1P prozessiert. Das Glykoproteins
weist nach Analyse mit einem Computerprogramm ein SP von
auĂergewöhnlicher LĂ€nge auf. Thema dieser Arbeit war die
Charakterisierung dieses SP. 1. In der vorliegenden Arbeit
wurde zunÀchst die exakte LÀnge des Signalpeptids von 58
AminosÀureresten durch N-terminale Sequenzierung der
GP1-Untereinheit und Mutationsanalysen der potentiellen
Signalpeptidspaltstelle ermittelt. 2. Topologische
Untersuchungen ergaben, dass das Signalpeptid des Lassavirus
Glykoproteins eine auĂergewöhnliche Struktur mit zwei
hydrophoben Regionen besitzt. Daraus ergeben sich mehrere
Möglichkeiten fĂŒr die Topologie des Signalpeptids in der
ER-Membran. In dieser Arbeit wurde gezeigt, dass nur die
N-terminale der beiden hydrophoben DomÀnen die ER-Membran
durchspannt und damit ein auĂergewöhnlich langer Abschnitt, der
auch die zweite hydrophobe Region umschlieĂt, im ER-Lumen
vorliegt. 3. Das Signalpeptid wurde auf zusÀtzliche Funktionen
neben der Translokationsfunktion untersucht. HierfĂŒr wurde das
native Signalpeptid durch andere Signalpeptide ausgetauscht.
Dieser Austausch verhindert die Reifespaltung des Glykoproteins
GP-C in seine beiden Untereinheiten GP1 und GP2. Die Spaltung
wird durch Koexpression des solitĂ€ren ursprĂŒnglichen
Signalpeptids wiederhergestellt. Mithilfe von Mutationsanalysen
wurde der Bereich des Signalpeptids, der fĂŒr die proteolytische
Aktivierung des Glykoproteins essentiell ist, auf den
ER-luminalen Anteil des Signalpeptids eingeschrÀnkt. Weiterhin
wurde gezeigt, dass besonders der Bereich zwischen beiden
hydrophoben Regionen fĂŒr die Reifung des Glykoproteins
notwendig ist. Ăber KoprĂ€zipitationsstudien wurde eine direkte
Interaktion zwischen Signalpeptid und Glykoprotein bestÀtigt.
Diese wird ĂŒber eine Wechselwirkung des Signalpeptids mit der
GP2-Untereinheit des Glykoproteins vermittelt. 4. In dieser
Arbeit wurde gezeigt, dass das Signalpeptid ein fester
Bestandteil des Virions ist. Es konnte zudem gezeigt werden,
dass die Inkorporation des Signalpeptids von der Inkorporation
des Glykoproteins abhÀngig ist und das Signalpeptid selbst
keine 5. Die Signalpeptide der Glykoproteine der Arenaviren
sind homolog, eine Austauschbarkeit der Signalpeptide zwischen
den Glykoproteinen der Arenaviren wurde in der vorliegenden
Arbeit bestÀtigt. Die vorgestellten Daten sind daher auf die
Signalpeptide der Glykoproteine aller Arenaviren
ĂŒbertragbar
The influence of chemical parameters on the in-situ metal carbonyl complex formation studied with the fast on-line reaction apparatus (FORA)
The role of single N-glycans in proteolytic processing and cell surface transport of the Lassa virus glycoprotein GP-C
Lassa virus glycoprotein is synthesised as a precursor (preGP-C) into the lumen of the endoplasmic reticulum. After cotranslational cleavage of the signal peptide, the immature GP-C is posttranslationally processed into the N-terminal subunit GP-1 and the C-terminal subunit GP-2 by the host cell subtilase SKI-1/S1P. The glycoprotein precursor contains eleven potential N-glycosylation sites. In this report, we investigated the effect of each N-glycan on proteolytic cleavage and cell surface transport by disrupting the consensus sequences of eleven potential N-glycan attachment sites individually. Five glycoprotein mutants with disrupted N-glycosylation sites were still proteolytically processed, whereas the remaining N-glycosylation sites are necessary for GP-C cleavage. Despite the lack of proteolytic processing, all cleavage-defective mutants were transported to the cell surface and remained completely endo H-sensitive. The findings indicate that N-glycans are needed for correct conformation of GP-C in order to be cleaved by SKI-1/S1P
The influence of physical parameters on the in-situ metal carbonyl complex formation studied with the Fast On-line Reaction Apparatus (FORA)
Prediction of the thermal release of transactinide elements (112 †Z †116) from metals
Metallic catcher foils have been investigated on their thermal release capabilities for future superheavy element studies. These catcher materials shall serve as connection between production and chemical investigation of superheavy elements (SHE) at vacuum conditions. The diffusion constants and activation energies of diffusion have been extrapolated for various catcher materials using an atomic volume based model. Release rates can now be estimated for predefined experimental conditions using the determined diffusion values. The potential release behavior of the volatile SHE Cn (E112), E113, Fl (E114), E115, and Lv (E116) from polycrystalline, metallic foils of Ni, Y, Zr, Nb, Mo, Hf, Ta, and W is predicted. Example calculations showed that Zr is the best suited material in terms of on-line release efficiency and long-term operation stability. If higher temperatures up to 2773K are applicable, tungsten is suggested to be the material of choice for such experiment
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